Enzimas:

Son protenas , ( sin dejar a un lado que el ARN tiene poder cataltico) que
aumentan la velocidad de las reacciones, porque muchas enzimas en los
sistemas biolgicos son utilizados para poder ejecutar la reaccin qumica que
es desfavorable termodinmicamente para poder pasar de un estado a otro y
esta energa que se necesita para poder modificar la estructura qumica se
llama energa de activacin : Controla condiciones de la reaccin pq existe
una capa de reaccin una velocidad que esta dada por la concentracin de la
enzima, mientras mas enzima este presente e el medio celular o en el
organelo vamos a darnos cuenta que la reaccin se da a mayor velocidad pq
hay mas sitios activos para que la enzima pueda modificar el sustrato .
A mayor especificad de la reaccin nos vamos a dar cuenta que dependiendo
del tipo de enzima, habr enzimas que son especificas para cada reaccin para
reconocer una molcula nica si es un aminocido o carbohidrato o si es un
sustrato especifico ( un muchacho mueve la silla y impide que la oracin se
escuche) hay enzimas mas especificas que otras y es la caractersticas de su
sustrato la que le brinda esa cualidad.
Para poder controlar la velocidad de la reaccin, el hecho de que la reaccin
sea activa o inactiva , hasta la sntesis de la misma enzima , estas protenas
enzimticas son regulables en distintos puntos , hay una regulacin
inmediata; donde se puede colocar los sustratos de la enzima o quitrselo y
eso modifica su funcin , hay regulaciones mas complejas ;en donde se
necesita un regulador aleosterico , una molcula que se va unir a un lugar
distinto del sitio activo y va a modificar su funcin , y existe la regulacin
gentica que va producir la sntesis de la protena , hay muchos tipos.
COMO FUNCIONA LA ENZIMA?
Existe una aproximacin de enzimas y los sustratos, el valor de entropa y
entalpia con las reacciones enzimticas pq estos valores promueven el
movimiento y este valor induce al desorden molecular , favoreciendo la
reaccin qumica , pq se necesita que exista una aproximacin en los sustrato y
la enzima adems de la orientacin de lo sustratos pq el sustrato tiene un
extremo distintos y los grupos funcionales no van a estar distribuidos de
manera no uniforme , y como generalmente las molculas no son asimtrica y
esta orientacin de sustrato va a permitir de que entre por el sitio donde esta
el grupo funcional que se va a combinar con el sitio activo. El calor promueve
el movimiento produce aproximacin
EXCLUSION DEL AGUA:
Los sitios activos de la enzimas estn cargados son polares pq necesitan
desestabilizar al sustrato, reaccionar con el sustrato y estos grupos polares van

a atraer el agua (claro estamos en un medio acuoso) el agua se cuela , baa

toda la estructura, se necesita que el sustrato tenga conexin con el sitio
activo y el agua va a ser desplazada.

ESTABILIZACION DEL ESTADO DE TRANSICION:

Si nosotros miramos una reaccin enzimtica existe un punto de inicio , un
estado de transicin donde ya la enzima esta pegada al sustrato , y en ese
momento el sustrato pierde su estructura inicial , se desorganiza el grupo
funcional al cual va hacer atacado , los electrones se ubican de una manera
distinta , la orientacin del enlace se modifica , para luego cuando se de ese
estado de transicin ( estado de alta energa ) se logre romper el enlace ,
puede ser una reaccin de catlisis por hidrlisis o se logre unir enlaces que es
una reaccin anablica .
Existen reacciones enzimticas donde hay transferencia de grupos
(transferasas). La hexoquinasa es un ejemplo transfiere el grupo fosfato el
atp la hexosa lo recibe a la molcula por ejemplo .
Nombre sistemtico ( a manera de informacin , el nombre
sistemtico otorga el grupo que se transfiere el que lo recibe y el
sustrato ).
FUNCIONES:
Complementariedad de carga y estructura, Modificacion completa del sustrato
(enlace, grupo funcional, etc.) QUIEN SE ENCARGA DENTRO DE LA
PROTEINA DE REALIZAR ESAS FUNCIONES? Las cadenas laterales de los
aminocidos que por supuesto estn formando parte del sitio activo y los
grupos o molcula no proteicas que llamamos COOFACTORES O
COOENZIMAS;
si el COOFACTOR
molcula no proteica esta unido
covalentemente a la protena se llama GRUPO PROSTEICO; forman parte en el
sitio activo , en la molcula o simplemente necesitarse para la reaccin . Como
el Cubre, hierro, el potasio, magnesio (hexoquinasa). (Mas que todo iones
metlicos).
ESPECIFICIDAD POR SUSTRATO, GRUPOS FUNCIONALES,
AMINOACIDOS, ETC:
Hay enzimas que solo pueden catalizar reacciones para la glucosa, o reconocer
mas de un grupo, Existe complementariedad geomtrica: Tridimensionales,
molculas. Va a ayudar a la enzima, (glucohexoquinasa). Hexoquinasa:
complementariedad relativa, especificad de grupo, pq actan en un mismo
compuesto pero solo para aquellos que tenga grupos aldehdos. Enzimas

