Enzimologia Clinica Original

Universidad Nacional San Luis Gonzaga De
Ica
Facultad de Medicina Humana Daniel Alcides
Carrin
16
Al igual que las disciplinas experimentales que han surgido como rama comn
que es la biologa, tiene una historia propia construida a travs de
observaciones, experiencias, pruebas y teoras. Se inici con el estudio de los
procesos de fermentacin y de putrefaccin y Antoine-Laurent Lavoiser (17431794) fue el primero en plantear sobre bases cuantitativas el proceso de la
fermentacin alcohlica al observar una relacin entre cantidad de azcar
presente y productos formados durante el proceso. Sostuvo que la
fermentacin poda ser considerada como una reaccin qumica cualquiera. No
obstante Pasteur demostr pronto que los procesos de putrefaccin y
fermentacin eran provocados por la presencia de bacterias y levadura.
Seminario de bioqumica
Enzimologa clnica
INTRODUCCIN

Ica
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Cada clula y cada tejido tienen su

actividad propia, lo que comporta
continuos cambios en su estado
bioqumico, en la base de la cual
estn las enzimas, que tienen el
poder de catalizar, facilitar, y
agilizar determinados procesos
sintticos y analticos. Los propios
genes son reguladores de la
produccin de las enzimas; por
tanto, genes y enzimas pueden
considerados como las unidades fundamentales de la vida.
Este concepto poco difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado y
concretado cada vez mas, y constituye un componente esencial de diversas
disciplinas: la microbiologa, la fisiologa, la bioqumica, la inmunologa y la
taxonoma, formando adems parte del campo aplicado, en gran variedad de
industrias. El rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos
qumicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo de
sustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en sntesis, una cadena de
procesos enzimticos, desde aquellos que tienen por sustratos los materiales
mas simples, como el agua (H2O) y el anhdrido carbnico (CO2), presentes en
Enzimologa clnica
Es el estudio de los sistemas

enzimticos del organismo humano y
su repercusin clnica.
16

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los vegetales para la formacin de hidratos de carbono, hasta los mas
complicados que utilizan sustratos muy complejos.
La formacin de los prtidos, los glcidos y los lpidos es un ejemplo tpico: Son
a la vez degradados y reconstruidos por otras reacciones enzimticas,
produciendo energa a una velocidad adecuada para el organismo, sin el gasto
energtico que exigen los mtodos qumicos de laboratorio.
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Sin enzimas, no sera posible la vida que conocemos. Igual que la biocatlisis
que regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiolgicos, las
enzimas llevan a cabo funciones definitivos relacionadas con salud y la
enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos fisiolgicos ocurren
de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados
patolgicos, esta ltima puede ser perturbada de manera profunda. Por
ejemplo, el dao tisular grave que caracteriza a la cirrosis heptica puede
deteriorar de manera notable la propiedad de las clulas para producir enzimas
que catalizan procesos metablicos claves como la sntesis de urea. La
incapacidad celular para convertir el amoniaco txico a urea no txica es
seguida por intoxicacin con amoniaco y por ultimo coma heptico. Un conjunto
de enfermedades genticas raras, pero con frecuencia debilitantes y a menudo
mortales, proporciona otros ejemplos dramticos de las drsticas
consecuencias fisiolgicas que pueden seguir al deterioro de la actividad
enzimtica, inclusive de una sola enzima.
Despus del dao tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar,
trituracin de un miembro) o siguiendo a multiplicacin celular descontrolada
(por ejemplo, carcionoma prostatico), las enzimas propias de tejidos
especficos pasan a la sangre. Por lo tanto, la determinacion de estas enzimas
intracelulares en el suero sanguineo proporciona a los medicos informacion
valiosa para el diagnostico y el pronostico.
Enzimologa clnica
IMPORTANCIA BIOMDICA DE LAS

ENZIMAS

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CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS
Las enzimas son catalizadores de naturaleza protenica que regulan la

velocidad a la cual se realizan los procesos fisiologicos, producidos por los
organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcion enzimatica
causan patologias.
Las enzimas, en los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas
y variadas reacciones que caracterizan los fenmenos vitales. La fijacin de la
energa solar y la sntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los
vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a
su vez, estn dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los
alimentos con fines energticos o estructurales; las funciones del metabolismo
interno y de la vida de relacin, como la locomocin, la excitabilidad, la
irritabilidad, la divisin celular, la reproduccin, etc. Estn regidas por la
actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se
lleven a cabo en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones
bruscas de energa a temperaturas fijas en un medio de pH, concentracin
salina, etc.; prcticamente constante.
A diferencia de un catalizador inorgnico que interviene en numerosas
reacciones las enzimas producidas por los organismos vivos habitualmente
solo catalizan un tipo de reaccin o solo una reaccin determinada; la
especificidad de las enzimas es tan marcadas que en general actan
exclusivamente sobre sustancias que tienen una configuracin precisa; por
ejemplo, si solo atacan a los aminocidos que tienen su carbono ,
asimtrico, con estructura L-, no muestran la menor actividad sobre formas
idnticas de dichos aminocidos, pero que sean del tipo D-.
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Enzimologa clnica
Desde el punto de vista qumico, las enzimas estn formadas de carbono (C),
Hidrgeno (H), oxigeno (O), Nitrgeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero
siempre con peso molecular bastante elevado y comn propiedades catlicas
especificas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un
"orden sistemtico de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema
funcional son alterados de algn modo, cada organismo sufre mas o menos
gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de accin como
por un exceso de actividad de enzima.

