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CUESTIONARIO SOBRE PROTEINAS

1 .- Define enlace peptdico. Cmo se produce? Forma un dipptido partiendo de la


frmula general de los aminocidos. Qu caractersticas tiene dicho enlace? Solucin:
La unin de los aminocidos para formar pptidos se lleva a cabo mediante enlaces
peptdicos. El enlace peptdico consiste en la unin del grupo carboxilo de un
aminocido con el grupo amino de otro con desprendimiento de una molcula de agua.
Un dipptido se forma por la unin de dos aminocidos: El enlace peptdico tiene un
carcter parcial de doble enlace, porque el carbono y el nitrgeno se sitan en el mismo
plano, sin permitir movimientos de rotacin entre estos tomos.
2 .- Explica brevemente los tipos caractersticos de la estructura terciaria de las
protenas. Solucin: Los tipos caractersticos de estructura terciaria son: Fibrosa. Est
constituida por cadenas polipeptdicas ordenadas a lo largo de un eje. Son resistentes e
insolubles en agua. Tienen, generalmente, funcin estructural, y se encuentran formando
fibras, lminas largas, etc. Como ejemplos, podemos citar el colgeno y la queratina,
que forman la base del tejido conjuntivo de los animales superiores. Globular. Las
cadenas polipeptdicas se pliegan dando lugar a formas esfricas. Son solubles en agua,
y la funcin que desempean en la clula es dinmica, como, por ejemplo, los enzimas,
los anticuerpos, algunas hormonas y determinadas protenas de transporte, como la
hemoglobina.
3 .- Qu es un aminocido? Cul es su estructura? A qu se llama aminocidos
esenciales? Solucin: Los aminocidos son las unidades estructurales de las protenas.
Un aminocido es una molcula orgnica que posee una funcin amino -NH2, una
funcin cido -COOH y una cadena lateral -R unidos a un carbono . Su frmula general
es: Los aminocidos esenciales son aquellos que deben ser ingeridos en la dieta, porque
no pueden ser sintetizados por organismos hetertrofos. En el caso de la especie humana
son: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptfano y valina.
4 .- En qu consiste la desnaturalizacin de una protena? Se puede producir su
renaturalizacin? Solucin: La conformacin de una protena est definida por las
condiciones celulares; fundamentalmente, por el pH y la temperatura. Una protena a la
que se somete a valores de pH o temperatura fuera de unos intervalos de estabilidad
limitados experimenta un cambio que consiste en la desaparicin de su conformacin.
Este desplegamiento de la cadena sin alteracin de la secuencia de aminocidos se
conoce con el nombre de desnaturalizacin. La protena se puede renaturalizar si se
regresa lentamente a las condiciones del estado nativo.
5 .- Explica cmo desempean las protenas la funcin del transporte. Solucin: Ciertas
protenas se unen a molculas o iones especficos y se separan en otro lugar, lo que
implica un transporte. Como ejemplos, podemos citar: La hemoglobina, que transporta
O2 por la sangre. Las lipoprotenas, que transportan lpidos. Muchas protenas de
membrana, que trasladan de un lado a otro determinadas sustancias.

6 .- Realiza una clasificacin de los aminocidos proteicos. Escribe algn ejemplo de


