FACULTAD

DE
INGENIERIA

INDUSTRIAL Y DE SISTEMAS

Escuela:

Ingeniera Agroindustrial

Asignatura:
Tema:
Docente:

Laboratorio de Bioqumica I

Aminocidos y Protenas
Ing. Flor de Mara Vsquez Nez

Ciclo: III

Seccin: C

Horario de Clases:

Viernes: 6:50 10:10 PM.

Integrantes:

Ao

Alarcn Quispe, Csar

Apolinario Abrego, Vanessa Fabiola
Chapa Fuentes, Sandro
Chocce Collao, Arnold
Cisneros Asencio, Anel
Villanueva Soriano, Anthony

I.

2016

Introduccin:

Un aminocido, como su nombre lo indica, es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (COOH; acido). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos
aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace peptdico. Estos dos
residuos aminoacdicos forman un dipeptdo. Esta reaccin ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que
estn libres en el citosol como los asociados al retculo endoplasmtico.

Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa-aminocidos, lo que indica que el grupo amino est unido al
carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, estn formados por un carbono alfa unido a un
grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrogeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable,
que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminocidos; existen cientos de cadenas R por lo que se
conocen cientos de aminocidos diferentes, pero solo 20 forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el
cdigo gentico.

II. Marco Terico:

Protenas:
Las protenas son biopolmeros de alto peso molecular, conformadas por unidades monomricas bsicas,
denominadas aminocidos, de los que 20 son biolgicamente importantes. La unin entre aminocidos
se forma mediante la interaccin del grupo carboxilo de un aminocido con el grupo amino de otro para
formar un enlace peptdico. Siendo as que la adicin secuencial de aminocidos origina un pptido y
finalmente una protena.
Las protenas forman estructuras de diversas complejidades que podemos resumir en las siguientes
caractersticas biolgicas:
- Ejercen y tienen relacin estrecha entre estructura y funcin (las del msculo actan transluciendo
energa mecnica).
- Disponen de flexibilidad importante de su estructura, de ah su diversidad infinita (hemoglobina,
miosina, albmina, colgeno y todas en s).
- Disponen de un mecanismo de formacin que posee fidelidad absoluta e inmutable para cada protena
(esto quiere decir que cada protena tiene una funcin determinada en el organismo).
Entre las caractersticas fsicas y qumicas de las protenas sealamos las siguientes:
- La gran masa molecular de las protenas determina su carcter coloidal en soluciones acuosas, por lo
que su dimetro en solucin es mayor a 0,001 um. Esta propiedad coloidal les confiere una gran afinidad
hacia el agua, siendo por esto muy soluble en ella. Otras propiedades coloidales caractersticas de las
protenas son: sus diluciones tienen aspecto opalescente; producen el fenmeno de Farady-Tyndall (ver
difraccin); movimiento browniano (es el movimiento permanente y desordenado de las partculas de
materia muy pequea (de micrmetros solamente) en el seno del agua y otros lquidos; se debe a los
choques de las partculas con las molculas del lquido, las cuales segn la teora cintica de la materia,
se hallan sometidas constantemente a la agitacin trmica); no son filtradas por ultrafiltracin; poseen
presin osmtica, pueden ser separadas de otros compuestos por dilisis a travs de una membrana
semipermeable.
- La solubilidad proteica en agua, les permite formar sales en agua y disoluciones acuosas de sustancias
polares. Esta propiedad est ligada a la hidratacin de sus molculas, por esto, cualquier factor que
altere esta propiedad provocar la disminucin de su solubilidad en agua y su consecuente precipitacin.
Esto ltimo podra lograrse al agregar a una solucin acuosa proteica compuesta deshidratantes como
alcohol, acetona, soluciones de sales neutras de metales alcalinos y otros compuestos que lograran la
precipitacin proteica. Esta precipitacin (con sales alcalinas) no produce la desnaturalizacin de las
protenas, es as, que este procedimiento es usado para separar protenas y mantener su actividad
biolgica; lo que no ocurre si se utiliza metales pesados (acetato de plomo). En resumen, la precipitacin

de protenas, consiste en la prdida de sus propiedades hidrfilas, adquiriendo caractersticas hidrfobas,

