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ENZIMIOLOGA
ASPECTOS
GENERALE
S
Propiedade
s
Modo de
accin
Regulacin
de la
actividad
enzimtica
Nomenclatu
Ajuste
inducido
Llave
cerradura
ra
Oxidorreductasas
ENZIMAS
CLASIFICACI
N
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
CINTICA
ENZIMTIC
A
Ligasas
Cintica
qumica
Cintica
enzimtica
Modelo cintico
Michaelis Menten
Clculo de la Km
y Vmax de una
enzima
Actividad enzimtica
ENZIMAS
Que es un catalizador?
FUNCIONES
ENZIMTICAS
20)
Un cambio en la forma
de la protena afecta a
la forma del sitio activo
y a la funcin de la
Enzima.
ESPECIFICIDAD
La alta especificidad se debe
a que su estructura terciaria
le permite formar cavidades
llamadas sitios activos, lugar
donde se ubica el sustrato
durante
el
proceso
de
catlisis.
La
enzima
se
une
especficamente
a
las
molculas
denominadas
sustratos,
formando
un
complejo enzima-sustrato y
favoreciendo
su
transformacin en productos
ENZIMAS
ESTRUCTURAS FUNCIONALES DE
LAS ENZIMAS CONJUGADAS
En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes:
*La mayora de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son
compuestos orgnicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del
complejo B son coenzimas que se requieren para una respiracin celular
adecuada.
COENZIMAS
Cuando el cofactor es
una molcula orgnica
se llama coenzima.
Muchos
de
estos
coenzimas se sintetizan
a partir de vitaminas.
Los
cambios
en
la
conformacin
suelen
ir
asociados en cambios en la
actividad cataltica.
colinesterasa
pepsina
pH
10
Enzima
pH ptimo
Pepsina
1.5
Tripsina
7.7
Catalasa
7.6
Arginasa
9.7
Fumarasa
7.8
Ribonucleasa
7.8
Tasa de reaccin
Temperatura ptima
La Enzima se
desnaturaliza y pierde su
capacidad cataltica
La tasa de
duplica cada
10oC
Temperatura
Enzima
Temp. pt.
Mamferos
(oC)
37
Bacterias y algas
aprox.
100
Bacterias rticas
aprox.
Reacciones Enzimticas
En Reacciones anablicas
las enzimas facilitan la unin
de molculas sustrato.
En Reacciones catablicas
el sitio activo de la Enzima
afecta a los enlaces de los
Sustratos de modo que estos
son ms fciles de romper
MODELO LLAVE-CERRADURA
El modelo llave-cerradura supone
que la estructura del sustrato y la
del
centro
activo
son
complementarias, de la misma
forma que una llave encaja en una
cerradura. Este modelo es vlido
en muchos casos, pero no es
siempre correcto.
pH
T
Cofactore
s
[Sustrato]
Isoenzimas
Protelsis
Modificaci Modificaci
n Alostrica n Covalente
NOMBRE SISTEMTICO
El nombre sistemtico de un enzima
consta actualmente de 3 partes:
- El sustrato preferente
- El tipo de reaccin realizado
- Terminacin "asa"
Un ejemplo sera la glucosa fosfato
isomerasa
que
cataliza
la
isomerizacin de la glucosa-6-fosfato
en fructosa-6-fosfato.
NOMENCLATURA DE LA
COMISIN ENZIMTICA
Nombre sistemtico:
Grupo transferido
Aceptor
Nmero sistemtico
Enzyme
Comission
Grupo Subgrupo
EC 2.7.1.1
Enzima
Sub-subgrupo
Nombre comn:
Hexokinasa
Enzimas
intracelulares:
Enzimas
extracelulares:
ATP + CREATINA
Nombre sistemtico:
Clase
Ejemplo
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
Kinasas
Transaminasas
Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa
(Sintasas)
Descarboxilasa pirvica
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Transferencia de grupos en el
interior de las molculas para
dar formas ismeras
Mutasas
Epimerasas
Racemasas
Ligasas
Sintetasas
Transferencia de grupos
Hidrlisis, con transferencia de grupos
funcionales del agua
Lisis de un substrato, generando un
doble enlace, o
Adicin de un substrato a un doble
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)
reacciones
de
oxidorreduccin, es decir,
transferencia de hidrgeno
(H) o electrones (e-) de un
sustrato a otro, segn la
reaccin general:
AH2 + B
Ared + Box
A + BH2
Aox + Bred
Ejemplos
son
la
succinato
deshidrogenasa o la citocromo c
oxidasa.
Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide
A-B + C
A + C-B
Un
ejemplo
es
la
glucoquinasa,
que
cataliza
la
reaccin
representada
en
la
Figura de la derecha:
glucosa + ATP
ADP + glucosa-6-fosfato
Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrlisis:
A-B + H2O
AH + B-OH
Clase 4: LIASAS
(Adicin a los dobles enlaces)
Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N
Catalizan reacciones de ruptura o
soldadura de sustratos:
A-B
A+B
cido acetactico
CO2 + acetona
Clase 5: ISOMERASAS
Catalizan la interconversin de ismeros:
Son
ejemplos
la
fosfotriosa
isomerasa
y
la
fosfoglucosa
isomerasa,
que
catalizan
las
reacciones representadas en la tabla
inferior:
(Reacciones de isomerizacin)
Clase 6: LIGASAS
(Formacin de enlaces, con aporte de ATP)
Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C
Catalizan la unin de dos sustratos
con hidrlisis simultnea de un
nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP
A-B + XDP + Pi
oxaloacetato + ADP + Pi
Cintica
enzimtica
Modelo cintico
Michaelis Menten
Clculo de la Km y
Vmax de una
enzima
Actividad
enzimtica
La
medida
se
realiza siempre en
las
condiciones
ptimas de pH,
temperatura,
presencia
de
cofactores, etc.
En estas condiciones, la velocidad de reaccin observada es la
velocidad mxima (Vmax). La velocidad puede determinarse
bien midiendo la aparicin de los productos o la desaparicin
de los reactivos.
v1 = k1 [E] [S]
v2 = k2 [ES]
v3 = k3 [ES]
Inhibicin Enzimtica
Inhibidor:
Infarto del
miocardio
Amilasa
Pancreatitis Aguda
Creatinacinasa
Trastornos musculares
e infarto del
miocardio
Lipasa
Pancreatitis Aguda
Fosfatasa cida
Cncer de Prstata
2.
3.
Metabolismo:
4.
Catalizador:
5.
Va metablica:
6.
Especificidad:
7.
Sustrato:
8.
Producto: