AMINOACIDOS

PROTEINAS: son macromolculas biolgicas ms abundantes presentes en todas partes y de las

mismas. Tambin presenta una gran variedad en una sola clula donde se puede encontrar miles
de clases de protenas (masas moleculares).
Todos los organismos emplean los mismos 20 aminocidos como bloques constructivos para
armar las molculas propias a estos 20 aminocidos.
AMINOACIDOS: se llaman as porque son derivados aminados de cidos carboxlicos
1. estructura general: un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino y una
grupo carboxilo.

la R representa la cadena lateral especficamente para cada aminocido, tanto carboxilo y

amino.
1. CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS:
a. clasificacin de acuerdo a su naturaleza qumica: (grupo R)
a.1. Grupo R alifticos.
Glicina (GLY): aminocido ms pequeo por su grupo R no es ms que un tomo
de H.
Alanina (ALA)
Valina (VAL)
Leucina ( LEU)
Isoleucina (ILE)
Iminoacido
PROLINA
a.2. Grupo R aromticos
Fenilalanina (PHE o Fen)
Tirosina (Tir)
Triptfano (Tri)
a.3. Grupo R sulfurados: aunque la cadena lateral de la cistena es algo hidrofobica
tambin es muy reactiva debido aque el tomo de azufre es polarizable.
Cistena (CYS)
Metionina (MET)
a.4. Cadenas laterales con grupos alcohol: tienen cadenas laterales polares sin carga que
contienen grupos B-hidroxilos.
Cerina (CER)
Treonina (THR)
a.5. Grupo R bsicos: son bases nitrogenadas y tienen carga positiva pH=7.
Arginina: el ms bsico de los 20 aminocidos.
Lisina: (LYS)

 Histidina (HIS)
a.6. Grupo R cidos y sus amidas derivadas: son aminocidos bicarboxilicos y tienen
cadenas laterales hidrfilas con carga negativa a pH -7
Acido asprtico (Asp)
Acido glutmico (GLU)
Asparagina
Glutamina
b. Clasificacin de acuerdo a su obtencin: a los aminocidos que deben ser captados como
parte de los alimentos se les llama esenciales.
b.1. Aminocidos no esenciales:
Alanina, aliftico
Prolina, aliftico
Glicina, aliftico
Cerina, grupo alcohol
Cistena, sulfurado
Asparagina, acido
Glutamina, acido
Tirosina, aromticos
Acido asprtico, acido
Acido glutmico, acido
b.2. Aminocidos esenciales
Valina, aliftico
Leucina, aliftico
Treonina, grupo alcohol
Lisina, bsico
Triptfano, aromtico
Histidina, bsico
Fenilalanina, aromtico
Isoleucina, aliftico
Arginina, bsico
Metionina, sulfurado
Aminocidos presentes en la quinua: contiene 16 aminocidos de ellos 10 son esenciales
ya que el organismo no los puede sintetizar, la quinua tiene todos los aminocidos
esenciales menos la leucina y dos no esenciales la cistena y tirosina.
Ejemplo: la lisina fundamentalmente para el crecimiento1.4 ms que la soya, de 2.5 a 5
veces ms que el maz, tiene 20.6 veces ms que el trigo y 14 veces ms que la leche.
A. ENLACE PEPTIDICO.
A.1. dos molculas de AA, puede ser de forma covalente atravez de un enlace peptdico
formando un dipeptido. Se forma por eliminacin de los elementos del agua (deshidratacin)
del grupo -carboxilo de un aminocido y el grupo -amino de otro amino acido. Es un ejemplo
de una reaccin de condensacin.
ALANINA+SERINA= ALANILSERINA
A.2. TRES aminocidos: mediante dos enlaces peptdicos para formar un tripeptido de manera
similar se puede unir AA para dar tetrapeptidos, etc. Cuando se unen pocos AA se denomina
oligopeptido y cuando son muchos AA se denomina polipeptido.

