Taller de Biologa

Paula Jaime (20151140075)

1. Qu es una biomolcula y cul es su importancia?

Organizaciones moleculares que integran la materia viva. Con un criterio
qumico. Los cuatro bioelementos ms abundantes en los seres vivos son
el carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N), representando
alrededor del 99 por ciento de la masa de la mayora de las clulas
La importancia de las biomoleculas es que son el principal constituyente de
lo seres vivos. Algunos constituyen el 95% de los tejidos y forman el 99%
de su peso.
2. Por qu es importante el agua para la clula?
El agua es la molcula mas abundante de la clula, representando el 70% o
ms de la masa celular total. Las molculas de agua pueden formas puentes
de hidrogeno entre s o entre otras molculas polares, as como interaccionar
con iones cargados positiva y negativamente. Las interacciones de molculas
polares y apolares con el agua y entre si desempean papeles cruciales en la
formacin de estructuras biolgicas. El agua es el medio de
comunicacin entre las clulas que constituyen nuestros rganos y sistemas.
La sangre es el medio acuoso que va a transportar los nutrientes y el oxgeno
a los tejidos, y es el medio por el que se va a retirar los materiales de
desecho, que en la mayora de los caso van a necesitar la disolucin en agua,
o el transporte como tales materiales por la misma.
3. Cul es la estructura: Monosacrido, Polisacrido y Oligosacrido?
Los monosacridos son los nutrientes principales de las clulas, su
degradacin
proporciona la fuente de energa celular y el material inicial
para la sntesis de otros compuestos celulares.

La frmula bsica de estas molculas es (CH2O)n.

Los monosacridos pueden unirse entre s mediante reacciones de deshidratacin,

donde se extrae H2O y se unen los azucares mediante un enlace glucosdico o
glicosdico entre dos de sus tomos de carbono.

Los polisacridos son formas de reservas de los azucares y constituyen

componentes estructurales de la clula.

Los polisacridos son macromolculas constituidas por cientos o miles de azucares

simples. El glucgeno, el almidn, y la celulosa estn todos compuestos nicamente por
residuos de glucosa, que estn unidos por enlaces glucosdicos (1-4)en el glucgeno y
el almidn, pero por enlaces (1-4) en la celulosa.

Los oligosacridos son polmeros de hasta 20 unidades de monosacridos. La

unin de los monosacridos tiene lugar mediante enlaces glicosdicos, un tipo
concreto de enlace acetlico. Los ms abundantes son los disacridos,
oligosacridos formados por dos monosacridos, iguales o distintos. Los
disacridos pueden seguir unindose a otros monosacridos por medio de
enlaces glicosdicos

Unin N-glicosdica a una protena

una protena

Unin O-glicosdica a

4. Qu es un lpido y cul es su importancia biolgica y como se encuentra

organizada molecularmente?
Los lpidos son un grupo heterogneo de sustancias orgnicas que tienen en
comn el ser molculas no polares, insolubles en el agua, solubles en los
solventes orgnicos, estar formadas de carbono, hidrgeno, oxgeno y en
ocasiones fsforo, nitrgeno y azufre y que son steres reales o potenciales de
los cidos grasos.
Los lpidos son biomolculas orgnicas los cuales desempeas tres funciones
bsicas en la clula. Primero: proporcionan una importante fuente de energa
en la clula, Segundo: los lpidos son el componente principal de las
membranas celulares lo cual es de gran importancia en la Biologa celular
y tercero: los lpidos desempean importantes papeles en la sealizacin
celular, bien como hormonas esteroideas, o como mensajeros moleculares que
trasladan seales desde los receptores de la superficie celular hasta dianas
dentro de la clula
Lpidos:
cidos Grasos: consisten en largas cadenas hidrocarbonadas que con
mayor frecuencia contienen 16 o 18 tomos de carbono, con un grupo
carboxilo (COO-) en un extremo. Los cidos grasos se almacenan en
forma de triglicridos o grasas que consisten en tres cidos grasos
ligados a una molcula de glicerol.
Fosfolpidos: principales componentes de las membranas celulares, se
componen de dos cidos grasos unidos a un grupo polar de cabeza.
Fosfogliceridos: los dos cidos grasos estn ligados a tomos
de carbono del glicerol, como en los triglicridos.
Esfingomielina: nico fosfolpido no glicrico de las
membranas celulares, contiene dos cadenas hidrocarbonadas
unidas a un grupo polar de cabeza formado por serina en vez
de glicerol.
Glicolipidos: se componen de dos cadenas hidrocarbonadas ligadas a
grupos polares de cabeza que contienen carbohidratos.
Colesterol: consta de cuatro anillos hidrocarbonados en vez de
cadenas lineales hidrocarbonadas. Los anillos hidrocarbonados son
intensamente hidrfobos, pero el grupo hidroxilo (OH) unido a un