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En los sistemas biolgicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la
misma sustancia; por ejemplo algunos microorganismos convierten la glucosa
en alcohol y bixido de carbono, al paso que otros grmenes la convierten en
cido lctico o cido pirvico o acetaldehido. Esto quiere decir que la glucosa
puede descomponerse en distintos productos y aunque todas las posibilidades
son tericas y prcticamente posibles la presencia de ciertas enzimas favorece
uno de los caminos que llevan a la acumulacin de determinados compuestos.
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Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.
Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas

son las que van a sufrir los cambios.
Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una
sustancia, cual de ellos en especial, ser el utilizado.
Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la velocidad de

una reaccin determinada en el interior de las clulas; como en las diversas
clulas se realizan infinidad de reacciones, ya que en una de ellas se
encuentran varios miles de sustancias, se deduce, tambin, la presencia de
varios miles de enzimas. Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta
estructura protenica celular est formada por enzimas, encargadas de las
diversas funciones de sntesis, degradacin, oxidacin, etc. caractersticas de
la actividad vital de los distintos organismos.
Enzimologa clnica
Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente

especficos que:

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COMPOSICIN QUMICA DE LAS ENZIMAS
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A, partir de entonces fueron aisladas otras enzimas en forma pura, cristalina, y

el anlisis demostraba siempre la presencia de una protena, simple o
conjugada. Cuando los anlisis qumicos demuestran que la enzima es una
protena conjugada, pueden distinguirse en dos partes bien diferenciados:
El grupo prosteico (Coenzima)
La proteina (Apoenzima)
apoenzima + grupo prosttico= holoenzima
En algunas enzimas oxidantes fue observada la presencia de la

promoporteinas, en las cuales el grupo prosptico esta representado por un
compuesto que contiene Fe y otro elemento, el cual desmpea un papel
importante en la combinacin de la proteina con el sustrato; otras veces este
grupo prosttico es derivada de vitaminas (como la vitamina B); en muchos
Enzimologa clnica
Los conocimientos sobre la composicin qumica de las enzimas constituyeron

materia de numerosas controversias hasta 1926, cuando J.B Sumner (18871955) consigui cristalizar la ureasa, enzima que transforma la urea en
anhdrido carbnico y amoniaco, y demostrar que era una sustancia proteica.

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casos resulta facil de separar de la molcula proteica. No obstante una vez
separadas, las dos unidades no muestran actividad enzimtico; por tanto el
grupo proteico (coenzima) y el grupo proteico (apoenzima) han de estar
ntimamente ligados entre si para ser operativos. Por consiguiente, de las
enzimas pueden distinguirse los formados por:
Solo protenas, que difieren entre si por la secuencia con que los aminocidos
estn combinados, como la ureasa y las enzimas digestivas (la pepsina y la
tripsina)
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Despus del descubrimiento de Sumner, el nmero de las enzimas y el estudio

de sus actividades qumicas proporcionaron un notable impulso en la
enzimologa, y la gran cantidad de las enzimas que rpidamente se
acumulaban determinaron la necesidad de utilizar una clasificacin o
nomenclatura para evitar errores y facilitar la comprensin de futuros
investigadores.
Enzimologa clnica
Los conjugados, separados en dos entidades qumicas bien definidas: la

coenzima y la apoenzima.

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NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN
DE LAS ENZIMAS
Cien aos atrs solo se conocan enzimas, muchas de estas, catalizaban la

hidrlisis de enlaces covalentes. Algunas enzimas, de manera especial las que
fueron descubiertas en un principio, recibieron nombres ligados mas bien a su
sitio de procedencia anatmica que no siguen ninguna regla ni sistema; tal es
el caso de la ptialina de la saliva, que ataca al almidn de la pepsina del
estmago y de la tripsina del pncreas, que atacan protenas; de la renina, que
coagula la leche; de la papaina, enzima proteoltica que se encuentra en la
papaya y de las catepsinas, tambin proteasas, que se encuentran en las
clulas. Las enzimas relacionadas con la cuagulacin de la sangre, como son
la trombina, la plasmina, el plasmingeno, etc. reciben tambin nombres
sistematizados.
Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su caracterizacin estricta se
aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el nombre del sustrato atacado, o
en el tipo general de sustrato, o en la reaccin catalizada y se ha aadido
convencionalmente, la terminacin -asa. Por ejemplo: las lipasas (hidrolizan
lipidos o grasas), las amilasas (hidrolizan almidon), las proteasas (hidrolizan
proteinas), las esterasas (basado en la unin general de tipo ster presentes en
muchas sustancias), colesterol estrerasa (si la esterasa es especfica de los
esteres de colesterol) y acetilcolina esterasa (si la estersa de la acetilcolina).
Otros ejemplos: Las fosfatasas son enzimas que atacan las uniones ster, pero
en este caso, toman su nombre del grupo vecino a la unin que van a atacar,
de manera que se denominan fosfatasas (cuando quitan una molcula de
monofosfato), pirofosfatasas (cuando quitan el cido fosfrico como esteres
dobles (pirofosfatos), o triples, etc.) De la misma manera, las carbohidrasas se
denominan as genericamente, pero pueden comprender enzimas con nombres
proveniente del sustrato particular sobre el que actuan como la amilasa que
ataca al almidn y la celulasa que acta sobre la celulosa y, en otras
ocaciones, se denominan de acuerdo con la unin atacada, como la
-glucosidasa que acta sobre las uniones -glucosdicas. Los ejemplos se
pueden extender a todos los terrenos de la actividad enzimtica, como en las
enzimas proteolticas, las fosforilasas, las nucleasas, etc.
Esta manera de llamarlas, se demostr que era inadecuada porque al
descubrirse varias enzimas, notaron que varias enzimas catalizaban reacciones
diferentes del mismo sustrato, por ejemplo, oxidacin o reduccin de la funcin
alcohol de un azcar.
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Enzimologa clnica
I.

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El sistema se basa en la reaccin qumica catalizada que es la propiedad

especfica que caracteriza a cada enzima las cuales se agrupan en clases,
porque catalizan procesos semejantes, y en subclases que especifican con
mayor exactitud la reaccin particular considerada. En general, las enzimas
reciben un nombre de acuerdo con el sustrato o los sustratos que participan en
la reaccin seguidos por el tipo de reaccin catalizada y, por fin, la terminacin
-asa. A menudo los nombres as obtenidos resultan largos y complejos, por lo
que es muy difcil que en la prctica se pueda excluir el uso de los nombres
triviales, consagrados por la costumbre. Sin embargo, con fines de
sistematizacin, se reconoce la necesidad de aceptar el nuevo sistema.
Aunque su claridad y carencia de ambigedad recomiendan al sistema de
nomenclatura IUB para trabajos de investigacin, nombres ms ambiguos, pero
bastante ms cortos persisten en libros de texto y en el laboratorio clnico. Por
esta razn, a continuacin solo se presenta principios generales del sistema
IUB:
Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases
principales, cada una con 4 a 13 subclases.
El nombre de la enzima tiene 2 partes: la primera es el nombre del o los
sustratos; la segunda, con terminacin asa, indica el tipo de reaccin
catalizada.
Informacin adicional, si es necesario aclarar la reaccin, puede seguir el
parntesis. Por ejemplo: la enzima que cataliza L-malato + NAD = = piruvato +
CO2 NADH + H= , se denomina como 1.1.1.37 L-malato: NAD + oxidorreductasa
(descarboxilante).
Cada enzima tiene un numero clave (E.C.) que caracteriza al tipo de reaccion
segn la clase (primer digito), subclase (segundo digito) y subclase (tercer
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Enzimologa clnica
Aunque el sufijo asa contina en uso; actualmente, al nombrar a las enzimas,