con prdida de carga elctrica.
- Las protenas se comportan tambin, como electrlitos anfteros, es decir que poseen
simultneamente caractersticas de cidos y bases; se debe tomar en cuenta que esta propiedad proteica
deriva de sus bases estructurales, los aminocidos. Un grupo anftero, como un aminocido, puede
disociar sus grupos amino y carboxlico de acuerdo al pH del medio, siendo as que en medio cido, una
protena se cargar positivamente y en el medio alcalino ocurrir lo contrario. Esta propiedad de los
aminocidos en la estructura proteca, es utilizada para la identificacin de las protenas por medio de la
electroforesis o cromatografa (esta ltima para diferenciar aminocidos y protenas).
- Todas las reacciones para identificar aminocidos y protenas estn basadas en la presencia de grupos
qumicos, en los enlaces o en sus propiedades fsico-qumicas. Las reacciones de reconocimiento
pueden dividirse en dos grupos independientes:
a) Reacciones de precipitacin
Pueden subdividirse en dos grupos:
Precipitacin de protenas sin desnaturalizacin, por ejemplo utilizando sulfato de amonio ((NH4)2SO4),
cloruro de amonio (NH4Cl) o sulfato de sodio (Na2SO4)
Precipitacin de protenas con desnaturalizacin que utilizan sales de metales pesados (sales de plomo,
de cobre, de mercurio y otras), o la temperatura mayor a 80C, cidos inorgnicos y orgnicos.
b) Reacciones coloreadas
Como la reaccin de Biuret, de la ninhidrina, del cido perico, la xantoproteca, la Millon y muchas otras.
Estas reacciones permiten identificar a ciertos grupos de aminocidos de acuerdo a los grupos
funcionales que contengan.
Las protenas son sustancias anfteras que pueden reaccionar con H2O de una de estas 2 maneras:
Protena COO- + H2O Protena - COOH + OHProtena - COO- + H2O Protena - COOH + H3O
Segn el nmero relativo de grupos carboxilo y amino libres en la molcula, la protena en solucin dar
reaccin cida o bsica. En otras palabras, algunas molculas de protena en solucin acuosa se cargan
positivamente y otras se cargan negativamente. Para hacer una protena elctricamente neutra, en
solucin acuosa es necesario generalmente aadir una pequea cantidad de cido o base de Bronsted.
El pH en el que una protena determinada es elctricamente neutra se conoce como punto isoelctrico de
esa protena. Todas las protenas son menos solubles en el punto isoelctrico y, algunas, como la
casena, la metaprotena, son insolubles. Para la hidrlisis cida de una protena en los aminocidos que
la componen Se requiere una emisin de flujo muy prolongada.
Las protenas contienen C, H, O, N, casi siempre S, a menudo P y a pequeas cantidades de metales
como MN, Fe, Mg, etc.
Las protenas pueden ser desdobladas para crear formas intermedias de tamao y diferentes
propiedades, y esto se logra por medio de cidos, bases, enzimas: los productos de la degradacin

proteica, en orden decreciente de tamao y complejidad son: Protenas proteasas peptonas

polipticos - ppticos aminocidos amoniaco nitrgeno elemental.
Las desnaturalizacin de protenas est relacionada con cualquier modificacin de su estructura, sin
rompimiento del enlace peptdico. Esta se puede lograr con el calor, sustancias qumicas, alcoholes,
bases, etc. Las reacciones cromticas son reacciones coloreadas de reconocimiento de las protenas,
generalmente de las protenas conjugadas que presentan ciertos aminocidos especficos. Por ejemplo:
la reaccin Xantoproteica: sirve para reconocer ncleos aromticos.
Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y
diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre las que destacan:

Contrctil (actina y miosina)

Enzimtica (Ej.: sacarasa y pepsina)

Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena (Ej.: colgeno)

Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un tampn qumico)

Inmunolgica (anticuerpos)

Produccin de costras (Ej.: fibrina)

Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibringeno)

Transduccin de seales (Ej.: rodopsina).

Funciones:

Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de los seres
vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la
actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y
trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas:

La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la contraccin
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes
patgenos

Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la leche

El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes

La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre

Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares

Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una
respuesta determinada.

