Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y

un grupo carboxilo (-COOH). Los aminocidos ms frecuentes y de

mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos
aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin entre el
grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una molcula de
agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptdico;
estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un
tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, hasta
formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural
dentro de las clulas, en los ribosomas.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfaaminocidos. Esto significa que el grupo amino est unido al carbono
contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que
tanto el carboxilo como el amino estn unidos al mismo carbono;
adems, a este carbono alfa se unen un hidrgeno y una cadena
(habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de
los diferentes aminocidos. Existen cientos de radicales por lo que se
conocen cientos de aminocidos diferentes, pero solo 22 (los dos ltimos
fueron descubiertos en el ao 2002) forman parte de las protenas y
tienen codones especficos en el cdigo gentico.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas
pptidos o polipptidos, que se denominan protenas cuando la
cadena polipeptdica supera una cierta longitud (entre 50 y 100
residuos aminocidos, dependiendo de los autores) o la masa
molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen
una estructura tridimensional estable definida.

A pH bajo (cido), los aminocidos se encuentran mayoritariamente en su

forma catinica (con carga positiva), mientras que a pH alto (bsico) se
encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Para valores de pH
intermedios, como los propios de los medios biolgicos, los aminocidos se
encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterin (con un
grupo catinico y otro aninico).
Clasificacin

Segn la ubicacin del grupo amino

Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la

cadena, es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo
(histricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayora de
las protenas estn compuestas por residuos de alfa-aminocidos
enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptdicos).

Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de la

cadena, es decir en el segundo carbono a continuacin del grupo
carboxilo.

Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4

de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo
carboxilo.

Adems pueden clasificarse como esenciales o no esenciales dependiendo de

su sntesis en el cuerpo.

Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn

codificados en el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina,
arginina, asparagina, aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato,
glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina,
tirosina, treonina, triptfano y valina.

Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene
pequeas modificaciones y puede codificar otros aminocidos. El aminocido
nmero 21 es la selenocistena, que aparece tanto en eucariotas como
procariotas y arqueas, y el nmero 22 es la pirrolisina que aparece solo en
arqueas.
Propiedades
cido-bsicas.

Se refiere al comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza.

Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, por
lo que se denominan sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto
isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga
neta ser cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.
pticas.

Todos los aminocidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos

sobre su carbono alfa (carbono asimtrico o quiral), lo que les confiere
actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de
polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo
del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el
compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la
izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido
puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una
dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar
slo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada
aminocido se denominan configuracin D o L dependiendo de la
orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al
carbono alfa. Todos los aminocidos proteicos son L-aminocidos, pero
ello no significa que sean levgiros.

Se consideran L-aminocidos los que estructuralmente derivan de Lgliceraldehdo y D-aminocidos los derivados del D-gliceraldehdo.
Qumicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin.

Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
Solubilidad.

No todos los aminocidos son igualmente solubles en agua debido a la

diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si sta es
ionizable el aminocido ser ms soluble.

Proteinas
Son molculas formadas por cadenas lineales de aminocidos, por
desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores. Las protenas son
necesarias para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen
el 80 % del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por
sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de
defensa (los anticuerpos son protenas).
Biosntesis
Las protenas se ensamblan a partir de sus aminocidos utilizando la
informacin codificada en los genes. Cada protena tiene su propia
secuencia de aminocidos que est especificada por la secuencia de
nucletidos del gen que la codifica. El cdigo gentico est formado por
un conjunto de tri-nucletidos denominados codones. Cada codn
(combinacin de tres nucletidos) designa un aminocido, por ejemplo
AUG (adenina-uracilo-guanina) es el cdigo para la metionina. Como el
ADN contiene cuatro nucletidos distintos, el nmero total de codones
posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el cdigo

gentico, estando algunos aminocidos codificados por ms de un

codn. Los genes codificados en el ADN se transcriben primero en ARN
pre-mensajero mediante protenas como la ARN polimerasa. La mayor
parte de los organismos procesan entonces este pre-ARNm (tambin
conocido

como

trnscrito

primario)