se enfatiza el tipo de reaccin catalizada. Por ejemplo: las hidrogenasas
catalizan la eliminacin de hidrogeno y las transferasas, reacciones de
transferencia de grupo. Con el descubrimiento de mas y mas enzimas,
surgieron ambigedades y con frecuencia no estaba claro cual era la enzima
que un investigador deseaba estudiar. Para remediar esta deficiencia, la
Comisin para el estudio de las enzimas, que constituye con respecto a los
sistemas anteriores un punto de vista ms uniforme, preciso y descriptivo; esta
formada por la Union Internacional de Bioqumica (IUB) adopto, en 1964, un
sistema complejo pero inequvoco de la nomenclatura enzimtica basado en el
mecanismo de reaccin.

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digito). El cuarto digito es para la enzima especfica. As, E.C. 2.7.1.1 denota la
clase 2 (una transferasa), subclase 7 (transferencia de fosfato), sub-clase 1
(una funcin alcohol como aceptor de fosfato). El ltimo digito denota a la
enzima exocrinas o ATP: D-hexosa-6-fosforotransferasa, enzima que cataliza la
transferencia de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo de carbono 6 de la
glucosa.
Grupo
Accin
1. Oxidoreductasas
Catalizan
reacciones
de Dehidrogenasas
oxidorreduccin. Tras la accin
catlica quedan modificados en su Aminooxidasa
grado de oxidacin por lo que debe Deaminasas
ser transformados antes de volver
Catalasas
a actuar de nuevo.
2. Transferasas
Transfieren
grupos
activos Transaldolasas
(obtenidos de la ruptura de ciertas
molculas)a
otras
sustancias Transcetolasas
receptoras. Suelen actuar en Transaminasas
procesos de interconversiones de
azucares, de aminocidos, etc
3. Hidrolasas
Verifican reacciones de hidrlisis Glucosidasas

con la consiguiente obtencin de
monmeros a partir de polmeros. Lipasas
Suele ser de tipo digestivo, por lo Peptidasas
que normalmente actan en primer
Ejemplos
16
Enzimologa clnica
Al final de sus y trabajos, clasifico las enzimas en seis grupos principales,

correspondientes por sus trminos a las raciones que cada enzima ejerce
sobre el sustrato. Estos grupos se subdividen en otro, segn el tipo de sustrato
y los tomos concretos que son sensibles a sus acciones. Estos seis grupos
son los siguientes:

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lugar
Esterasas
Fosfatasas
Actan
sobre
determinadas Isomerasas
molculas obteniendo de ellas sus azcar
ismeros de funcin o de posicin.
Suelen actuar en procesos de Epimerasas
interconversion
Mutasas
de
5. Liasas
Realizan la degradacin o sntesis Aldolasas

(entonces se llaman sintetasas) de
los enlaces denominados fuertes Decarboxilasas
sin ir acoplados a sustancias de
alto valor energtico.
6.Ligasas (sintetasas)
Realizan la degradacin o sntesis Carboxilasas

de los enlaces fuertes mediante el
acoplamiento a sustancias ricas en Peptidosintetasas
energa como los nucleosidos del
ATP
II.
COENZIMA Y GRUPOS PROSTTICOS
Aparte del sustrato, cuya transformacin ser condicionada por la enzima,

existe otra parte del sistema enzimtico, de peso molculas bajo y por lo tanto
dializable, termostable y en general, no protica, adherida de mas o menos
laxa a la apoenzima y a la cual se le llama grupo prosttico, si est muy
intimanente ligada a la apoenzima como es el caso del ncleo porfirnico de
numerosas oxidasas o la estructura flavnica de la deshidrogenasa succnica
o coenzima cuando la unin es dbil y se separan fcilmente, como por
ejemplo el DPN y el TPN que asisten a las funciones de varias
deshidrogenasas. Es muy grande la importancia del grupo prosttico o de la
coenzima desde el punto de vista funcional pues suelen ceder y recibir
alternadamente parte de los productos de la reaccin. Por ejemplo en las
reacciones de oxido reduccin los hidrgenos desprendidos de un sustrato
deben ser captados por una sustancia con lo que se expulsa al sustrato
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Enzimologa clnica
4. Isomerasas

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oxidado y es posible recibir una nueva molcula del sustrato con hidrgenos.
Tal sustancia es una coenzima, como el DPN, el TPN, el FAD, etc., que, a su
vez, suele cederlos a una tercera sustancia o, cuando las reacciones son
reversibles los pasan al sustrato oxidado para reducirlo. Algunos autores
denominan cosustratos a estos agrupamientos coenzimticos para hacer
nfasis en su carcter reversible, no cataltico y equimolecular con respecto al
sustrato. Una proporcin de las vitaminas forman parte de molculas mas
complejas que funcionan como coenzimas en diversas reacciones.
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Muchas enzimas que catalizan la transferencia de grupos y otras reacciones

requieren, adems de su sustrato, una segunda molcula orgnica conocida
como coenzima sin la cual son inactivas. Para distinguirlas de iones metlicos
activadores y de las enzimas mismas, las coenzimas se definen como
compuestos orgnicos termoestable, de peso molecular bajo, requeridas para
la actividad de las enzimas. La mayor parte de las coenzimas se unen a las
enzimas por fuerza no covalentes. Las que forman enlace covalentes con las
enzimas se denominan tambin grupos prostticos.
Entre las reacciones que requieren coenzimas estn las oxidorreducciones, las
reacciones de transferencia de grupo e isomerizacin y las reacciones que
forman enlaces covalentes (claves 1,2,5 y 6;IUB). Las reacciones lticas que
comprenden reacciones hidrolticas catalizadas por enzimas digestivas no
requieren de coenzimas.
Las coenzimas pueden considerarse como segundo sustrato

