Son compuestos cuaternarios, estn formados por carbono,
hidrgeno, oxgeno y Nitrgeno, a los que se agrega casi siempre en pequea proporcin el Azufre y a veces fsforo, hierro, zinc y cobre. Son polmeros de alto peso molecular, y de una estructura compleja. Las unidades monomricas que las componen se denominan aminocidos, estn unidos por un nico tipo de enlace, el enlace peptdico, y la gama de diferentes aminocidos est estrictamente limitada en nmero. Adems la cadena poli peptdica de las protenas nunca es ramificada. La especial caracterstica de las protenas radica en la sutileza y diversidad de variaciones, tanto de estructura como de funcin que la naturaleza consigue a expensas de este modelo nico. Las Araas y los Gusanos de seda segregan fibrona para fabricar hilos y capullos.
Estructura de las Protenas:
Estructura primaria: Es la secuencia u orden caracterstico de los aminocidos en la cadena proteica que se mantienen por el enlace peptdico. Cada protena presenta una secuencia nica de aminocidos en una cadena de longitud definida. Las protenas tienen plegamientos ms compactos y viene determinado por su secuencia aminoacdica, algunas protenas constan de dos o ms cadenas polipeptdicas mantenidas unidas por enlaces no covalentes. Estructura Secundaria:
Es la disposicin espacial o conformacin de la cadena polipeptdica
de presentarse en forma de hlice, hoja plegada y al azahar. Dentro de la molcula, el exclusivo plegamiento de la cadena polipeptdica se mantiene por enlaces de hidrgeno. Son especialmente importantes en el mantenimiento de las ordenadas relaciones espaciales a lo largo de la cadena polipeptdica. Cuando estos se unen reiteradamente el oxgeno carboxlico de un aminocido con el hidrgeno amnico del aminocido situado tres restos a ms alejado de la cadena polipeptdica, el resultado es la bien conocida hlice a. Estructura Terciaria: Determinado por las interacciones que se establecen entre los diferentes radicales libres de los aminocidos y que establecen asociaciones tpicas entre aminocidos, de la molcula polipeptdica. As tenemos los enlaces covalentes, tambin denominados puentes disulfuro, que se encuentran uniendo restos de cistena. Los aminocidos poseen enlaces hidrofbicos dirigidos hacia el centro de la molcula plegada, donde estn rodeados de otros restos hidroflicos, esto es un factor esencial para el mantenimiento del correcto plegamiento de la cadena polipeptdica. Las cadenas laterales de los aminocidos en estructura helicoidales se orientan hacia el exterior (es decir, alejndose del eje de la hlice) y se forman entre ellas enlaces que estabilizan el completo plegamiento de la cadena polipeptdica en las protenas globulares. Los grupos Aminos y Carboxilos se representan en forma ionizada, conocida como in hbrido, que es la que predomina a valores neutros de pH. Estructura Cuaternaria: Determinado por la unin de varias cadenas peptdicas, que se enrollan entre s formando subunidades y estas se unen mediante
puentes disulfuro, enlaces salinos y de hidrgeno. Cada una de estas
cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.
Cualquiera que sea el papel biolgico desempeado por una protena
determinada, siempre depende del correcto plegamiento del esqueleto de la cadena, que permite mantener las correctas relaciones espaciales entre las cadenas laterales de sus aminocidos. No es sorprendente que los valores extremos de pH, as como elevadas temperaturas, rompan las fuerzas que mantienen este correcto plegamiento, producindose la desnaturalizacin de la protena. En pocos casos puede conseguirse que protenas muy puras recuperen su correcta organizacin tras una desnaturalizacin