3

ENZIMAS

1,5 X 10 -- 10
1835. BERZELIUS, catlisis
1860. PASTEUR, papel de las enzimas en las fermentaciones
1877. Aparece el trmino ENZIMAS (en la levadura)
1894. TAKADIASTASA, amilasa fngica para tratar desrdenes intestinales,
medicamento; EEUU
1897. BCHNER, enzimas de la fermentacin alcohlica, in vitro
1915. OTTO ROEHM, produccin industrial de enzima trptica como aditivo
de detergentes, EEUU
1926. SUMMER aisla la ureasa
1930. NORTHOP aisla varias enzimas y establece su naturaleza proteica.
1965. RENINA, enzima microbiana para la elaboracin de quesos.
1967. Produccin industrial de amilasas y amiloglucosidasa (almidn--glucosa)
1969. El 80% de los detergentes llevan proteasas (actualmente el 95%)
Actualmentte, las ventas mundiales de enzimas superan los 500
millones de dolares anuales.
Comercialmente, se producen enzimas para 3 items fundamentales:
a) enzimas utilizadas en la industria:
amilasas, proteasas, catalasas, isomerasas, penicilinasas,
pectinasas, etc.
b) enzimas para propsitos analticos:
galactosa oxidasa, glucosa oxidasa, alcohol deshidrogenasa,
colesterol oxidasa, ureasa, etc.
c) enzimas utilizadas en la medicina o con fines cientficos:
asparaginasa, lipasa, proteasa, enzimas de restriccin, etc.
Estos grupos de enzimas requieren niveles variables de calidad y tambin
son distintas las cantidades que se emplean o producen.

DIFERENCIAS DE CALIDAD:
INDUSTRIAL

ANALITICA

CLNICA
CIENTIFICA
mg g

Toneladas

mg g

Bruta

cristalina- pura

cristalina- pura

Presentes

Escala de
produccin
Grado de
purificacin
Actividades
secundarias
Origen

Microbianos

(generalmente
extracelular)

Aplicaciones

slo
isoenzimas
microbiana,
animal,
plantas
(generalmente
intracelular )
Posible

Costo de
produccin

Parcialmente
posible
Bajo

ninguna o

definida
microbiana,

vegetal,
animal
(generalmente
intracelular)
Posible

Medio a alto

Alto

Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

AO
1930
1950
1970
1980
2000

Enzimas conocidas
90
250
1300
2000
2000

En uso
10
15
30
40 50
80?

PRODUCCIN INDUSTRIAL DE ENZIMAS

Enzima
Proteasas (bacterianas)
Glucoamilasas
Amilasas (bacterianas)
Glucosa-isomerasas
Renina
Amilasas (fngicas)
Pectinasas
Proteasas (fngicas)
OTRAS

Toneladas ao % de ventas
6200
45
4500
13
4200
5
1900
6
1500
10
800
4
100
3
100
2
---12

ENZIMAS
1. Identificain : por la actividad que realizan
sacarasa
hidrlisis de sacarosa
glucosa-deshidrogenasa
oxida la glucosa a c. glucnico
2. Clasificacin: por las reacciones que catalizan
a) OXIDO-REDUCTASAS (deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, etc)
actan sobre los grupos:
CH-OH
C=O
con NAD, NADP, citocromos, etc, como aceptores de O2
CH-CH
b) TRANSFERASAS: transfieren grupos
-CH2OH hidroxi-metil-transferasas
-COOH carboxil transferasas
-OPO(OH)2 fosforil transferasas
c) HIDROLASAS:
pptido-peptido hidrolasas (tripsina)
glicerol-ster
hidrolasas (lipasa)
d) LIASAS: prdida de grupos pero no por hidrlisis:
carboxi (o decarboxi)-lasas
e) ISOMERASAS:
cis-trans
f) LIGASAS o SINTETASAS
formacin de enlaces CO, CS, CN, HH, etc.
Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

ESPECIFICIDAD
Principal caracterstica. Evita formacin de subproductos.