La coenzima puede considerarse como un segundo sustrato o cosustrato por
dos razones. En primer lugar, los cambios qumicos en la coenzima compensa
exactamente a los que realizan en el sustrato. Por ejemplo, en las reacciones o
oxidorreduccin (deshidrogenasa), una molcula de sustrato es oxidasa y una
molcula de coenzima es reducida.
Una segunda razn para dar igual nfasis a las reacciones de la coenzima es
que, en realidad, este aspecto de la reaccin es el que puede ser de significado
fisiolgico fundamental. Por ejemplo, la importancia de la capacidad del
msculo que trabaja en condiciones anaerobias para convertir el piruvato en
lactato no residen en el piruvato ni en el lactato.
Enzimologa clnica
Muchas enzimas requieren una coenzima

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La reaccin sirve solamente para oxidar la coenzima reducida NADH a NAD+.
Sin NAD+ la gluclisis no puede continuar y la sntesis anaerobias de ATP (y
por tanto, el trabajo) tiene que cesar. En condiciones anaerobias, la reduccin
del piruvato en lactato reoxida al NADH y permite la sntesis de ATP. Otras
reacciones pueden servir igualmente bien. Por ejemplo, en las bacterias o
levaduras que crecen en medio anaerobio, algunos metabolitos derivados del
piruvato son utilizados como oxidante para el NADH y son reducidos en el
proceso.
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Las coenzimas funcionan como reactivos en la transferencia de grupos

Las reacciones bioqumicas de transferencia de grupo del tipo.
En la cual un grupo funcional, G es transferido de una molcula denadora, D-G,

a una molcula aceptora, A, por lo general comprende la participacin de una
coenzima como ltimo aceptor (por ejemplo, reacciones de dehidrogenacin) o
como portador intermediario del grupo (por ejemplo, reacciones de
transaminacin). El esquema siguiente muestra el ltimo concepto.
D-H CoE A-G
D CoE-G A
Aunque estos sugiere la formacin de un complejo sencillo CoE-G, durante el
curso de la reaccin global, pueden intervenir varios complejos intermediarios
CoE-G en una reaccin particular (por ejemplo, transaminacin).
Las coenzimas pueden clasificarse de acuerdo al grupo cuya transferencia
facilitan
Basndose en este concepto podra clasificarse a las coenzimas como sigue:
Para la transferencia de grupos distintos del hidrgeno:
Fosfatos de azcares
Biotina
CoASH
Coenzimas de cobamida (B12)
Pirofosfato de tiamina.
cido lipoico
Fosfato de piridoxal
Para la transferencia del hidrgeno:
Coenzimas del folato
NAD+, DADP+
Enzimologa clnica
D G + A= A G + D

Ica
Carrin
FMN, FAD.
Coenzima Q.
cido lipoico
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Las vitaminas B forman parte de la estructura de numerosas coenzimas. Las

vitaminas B; nicotinamida, tiamina, riboflavina y cido pantotnico son
constituyentes esenciales de las coenzimas para las oxidaciones y las
reducciones biolgicas y las coenzimas cido flico y cobamida funcionan en el
metabolismo de compuestos de un solo carbono. Numerosas coenzimas
contienen adenina, ribosa y fosfato y se derivan del monofosfato de adenosina
AMP. Los ejemplos incluyen NAD+ y NADP+
REGULACIN DE ACTIVIDADES
La regulacin
homeostasia
del
metabolismo
logra
la
La regulacin de la actividad enzimtica contribuye

en gran parte a preservar la homeostasia que,
mantiene un entorno intracelular e intraorgnico
relativamente
constante
en
presencia
de
fluctuaciones amplias en al medio ambiente externo,
como cambios de temperatura, presencia o ausencia
de agua o tipos especficos de alimentos.
Como conservar la homeostasia
Enzimologa clnica
Muchas coenzimas derivan de vitamina B y del monofosfato de adenosina

Ica
Carrin
Las concentraciones locales de sustrato, comparticin de enzimas y secrecin
como proenzimas o cimgenos (como por ejemplo la quimiotripsina) sin
actividad cataltica contribuyen a la regulacin de los procesos metablicos.
Adems, las alteraciones rpidas y mnimas en la actividad cataltica de
enzimas reguladas clave tienen funciones importantes en la canalizacin
selectiva de metabolitos hacia uno u otro proceso metablico.
Las enzimas reguladoras
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La actividad cataltica de las enzimas reguladas puede modularse por ejemplo,

cambios repetidos entre estados bajo y alto de actividad cataltica; cuando no
hay sntesis protenica nueva ni degradacin protenica.
La modulacin se logra cuando metabolitos especficos se unen en forma
covalente y no covalente, a la enzima regulada en general a sitios (alostricos)
bastantes separados del sitio cataltico.
Tres mecanismos generales regulan la actividad enzimtica
Por ejemplo el flujo neto de carbono en una reaccin catalizada en una
reaccin enzimtica podra ser influido
Cambiando la cantidad absoluta de enzima presente.
Alterando el tamao del conjunto de sustancias reaccionantes distintas de la
enzima.
Alterando la eficacia cataltica de la enzima (estas tres opciones son utilizadas
e casi todas las formas de vida).
La modulacin de actividad enzimtica por cambios en la conformacin del sitio
cataltico puede incluir la alteracin de Km para un sustrato de Vmax para la
reaccin global o para efectos sobre los dos, Km y Vmax.
A menudo las curvas de saturacin de sustrato para la inhibicin alostrica son
sigmoideas, por ende la ecuacin de Michaelis Menten no se aplica.
Enzimologa clnica
Tienden a ser aquellas que catalizan una reaccin temprana nica (con
frecuencia la primera) de una secuencia determinada de reacciones
metablicas.

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La enzimologa clnica es la aplicacin del conocimiento

de las enzimas (protenas especializadas en la
catlisis de reacciones orgnicas) al diagnstico,
tratamiento y pronstico de la enfermedad.
Aunque son raras las enzimas exclusivas de un
tejido, la alteracin de la concentracin srica de
un enzima determinada orienta sobre los tejidos
ms probablemente afectados. Adems, muchas
enzimas muestras distintas formas moleculares
(isoenzimas) caractersticas de distintos tejidos. El
anlisis isoenzimtico de la enzima cuya concentracin
srica se encuentra alterada a menudo aporta informacin
adicional sobre las causas de dicha alteracin.
Muy frecuentemente la informacin deseada se obtiene examinando dos o ms
enzimas sricas ej. Una elevacin en glutamil-transferasa indicar, con gran
probabilidad, colestasis si aparece aumentada la fosfatasa alcalina srica.
El tipo de alteracin observada tambin proporciona gran informacin:
Lo ms frecuente es encontrar elevaciones debidas a aumentos de
permeabilidad celular dao tisular.
Enzimologa clnica
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Ica
Carrin
Es posible detectar disminuciones debidas a enfermedades crnicas que
originan disfuncin celular.
El grado de alteracin de la concentracin cataltica puede ser
orientativo de determinadas alteraciones ej. las aminotransferasas
sricas muestran aumentos ms importantes en hepatitis agudas que en
hepatitis crnicas.
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Dependiendo del grado de permeabilidad y de la distancia entre clulas y