digestiva quimiotrixina.
especfica.

Lactato

deshidrogenasa:

Grupos

alcoholes

La inhibicin de la reaccin enzimtica, por parte de un frmaco se asemeje al

sustrato y bloquea la reaccin.
Habla de los Grupos de los aminocidos.
Las proteasas que degradan protenas (destruyen) QUIMIOTRIXINA Y
TRIXINA (especifica para cadenas laterales positivas.) la quimiotrixna otra
especificad.
COSAS DICHAS POR LA PROF.

La molcula que va hacer transformada; el sustrato.

Actividad enzimtica: velocidad a la que ocurre la reaccin.
La concentracin enzimtica es muy pequea para estudiar en el
laboratorio, se va a estudiar es la actividad enzimtica.
A menor cantidad de enzima velocidad lenta de la reaccin y viceversa.
La enzima no es la modificada, es el sustrato. a menos que sea la
peroxidasa que pierde h
La velocidad enzimtica se mide por la variacin de concentracin de
sustrato o la generacin de producto.
Cka : marcadores de infartos ( creatin fosfato)enzimas introplasmatica

INHIBIDOR: Molcula que impide la reaccin enzimtica puede ser reversible

o irreversible.
Reversible que pueden separarse de la enzima y se unen en un sitio distinto al
activo y las irreversible no permite que el sustrato se una al sitio activo, lo
rechaza por completo. (Modifican qumicamente a la enzima).
Equivalentes reductores: NADH, fADH.
Tipos de enzima: (Buscar ejemplos)

Oxidoreductasas: Realizan funciones de oxido reduccin.

Transferasas: transfieren grupos funcionales o molculas,
de un
sustrato a otro. AMINOTRANSFERASAS.
Hidrolasas: catalizan la estructura de un enlace covalente por agua.
Peptidasa hidrolasas enlaces peptdicos.
Liasas: forman enlaces, forman molculas nuevas. (c-c, c-o,c-n)sin
utilizar energa.
Isomerasas: Cambian la formacin de la molcula: la posicin de sus
molculas. o grupos funcionales.

Ligasas: al igual que las liasas forman pero con presencia de

nucletidos fosfatados ( c-c,c-o,c-n)

Cadena trasportadora de electrones existen protenas que enlazan con

metales y su caracterstica es que se oxida o reduce en ese ion metlico.
Puente en el equivalente reductor entre la protena y as sucesivamente. Esa
transferencia va generar el bombeo de e de la matriz hacia afuera.
La sntesis de atp depende de las reacciones oxido reduccin y que hace eso:
las enzimas.
(Estudiar las enzimas del ciclo de KREBS pero las enzimas que
actan).
LAS AMINOTRANSFERASAS:
Son enzimas que estn muy activas en el hgado ( tgo , tgo pruebas de lab. son
marcadores hepticos) pq es en hgado que se da el metabolismo de los
aminocidos , ocurriendo constantemente: Aspartato amino transferasa que
transfiere amino al asparto glutamato por ejemplo!.Con esto se transfiere
esqueleto carbonados al ciclo de KREBS.

