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Ao de la Diversificacin Productiva y del Fortalecimiento de la

Educacin
UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CALLAO
Facultad de Ingeniera Ambiental y de RRNN
QUIMICAS ORGNICA

RECONOCIMIENTO DE PROTEINAS MEDIANTE SUS PROPIEDADES


QUIMICAS
ARIAS FLORES EDYNSON RONNY
BLAS TORIBIO BRYAN GIANCARLOS
GUERRA FERNANDEZ ITALO RAL
PARIONA MENDOZA MARTHA EDITH
PROFESOR: HERMAN AYALA VERA
GRUPO HORARIO: 91G

CICLO: TERCERO

SEMESTRE: 2015-B
MESA: 2
26 de noviembre de 2015

I.

MARCO TERICO

PROTENAS
Son grandes molculas orgnicas compuestas por cuatro tomos:
carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno (CHON), aunque algunas
poseen tambin azufre y fsforo (CHONSP). Las protenas son insolubles
en agua y de estructura compleja, ya que cada una de ellas tiene una
forma directamente relacionada con su funcin biolgica. Las protenas
estn conformadas por aminocidos. Tan solo veinte aminocidos
diferentes se combinan para formar todas las variedades de protenas
existentes. Los aminocidos pueden ser esenciales y no esenciales. Los
esenciales, presentes en la carne y en algunos vegetales, tienen que
ingresar con la dieta porque el organismo no los produce. Los
aminocidos no esenciales, en cambio, son elaborados por el organismo
y tambin estn en los alimentos.
(Web1)

AMINOCIDOS:
Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin
responde a la composicin qumica general que presentan, en la que un
grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un
carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan
saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico
variable al que se denomina radical (-R).
La frmula general de un aminocido es:

(Web2)

ENLACE PEPTDICO:
En las protenas, los aminocidos estn unidos uno seguido de otro, sin
ramificaciones, por medio del enlace peptdico, que es un enlace amido
entre el grupo a-carboxilo de un aminocido y el grupo a-amino del
siguiente. Este enlace se forma por la deshidratacin de los aminocidos
en cuestin. Esta reaccin es tambin una reaccin de condensacin,
que es muy comn en los sistemas vivientes.
Tres aminocidos pueden ser unidos por dos enlaces peptdicos para
formar un tripptido, de manera similar se forman los tetrapptidos,
pentapptidos y dems.
Los enlaces peptdicos no se rompen con condiciones que afectan la
estructura tridimensional de las protenas como la variacin en la
temperatura, la presin, el pH o elevadas concentraciones de molculas
como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales
de guanidinio. Los enlaces peptdicos pueden romperse de manera no
enzimtica, al someter simultneamente a la protena a elevadas
temperaturas y condiciones cidas extremas.
(Web3)
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS:
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de
aminocidos de la protena. Nos indica qu
aminocidos
componen
la
cadena
polipeptdica y el orden en que dichos
aminocidos se encuentran. La funcin de
una protena depende de su secuencia y de
la forma que sta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la
disposicin de la secuencia de
aminocidos en el espacio.
Los aminocidos, a medida
que van siendo enlazados
durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:


1. La a(alfa)-hlice
2. La conformacin beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma
la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de
hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto
aminocido que le sigue.

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura
secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando
una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la
secundaria y por tanto la terciaria.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar
funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc.
Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:

el

puente

disulfuro

entre

los

radicales de aminocidos que tiene


azufre.

los puentes de hidrgeno.

los puentes elctricos.

las interacciones hidrfobas.

(Web4)

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unin, mediante


enlaces dbiles (no covalentes) de varias
cadenas
polipeptdicas
con
estructura
terciaria, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptdicas
recibe el nombre de protmero.
(Web5)

PROPIEDADES QUIMICAS DE LAS PROTEINAS:


Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis,
tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo
positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est
determinada por su estructura primaria.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como
amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir,
pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como
bases (aceptando electrones).
(Web6)

II. PARTE EXPERIEMNTAL


II.1.
Objetivo General:
Reconocer mediante propiedades qumicas si las muestras son
protenas.
II.2.

Materiales y Reactivos:

Materiales

o
o
o
o

1
2
2
2

gradilla
vasos precipitados
pipetas de 5 ml.
tubos de ensayo de 25 ml.

Reactivos
o Reactivo de Biuret
Muestras
o 3 ml de Muestra 1
o 3 ml de Muestra 2

III. RESULTADOS
IV. CONCLUSIONES

V. REFERENCIAS
Web1: Arboledas Brihuega, D. Jerarqua estructural de las protenas:
Editorial-Club Universitario
Web2: http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
Web3: http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace
%20peptidico.html
Web4: http://www.um.es/molecula/prot.htm
Web5: http://www.enciclopediasalud.com/definiciones/proteina
Web6: http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot2.htm