capilares existir un mayor o menor desfase entre el momento de deteccin del
aumento de actividad enzimtica y el momento de dao tisular.
PRINCIPIOS DEL ANLISIS DE ENZIMAS
La concentracin de enzimas en suero es muy baja, sin embargo, dada su

eleva capacidad cataltica, es posible determinar su actividad y presuponer que
sta es proporcional a su concentracin. Por tanto, el estudio de las enzimas
en el laboratorio se basa en la demostracin in vitro de la actividad cataltica.
Se puede determinar la actividad enzimtica analizando:
La aparicin de algn producto
La desaparicin del sustrato
La variacin de un cofactor o de algn componente de la reaccin
En definitiva, la actividad de una enzima se mide mediante la determinacin de
la cantidad de sustrato formado por unidad de tiempo, en condiciones
exactamente definidas (pH, T) y estrictamente controladas.
La actividad enzimtica se expresa Unidades Internacionales (UI) por unidad
de volumen (UI/ml, UI/L) siendo una UI la cantidad de enzima que transforma
un micromol de sustrato por minuto en condiciones estndar previamente
establecidas.
En una reaccin enzimtica podemos diferenciar 3 fases: fase de retardo, fase
lineal y fase de agotamiento de sustrato.
Enzimologa clnica
III.

Ica
Carrin
La fase de retardo tiene lugar inmediatamente despus de mezclar los

reactivos con la muestra biolgica. Es una fase de encuentro y acoplamiento de
sustrato y enzima. Su duracin es muy variable (segundos a minutos). Al
finalizar esta fase comienza la fase lineal en la que la formacin de producto
permanece constante, siendo la concentracin de enzima de la muestra es el
nico factor limitante. Por ltimo, a medida que va transcurriendo la reaccin,
llega un momento en que el sustrato u otro reactivo se van agotando (fase de
agotamiento de sustrato) y la velocidad de reaccin disminuye hasta anularse.
Para que una determinacin enzimtica sea vlida es necesario realizarla en la
fase lineal donde el nico factor limitante es la concentracin de la propia
enzima y las condiciones de reaccin son las ptimas (exceso de sustrato y
otros reactivos). Para ello se suele trabajar con una concentracin de
sustrato superior al Km. As, en un ensayo enzimtico, el lmite de linealidad es
la actividad enzimtica ms alta que se puede medir con exactitud. Por encima
de ese valor habr que diluir el suero con solucin salina y multiplicar el
resultado obtenido por el factor de dilucin.
Cmo se obtiene en el laboratorio clnico el valor numrico de actividad

enzimtica?
Generalmente la actividad enzimtica se evala mediante ensayos
espectrofotomtricos, por tanto necesitamos seguir la evolucin de alguno de
los elementos que participan en la reaccin y que, por supuesto, deben
absorber luz a una determinada longitud de onda as:
Enzimologa clnica
16

Ica
Carrin
Si el producto absorbe luz a una longitud de onda determinada podemos
evaluar la aparicin del producto analizando el incremento de absorbancia a
dicha longitud de onda.
Si el sustrato absorbe luz a una longitud de onda determinada podemos
evaluar la desaparicin del sustrato analizando la disminucin de absorbancia a
dicha longitud de onda.
16
De cualquiera de estas maneras podremos:

analizar como evoluciona la absorbancia, es decir la reaccin, a lo largo
del tiempo y
Obtener un valor de A/min
En ocasiones ninguno de los elementos que participan directamente en la
reaccin absorbe luz, en cuyo caso es necesario acoplar una segunda reaccin
en la que alguno de los reactivos o productos presenten un mximo de
absorcin. Analizando esta segunda reaccin podremos evaluar la actividad
enzimtica de la primera.
Los mtodos analticos para determinar la actividad enzimtica y por tanto el
A/min pueden ser:
Mtodos a punto final
Mtodos cinticos
Enzimologa clnica
De igual modo podemos analizar la variacin de un cofactor o de algn

componente de la reaccin. Ej. es muy frecuente utilizar la aparicin o
desaparicin de NADH o NADPH, as

Ica
Carrin
En definitiva, ya sabemos la fase en la que hemos de trabajar, que parmetro

obtenemos experimentalmente y como lo obtenemos pero cmo convertimos
A/min en UI/L?
Para obtener el valor definitivo de actividad enzimtica aplicamos la siguiente
frmula:
Donde:
E es el coeficiente de extincin molar de aquel compuesto cuya
absorbancia estamos siguiendo en el espectrofotmetro.
D es el espesor de la cubeta
Enzimologa clnica
16

Ica
Carrin
VF es el volumen total de reaccin
VI es el volumen de muestra en el ensayo
Para un determinado ensayo todos los parmetros que aparecen en rojo son
constantes por tanto podemos la frmula anterior queda como:
UI/L=A/min cte.
16
Aspectos prcticos
Separar lo antes posible el cogulo del suero y evitar trabajar con

muestras bemolizadas
Evitar la estasis venosa prolongada durante la extraccin
Evitar el envejecimiento de las muestras
El transporte de las muestras debe realizarse en fro sin congelar, salvo
que se vaya a prolongar mucho tiempo.
Determinacin enzimtica de sustratos.

En el laboratorio no slo se puede determinar la actividad de enzimas de
inters clnico, tambin es muy frecuente utilizar enzimas en la determinacin
de sustratos ej. mtodos enzimticos (GOD/POD o de la hexoquinasa) para
determinar
la
concentracin
de
glucosa de una
muestra.
IV.
La
AMILASA
amilasa,
denominada
tambin ptialina
Enzimologa clnica
No utilizar muestras que hayan sido congeladas y descongeladas varias

veces.