Las hidrolasas: pueden ser peptidohidrolasa; que pueden actuar fuera y

dentro de la clula .Extremos o interior de la cadena peptidica: AMINO
PEPTIDISA O CARBOXIPEPTIDASA.
Dependiendo que exista en el sitio activo pueden actuar distinto.
El atp se sinteiza dentro de la matriz mitocondrial.
Hace mucho hincapi a que estudiemos como acta los distinto tipos de
enzima dentro de los ciclos (Krebs, glucolisis y nombra hasta ciclo de l
aurea).
Sintetaza: modifica los sustratos para modificar un nuevo producto, sin
la utilizacin de atp.
COOFACTORES:
LAS VITAMINAS SON LOS COOFACTORES ENZIMATICOS.
MOLECULAS NO PROTEICAS.
SON MOLECULAS QUE TIENEN OTRA NATURALEZA.SI EL
METABOLISMO CARECE DE VITAMINAS LAS ENZIMAS NO
FUNCIONAN DE MANERA OPTIMA.
(Carbohidratos completos: almidn.
El ciclo de krebs se da con metabolismo de lpido, carbohidratos,
aminocidos.)
Si no hay coofactor o coenzima NO EXISTE LA RECACION.

Su funcin es obligatoria, para producir el cambio de sustrato a

producto.
Participan:
Fijndose fuertemente a la protena.
Como un segundo sustrato.( para volver a su estado ,original la
enzima)
NADH Y FADH es un coofactor redox.
MODELOS DE INTERRACION:
Interacciones de las enzimas: es absurdo que exista una
interaccin entre enzima y sustrato pq tiene que existir la
modificacin,
ejemplo
de
llave
cerradura
ABSURDO,
SAQUENSELO DE LA CABEZA

Encaje inducido: es el ms apropiado aqu si se logra el estado

de transicin, pq este estado es un estado con ms energa y el
sustrato va estar inducido por la modificacin de lo que se valla a
romper, el sustrato no va estar igual para logar el producto. El
estado de transicin tiene que promover el cambio del sustrato.
La energa disminuye cuando se une la enzima con el sustrato, los
grupos funcionales del sitio activo permite eso.

Aminocidos presente en el sitio activo de la enzima: cerina acido aspartico,

histidina, los que estn cargados. Con grupos funcionales cobre azufre, etc.

La lisina: amino transferasas, forman con sustratos enlaces

covalentes; los cidos asparticos y glutamico como estn cargado,
interactan con h, dependern del pH.
Serina: inhibida enzimas sitio activa cerina.
Histidina: pka cercano al fisiolgico.

Tipos de Reacciones:
Catlisis por efecto
Todo lo que este ms prximo se va a generar de forma ms eficaz. Facilitan a
la orientacin, los grupos funcionales estabilizan el sitio activo del estado de
transicin. Mayor valor de la entropa: existe cierto orden para que se puedan
unir.
Catlisis acido base:

Los sitios activos que tengan aminocidos que puedan oxidarse y reducirse
hacen la trasformacin por oxido redox: los aminocidos cidos bsicos;
histidina y serina, tirosina. La particularidad de ese puede que estos grupos
pueden captar o ceder carga.
Catlisis covalente:
Es la formacin transitoria de un enlace covalente de la enzima y sustrato de
los grupos; la modificacin es transitoria, la enzima se une por enlace
covalente entre una coenzima normalmente, se modifica el sustrato se rompe
el enlace covalente nace el producto, la coenzima permite que se regenere ese
sitio para la entra de nuevo del sustrato. Estas coenzimas son vitaminas.
Citocromos: transporte de electrones por iones metlicos.
La carga permite la unin de la enzima con sustrato.

Carboxi peptidasa: enzima hidrolasa rompe el enlace carboxilo terminal,

orienta el aminocido.
Anhidrasa carbnica: cataliza reaccin entre acido carbnico, agua y co2
tiene zinc en el sitio activo.

Estado de transicin es favorable, no se queda.

Tenemos el mismo ADN para todas las clulas pero todas son diferentes.
Isoenzimas: similitudes enzimticas pero las protenas que la constituyen son
diferentes, hexoquinasa, creatin quinasa muscular, cerebral, miocrdica.

Cka TOTAL MIDE TODA: LA MS IMPORTANTE ES LA CARDIACA

Lactato deshidrogenasa: formacin del piruvato al acido lctico (enzima).

Nuestro corazn presente el lactato deshidrogenasa para producir atp

solo por glucolisis.

Ckmb: fraccin cardiaca. Ckmm: muscular y Ckbb: cerebral. Son isoenzimas.