utilizando

varias

formas

de

modificacin post-transcripcional para formar ARNm maduros, que se

utilizan como molde para la sntesis de protenas en el ribosoma. En los
procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o
puede unirse al ribosoma despus de haberse alejado del nucleoide. Por
el contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm en el ncleo celular y lo
translocan a travs de la membrana nuclear hasta el citoplasma donde
se realiza la sntesis proteica. La tasa de sntesis proteica es mayor en
procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminocidos por
segundo.
El proceso de sintetizar una protena a partir de un molde de ARNm se
denomina traduccin. El ARNm se carga en el ribosoma y se lee, tres
nucletidos cada vez, emparejando cada codn con su anticodn
complementario localizado en una molcula de ARN de transferencia que
lleva el aminocido correspondiente al codn que reconoce. La enzima
aminoacil ARNt sintetasa "carga" las molculas de ARN de transferencia
(ARNt) con los aminocidos correctos. El polipptido creciente se
denomina cadena naciente. Las protenas se biosintetizan siempre del
extremo N-terminal al extremo C-terminal.
De esta forma, se consigue la estructura primaria de la protena, es
decir, su secuencia de aminocidos. Ahora sta debe plegarse de la
forma adecuada para llegar a su estructura nativa, la que desempea la
funcin. Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A, postul su
hiptesis que dice que toda la informacin necesaria para el plegamiento
se encuentra contenida enteramente en la estructura primaria. Esto dio
pie a que en 1969 Levinthal sugiriese la existencia de una paradoja a la
que se conoce como la paradoja de Levinthal: si una protena se pliega
explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitara un
tiempo mayor que la edad del propio Universo. Dado que las protenas
se pliegan en un tiempo razonable y de forma espntanea, se ha

resuelto esta paradoja indicando que las protenas no prueban todas las
conformaciones posibles, sino que eligen una va de plegamiento
especfica con un nmero de pasos finitos, es decir, se reduce el
hiperespacio potencial de plegamiento. Tambin cabe mencionar la
existencia de chaperonas moleculares, protenas que ayudan a otras a
plegarse con gasto energtico (ATP).
El tamao de la protena sintetizada puede medirse por el nmero de
aminocidos que contiene y por su

masa molecular total, que

normalmente se expresa en daltons (Da) (sinnimo de unidad de masa

atmica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las
protenas de la levadura tienen en promedio 466 aminocidos y una
masa de 53 kDa. Las protenas ms largas que se conocen son las
titinas, un componente de el sarcmero muscular, con una masa
molecular de casi 3.000 kDa y una longitud total de casi 27 000
aminocidos.
Proteoma
El Proteoma son todas las protenas expresadas por un genoma, clula o
tejido.
Funciones
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las
molculas

constituyentes

de

los

seres

vivos

(biomolculas).

Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o

la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar
idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempean.
Son protenas:
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en
organismos vivientes
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares
La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la
sangre
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra
infecciones o agentes patgenos
Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de
desencadenar una respuesta determinada

La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del

msculo durante la contraccin
El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de
sostn.
Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de
la leche.
Todas las protenas realizan elementales funciones para la vida celular,
pero adems cada una de stas cuenta con una funcin ms especfica
de cara a nuestro organismo.
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de
realizar reacciones qumicas de una manera ms rpida y eficiente.
Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por
ejemplo la pepsina, sta enzima se encuentra en el sistema digestivo y
se encarga de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales
ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el
cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa
que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia
y elasticidad que permite formar tejidos as como la de dar soporte a
otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el
citoesqueleto.
4.

Defensiva:

Son

las

encargadas

de

defender

al

organismo.

Glicoprotenas que se encargan de producir inmunoglobulinas que

defienden al organismo contra cuerpos extraos, o la queratina que
protege la piel, as como el fibringeno y protrombina que forman
cogulos.
5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs
del organismo a donde sean requeridas. Protenas como la hemoglobina
que lleva el oxgeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana
celular y llevan a cabo la funcin de recibir seales para que la clula

pueda realizar su funcin, como acetilcolina que recibe seales para

producir la contraccin.
Estructura
Artculo principal: Estructura de las protenas

Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma,

presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero
si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la
conformacin y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La
funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la
secuencia de aminocidos.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en
cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est
presente.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:
Estructura primaria.
Estructura secundaria.
Nivel de dominio.
Estructura terciaria.