Se manifiesta ligada a

la reaccin

al sustrato

_por naturaleza del enlace

_especificidad por un grupo
_por un sustrato
_estereoespecificidad

a) ligada a la reaccin: un mismo sustrato reacciona segn la enzima:

b) ligada al sustrato por naturaleza del enlace: maltasa hidroliza -1-4 no

-1-4

Ligada al sustrato por un grupo especfico:

ej: fosfotasas que hidrolizan O-P

Ligada a un nico sustrato (exclusivo)

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BIOTECNOLOGA

Estereoespecificidad

Energa de activacin y funcin de los catalizadores:

Para que una reaccin qumica ocurra a a una velocidad apreciable, es
necesario que las molculas de los reactivos estn ACTIVADAS.
Esta energa de activacin puede ser suministrada por calentamiento:
ARRHENIUS propone una relacin emprica que liga la velocidad de
reaccin, la temperatura y la energa de activacin:
d lnk = E
dT
RT2
donde T=temperatura absoluta
E= energa de activacin
k=constante especfica de
R= constante universal de los gases
y que podemos escribir
k=Ae-E/RT
donde A es una constante.

Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

E representa la cantidad de energa para activar 1 mol de reactivos hasta un

nivel de energa que posibilite la ocurrencia de la reaccin.
Las energas de activacin son del orden de 2030 Kcal/mol
Esta energa no puede suministrarse a reactivos biolgicos (SUSTRATOS)
cuando adems la temperatura debe ser compatible con la vida.
las enzimas son catalizadores biolgicos que disminuyen la barrera
energtica o energa de activacin aumentando sensiblemente la velocidad
de reaccin pero a temperaturas compatibles con la vida.

Ej.: descomposicin del H2O2

espontnea E1 = 18 Kcal/mol
Pt coloidal E2 = 11 Kcal/mol
con catalasa E3 = 2 Kcal/mol !!!!!!
(a pH y temperatura ptimos, 1 molcula de catalasa descompone 5 x 106
molculas de H2O2 en 1 minuto)
Recordemos algunas de las propiedades principales de un catalizador:

no pueden hacer posible reacciones termodinamicamente imposibles
(la reaccin debe llevar siempre a una disminucin de la energa libre)
a menos que la energa necesaria sea suministrada (ej: por
acoplamineto con otra reaccin);

participa de la reaccin pero aparece inalterado al finalde la misma;

no modifica el estado de equilibrio final simplemente hace que ste se
alcance ms o menos rpidamente.
A estas propiedades generales, debemos agregar, respecto de las enzimas,
que:

no dan lugar a la formacin de SUBPRODUCTOS;

son ESPECFICAS para cada reaccin;

la actividad de las enzimas como catalizadores est sujeta a una
REGULACIN.
MEDIDA DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
La VELOCIDAD DE UNA REACCIN ENZIMTICA (catalizada por una
enzima) puede determinarse extrayendo muestras sucesivas de la mezcla
reaccionante y mididnedo la concentracin, ya sea de los sustratos o de los
productos, por mtodos qumicos, cromatogrficos, colorimtricos, etc.
La ACTIVIDAD puede expresarse de varias formas pero debemos definir la:
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BIOTECNOLOGA

UNIDAD ENZIMTICA: es la cantidad de enzima que cataliza la

transformacin de 1 micromol (o milimol o mg o g) de sustrato en 1 minuto a
25C y en condiciones ptimas de pH y concentracin.
ACTIVIDAD ESPECFICA: es el nmero de unidades enzimticas por
unidad de peso del preparado que contiene la enzima (aumenta con la
purificacin del mismo)
ACTIVIDAD MOLAR: es el nmero de moles de sustrato transformado
o de producto formado por mol de enzima y por minuto (poco usual, requiere
de enzimas puras como las que se usan con fines clnicos o cientficos).
VELOCIDAD INICIAL

La curva pasa de rectilnea a asinttica. La VELOCIDAD INICIAL es la

mxima velocidad y puede medirse como
tg0 = v0
y se debea que en los instantes iniciales, con poco sustrato transformado y
poco prdocuto, la reaccin est netamente desplazada hacia la derecha.
Para cualquier otro instante t, es
v = tg= d[P]
dt
t
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN
a) CONCENTRACIN EN ENZIMA

En la parte rectilnea de las curvas se observa una proporcionalidad entre las

velocidades y las concentraciones de enzimas empleadas.
v1=v2=v3
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BIOTECNOLOGA

2 3
A condicin de trabajar con velocidades iniciales

En realidad, la parte punteada tericamente nunca se alcanza. por qu?

