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Las Proteinas

Son compuestos cuaternarios, estn formados por carbono,


hidrgeno, oxgeno y Nitrgeno, a los que se agrega casi siempre en
pequea proporcin el Azufre y a veces fsforo, hierro, zinc y cobre.
Son polmeros de alto peso molecular, y de una estructura compleja.
Las unidades monomricas que las componen se denominan
aminocidos, estn unidos por un nico tipo de enlace, el enlace
peptdico, y la gama de diferentes aminocidos est estrictamente
limitada en nmero. Adems la cadena poli peptdica de las protenas
nunca es ramificada. La especial caracterstica de las protenas
radica en la sutileza y diversidad de variaciones, tanto de
estructura como de funcin que la naturaleza consigue a expensas
de este modelo nico.
Las Araas y los Gusanos de seda segregan fibrona para fabricar
hilos y capullos.

Estructura de las Protenas:


Estructura primaria: Es la secuencia u orden caracterstico de los
aminocidos en la cadena proteica que se mantienen por el enlace
peptdico.
Cada protena presenta una secuencia nica de aminocidos en una
cadena de longitud definida. Las protenas tienen plegamientos ms
compactos y viene determinado por su secuencia aminoacdica,
algunas protenas constan de dos o ms cadenas polipeptdicas
mantenidas unidas por enlaces no covalentes.
Estructura Secundaria:

Es la disposicin espacial o conformacin de la cadena polipeptdica


de presentarse en forma de hlice, hoja plegada y al azahar. Dentro
de la molcula, el exclusivo plegamiento de la cadena polipeptdica se
mantiene por enlaces de hidrgeno. Son especialmente importantes
en el mantenimiento de las ordenadas relaciones espaciales a lo largo
de la cadena polipeptdica. Cuando estos se unen reiteradamente el
oxgeno carboxlico de un aminocido con el hidrgeno amnico del
aminocido situado tres restos a ms alejado de la cadena
polipeptdica, el resultado es la bien conocida hlice a.
Estructura Terciaria:
Determinado por las interacciones que se establecen entre los
diferentes radicales libres de los aminocidos y que establecen
asociaciones tpicas entre aminocidos, de la molcula polipeptdica.
As tenemos los enlaces covalentes, tambin denominados puentes
disulfuro, que se encuentran uniendo restos de cistena.
Los aminocidos poseen enlaces hidrofbicos dirigidos hacia el centro
de la molcula plegada, donde estn rodeados de otros restos
hidroflicos, esto es un factor esencial para el mantenimiento del
correcto plegamiento de la cadena polipeptdica.
Las cadenas laterales de los aminocidos en estructura helicoidales
se orientan hacia el exterior (es decir, alejndose del eje de la hlice)
y se forman entre ellas enlaces que estabilizan el completo
plegamiento de la cadena polipeptdica en las protenas globulares.
Los grupos Aminos y Carboxilos se representan en forma ionizada,
conocida como in hbrido, que es la que predomina a valores neutros
de pH.
Estructura Cuaternaria:
Determinado por la unin de varias cadenas peptdicas, que se
enrollan entre s formando subunidades y estas se unen mediante

puentes disulfuro, enlaces salinos y de hidrgeno. Cada una de estas


cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.
El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa,
cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus
de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.

Cualquiera que sea el papel biolgico desempeado por una protena


determinada, siempre depende del correcto plegamiento del
esqueleto de la cadena, que permite mantener las correctas
relaciones espaciales entre las cadenas laterales de sus aminocidos.
No es sorprendente que los valores extremos de pH, as como
elevadas temperaturas, rompan las fuerzas que mantienen este
correcto plegamiento, producindose la desnaturalizacin de la
protena. En pocos casos puede conseguirse que protenas muy puras
recuperen su correcta organizacin tras una desnaturalizacin

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