Ica
Carrin
Clasificacin
-Amilasa
(Nombre alternativos: 1,4--D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa)
Las -amylasas son enzimas dependientes de cloruro, completamente
afuncionales en ausencia de iones de cloruro. Actan a lo largo de cualquier
punto de la cadena de los carbohidratos, descomponindolos en maltotriosa y
maltosa desde la amilosa o maltosa, glucosa y dextrina desde la amilopectina.
Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es ms rpida que la
-amylasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH ptimo est
entre 6.7 y 7.0.1
En fisiologa humana tanto la procedente de la saliva como la pancretica son
-Amylasas. Puede encontrarse en algunas plantas, hongos y bacterias.
16
Enzimologa clnica
o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la funcin de digerir el glucgeno y

el almidn para formar azcares simples, se produce principalmente en las
glndulas salivares (sobre todo en las glndulas partidas) y en el pncreas.
Tiene un pH de 7. Cuando uno de estas glndulas se inflama aumenta la
produccin de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre. Fue la primera
enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la
bautiz en un principio con el nombre de diastasa.

Ica
Carrin
-Amilasa
(Nombres alternativos: 1,4--D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarognica)
-Amilasa
(Nombres alternativos: Glucano 1,4--glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-glucosidasa; glucoamilasa; -glucosidasa lisosmica; 1,4--D-glucano
glucohidrolasa)
Adems de romper el ltimo enlace (1-4)glicosdico en el extremo no reductor
de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la -amilasa puede
romper los enlaces glicosdicos (1-6). A diferencia de las otras amilasas esta
forma es ms eficaz en medios cidos y su pH ptimo es de 3.
Los niveles disminuidos de Amilasa en la sangre pueden indicar:
Cncer de pncreas.
Lesin pancretica.
Enfermedades renales.
Toxemia en el embarazo.
Hepatopatas graves
En el mongolismo de modo
inconsciente
16
Enzimologa clnica
Otra forma de amilasa, la -amilasa es tambin sintetizada por bacterias,

hongos y plantas. Acta desde el extremo no reductor de la cadena,
catalizando la hidrlisis del segundo enlace -1,4, rompiendo dos unidades de
glucosa (maltosa) a la vez. Durante el proceso de maduracin de la fruta la amilasa rompe el almidn en azcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La
amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la produccin de
malta. Muchos microorganismos tambin producen amilasa para degradar el
almidn extracelular. Los tejidos animales no contienen -amilasa, aunque
puede estar presente en microorganismos saprfitos del tracto gastrointestinal.
Tiene un pH ptimo de 12.

Ica
Carrin
En la tiroxicosis severa
En grandes quemaduras
En algunos casos de diabetes pancretica con esclerosis de la glndula

y en todas las destrucciones masivas del pncreas.
Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricacin de pan para romper

azcares complejos como el almidn (presente en la harina) en azcares
simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azcares simples y
convertirlos en productos de fermentacin alcohlica. Este proceso da sabor al
pan y hace elevar la masa. Las clulas de la levadura contienen amilasas pero
necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidn.
Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentacin
(especialmente para determinadas masas). Las tcnicas modernas de
elaboracin de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar
estos procesos.
Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver
almidones en determinados procesos industriales.
V.
LIPASA
La lipasa es una enzima ubicua que se usa en el organismo para disgregar las
grasas de los alimentos de manera que se puedan absorber. Su funcin
principal es catalizar la hidrlisis de triacilglicerol a glicerol. Las lipasas se
encuentran en gran variedad de seres vivos.
Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, segn estudios
bioqumicos, es idntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancretica
no especfica), por lo que se supone que el origen es pancretico y llega a las
Enzimologa clnica
16
Usos

Ica
Carrin
glndulas mamarias a travs de la circulacin sangunea. La funcin principal
de esta lipasa gstrica es ayudar a la absorcin de grasas.
Hay que destacar que la produccin de jugo gstrico est controlada por dos
mecanismos:
nervioso (sensaciones visuales, gustativas, etc),
16
hormonal, a travs de la hormona Gastrina.
Las aplicaciones que tienen las lipasas en la industria actual son mltiples y
van desde la fabricacin de detergente, la industria de la leche y los quesos,
panaderas para mejoramiento de sabores, industria de bebidas, produccin de
productos qumicos de inters por medio de enlaces ster, polimerizacin e
incluso se hacen investigaciones para la produccin de biodisel.
Valores normales:
Adulto:10-140 u/l
Personas mas de 60 aos:18-180 U/L
VI.
CREATINA QUINASA
La creatina quinasa es una enzima que se

fuga de un msculo deteriorado. Cuando se
encuentran niveles elevados de creatina
quinasa en una muestra de sangre indica
generalmente que el msculo est siendo
destruido por algn proceso anormal, tal
como una distrofia muscular o una
inflamacin.1
Por consiguiente, un nivel alto de creatina
quinasa sugiere que los msculos en s son
la causa probable de la debilidad, pero no
indica exactamente cul podra ser el desorden muscular especfico.
Enzimologa clnica
En microorganismos las lipasas se encuentran presentes para la digestin de

grasas, la reconstitucin del organismo y el metabolismo lipoprotico. Las
clulas vegetales las producen para fabricar reservas de energa.

Ica
Carrin
Isoformas
El dao o la enfermedad de cualquiera de estos tejidos tales como una distrofia

muscular, un infarto de miocardio y un accidente cerebrovascular agudo tendr
como resultado el aumento de los niveles sanguneos de la enzima.
Interpretacin
La creatinina suele reportarse en mg/dL, (en Canad y Europa mol/L = 1
mg/dL de creatinina es 88,4 mol/L.
El rango tpico de referencia en mujeres es de 0,5 a 1,0 mg/dL (45-90 mol/L) y
en hombres es de 0,7 a 1,2 mg/dL (60-110 mol/L). Con una creatinina de 2,0
mg/dL (150 mol/L) puede decirse que la funcin del rin es normal en
hombre. Concentracines de creatinina de 0,7 mg/dL (60 mol/L) pueden indicar
una enfermedad renal en una mujer anciana frgil.
VII.
FOSFATASA ALCALINA
La fosfatasa alcalina (ALP) es una enzima hidrolasa responsable de eliminar

grupos de fosfatos de varios tipos de molculas como nucletidos, protenas y
alcaloides. El proceso de eliminar el grupo fosftico se denomina
desfosforilacin. Como sugiere su nombre, las fosfatasas alcalinas son ms
efectivas en un entorno alcalino.
La fosfatasa alcalina recibe el nombre de orto-fosfrico-monoster hidrolasa.
stas enzimas proceden de la ruptura normal de las clulas sanguneas y de
16
Enzimologa clnica
La creatina quinasa (CK) es una enzima dimrica compuesta por dos tipos de
subunidades monomricas, M (muscular) y B (cerebral) que se combinan para
formar tres isoenzimas creatina quinasa distintas: CK-1 (BB), CK-2 (MB) y CK-3
(MM). La principal proporcin de la actividad total de la CK se encuentra en los
msculos esquelticos y sta es predominantemente la isoforma CK-3. Otros
tejidos con unos niveles de creatina quinasa relativamente elevados incluyen el
miocardio, del cual aproximadamente el 40% es la isoforma CK-2, el tracto
gastrointestinal y el cerebro, en el que predomina la isoforma CK-1.

Ica
Carrin
otros tejidos, muchas de ellas no tienen un papel metablico en el plasma
excepto las enzimas relacionadas con la coagulacin y con el sistema del
complemento La fosfatasa es una enzima clasificada dentro de las hidrolasas.
Las fosfatasas alcalinas son enzimas que se encuentran presentes en casi
todos los tejidos del organismo, siendo particularmente alta en huesos, hgado,
placenta, intestinos y rin Tanto el aumento, as como su disminucin en
plasma tienen significado clnico. Las causas de un aumento de FAL:
16
Enfermedad sea de Paget, obstrucciones hepticas, hepatitis, hepatoxicidad

por medicamentos y osteomalacia.
Cretinismo y dficit de vitamina C
Forma en que se realiza el examen

La sangre se extrae de una vena, usualmente
de la parte interior del codo o del dorso de la
mano. El sitio de puncin se limpia con un
antisptico. El mdico coloca una banda
elstica alrededor de la parte superior del brazo
con el fin de aplicar presin el rea y hacer que
la vena se llene de sangre.
Luego, el mdico introduce suavemente una
aguja en la vena y recoge la sangre en un
frasco hermtico o en un tubo adherido a la
aguja. La banda elstica se retira del brazo.
Una vez que se ha recogido la muestra de sangre, se retira la aguja y se cubre
el sitio de puncin para detener cualquier sangrado.
Preparacin para el examen

La persona no debe comer ni beber nada durante un perodo de 6 horas antes
del examen, a menos que el mdico d instrucciones para hacer otra cosa.
Enzimologa clnica
Las causas de una disminucin de FAL:

Ica
Carrin
Muchos medicamentos pueden afectar el nivel de fosfatasa alcalina en la
sangre y es probable que el mdico aconseje dejar de tomar algunos de ellos
antes del examen. Sin embargo, nunca se debe suspender un medicamento sin
hablar primero con el mdico.
Alopurinol
Antibiticos
16
Medicamentos antinflamatorios
Pldoras anticonceptivas
Algunos medicamentos para la artritis
Clorpromazina
Cortisona
Hormonas masculinas
Metildopa
Analgsicos narcticos
Propranolol
Tranquilizantes
Antidepresivos tricclicos
Este examen se hace para diagnosticar enfermedad del hgado y del hueso o
para ver si los tratamientos para dichas enfermedades estn funcionando.
Puede incluirse como parte de las pruebas de la funcin heptica de rutina.
VIII.FOSFATASA ACIDA
Las fosfatasas cidas se encuentran presentes en casi todos los tejidos del
organismo, siendo particularmente altas sus cantidades en prstata, estmago,
hgado, msculo, bazo, eritrocitos y plaquetas.
Enzimologa clnica
Algunos medicamentos para la diabetes

Ica
Carrin
Se ha visto que en individuos con carcinoma de prstata, se produce una
elevacin en los niveles de la enzima en suero, como consecuencia del
aumento de isoenzima prosttica. Cuando no se ha producido metstasis y el
tumor se encuentra circuns-cripto a la glndula, el incremento ser pequeo o
nulo. En cambio, ste ser importante cuando existe compromiso de otros
tejidos, especialmente, el seo.
En principio, se pens que la fraccin tartrato lbil era especfica de prstata.
Hoy se sabe que existen fosfatasas cidas tartrato lbiles de origen no
prosttico.
16
La fraccin prosttica se usa como test de ayuda para el diagnstico del

carcinoma prosttico metastatizado y para el monitoreo del tratamiento.
Valores normales
Fosfatasa cida total 2,3-7,4 U/l
Fosfatasa cida tartrato-resistente 0,5-4 U/l
IX.
TRANSAMINASAS
Las transaminasas son enzimas, estas permiten, por ejemplo, transformar

sustancias. Dentro del grupo de las transaminasas las ms importantes, ya que
nos pueden indicar a travs de un anlisis de sangre que algo pasa en el
organismo, son:
GOT: Transaminasa glutamicooxalactica. Est presente en casi todos
los rganos, dentro de las clulas, y que cuando se encuentra en sangre
en niveles muy elevados significa que ha habido destruccin celular.
GPT: Transaminasa glutamicopirvica. Se localiza principalmente en el
hgado y su misin es la fabricacin de glucosa.
Enzimologa clnica
Utilidad clnica

Ica
Carrin
La
alaninoaminotransferasa (ALT GPT) y la aspartatoaminotransferasa (AST

GOT) son enzimas que se encuentran en las clulas hepticas y su presencia
por encima de los niveles normales es un marcador, sensible pero no
especfico, de lesin celular (Citolisis). Slo la ALT es especfica (AST tambin
est en msculo cardaco y esqueltico, rin, cerebro, pncreas, pulmones,
leucocitos y hemates). La causa ms frecuente de una elevacin prolongada y
mantenida de estas enzimas es la lesin heptica por el consumo de alcohol,
Enzimologa clnica
16

Ica
Carrin
las hepatitis virales y el consumo de frmacos. Ambas estn presentes en
suero en concentraciones inferiores a 30-40 UI/l, aunque el valor considerado
como normal vara entre laboratorios, y se debera ajustar segn sexo e ndice
corporal, presentando tambin algunas diferencias tnicas.
Las aminotransferasas o transaminasas son un conjunto de enzimas del grupo
de las transferasas, pues transfieren grupos amino desde un metabolito a otro,
generalmente aminocidos. Estas enzimas son inducibles, porque su actividad
puede aumentarse por la accin de diversas hormonas como la tiroxina o los
glucocorticoides.
16
La transaminacin es muy importante para:
La degradacin de la mayora de los aminocidos. La transaminacin no

es posible con los aminocidos lisina y treonina.
Intercambio de grupos amino entre molculas que no son aminocidos.
Las transaminasas necesitan de una coenzima llamada piridoxal fosfato
para ejercer su funcin.
Niveles normales de transaminasas:

Los niveles normales de GOT en
sangre son: 4-20 U/ml.
Los niveles normales de GPT son: 218 U/ml.
Cuando realizamos un anlisis de sangre la

proporcin que nos encontramos de GOT
en relacin con GPT es: GOT / GPT: 1/3.
Se utilizan en la clnica para la confirmacin
diagnstica del infarto agudo de miocardio
(junto con la determinacin de otras
sustancias) y para el estudio de enfermedades hepticas o musculares.
Enzimologa clnica
La sntesis de aminocidos no esenciales.