Todas las protenas realizan elementales funciones para la vida celular, pero adems cada una de stas
cuenta con una funcin ms especfica de cara a nuestro organismo.
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones qumicas de
una manera ms rpida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por
ejemplo la pepsina, sta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los
alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales ayudan a que exista un equilibrio
entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular
la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y elasticidad que permite
formar tejidos as como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se
encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoprotenas que se encargan de
producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraos, o la queratina que
protege la piel, as como el fibringeno y protrombina que forman cogulos.
5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs del organismo a donde sean
requeridas. Protenas como la hemoglobina que lleva el oxgeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la funcin
de recibir seales para que la clula pueda realizar su funcin, como acetilcolina que recibe seales para
producir la contraccin.

o Segn su composicin qumica

Conjugadas: estas protenas contienen cadenas polipeptdicas y un grupo prosttico. Este puede ser un
cido nucleico, un lpido, un azcar o ion inorgnico. Ejemplo de estas son la mioglobina y loscitocromos
A su vez, las protenas se clasifican en:11
a) Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente
alto. Son resistentes a la accin de muchas enzimas y desempean funciones estructurales en el reino
animal. Los colgenos constituyen el principal agente de unin en el hueso, el cartlago y el tejido
conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibrona y la sericina.
b) Esferoprotenas: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica. Se subdividen en cinco clases
segn su solubilidad:
I.-Albminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbmina y la lactalbmina.

II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.

Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.
III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios cidos o bsicos.
Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %-80 %. Ejemplos: gliadina del trigo y zena del maz.
V.- Histonas son solubles en medios cidos.
Conjugadas o heteroprotenas:
Su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prosttico.
Simples: su hidrlisis solo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y
el colgeno (globulares y fibrosas).

o Segn su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en
agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando
grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean
solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los
extremos).

Aminocidos
Son molculas orgnicas que presentan grupo amino (- NH2) y un grupo cido carboxlico (- COOH).En
disolucin los aminocidos forman iones dobles denominados (Zwitteriones) debido a sus grupos cido y
base; adems, un aminocido, dependiendo del PH de la solucin, puede comportarse como cido o
como base por esta razn se les denomina anftera.
o Segn las propiedades de su cadena
Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln,
Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).

Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), cistena (Cys, C), valina (Val,
V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina(Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe,
F), triptfano (Trp, W) y glicina (Gly, G).

Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).

Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptfano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya
incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
o Segn su obtencin

A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la
carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer
las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser
humano, los aminocidos esenciales son:

Valina (Val, V)

Leucina (Leu, L)

Treonina (Thr, T)

Lisina (Lys, K)

Triptfano (Trp, W)

Histidina (His, H) *

Fenilalanina (Phe, F)

Isoleucina (Ile, I)

Arginina (Arg, R) *

Metionina (Met, M)

A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y
son:

Alanina (Ala, A)

Prolina (Pro, P)

Glicina (Gly, G)

Serina (Ser, S)

Cistena (Cys, C) **

Asparagina (Asn, N)

Glutamina (Gln, Q)

Tirosina (Tyr, Y) **

cido asprtico (Asp, D)

cido glutmico (Glu, E)

Propiedades

cido-bsicas
Se refiere al comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier aminocido puede
comportarse como cido y como base, por lo que se denominan sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un aminocido tiene
un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.

pticas
Todos los aminocidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa
(carbono asimtrico o quiral), lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el
plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de
polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras
que si se desva a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en
principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la
naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se denominan
configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos
unidos al carbono alfa. Todos los aminocidos proteicos son L-aminocidos, pero ello no significa que
sean levgiros.
Se consideran L-aminocidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehdo y D-aminocidos
los derivados del D-gliceraldehdo.
Qumicas
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

Solubilidad
No todos los aminocidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su
cadena lateral, por ejemplo si sta es ionizable el aminocido ser ms soluble.

Estructura primaria: Es la secuencia de aminocidos de la protena (en forma lineal).