Estructura cuaternaria.
A partir del nivel de dominio solo las hay globulares.
Propiedades de las protenas
Dos son las propiedades principales que permiten la existencia y
aseguran la funcin de las protenas:
Estabilidad:

La protena debe ser estable en el medio donde

desempee su funcin. Para ello, la mayora de protenas acuosas crean

un ncleo hidrofbico empaquetado. Esta relacionado con su vida media
y el recambio proteico.
Solubilidad: Es necesario solvatar la protena, lo cual se consigue
exponiendo residuos de similar grado de polaridad al medio en la
superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y
dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde
la solubilidad.
Existen

otra

serie

de

propiedades

secundarias

asociadas

sus

caractersticas qumicas:
Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis,
tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo
es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est
determinada por su estructura primaria.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como
amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden
comportarse

como

cidos

(donando

electrones)

como

bases

(aceptando electrones).
Desnaturalizacin
Artculo principal: Desnaturalizacin de protenas
Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH,
alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones
bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse
reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a
que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen y la
protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo, la capa de
molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas,

las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que
precipitan. Adems, sus propiedades biocatalizadoras desaparecen al
alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no
pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en
resumen, no son funcionales.
Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La
desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las
condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere
la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin.
Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia
de la desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de
huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o la
fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las
queratinas del pelo.10
Determinacin de la estabilidad proteica
La estabilidad de una protena es una medida de la energa que
diferencia

al

estado

nativo

de

otros

estados

"no

nativos"

desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinmica cuando

podamos hacer la diferencia de energa entre el estado nativo y el
desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de
desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando, dado
que

la

protena

desnaturaliza

irreversiblemente,

solo

podemos

diferenciar energticamente la protena nativa del estado de transicin

(el estado limitante en el proceso de desnaturalizacin) que da lugar al
estado final. En el caso de las protenas reversibles, tambin se puede
hablar

de

estabilidad

desnaturalizacin

tambin

cintica,
presenta

puesto
un

que

estado

el

proceso

limitante.

Se

de
ha

demostrado que algunas protenas reversibles pueden carecer de dicho

estado limitante, aunque es un tema an controvertido en la bibliografa
cientfica.
La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con
diversas tcnicas. La nica de ellas que mide directamente los
parmetros energticos es la calorimetra (normalmente en la modalidad
de calorimetra diferencial de barrido). En sta se mide la cantidad de

calor que absorbe una disolucin de protena cuando es calentada, de

modo que al aumentar la temperatura se produce una transicin entre el
estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la
absorcin de una gran cantidad de calor.
El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas que son
distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se
pueden citar la fluorescencia de triptfanos y tirosinas, el dicrosmo
circular, radio hidrodinmico, espectroscopia infrarroja y la resonancia
magntica nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a
medir para seguir la desnaturalizacin de la protena, podemos distinguir
dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el
incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes
qumicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio,
alcoholes, etc.). Estas ltimas relacionan la concentracin del agente
utilizado con la energa necesaria para la desnaturalizacin. Una de las
tcnicas que han emergido en el estudio de las protenas es la
microscopa de fuerza atmica, sta tcnica es cualitativamente distinta
de las dems, puesto que no trabaja con sistemas macroscpicos sino
con molculas individuales. Mide la estabilidad de la protena a travs
del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza
por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una
superficie.
La importancia del estudio de la estabilidad proteica est en sus
implicaciones biomdicas y biotecnolgicas. As, enfermedades como el
Alzheimer o el Parkinson estn relacionadas con la formacin de
amiloides (polmeros de protenas desnaturalizadas). El tratamiento
eficaz de estas enfermedades podra encontrarse en el desarrollo de
frmacos que desestabilizaran las formas amiloidognicas o bien que
estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez ms protenas
van siendo utilizadas como frmacos. Resulta obvio que los frmacos
deben presentar una estabilidad que les d un alto tiempo de vida
cuando estn almacenados y un tiempo de vida limitado cuando estn
realizando su accin en el cuerpo humano.

Su uso en las aplicaciones biotecnolgicas se dificulta debido a que pese

a su extrema eficacia cataltica presentan una baja estabilidad ya que
muchas

protenas

de

potencial

inters

apenas

mantienen

su

configuracin nativa y funcional por unas horas.