enzima
P.M.
cantidad para solucin 0,01 M
catalasa
250000
2500 g
ureasa
480000
4800 g
pepsina
360000
360 g
Por el elevado P.M. de las enzimas.
Aplicacin:
Como v= K[E]
v=[P]
K [E] = [P]
t
t
[E] = 1 [P] = k [P] (1)
K
t
t
Si empleamos:
- el mismo tiempo;
- la misma cantidad de preparado, caldo de produccin, etc, que
contiene la enzima;
- las mismas condiciones de trabajo;
podemos aplicar (1) de varias formas.
Ej:

Determinar la [E]
[E]1 = [P]1
[E]2
[P]2
con la enzima pura, de calidad analtica, hacemos un ensayo y determinamos
para
[E]1
[P]1
en el preparado que investigamos:
[E]2 = [E]1 [P]2
[P]1
y determino [E]2 a traves de la determinacin de la cantidad [P]2 de producto
formado.

Ensayos clnicos

Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

Se miden las concentraciones relativos de productos formados o de enzimas

presentes realizando las reacciones enzimaticas en condiciones
normalizadas.
b) CONCENTRACIN DDE SUSTRATO
Si mantenemos la [E] constante y variamos la [S]:

Estudiamos el mecanismo de reaccin. En forma independiente, MICHAELIS

y MENTEN, formularon la hiptesis de la formacin de un complejo enzimasustrato y el siguiente mecanismo de reaccin:
k1
k3
E+S
ES
E+P
k2
E+S

k1

ES
k2
v1 = k1 [E] [S]
v2 = (k2 + k3) [ES]

E+P
v1 = v2

k2 + k3 = KM = [E] [S]
[ES]
k1

v = k3 [E S] (1)
pero [E]total = enzima libre + enzima en el complejo E S
VM = k3 [E] total
VM = k3 [E] + [E S]
De (1) y (2)
v =
[ES]
[E] + [ES]
VM
pero [E] = KM
[ES] [S]
VM = 1 + KM
v
[S]

(2)
VM = [ES] + [E] = 1 + [E]
v
[ES]
[ES]

v = VM

[S]
KM + [S]

que ahora escribiremos simplemente

v = VM S
KM + S

Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

Del grfico, sin conocer [E]:

VM
[KM] = [S] cuando v= VM
2

Los valores de KM:

10-8M kM 10-2M
Definimos:
AFINIDAD
DE LA
ENZIMA POR
SU SUBSTRATO

= a = 1 = k1
K M k2 + k3

una kM gramde implica una afinidad pequea y viceversa.

Examen de la ecuacin matemtica:
v = vM S
kM + S
si [S] >> kM
v = vM (ORDEN CERO)
si [S] << kM
v = kM S (ORDEN UNO)
vM
se confirma los resultados experimentales.
LINEARIZACN DE LA ECUACIN DE MICHAELIS- MENTEN
La ms empleada es la LINEQEAVER- BURK (L.B.)
v = vM S
kM + S
1 = kM + S
v
vM S
1 = 1 + kM . 1
v vM vM S

c) INFLUENCIA DE LOS AGENTES FSICOS

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BIOTECNOLOGA

a nivel de la eszima el pH modifica el grado de ionizacin de los

grupos funcionales necesarios a la formacin del complejo ES
- a nivel del substrato influye cuando debe estar ionizado para
formar el complejo ES
INHIBIDORES
Si bien existen substancias inhibidoras de la catlisis enzimtica (que actan
como verdaderos venenos) slo nos ocuparemos de aquellos inhibidores que
tienen influencia sobre la cintica de reaccin.
algunos de los venenos de las enzimas:
- iones de metales pesados: As, Pb, Hg, B, Sn, Sb.
- cido mono- yodo- actico (que acta sobre los grupos tiol)
ICH2
-

COOH
cido para cloro- mercuri- benzoico (acta sobre los grupos
tiol)

in cianuro, CNetc.

Ejemplo:
a) Enzima

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BIOTECNOLOGA

b) Enzima

REACCIONES REVERSIBLE EN
PRESENCIA DE SUBSTANCIAS
REDUCTORAS (Ej, Cys)
CH2 SH
CH NH2
COOH
c) Bloqueo del transporte de oxgeno de la hemoglobina con monxido de
carbono (CO) u xido ntrico (NO)
El complejo que forma la desoxihemoglobina con el oxgeno es muy
dbil. El CO y el NO desplazan al oxgeno. Si la concentracin de
dichos gases es alta, la respiracin puede perturbarse a tal punto que
aobreviene la muerte por asfixia.

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BIOTECNOLOGA

d) efecto del Pb++, muy txico para las enzimas que como grupo activo
tienen el grupo tiol: Ej:
3- fosfo- gliceraldehido- deshidrogenasa
Enzima- SH + Pb++
Enzima- SPb+ + H+
e) las sales de arsnico pueden afectar a la 3- fosfogliceraldehido
deshidrogenasa: por lo general el arseniato substituye al grupo SH
interfiriendo termidinmicamente

f) oras veces no es que las enzimas con grupos hemo o tiol sean
inhibidas por los contaminantes.
A partir de contaminantes txicos
Ej:Hg y As se producen por actividad enzimatica de los
microorganismos compuestos mucho ms txicos
As, en el fondo de cuerpos de agua, los microorganismos se liberan
del Hg y el As transformandolos en venenos nerviosos mortales como:
(CH3)2 Hg dimetil- mercurio
(CH3)2 AsH dimetil- arsina
Para ello utilizan enzimaa que contienen vitamina B12- metilada:

El nonometilmenrcurio se forma por una simple reaccin qumica que no

necesita de la catlisis enzimtica:

el monometilmercurio se concentra en los pecds (a travs de la

cadena alimenticia, entre 1953- 1964 murieron 116 personas en
el Japn por consumir pescado contaminado). ES LA FORMA
MS TXICA.

Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

el dimetilmercurio es voltil con lo cual la contaminacin se

extiende a travs de la atmsfera.
los hidrocarburos policlorados (Ej: CH3- CCl3, tricloroetano) inhiben el
mecanismo de metilacin del Hg, y en este caso, son ellos los que se
acumulan en los seres vivientes del cuerpo de agua.
A continuacin, nos ocuparemos de aquellos inhibidores que actan
sobre los mecanismos de reaccin, especialmente los competitivos y
los no competitivos.
INHIBIDORES COMPETITIVOS
Los inhibidores competitivos son compuestos que presentan una
analoga estructural con el substrato y pueden as competir con l para
fijarse sobre el sitio activo de la enzima.
La inhibicin competitivo existe para todas las enzimas.
Ej: deshidrogenacin del cido succnico
-

Inhibidores competitivos

Mecanismo

la enzima xomprometida en el EIc no puede actuar como catalizador

slo ES contribuye a la formacin del producto.
con kM = k2 + k3 = [E] [S]
[ES]
k1
kIc = k5 = [E] [Ic]
v = VM
[S]
k4
[E Ic]
[S] + K (1+[I ]/K
M

ic)

ecuacin anloga a la de MICHAELIS-MENTEN pero en la cual KM es

reemplazada por
KM = KM (1+[Ic]/Kic)
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BIOTECNOLOGA

En consecuencia:
-por ser KM igual a KM multiplicada por un factor mayor a 1, la fainidad de la
enzima poe el sustrato disminuye.
-si [S] >>> Ic
[Ic] / Kic resulta despreciable
entonces v
VM
S
, o sea la VM es la misma que sin inhibidor.
KM + S
En otros trminos: el aumento de la concentracin de S tiende a anular el
efecto de Ic.
Representacin L.B.
v = VM

S
S + KM (1+Ic/Kic)

1 = S + KM (1+Ic/Kic)
v
VM S

1 = 1 + K M 1 + Ic 1
vi VM VM
Kic S
ecuacin de una recta

VM se mantiene ( igual ordenada al origen)

la afinidad de la enzima por el sustrato disminuye
Representacin de DIXON
v = VM

S
KM + S

vi = VM

S
S + KM (1+Ic/Kic)

v=1+
KM
Ic
vi
Kic (S + KM)

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BIOTECNOLOGA

Aplicaciones de la inuibicin competitiva:

La IC tiene numerosas aplicaciones:
a)

El P.A.B. es esencial para muchas bacterias pero no para el hombre en la

sntesis de cido flico que lleva a su vez a la de AND y ARN.
b)

ismero del
hexaclorociclohexano.(gammexane)
Inhibe el metabolismo energtico de
insectos

c) quimioterapia del cncer.

Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

d) agentes antivirales:

medicamento eficaz en el tratamiento del herpes genital, grave enfermedad

(20 millones en EEUU), recientemente autorizado.
e) Otros anlogos estructurales de la glucosa empleados como
medicamentos. (aunque no se hayan explicado claramente los mecanismos
de accin)

Pertenece a una familia de drogas que se usaan en el tratamiento de la

tuberculosis, como antiartrticos y anti-inflamatorios.
Potente inhibidor de la transcriptasa inversa del V.I.H. (SIDA)

2,3,4,6-tetraacetato de 1-tio-- D- glucopiranosato de tri-etil-fosfina-ora

(AURANOFINA). Ac: acetato; P: fosfina
Pertenece a una familia de excelentes medicamentos anti-inflamatorios.
Medicamento contra el S.I.D.A. (V.I.H)

Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

incorporado el AZT a la cadena de AND interrumpe la sntesis de los virus.

INHIBIDORES NO COMPETITIVOS
Los inhibidores no competitivos no interfieren en la fijacin del sustraro sobre
la enzima.
Slo disminuyen la velocidad de reaccin llegando a anularla cuando la
inhibicin no competitiva es total.
En presencia de un inhibidor no competitivo, el mecanismo de reccin se
podra explicar:

La inhibicin no competitiva depende de la concentracin del inhibidor y de la

afinidad que tenga la enzima con l.
Definiendo:
[E] [INC] = [ES] [INC] = KInc = KI
[E INC]
[ESINC]
y recordando que:
[E] [S] = KM
[ES]
resulta:
vi = VM

S
(KM + S) (1+INC/KInc)

y comparando esta expresin con la ecuacin de MICHAELIS-MENTEN:

VM =
VM
la velocidad mxima disminuye
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BIOTECNOLOGA

1+INC/KInc
la afinidad de la enzima por el sustrato se
KM no se modifica
mantiene
el aumento de S no restituye el valor de VM (no se consigue desplazar
las molculas de inhibidor de los sitios activos)
Representacin L.B.:
1 = 1 + INC 1 + 1 + INC KM 1
KInc VM
KInc VM S
vi

Representacin de DIXON
v = 1 + INC
vi
KInc

la pendiente de la recta es independiente de la concentracin en INC

ENZIMAS ALOSTRICAS (de allos: de otra forma; griego)

Estas enzimas no siguen la cintica de MICHAELIS-MENTEN.

Desempean importantes funciones en los mecanismos de regulacin
de los procesos metablicos celulares.
Se caracterizan por presentar numerosos sitios de fijacin:
- Sitios activos: para fijar molculas de sustrato
- Sitios alostricos: a los que se fijan los efectores alostricos
(activadores o inhibidores alostricos).
Se supone que la fijacin de un efctor alostrico produce cambios en la
conformacin estructural que modifican la afinidad de la enzima por su
sustrato. Esta deformacin transitoria y reversible se denomina
transicin alostrica

Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

La funcin v = v(s) representa una SIGMOIDE

CINTICA ALOSTRICA
La curva sigmoide indica que la fijacin de una primera molcula de sustrato,
favorece la de una segunda, o sea, existe un efecto cooperativo en la fijacin
de las molculas de sustrato.
Por debajo de una cierta concentracin de sustrato, esta cooperacin tiene
poco efecto sobre la actividad enzimtica pero sobrepasada la misma,
pequeos aumentos de [S] modifican fuertemente la actividad de la enzima.
Este model fue propuesto por MONOD, WYMAN y CHANGEUX EN 1965. Lo
siguen numerosas enzimas.
La curva sigmoide fue obtenida por primera vez para la fijacin de oxgeno
por la hemoglobina:
Hbn + n O2
[HbO2]n
La cinetica de esta reaccin est explicada por HILL.
Ecuacin de HILL.
La cintica de HILL es aplicable a reacciones del tipo
E + nS
E Sn
E + nP
donde n es el nmero de sitios activos y ESn es el complejo que finalmente
da n molculas de P de las n de sustrato S.
En resumen, la ecuacin de HILL puede escribirse
v = VM
[S]n
v = Sn
v = 1 + KH
Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

[S]n + Kh
VM 1 = KH
v
Sn

VM

Sn + KH

VM v Sn = KH
v

log VM v = log KH n log S

v

VM

Sn

n log S + log VM v = log KH

v
log

v = n log S log KH
VM v

Cuando v= VM / 2

v =1
log (v /VM v) = 0
VM v
n log S1/2 = log KH
donde S1/2 es la concentracin de sustrato para la cual v = VM/2
KH = S1/2n
El exponente n, que es el nmero de sitios activos, se denomina
COEFICIENTE DE INTERACCIN, puede ser determinado a travs de la
RECTA DE HILL.
A menudo, los valores experimentales de n no resultan enteros, y en este
caso, se toma para n el nmero entero inmediatamente superior.
Ej: si n=3,25
n=4
NZIMAS DEPENDIENTES DE COFACTORES
Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteica. Sin embargo, muy a
menudo, deben estar combinados con un factor no proteco para poder
desarrollar su actividad.
En estos casos, la parte proteca se llama APENZIMA y el conjunto
HOLOENZIMA.
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR
Si el cofactor es fcilmente separable recibe el nombre de COENZIMAS (si es
de naturaleza orgnica) o COFACTOR INORGNICO (Ej: Zn++, Mg++, Mn++,
Fe++, Cu++, Na+, K+). La participacin de estos iones metlicos es esencial
para la vida de los seres vivos y esto explica la necesidad de que estn en la
composicin de los medios de cultivo o que deban agragarse, si faltaran, aun
efluente, suelo o residuo slido a descontaminar.
Los cofactores orgnicos o COENZIMAS tienen particular importancia, sobre
todo en la alimentacin de los mamferos, ya que en su gran mayora son
vitaminas hidrosolubles o se forman a partir de ellas.
Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

Por ej: la rivoflavina o vitamina B2, despus de su ingestin se transforma en

las coenzimas FAD y FMN.
Cuando la separacin del cofactor implica la destruccin de la enzima
se lo denomina GRUPO PROSTTICO
Hay apoenzima que son protenas puras
La apoenzima despojada de su coenzima puede tener muy baja
actividad, y ms a menudo nula.
La asociacin entre la apoenzima y la coenzima es variable:

ambos pueden existir por separado y slo unirse para reacconar;

pueden estar unidas en forma permanente.
La funiones de los cofactores son:
a) alterar la estructura del substrato adherido a la enzima, la de la
apoenzima; o ambas a la vez afin de incrementar al mximo su
interaccin;
b) intervenir en la reaccin como un substrato ms a modo de
aceptor o donador de grupos funcionales: este es el principal
mecanismo de accin.
A no alarmarse, el siquient cuadro presenta algunas de las coenzimas ms
imortantes, el tipo de reaccin, el grupo que transfiere y su relacin con las
vitaminas.
COENZIMA
TIPO DE
GRUPO
PRECURSOR DE
REACCIN
TRANSFERIDO
LA VITAMINA
nicotinamidaxido reduccin
H electrones
NIACINA
adenindinucletido NAD
NADP
flavin- adenin- di- xido- reduccin H electrones
RIBOFLAVINI
nucletido FAD
flavinxido- reduccin H electrones
RIBOFLAVINI B2
nonovuvetico
FMN
grupo heme de
xido- reduccin H electrones
--------------citocromos
coenzima A
activacin y
O
CIDO
transferencia de
PANTOTICO
grupos acilo
R C
biotina
fijacin de CO2
CO2
BIOTINA H
fosfato de pirifokal transminacin
NH2
PIRIDOXAL B6
cido tratrametabolismo de
CH
CIDO
FLICO
3
hidroflico
fragmentos de un >CH 2
C
O
C
H
sistema adenlico fosforilacin
PO4H3
-----AMP,UDP,UTP
sistema uridn
fosforilacin
PO4H3
-----UMP,UDP,UTP

Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

NUCLOTIDOS DE NICOTINAMIDA
Existen: NAD: nicotinamida dinucletido
NADP: nicotinamida dinucltido fosfato
La diferencia es que el NADP tiene un fosfato adicional.
La nicotinamida es un derivado de la vitamina ACIDO NICOTNICO o
NIACINA.
La reaccin redox esta catalizada por la deshidrogenasa de AH2.
NMN: nicotinamida mononucleotido
AMN: adenin mononucleotido

Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

NUCLETIDOS DE FLAVINA
Son derivados de la RIVOFLAVINA (vitamina B2)

Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA

En las reacciones redox, la estructura flavinica participa en la transferencia de

2 electrones, lo que representa el equivalente de 2 tomos de H:
2H = 2H+ + 2e-

Jorge FUENTES-BERAZATEGUI
BIOTECNOLOGA