Ica
Carrin
16
Aspartato aminotransferasa (AST/GOT)

Valores normales: < 40U/ml
Aumento
importante:
Infarto
miocardio, hepatitis, traumatismos
Aumento
moderado:
cirrosis,
mononucleosis, ictericia, hemlisis
Alanina aminotransferasa (ALT/GPT)

Valores normales: < 50 U/ml
Aumento importante: Shock, hepatitis
Aumento moderado: cirrosis, mononucleosis, ictericia,
-amilasa
Valores normales: <50U/ml
Aumento importante: pancreatitis aguda y crnica, cncer de pncreas.
Enzimologa clnica
Enzimas sricos de importancia diagnstica clnica (I).

Ica
Carrin
Aumento
moderado:
parapancreticos
parotiditis,
algunos
carcinomas,
procesos
(gastritis, lcera duodenal, peritonitis, obstruccin intestinal.

Enzimas sricos de importancia diagnstica clnica (II).
Creatn fosfoquinasa (CPK)
16
Valores normales: < 160U/ml en varones y <130U/ml en mujeres

Aumento importante: Infarto de miocardio (isoenzima CPK-1)
Fosfatasa cida (ACP)

Valores normales: < 2 U/ml
Aumento importante: hipertrofia o cncer de prstata (isoenzima prosttico),
hiperparatiroidismo, Hodkin, enf. Paget
Aumento moderado: enf. Gaucher, insuficiencia renal aguda, hepatitis,
ictericia
Obstructiva
Fosfatasa alcalina (ALP)

Valores normales: 85-190U/ml en el adulto. Hasta 500U/ml en nios en
desarrollo
Aumento importante: ictericia obstructiva, colelitiasis, neoplasia de vas
biliares, cirrosis, hepatomas
Aumento moderado: neoplasias seas osteognicas, osteomalacia, enf.
Paget, hiperparatiroidismo
Enzimas sricos de importancia diagnstica clnica (III).
Enzimologa clnica
Aumento moderado: miopatas, distrofia muscular, accidente cerebro-vascular

Ica
Carrin
Gamaglutamil transpeptidasa (GGT)
Valores normales: < 35U/ml en varones y <25U/ml en mujeres
Aumento importante: Hepatitis vrica, obstruccin biliar, metstasis hepticas,
enf. Alcohlica.
Aumento moderado: infecciones que afectan al hgado (citomegalovirus,
mononucleosis infecciosa).
16
Lctico deshidrogenasa (LDH)
Aumento importante: infarto de miocardio (LDH1), hepatitis vricas (LDH4,

LDH5).
Aumento moderado: hemlisis, accidente cerebro-vascular, distrofia muscular.
5 nucleotidasa (NTP)
Valores normales: <9U/ml en el adulto.
Aumento importante: colestasis intra o extraheptica, enfermedades
hepatobiliares, cncer heptico
En la actualidad debido al gran conocimiento cientfico de la composicin y

beneficios de las enzimas, estos son usados hoy en da en muchas
Enzimologa clnica
Valores normales: < 120-230 U/ml

Ica
Carrin
aplicaciones. Entre las enzimas ms utilizadas con estos fines tenemos las
siguientes:
HIALURONIDASA
Aislada por Duran- Reynalds en 1992, utilizada para facilitar la difusin de
inyecciones de suero subcutnea de otros medicamentos e incluso de
materiales de contraste. Favorece la reabsorcin de hematomas y derrames
pleurales, facilita las exploraciones uterinas a travs del himen intacto y dificulta
la precipitacin y turbidez de la orina de los litisicos.
16
Excelente hemostsico (mantiene mecanismos que

producen hemorragias), de esta manera evita
hemorragias debido a biopsias hepticas, heridas
operatorias.
TRIPSINA
Utilizada para fluidificar exudados necrtico
purulentos de heridas con gangrena cutnea,
bursitis. Junto con aerosoles para fluidificar los
esputos y facilitar entrada de antibiticos. La
tripsina y quimiotripsina (enzimas proteolticas
casi siempre obtenido del pncreas) perecen
influir como agentes antiinflamatorios al
desintegrar pptidos, favoreciendo resolucin de
inflamaciones bronquiales, reducir la viscosidad
de las expectoraciones.
ESTREPTOQUINASA O ESTREPTODORNASA
Ambas van casi siempre bien mezclados, utilizadas
para tratamientos de heridas, necrticas, quemaduras,
Enzimologa clnica
TROMBINA

Ica
Carrin
transplantes cutneos, abscesos y hematomas organizados, hemotrax
traumticos y postoperatorios.
En 1993 Tiller y Gaener, demostraron que los estreptococos producen la
llamada estreptoquinasa con capacidad para disolver la fibrina de los cogulos
derivando enzimas proteolticas del plasma.
http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml
http://es.wikipedia.org/wiki/Enzimolog%C3%ADa
http://www.uv.es/jcastell/Enzimol%20Clinica.pdf
http://www4.ujaen.es/~esiles/TEMA%205enzimologia.pdf
http://marc.pucpr.edu/facultad/santos/Trabajos/613/ASPECTOS
%20CLINICOS%20DE%20LA%20ENZIMOLOGIA.pdf
http://es.wikipedia.org/wiki/Amilasa
http://es.wikipedia.org/wiki/Lipasa
Enzimologa clnica
16

Ica
Carrin
http://es.wikipedia.org/wiki/Creatina_quinasa
http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/003667.htm
http://www.tuotromedico.com/temas/fosfatasa_alcalina.htm
http://es.wikipedia.org/wiki/Fosfatasa_alcalina
16
Enzimologa clnica
http://www.saludalia.com/docs/Salud/web_saludalia/pruebas_diagnostica
s/doc/doc_transaminasas.htm

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