Clasificacin
Segn su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura
secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro
de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean
solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las
enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son
ejemplos de protenas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la
protena) y otra parte globular (en los extremos).
Segn su composicin qumica
Simples: su hidrlisis solo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la
insulina y el colgeno (globulares y fibrosas). A su vez, las protenas se
clasifican en:
a) Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un
grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la accin de
muchas enzimas y desempean funciones estructurales en el reino
animal. Los colgenos constituyen el principal agente de unin en el
hueso, el cartlago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina,
la fibrona y la sericina.
b) Esferoprotenas: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica.
Se subdividen en cinco clases segn sus solubilidad:
I.-Albminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la
ovoalbmina y la lactalbmina.
II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.
Ejemplos:
araquina.

miosina,

inmunoglobulinas,

lactoglobulinas,

glicinina

III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en

medios cidos o bsicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %-80 %. Ejemplos: gliadina del
trigo y zena del maz.
V.- Histonas son solubles en medios cidos.
Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras
sustancias no proteicas con un grupo prosttico.
Nutricin
Fuentes de protenas
Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, legumbres,
frutos secos, cereales, verduras y productos lcteos tales como queso o
yogur. Tanto las fuentes protenas animales como los vegetales poseen
los 20 aminocidos necesarios para la alimentacin humana.
Calidad proteica
Las diferentes protenas tienen diferentes niveles de familia biolgica
para el cuerpo humano. Muchos alimentos han sido introducidos para
medir la tasa de utilizacin y retencin de protenas en humanos. stos
incluyen valor biolgico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente
Proteico Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids
Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein
Efficiency Ratio). Estos mtodos examinan qu protenas son ms
eficientemente usadas por el organismo. En general, stos concluyeron
que las protenas animales que contienen todos los aminocidos
esenciales (leche, huevos, carne) y la protena de soya son las ms
valiosas para el organismo.
Reacciones de reconocimiento
Reaccin de Biuret
El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre
en medio alcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas
mediante la formacin de un complejo de coordinacin entre los iones
Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma
parte de los enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin rojovioleta.
Reaccin de los aminocidos azufrados

Se pone de manifiesto por la formacin de un precipitado negruzco de

sulfuro de plomo. Se basa esta reaccin en la separacin mediante un
lcali, del azufre de los aminocidos, el cual al reaccionar con una
solucin de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.
Reaccin de Millon
Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas que contengan
tirosina. Las protenas se precipitan por accin de los cidos inorgnicos
fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve
gradualmente rojo al calentar.
Reaccin xantoproteica
Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas protenas que contengan
tirosina o fenilalanina, con las cuales el cido ntrico forma compuestos
nitrados amarillos.
Deficiencia de protenas
Deficiencia de protenas en pases en vas de desarrollo.
La deficiencia de protena es una causa importante de enfermedad y
muerte en el tercer mundo. La deficiencia de protena juega una parte
en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna,
la sobrepoblacin y otros factores incrementaron la tasa de malnutricin
y deficiencia de protenas. La deficiencia de protena puede conducir a
una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutricin proteico
calrica afecta a 500 millones de personas y ms de 10 millones
anualmente[cita requerida]. En casos severos el nmero de clulas
blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida drsticamente la
habilidad de los leucocitos de combatir una infeccin.
Deficiencia de protenas en pases desarrollados La deficiencia de
protenas es rara en pases desarrollados pero un pequeo nmero de
personas tiene dificultad para obtener suficiente protena debido a la
pobreza. La deficiencia de protena tambin puede ocurrir en pases
desarrollados en personas que estn haciendo dieta para perder peso, o
en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas
convalecientes, recuperndose de ciruga, trauma o enfermedades
pueden tener dficit proteico si no incrementan su consumo para
soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia tambin

puede ocurrir si la protena consumida por una persona est incompleta

y falla en proveer todos los aminocidos esenciales.
Exceso de consumo de protenas
Como el organismo es incapaz de almacenar las protenas, el exceso de
protenas es digerido y convertido en azcares o cidos grasos. El hgado
retira el nitrgeno de los aminocidos, una manera de que stos pueden
ser consumidos como combustible, y el nitrgeno es incorporado en la
urea, la sustancia que es excretada por los riones. Estos rganos
normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si
existe enfermedad renal, una disminucin en la protena frecuentemente
ser prescrita.
El exceso en el consumo de protenas tambin puede causar la prdida
de calcio corporal, lo cual puede conducir a prdida de masa sea a
largo

plazo.