extremo del colesterol es dbilmente hidrfilo, as que el colesterol

tambin es antiptico.
Hormonas esteroideas: las hormonas son un grupo variado de
mensajeros qumicos, todos ellos contienen cuatro anillos
hidrocarbonados a los que se unen grupos funcionales especficos.
5. Qu es una protena, aminocido, cuantos aminocidos hay y de qu tipo?
Las protenas son las ms variadas de todas las macromolculas. Las
protenas sirven como compuestos estructurales de clulas y tejidos, actan
en el transporte y almacenamiento de pequeas molculas, transmiten
informacin entre clulas y proporcionan una defensa frente a la infeccin.
Las protenas son polmeros de 20 aminocidos distintos. Cada aminocido
consiste en un tomo de carbono, ligado a un grupo carboxilo (COO-), un
grupo amilo (NH3), un tomo de hidrogeno y una cadena lateral
caracterstica. Las propiedades fsicas especficas de las diferentes cadenas
laterales de los aminocidos determinan los papeles de cada aminocido la
estructura y funcin proteica.
Los aminocidos pueden agruparse en cuatro amplias categoras
dependiendo de las propiedades de sus cadenas laterales.
10 aminocidos tienen cadenas laterales no polares que no interaccionan
con el agua:
Glicina: aminocido ms simple, con una cadena lateral consistente
en un solo tomo de hidrogeno.
Alanina, valina, leucina e isoleucina: tienen cadenas hidrocarbonadas
compuestas por hasta cuatro tomos de carbono. Las cadenas
laterales de estos aminocidos son hidrfobas y de ah que tienden a
localizarse en el interior de la protena.
Prolina: tiene una cadena lateral hidrocarbonada, pero es la nica que
en su cadena lateral est ligada al nitrgeno del grupo amino
Cistena y metionina: contienen tomos de azufre, la metionina es
bastante hidrfoba, pero la cistena lo es menos debido a su grupo
sulfhdrico.
Fenilamina y triptfano: tienen cadenas laterales que contienen
anillos aromticos muy hidrfobos.
Cinco aminocidos tienen cadenas laterales sin carga pero polares:
debido a que las cadenas laterales de estos aminocidos pueden formar
enlaces de hidrgenos con el agua, estos aminocidos son hidrfobos y
tienden a localizarse en la parte externa de las protenas.
Serina, treonina y tirosina: tienen grupos hidroxilo en su cadenas
laterales
Asparragina y glutamina: tienen grupos amidas polares
Aminocidos hidrfilos:
Lisina y arginina: tienen cadenas laterales con grupos bsicos
cargados. Son aminocidos muy bsicos y sus cadenas laterales estn
cargadas positivamente dentro de la clula
Histidina: tienen cadenas laterales con grupos bsicos cargados.
Puede estar sin carga o cargada positivamente a pH fisiolgico, as

con frecuencia desempea un papel activo en reacciones enzimticas

que implican el intercambio de iones de hidrogeno.
Por ltimo dos aminocidos:
Acido asprtico y acido glutmico: tienen cadenas laterales acidas
que terminan en grupos carboxilo. Estn cargados negativamente
dentro de la clula y por lo tanto a menudo se denominan aspartato y
glutamato.
6. A qu se refiere la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria?
Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:
Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura
terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio slo las hay
globulares.
Estructura Primaria:
Viene determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena
proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en
el que estn enlazados. La asociacin de varias cadenas
polipeptidicas origina un nivel superior de organizacin, la llamada
estructura cuaternaria.
Estructura Secundaria:
Es el plegamiento que la cadena polipeptidica adopta gracias a la
formacin de enlace de hidrogeno entre los tomos que forman el
enlace peptidico. Los puentes de hidrogeno que se establecen entre
los estables. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de
hidrogeno formados entre el grupo-NH de un enlace peptidico y el
grupo-C=0 del cuarto aminocido.
Estructura Terciaria:
Representacin de la estructura tridimensional de la mioglobina, es
el modo que la cadena polipeptidica se pliega en el espacio. Esta se
realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el
interior y los polares hacia el exterior.
Estructura Cuaternaria
Afecta la disposicin de varias cadenas polipeptidicas en el espacio.
Comprende la gama de de protenas oligomericas. Es el nivel ms
complejo, la cual tiene protenas complejas con las enzimas y
anticuerpos, est representa algunas protenas constituidas por ms
de una cadena polipeptidica y la que va a ser forma a las cadenas de
la estructura terciaria para formar una protena.
7. Cul es la importancia de las enzimas como catalizadores biolgicos?
Las enzimas son catalizadores biolgicos, es decir, aceleran las reacciones
qumicas de nuestro metabolismo. De no ser as, no sera posible que los
organismos viviesen ya que es necesario que algunas reacciones sean
inmediatas. Qumicamente son protenas. La mayora tiene asociada a su
molcula algn metal o vitamina que la ayuda en su proceso. Estos se
llaman confectores que se asocian a la parte proteica llamada apoenzima. El
complejo formado por la apoenzima con el cofactor se llama holoenzima.

Generalmente terminan en asa su nomenclatura. Y su nombre est

relacionado con su funcin o con el sustrato sobre el cual acta.
Se llama sustrato a la molcula sobre la cual va a actuar la enzima, para
catalizar la reaccin.
8. Cmo funciona el mecanismo llave cerradura de las enzimas?
como lo indica su nombre, este modelo plantea una analoga entre la
interaccin de las enzimas con su sustrato y el funcionamiento de una llave
que se complementa especficamente con una nica chapa o cerradura. Si
bien es cierto que este modelo da cuenta de la relacin especfica entre una
enzima y su sustrato, sugiere una interaccin ''rgida'' entre ellos, condicin
que algunos cientficos actualmente cuestionan.

9. Qu relacin hay entre energa y metabolismo?

El metabolismo es un conjunto de reacciones qumicas que tienen lugar en

las clulas del cuerpo. El metabolismo transforma la energa que contienen
los alimentos que ingerimos en el combustible que necesitamos para todo lo
que hacemos, desde movernos hasta pensar o crecer. Protenas especficas
del cuerpo controlan las reacciones qumicas del metabolismo, y todas esas
reacciones qumicas estn coordinadas con otras funciones corporales.