III. Materiales y Equipo:

2 claras de huevo
Agua destilada ( 500 ml )
100 ml de leche
100 gr. de sal
reactivo Biuret
NaOH al 20%
CuSO4 al 1%
Tubos de ensayo
2 frascos mbar
1 gotero
1 gasa
Tenedor

IV. Procedimientos:

Ensayo N 1 : COAGULACION DE LA PROTEINA

Se dispuso de tres tubos de ensayo, a cada uno de ellos se les aadi 2 ml de la solucin de clara de huevo y los otros dos
ml de leche. El primer tubo se calent y se le agreg 4 ml de etanol, segundo se aadi gotas de HCl concentrado, el tercer
una solucin de NaOH al 20 %

OBSERVACIN:

La casena en el primer tubo de ensayo reacciona en presencia de calor, formando una SOLUCIN INCOLORA, en el
segundo tubo no reacciona con el etanol, en el tercer tubo reacciona con cido clorhdrico formando un coagulo de color
BLANCO, en el cuarto tubo reacciona con cido ntrico formando un coagulo de color BLANCO, en el quinto tubo reacciona
con el hidrxido de sodio formando una SOLUCION INCOLORA.

Ensayo N 2 : REACCIONES DE BIURET

COAGULACIN DE PROTENAS LCTEAS
HCl
NaCl
NaOH 20% Calor
blanco
blanco
blanco
amarillo

En un tubo de
ensayo se ech 2 ml de
Leche
solucin de clara
de huevo y otro leche a 2
ml. Agregar 1 ml de NaOH al 40%, luego se aadi gota a gota la solucin se sulfato de cubrico al 1%, se agit y se
continu aadiendo hasta notar cambio.

OBSERVACION:

La albumina, cistina y esparacina reaccionan con el sulfato de cobre en medio alcalino, dando soluciones en diferentes tono
azules. El resto de las muestras (casena, glicina y lisina) no reaccionan con el sulfato de cobre quedando soluciones de col
en tonos celestes.

V.

Resultados:

Se pudo observar que todas las muestras se coagularon, debido al gran tamao de sus molculas forman con el
agua soluciones coloidales que pueden precipitar formndose cogulos al ser calentadas a temperaturas superiores
a 70C o al ser tratadas con soluciones salinas, cidos, alcohol, etc.
La coagulacin de las protenas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalizacin por los agentes
indicados que al actuar sobre la protena la desordenan por destruccin de sus estructuras secundaria y terciaria.

VI. Conclusiones:
Las protenas estn constituidos por aminocidos, por los cuales los
mtodos se basan en el reconocimiento de los aminocidos.
Pudimos observar las diferentes reacciones que se realizaron para el
PRUEBA DE BIURET
tratamiento
NaOh+CuSO4=Biuret
especfico
de las
Albmina
+
(morado)
protenas
(albmina).
Este proceso nos sirve para reconocer si existe protenas o no en ciertos
tipos de sustancias en una solucin.
Las protenas son sensibles con las sales metlicas pesadas (mercurio,
cobre, plomo) formando precipitados.

VII. Recomendaciones:
Para proteger tu ropa y el contacto de tu piel con los reactivos es
obligatorio utilizar la bata, mascarilla y guantes de laboratorio.
No usar el gotero de una sustancia a otra, ya que las mismas pueden
daarse y perder la efectividad.
No calentar sustancias inflamables con llama directa, siempre utilizar
bao Mara.
No mezclar sustancias desconocidas, ya que muchas veces sustancias
inofensivas producen reacciones violentas.
Utilizar cuidadosamente los materiales de laboratorio para evitar roturas o
heridas por corte.

VIII. Actividades:
1. A qu se debe la coagulacin de las protenas?
Las protenas, debido al gran tamao de sus molculas, forman con el agua soluciones
coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formacin de cogulos al ser calentadas a
temperaturas superiores a los 70C o al ser tratadas con soluciones salinas, cidos, alcohol,
etc. La coagulacin de las protenas es un proceso irreversible y se debe a su

desnaturalizacin por los agentes indicados, que al actuar sobre la protena la desordenan
por la destruccin de su estructura terciaria y cuaternaria

2. A qu se debe el color violeta en la reaccin de biuret?

La producen los pptidos y las protenas, pero no los aminocidos, ya que se debe a la
presencia del enlace peptdico (- CO- NH -) que se destruye al liberarse los aminocidos.
Cuando una protena se pone en contacto con un lcali concentrado, se forma una sustancia
compleja denominada Biuret.
Debido a dicha reaccin fue que observamos que al agregar el reactivo de sulfato de cobre
mas solucin de protena precipito una coloracin violeta. Quedando en el fondo del tubo
una tonalidad azul cielo reaccin positiva

3. Qu son los grupos bencnicos?

Cuando se introduce un segundo sustituyente y en un derivado del benceno del tipo C6H5X,
la posicin que ocupa Y depende del carcter electrnico del grupo X, que ya est presente
en el ncleo. Los productos de la reaccin pueden ser orto y para o meta disustituidos y eso
depende de la velocidad de la reaccin de sustitucin en cada una de las tres posiciones.
Hay unas reglas de orientacin:

Los grupos de la clase I (dadores de electrones o entregadores) orientan la sustitucin

a las posiciones orto y para. En esta clase pueden encontrarse alguno de los grupos
que siguen, OH, NH2, Cl, Br, I, F, CH2CI, SH, C6H5, etc.
Los grupos de la clase II (aceptores de electrones) orientan la sustitucin a la posicin
meta. En esta clase pueden incluirse: N02, SO3H, CN, COOH, CHO, etc.

4. De qu est formado el reactivo millon y ninhidrina?

Reactivo de MILLON: es una mezcla de nitrato mercuroso y mercurio en cido ntrico.

Ninhidrina: El tomo de carbono de un carbonilo tiene una carga positiva parcial, por lo que
el C central de un 1,2,3-tricarbonilo es menos estable y ms electroflico que una cetona
simple. En la mayora de los compuestos, un carbonilo es ms estable que la forma dihidroxi
(hidrato).

5. Composicin qumica de la gelatina?

La gelatina est compuesta por aminocidos: alanina, arginina, cido asprtico, cistina y
cistena, cido glutmico, glicina, histidina, hidroxiprolina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, prolina; serina, treonina, tirosina y valina. Debido a que solo contiene
trazas de otros aminocidos importantes y a que no contiene triptofano, la gelatina es una
protena incompleta desde el punto de vista nutritivo. La sustancia gelatinizante se llama
condina, y la adhesiva se conoce como glutina.

6. Dibujar la estructura de los aminocidos tirosina, triptfano,

fenilamina, y de los aminos ensayados.

Tirosina

Triptofano

Fenilalanina

Glicina
7. Dar un ejemplo (usando formulas qumicas) de las reacciones que
se llevan a cabo entre uno de los aminocidos (cualquiera) que
usaste y los reactivos que usaste para identificarlos (prueba de
milln, en la nihidrina, etc.
REACCIN DE MILLON

REACCIN CON LA NINHIDRINA

8. Si tienes tres muestras biolgicas no etiquetadas, en cual una de

ellas es un carbohidrato, otra un lpido y otra una protena, cual
prueba usaras para identificar rpidamente cul es la protena?
Prueba de biuret para enlaces peptdicos.
El sulfato alcalino de cobre reacciona con compuestos que contienen dos o ms
enlaces peptdicos dando un complejo de coloracin violeta. La intensidad del
color obtenido es una medida del nmero de enlaces peptdicos presentes en la
protenas.

XI. BIBLIOGRAFIA:
Pea A (2004), Bioqumica.Segunda edicin. Mxico: EditorialLIMUSA, Pg. 66-67
Mancilla, C; Blanco E; Prez,
S.Rosas, T y Castrejn, C. (2009)Propiedades qumicas yfisicoqumicas de las protenas.Mxico.
Naclerio, F. (2007) reacciones de precipitacin de protenas y aminocidos. Pg 766.
Yufera P Eduardo (1996), Qumicaorgnica bsica y aplicada de lamolcula a la industria.
http://www.proteinas.org.es
https://es.scribd.com/doc/68832499/IDENTIFICACION-Y-REACCION-DE-LOS-AMINOACIDOS-Y-PROTEINAS
https://es.scribd.com/doc/27312502/INFORME-LABORATORIO-RECONOCIMIENTO-DE-AMINOACIDOS-ENALIMENTOS