Sin

embargo,

varios

suplementos

proteicos

vienen

suplementados con diferentes cantidades de calcio por racin, de

manera que pueden contrarrestar el efecto de la prdida de calcio.
Algunos mdicos sospechan[quin?] que el consumo excesivo de
protenas est ligado a varios problemas:
Hiperactividad del sistema inmune.
Disfuncin heptica debido a incremento de residuos txicos.
Prdida de densidad sea; la fragilidad de los huesos se debe a que el
calcio y la glutamina se filtran de los huesos y el tejido muscular para
balancear el incremento en la ingesta de cidos a partir de la dieta. Este
efecto no est presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de
frutas y vegetales [los cereales son cidos como las protenas; las grasas
son neutrales]) es alto.
En tales casos, el consumo de protenas es anablico para el hueso.
Algunos investigadores[quin?] piensan que un consumo excesivo de
protenas produce un incremento forzado en la excrecin del calcio. Si
hay consumo excesivo de protenas, se piensa que un consumo regular
de calcio sera capaz de estabilizar, o inclusive incrementar, la captacin
de calcio por el intestino delgado[cita requerida], lo cual sera ms
beneficioso en mujeres mayores[cita requerida].

Las protenas son frecuentemente causa de alergias y reacciones

alrgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada
forma

de

protena

es

ligeramente

diferente.

Algunas

pueden

desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que

otras

permanecen

perfectamente

seguras.

Muchas

personas

son

alrgicas a la casena (la protena en la leche), al gluten (la protena en

el trigo) y otros granos, a la protena particular encontrada en el man o
aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas.
Es

extremadamente

inusual

que

una

misma

persona

reaccione

adversamente a ms de dos tipos diferentes de protenas, debido a la

diversidad entre los tipos de protenas o aminocidos. Aparte de eso, las
protenas ayudan a la formacin de la masa muscular.
Anlisis de protenas en alimentos
Artculo principal: Anlisis de protenas en alimentos
Las protenas en los alimentos, es un parmetro de importancia desde el
punto de vista econmico y de la calidad y cualidades organolpticas y
nutricionales. Debido a ello su medicin est incluida dentro del Anlisis
Qumico Proximal de los alimentos (en el cual se mide principalmente el
contenido de humedad, grasa, protena y cenizas).
El clsico ensayo para medir concentracin de protenas en alimentos es
el mtodo de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrgeno total en una
muestra. El nico componente de la mayora de los alimentos que
contiene nitrgeno son las protenas (las grasas, los carbohidratos y la
fibra diettica no contienen nitrgeno). Si la cantidad de nitrgeno es
multiplicada por un factor dependiente del tipo de protena esperada en
el alimento, la cantidad total de protenas puede ser determinada. En las
etiquetas de los alimentos, la protena es expresada como el nitrgeno
multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrgeno promedio de las
protenas es de aproximadamente 16 %. El mtodo de Kjeldahl es usado
porque es el mtodo que la AOAC International ha adoptado y por lo
tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.
Digestin de protenas
La digestin de las protenas se inicia tpicamente en el estmago,
cuando el pepsingeno es convertido a pepsina por la accin del cido

clorhdrico, y contina por la accin de la tripsina y la quimotripsina en el

intestino. Las protenas de la dieta son degradadas a pptidos cada vez
ms pequeos, y stos hasta aminocidos y sus derivados, que son
absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorcin de los
aminocidos individuales es altamente dependiente de la fuente de
protenas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminocidos en
humanos difiere entre la protena de la soja y la protena de la leche y
entre protenas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y
casena. Para las protenas de la leche, aproximadamente el 50 % de la
protena ingerida se absorbe en el estmago o el yeyuno, y el 90 % se
ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el leon.
Adems de su rol en la sntesis de protenas, los aminocidos tambin
son una importante fuente nutricional de nitrgeno. Las protenas, al
igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocaloras por gramo,
mientras que los lpidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete
kcal. Los aminocidos pueden ser convertidos en glucosa a travs de un
proceso llamado gluconeognesis.
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