Polipeptidos (aminoacidos)<10 000 masas moleculares

Protenas > 10 000 masas moleculares
Ejemplo: de pptidos en alimentos:
Acerina (B-ALANIL-1METIL-L-HISTIDINA): se encuentra en el pescado en sus tejidos con
funcin de amortiguamiento de pH.
Carnosina (B-ALANIL-1-HISTIDINA): abunda en el musculo de los mamferos.
Glutatin (Y-GLUTAMILCISTEIL-GLICEINA)--- GLUTATION-5-TRANSFERASA: se encuentra en
papas, ctricos, uvas, y en la sangre permite la desintoxicacin. Desenpean un papel muy
importante en la transformacin de nitritos y neoglobina caracterstica del color de los
embutidos curados tambin se utiliz como saborizante.
B. Protenas: compuestos formados por L-AMINOACIDOS unidos por enlaces peptdicos.
a) Clasificacin de las protenas por su composicin: pueden tener la capacidad de unirse
con otros tipos de compuestos (carbohidratos, lpidos, etc.)
Protenas simples: se obtienen por hidrolisis, son exclusivamente formados
por aminocidos, estos son solubles en agua. Ejemplo: insulina, histonas y
protaminas.
Protenas conjugadas: combinadas por sustancias caracterizadas por no ser
aminocidos no grupo proteico =no aminocidos.
Nucleoprotenas: combinadas con los cidos nucleicos como seran las
histonas y prolaminas. Ejemplo: cromatina de los genes.
Lipoprotenas: tienen lpidos como la lecitina y el colesterol encontrados en el
ncleo de clulas, membranas celulares, sangre, yema de huevo, leche y en la
pelcula del glbulo de grasa. Ejemplo: glipovitelina (yema de huevo).
Glicoprotenas: como grupo proteico a los carbohidratos pertenecen muchas
alminas y globulinas. Ejemplo: casena (ovoalbmina).
Cromoprotenas: tienen como grupo a una sustancia que desarrolla el color
tenemos a la flaboproteina que tiene rivoflabina. Ejemplo: rivoflabina (verde).
Fosfoprotena: tienen como grupo al fosfato unido principalmente a la cevina.
Ejemplo: casena (leche), fosvitina (huevo), pepsina (aparato digestivo de
animales superiores).
b) Clasificacin de las protenas debido a su forma:
1. Protenas fibrilares o fibrosas: las encontramos en el reino animal y son insolubles
en agua y muy resistentes a la digestin de enzimas protioliticos en forma
alargadas. colgeno, elastina, fibrina, miosina, etc.
Colgeno: forman parte del tejido conjuntivo de los animales como los
tendones, cartlagos, etc. Colgeno con una triple hlice.
Queratina: encontramos en la ua, pelo, lana, etc. Forma cadena lineales cuya
estabilidad las da los puentes de sulfuro intermoleculares asi como los puente
de hidrogeno. Alfa hlice.
Seda: (fibrida) se encuentra en forma lineal beta plegable, no paralela cuya
estabiidad la dan nicamente los puentes de hidrogeno.
2. Protenas globulares: son solubles en agua y soluciones acuosas como salmueras,
cidos, bsicos o alcohlicas. En formas esfricas o elipsoides. R-HIDROFILO de AA
se encuentran en el exterior para mayor facilidad de hidratacin con el agua y los
R-HIDROFOBOS se encuentran dentro de la molcula. Ejemplo: miosina (carne),
ovoalbmina (huevo), lactoalbumina (leche), citocromos (mitocondrias enzima).

Funciones de las protenas:

a. Estructural: forman parte de la estructura del tejido animal. Ejemplo: protenas fibrilares,
glicoprotenas (membrana), histonas (cromosomas), queratina (epidermis).
b. Enzimas: capacidad catalizadora reacciones biologicas numerosas y especializadas.
Ejemplo: Lipasas, proteasas, carbohedrasas. Papana= papaya, bromelina= pia, ficina=
higo.
c. Hormonas: actan como mensajeros qumicos. Ejemplo: insulina.
d. Toxina: provocan dao a los seres vivos principal al humano. Toxinabotulina ( clostridium
botulinium), hemaglutinas de la soya.
e. Anticuerpos: elaborados por los organismos como una defensa. Ejemplo: alfeglobulina,
inmunoglobulina.
f. Transportadores de oxigeno: transportan oxigeno atravez del musculo (mioglobina).
ESTRUCTURAS CONFORMACIONALES DE LAS PROTEINAS.
a. Estructura primaria: determina la secuencia de los AA a lo largo de una cadena
polipeptidica, la determina nicamente los enlaces peptdicos. Hidrfobos (ase poco
soluble en el agua), hidrfilos (solubiliza rpidamente).
b. Estructura secundaria: se presenta tres formas.
Hlice, las cadenas de aminocidos se enrollan en un eje imaginario. Siendo las
ms importantes las fuerzas electrostticas los puentes de hidrogeno.
Alanina, leucina, fenilalanina, tirosina, triptfano, cistena, metionina, histidina,
asparagina, glutamina y valina.
Hoja plegada, es cuando los segmentos continuos se disponen formando plieges
ligeramente extendidos.
Al azar, los segmentos de la cadena se disponen sin adoptar una forma definida.
c. Estructura terciaria: es cuando las estructuras secundarias se doblan, determinando la
forma de las protenas. Globulares o fibrosas.
d. Estructura cuaternaria: es unin de dos o ms estructuras terciarias a travs de uniones
covalentes y no covalentes. Ejemplo: hemoglobina
PROTEINAS FIBROSAS: molculas alargadas con estructuras secundarias bien definidas se
diferencian de las protenas globulares por su forma filamentosa o alargada. Comprenden las
principales P de la piel del tejido conjuntivo y de fibras de animales como el pelo y la seda.
A. Queratina: dos clases importante de P que tienen secuencia de AA y funciones biolgicas
similares son alfa-queratina (P ms importantes del pelo y uas, forma parte importante
de la piel del animal) y beta-queratina (desempean funciones estructurales importantes
en los ncleos citoplasmas y la superficie de muchas clulas).
ESTRUCTURA DE LA QUERATINA
Monmero-dimero-profilamento-protofibria.
B. Fibroina: posee estructuras de lmina beta que se utiliza de manera muy elegante en las
fibras tejidas por gusanos y araas.
C. Colgeno: es la P ms abundante en la mayora de los vertebrados en los animales
grandes pueden llegar a un tercio de la masa total de protenas. Las fibras de colgeno
forman la matriz de los huesos y constituyen la mayor parte de los tendones.
D. Elastina: forman fibras elsticas que se hayan en ligamentos y en vasos sanguneos.
Ejemplo: colgeno (esta en los tejidos, precisa resistencia y dureza)

 PROTEINAS GLOBULARES: la mayor parte del trabajo qumico de la clula (sintetizador,

transportador y metabolismo). Ejemplo: mioglobina, la inmuno globulina, alfa beta y gama
globulina.
C. REGULACION DE LAS VIAS METABOLICAS
C.1. el metabolismo: proceso a travs del cual los sistemas vivos adquieren y utilizan energa
libre para realizar sus diferentes funciones. Adems de ser oxidados completamente los
nutrientes son degradados en una serie de reacciones metablicas.
C.2. los auttrofos: (fototrofos) son las plantas y algunas bacterias que adquieren energa a
travs de la fotosntesis, se produce la reaccin endergonica entre el CO2 y el agua para
formar carbohidratos y oxgeno.
C.3. los hetertrofos: organismos vivos que obtienen su energa libre por oxidacin de
compuestos orgnicos (carb, lipi, P) procedentes de otros organismos.
D. VIAS METABOLICAS: reacciones enzimticas consecutivas que generan productos especficos.
El metabolismo se puede subdividir en dos categoras principales:
B.1. catabolismo: aquellos procesos relacionados con la degradacin de las sustancias
complejas, se caracteriza por su capacidad de transportar gran nmero de sustancias
diferentes (C, L, P).
B.2. anabolismo: procesos relativos a la sntesis de las molculas completas y la biosntesis en
el proceso representativo del anabolismo.
E. ANABOLISMO Y CATABOLISMO:

F. CARACTERISTICAS PRINCIPALES DE LAS VIAS METAVOLICAS:

F.1. las vas metablicas son irreversibles: muy exergonicas sus reacciones son completas. Son
intercombertibles metablicamente la va que conduce del primero al segundo.
F.2. cada va metablica tiene una etapa obligada: funcionan prximas al equilibrio.
Exergonica.
F.3. todas las vas metablicas: estn reguladas en el paso limitante da la velocidad como
objeto de ejercer un control sobre el flujo metablico.
F.4. en las clulas eucariotas: las vas metablicas se desarrollan en lugares especficos de las
clulas.
G. ETAPAS DE LA EXTRACCION DE LA ENERGIA DE LOS ALIMENTOS:

PRIMERA ETAPA: de las grandes molculas de los alimentos se fragmentan hasta unidades ms
pequeas. (Digestin) las protenas se hidrolizan en sus 20 clases de AA.
SEGUNDA ETAPA: estas numerosas molculas pequeas se degradan hasta unas pocas
unidades simples que desempean un papel central en el metabolismo.
TERCERA ETAPA: se produce el ATP a partir de la oxidacin completa del fragmento acetilo del
acetil CoA, la tercera etapa consta del ciclo del acido ctrico y la fosforilacion oxidativa que son
la vas finales.
H. LOS PROCESOS METABOLICOS SE REGULAN DE TRES FORMAS PRINCIPALES
H.1. control de la cantidad de enzimas: depende tanto de su velocidad. Su nivel se controla
mediante cambios en la velocidad.

H.2. control de la actividad cataltico: se controla de varias formas control alosterico

reversible otro mecanismo frecuente es la modificacin covalente reversible.
H.3. control de la actividad de los sustratos: ejemplo, la oxidacin de los cidos grasos. Es
otro medio para la regulacin del metabolismo la degradacin de la glucosa en muchas clulas
solo tiene lugar si est presente en la insulina.
I.

J.

RUTAS METABOLICAS DE LOS AMINOACIDOS

Aminos metablicos comunes: ocurren en distintamente procesos de sntesis o
degradacin, predominan las reacciones transaminacion y desaminacion.
Sntesis de los aminocidos: formados por un esqueleto de carbonos en un grupo
amino.
Degradacin de los aminocidos: el residuo carbonado sige una via metabolica cuya
esencia es la liberacin de energa
Utilizacin de loa aminocidos: el principal destino de los AAA es la sntesis de P
tisulares.

TRANSAMINACION Y DESAMINACION OXIDATIVA: realizan la misma funcin de eliminar el

grupo amino (NH3) del esquleto del carbono de AA.
Transaminacion: el organismo utiliza el N de un AA para la sntesis de otros, esta
reaccin general del traspaso de nitrgeno de uno a otro AA.
Desaminacion: crucial es la del glutamato catalizada por la deshidrogenasa glutmica
enzima de distribucin universal aceptada al NAD.
K. BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS ESENCIALES
Aminocidos esenciales 9 y no esenciales 11 (arginina).la arginina y la histidina son
considerados esenciales solo durante el periodo de rpido crecimiento celular. La
arginina no se sintetiza rpidamente, la fenilalanina no se sintetiza lo suficientemente
rpido, la metionina se necesita grandes cantidades para sintetizar.
L. REACCIONES CLAVES DEL METABOLISMO DE LOS AA: la transaminacion que convierte un AA
en otro y la desaminacion que elimina el grupo amino.
M. VIAS BIOSINTETICAS DE LOS AA NO ESENCIALES:
Tirosina: la hidroxilacion de la fenilalanina (FT)

Cerina, glicina y cistena: formados a partir de productos intermedios glucoliticos. (S

C)(S--G).
Alamina: se forma por una simple transaminacion del piruvato.
Acido asprtico y asparagina: aspartatico se forma por la transaminacion del
oxalacetato y la asparagina derivado del acido asprtico.
Glutamato, glutamina, prolina y arginina: se agrupan por el glutamato es el precursor
se forman a partir de un alfa cetoglutarato.
N. REGULACION DEL CICLO DE LA UREA
Eliminacin del nitrgeno proteico y del ciclo de la urea: el amoniaco se convierte en
compuesto no toxico la urea (NH2CO NH2 ), el sitio mas importante para la
degradacin el hgado. eliminacin del grupo amino de los AA (desaminacio
oxidativa + transaminacion= transdesaminacion) y formacin de urea a travs del ciclo
de la ornitina ciclo de la urea (consta de 5 reacciones que llevan a partir de la
sntesis de compuesto a partir de 2 compuestos inorgnicos: CO2 y amonio).
O. La arginina es especifica del hgado lo que significa que solo puede producir urea.
Destino del fumarato: se convierte en mala gua gracias a la accin de la fumarasa.
Produccin de ATP: se consume 4 molculas de ATP= cada molcula de urea formada,
la conversin del fumarato a oxalacetato produce NADH, para generar 2.5 de ATP, en
conjunto s consume 1.5 ATP por cada molcula de urea formada por el ciclo.
P. Porque es beneficioso generar urea: la urea posee una serie de propiedades que favorecen su
formacin. Es una molcula pequea sin carga e hidrosoluble, casi el 50% de su peso es
nitrgeno, para su sntesis se emplea poca energa.