cada uno de ellos. Solucin: Los aminocidos se clasifican atendiendo a su cadena
lateral o radical R en cuatro grupos: Aminocidos con -R no polar, hidrfobo. El grupo
-R es una cadena hidrocarbonada; como en el caso de la alanina, pueden presentar
anillos aromticos, como el triptfano, o bien un tomo de azufre, como la metionina.
Aminocidos con -R polar sin carga. Son ms solubles en agua. De los siete
aminocidos que componen este grupo, tres presentan un -OH que les confiere
polaridad, como la serina. La cistena contiene un grupo sulfhidrilo muy reactivo que
formar puentes disulfuro. Aminocidos cidos. Presentan un grupo carboxilo en el
radical -R. Un ejemplo es el cido glutmico. Aminocidos bsicos. Son molculas que
presentan un radical -R que a pH neutro se carga positivamente. Ejemplo: la lisina.
7 .- Sabras explicar de qu manera se consiguen la formacin y la estabilidad de
protenas fibrosas como el colgeno? Solucin: La formacin de estas protenas se
consigue debido a la existencia de aminocidos como la prolina, cuya presencia provoca
la aparicin de una curva cada vez que existan dos unidades seguidas de dicho
aminocido. Por lo tanto, la estructura secundaria de las protenas no se produce por
azar, sino que depende de la secuencia de aminocidos. La estabilidad de esta protena
se consigue gracias a los puentes de hidrgeno intercatenarios que se establecen entre
tres hebras de colgeno.
8 .- Explica de qu depende la gran variedad en el tipo de funciones que desempean las
protenas. Solucin: La variedad de funciones que presentan las protenas est
acompaada de una gran especificidad. La especificidad es la propiedad ms
caracterstica de las protenas. Podemos hablar de una especificidad de especie; es decir,
existen protenas que son exclusivas de una especie determinada, y de especificidad de
funcin, que consiste en que cada protena realiza una funcin determinada que depende
de su estructura.
9 .- Poseen todos los aminocidos un carbono asimtrico? Qu implica el hecho de
que posean dicho carbono? Solucin: Todos los aminocidos, excepto la glicocola,
poseen un carbono asimtrico. El hecho de la existencia de un carbono asimtrico
(unido a cuatro radicales diferentes) hace posible el que los aminocidos presenten dos
conformaciones distintas, D y L. Por convenio, los aminocidos son de la serie D
cuando presentan el grupo amino a la derecha, y son de la serie L si el grupo amino est
a la izquierda. Los aminocidos que constituyen las protenas son de la serie L.
10 .- Qu diferencias hay entre la -hlice y la lmina plegada de la estructura
secundaria de las protenas? Solucin: La ordenacin -hlice sera comparable a la
hlice que describe un muelle. La hlice formada se estabiliza gracias a la formacin de
enlaces de hidrgeno entre espiras consecutivas. Las cadenas laterales de los
aminocidos quedan situadas hacia el exterior de la hlice. En cambio, la ordenacin
-laminar (u hoja plegada) sera comparable al fuelle de un acorden. La cadena
polipeptdica describe longitudinalmente un zigzag. De modo que tramos de cadenas

paralelas o antiparalelas se enfrentan, estableciendo enlaces por puentes de hidrgeno


entre ellas que estabilizan esta ordenacin. Las cadenas laterales de los aminocidos se
encuentran situadas por encima y por debajo del plano en zigzag de la lmina plegada.
11 .- Qu es un grupo prosttico? Enumera los grupos de protenas que contengan un
grupo prosttico, indicando de qu sustancia se trata. Solucin: El grupo prosttico lo
forman molculas no proteicas que se unen a las protenas formando las heteroprotenas
o protenas conjugadas. Dicho grupo prosttico puede ser orgnico o inorgnico. Entre
las heteroprotenas, tenemos: Glucoprotenas: el grupo prosttico es un glcido.
Lipoprotenas: estas protenas llevan asociados lpidos. Nucleoprotenas: llevan
asociados cidos nucleicos. Fosfoprotenas: contienen fosfatos. Cromoprotenas: el
grupo prosttico es una sustancia coloreada, que puede ser porfirnica (el grupo
prosttico es un anillo tetrapirrlico en cuyo interior se encuentra un catin metlico) o
no porfirnica, como la hemocianina.
12 .- Explica el carcter anftero de los aminocidos. Solucin: En el medio celular, a
pH=7, los aminocidos presentan ionizacin dipolar. Se denominan anfteras aquellas
sustancias que se pueden comportar como cido o como base, dependiendo del pH de la
disolucin. El carcter anftero de los aminocidos permite la regulacin del pH. En
una disolucin cida (exceso de H+), el aminocido se comporta como una base, el
grupo amino est ionizado, y el carboxilo, no. En una disolucin alcalina (exceso de
OH-), el aminocido se comporta como cido, el carboxilo est ionizado, y el grupo
amino, no.
13 .- De qu dependen las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de
las protenas? Solucin: Las protenas poseen una configuracin espacial caracterstica
que les permite realizar sus funciones. A pesar de las, tericamente, mltiples
posibilidades de plegamiento de una protena, la mayora se pliegan adoptando una
nica estructura tridimensional. Esta responde a cuatro niveles posibles de plegamiento,
cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior. A medida que se van
uniendo aminocidos para formar protenas en los polisomas, las cadenas polipeptdicas
se van plegando hasta lograr la configuracin ms estable (estructura secundaria). La
configuracin espacial definitiva (estructura terciaria) que adoptan las diferentes
regiones de las protenas aparece como consecuencia de las interacciones entre distintos
puntos de la protena. Muchas de las protenas de gran tamao se forman por la
asociacin de varias cadenas polipeptdicas (estructura cuaternaria). Todos estos niveles
de plegamiento dependen de la estructura primaria codificada por el ADN, es decir, el
nmero, el tipo y la secuencia de sus aminocidos.
14 .- Realiza una clasificacin de las protenas simples atendiendo a su funcin.
Solucin: Funcin estructural: Escleroprotenas como el colgeno, que forma parte de
los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y seo; la elastina, que se encuentra en los
pulmones y en las arterias permitiendo su deformacin y recuperacin posterior, y la
queratina, que forma parte de uas, pelos, cuernos, etc. Las histonas forman parte de la

estructura de los cromosomas. Funcin de reserva: Albminas, como la lactoalbmina,


la ovoalbmina y la seroalbmina, presentes en la leche, los huevos y la sangre,
respectivamente. Funcin defensiva: Globulinas, como, por ejemplo, las
inmunoglobulinas, que son protenas de defensa contra las enfermedades.
CUESTIONARIO SOBRE ENZIMAS

1 .- Explica cules son los principales factores que afectan a la actividad enzimtica.
Solucin: Los principales factores que afectan a la actividad enzimtica son:
Temperatura: Las reacciones controladas enzimticamente tienen lugar dentro de un
intervalo ptimo de temperaturas, fuera del cual o no suceden, o lo hacen lentamente. A
temperaturas bajas, los enzimas carecen de energa cintica suficiente para encontrarse
y unirse. Por el contrario, temperaturas elevadas hacen que el enzima se desnaturalice.
pH: Las reacciones metablicas suceden, tambin, dentro de un intervalo ptimo de pH.
Las variaciones de pH pueden influir de varias maneras: Si el centro activo contiene
aminocidos con grupos ionizados, varan con el pH. La ionizacin de aminocidos que
no estn en el centro activo puede provocar modificaciones en la conformacin que
tambin afecte a la actividad. El sustrato puede verse afectado por las variaciones del
pH.
2 .- Qu es un inhibidor y de cuntos tipos puede ser la accin que realizan?
Solucin: Los inhibidores son sustancias especficas de distinta naturaleza, que se unen
con el enzima en distintos puntos de este y disminuyen parcial o totalmente su
actividad. Los inhibidores pueden ser algn tipo de ion, algn compuesto orgnico, y,
con frecuencia, suele ser el producto final de la reaccin. En este caso, a la accin del
inhibidor se la denomina retroinhibicin. La accin que realizan los inhibidores se
denomina inhibicin, y puede ser de dos tipos: reversible e irreversible. Reversible: En
este caso, el inhibidor se une con el enzima de forma temporal e impide su normal
funcionamiento; no se destruye el centro activo del enzima y ste recupera su actividad
una vez eliminado el inhibidor. En este tipo de inhibicin, el inhibidor se une al enzima
mediante enlaces dbiles (puentes de hidrgeno, inicos, etc.) que se rompen con
facilidad, quedando libre el enzima, que recupera su actividad. Irreversible: En este
caso, el inhibidor se une de forma permanente con el enzima mediante enlaces
covalentes fuertes, alterando su estructura e inutilizndolo de forma indefinida; de ah el
nombre. A este tipo de inhibicin tambin se la denomina envenenamiento del enzima.
3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima. Solucin: Algunos enzimas llamados
holoenzimas son protenas conjugadas, en ellos se diferencian dos partes: una parte
proteica denominada apoenzima, y una parte no proteica que recibe el nombre de
cofactor. Ambos componentes (apoenzima y cofactor) son inactivos por s mismos. Para
ser activas, han de estar unidas, formando el holoenzima. Atendiendo a su naturaleza
qumica, los cofactores pueden ser: Iones metlicos (Fe2+, Mn2+, Mg2+, Zn2+, etc.) o
molculas sencillas. Molculas orgnicas ms o menos complejas. En este caso se
llaman coenzimas. Cuando el coenzima est unido a la apoenzima por enlaces
covalentes, se denomina grupo prosttico. Por lo tanto, podemos decir que, cofactores
son la parte no proteica de las holoenzimas, mientras que los coenzimas solamente
sern aquellos cofactores que son molculas orgnicas y que se unen de forma temporal

al apoenzima.
4 .- Cmo se define la velocidad de un proceso enzimtico? Qu efecto tiene sobre
ella la cantidad de sustrato presente en el medio de reaccin?
Solucin: La velocidad de una reaccin enzimtica se mide por el nmero de
molculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo. Esta velocidad depende de
varios factores, entre los que destacan la eficacia del enzima y la concentracin de
molculas de enzima y de sustrato. Manteniendo constante la concentracin del enzima
en una reaccin catalizada, se observa que la velocidad de la reaccin aumenta a
medida que incrementamos la concentracin de sustrato. Este aumento de la velocidad
va hacindose progresivamente ms lento, hasta que, finalmente, grandes incrementos
en la concentracin de sustrato no aumentan de manera significativa la velocidad de la
reaccin. En este punto, decimos que se ha alcanzado la velocidad mxima (Vmx). En
estas condiciones las molculas enzimticas estn saturadas por el sustrato, y, por ello,
no puede aumentarse la velocidad de transformacin de este.
5 .- Dnde actan los enzimas alostricos? Solucin: Los enzimas alostricos
desempean un papel muy importante en la regulacin de las reacciones metablicas.
Suelen actuar en puntos estratgicos de las rutas metablicas, como son la primera
reaccin de una ruta metablica o los puntos de ramificacin de una ruta metablica.
Frecuentemente, el sustrato de la primera reaccin de la ruta metablica acta como
modulador positivo o activador alostrico; al unirse con el enzima alostrico, provoca la
aparicin de la conformacin activa de la enzima. En las rutas metablicas no
ramificadas, el producto final acta como modulador negativo o inhibidor alostrico, se
une al enzima alostrico y provoca la aparicin de la conformacin inactiva. Si la ruta
metablica se ramifica, el inhibidor del primer enzima alostrico es el metabolito del
punto de ramificacin, mientras que los productos finales de las ramificaciones sern
los inhibidores de los enzimas alostricos que actan en la primera reaccin despus de
la ramificacin. A este proceso se le denomina inhibicin feed-back o retroinhibicin.
Este proceso supone un ahorro energtico para el organismo, ya que el exceso de
producto final inhibe su propia sntesis en una etapa temprana de esta. Un ejemplo de
retroinhibicin alostrica lo constituye la sntesis de isoleucina, la cual se forma a partir
de treonina mediante una secuencia de cinco etapas, la primera de las cuales est
catalizada por el enzima treonina desaminasa. Cuando la concentracin de isoleucina es
elevada, esta se une al centro alostrico del enzima, provocando su inactivacin.
Cuando la concentracin disminuye, el enzima recupera su actividad.
6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato. Solucin: El centro activo del
enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas laterales de
los aminocidos que realizan la accin cataltica. El centro activo se une al sustrato y al
grupo prosttico, contribuyendo, mediante la accin de los grupos funcionales activos, a
la formacin o a la rotura de los enlaces. Para ejercer su accin, la molcula enzimtica
se une, de forma especfica, a la molcula de sustrato, formando el complejo enzimasustrato. Los enzimas, como catalizadores que son, actan disminuyendo la energa de
activacin. El mecanismo de actuacin es el siguiente: Las molculas enzimticas (E)
se unen de forma especfica a las reaccionantes, que denominamos sustratos (S). En un
primer paso, se forma un complejo enzima-sustrato (ES). Aqu, el enzima induce
cambios en la molcula del sustrato (ruptura o redistribucin de enlaces, cambios en los

grupos funcionales, etc.) que hacen disminuir su energa de activacin y conducen a la


formacin del producto final (P) y a la liberacin del enzima (E), inalterado, que puede
actuar de nuevo.
7 .- En los enzimas alostricos, es lo mismo el centro activo que el centro alostrico?
Solucin: Los enzimas alostricos, a diferencia de lo que ocurre con los dems enzimas,
poseen ms de un centro de actividad: el centro activo y el centro alostrico o centro
regulador; ambos centros son diferentes y realizan funciones distintas. El centro activo
de un enzima alostrico es, al igual que en cualquier otro enzima, la zona de la
superficie del enzima por donde este se une al sustrato. En este centro es donde se
produce la accin cataltica. El centro alostrico o centro regulador es una zona del
enzima alostrico, diferente del centro activo, por donde estos enzimas se unen de
forma no covalente a unas molculas denominadas moduladores o efectores. Estos
moduladores o efectores, al unirse al centro alostrico, provocan un cambio en la
conformacin de este enzima alostrico, que adoptar una forma ms o menos activa,
dependiendo de cmo sea el modulador. Los moduladores pueden ser de dos tipos:
moduladores positivos o activadores y moduladores negativos o inhibidores. Los
moduladores positivos o activadores, al unirse al centro alostrico, provocan en el
enzima alostrico el cambio de la conformacin inactiva (T) a la activa (R), mientras
que si es el modulador negativo o inhibidor el que se une al centro alostrico, ocurre al
revs; es decir, el enzima alostrico pasa de la confomacin activa a la inactiva.
8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como
catalizadores. Qu es el centro activo? Solucin: Los enzimas son biocatalizadores
que: Aceleran reacciones que sin su presencia no se desarrollaran o lo haran a
velocidades incompatibles para la vida. Actan a bajas concentraciones, ya que no se
alteran en el transcurso de la reaccin. Su accin es especfica, ya que un determinado
enzima tan solo cataliza un tipo de transformacin (especificidad de accin) de un
determinado tipo de sustrato (especificidad de sustrato). El centro activo del enzima es
el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas laterales de los
aminocidos que realizan la accin cataltica. El centro activo se une al sustrato y al
grupo prosttico, contribuyendo, mediante la accin de los grupos funcionales activos, a
la formacin o a la rotura de los enlaces.
9 .- Diferencias entre inhibicin competitiva y no competitiva. Solucin: Ambos tipos
de inhibicin son reversibles; es decir, el enzima no se inutiliza de forma indefinida,
sino que deja de realizar su actividad de forma temporal. En la inhibicin competitiva,
el inhibidor es similar al sustrato; se puede unir al centro activo del enzima e impide
que lo haga el sustrato. Por consiguiente, en este tipo de inhibicin, inhibidor y sustrato
compiten por unirse al centro activo del enzima, de ah su nombre. Esta inhibicin
puede superarse aumentando la concentracin de sustrato. En la inhibicin no
competitiva, el inhibidor no compite con el sustrato por el centro activo del enzima. En
este tipo de inhibicin, el inhibidor puede actuar de dos formas: Puede unirse con el
enzima por una zona diferente de la del centro activo: al hacerlo modifica su
conformacin, y, con ello, dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato. Puede
unirse con el complejo E-S una vez formado, y esto impide o dificulta la formacin del
producto. Este tipo de inhibicin no se supera aumentando la concentracin del
sustrato.

10 .- Principales tipos de coenzimas. Solucin: Atendiendo a los grupos qumicos que


transfieren, podemos dividir los coenzimas en tres grupos: Coenzimas que intervienen
en reacciones de transferencia de grupos fosfato. Estos coenzimas son importantes por
la gran cantidad de energa que acumulan en los enlaces que unen a las molculas de
fosfato. Esta energa se libera cuando estos enlaces se rompen. Por lo tanto, actan
transfiriendo energa de unos procesos a otros. Estos coenzimas son ribonucletidos,
entre los cuales destacan, principalmente, los adenosn fosfatos: adenosn monofosfato:
AMP = Adenina-ribosa-P adenosn monofosfato: ADP = Adenina-ribosa-P-P adenosn
monofosfato: ATP = Adenina-ribosa-P-P-P Coenzimas que intervienen en las reacciones
de xido-reduccin, transfiriendo hidrgenos (electrones) de unos sustratos a otros.
Muchos de ellos son mono o dinucletidos que en ocasiones tienen bases especiales.
Aqu se incluyen: Piridn nucletidos: Son dinucletidos, formados por el
ribonucletido de la adenina y un nucletido de la nicotinamida. Comprende: NAD
(nicotinamida-adenina-dinucletido) : Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa-adenina. NADP
(nicotinamida-adenina-dinucletido-fosfato) Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa(P)adenina Flavn nucletidos: Son mono o dinucletidos que contienen como base
riboflavina. Aqu se incluyen: FMN (flavn mononucletido): Riboflavina-P FAD
(flavn adenina dinucletido): Riboflavina-P-P-ribosa-adenina Coenzimas que
intervienen en la transferencia de otros grupos qumicos. Aqu se incluyen, entre otros:
El coenzima A, que interviene en la transferencia de grupos acetil de unos sustratos a
otros. Fosfato de piridoxal, que transfiere grupos amino.
11 .- Explica qu es un catalizador y por qu es necesaria su existencia para que las
clulas desarrollen su actividad. Solucin: Un catalizador es una sustancia que acelera
una reaccin qumica hasta hacerla instantnea o casi instantnea. Las clulas
desarrollan su actividad por medio de una serie de reacciones qumicas orgnicas. Si
estas reacciones se produjeran sin catalizador, seran tan lentas que prcticamente no se
llevaran a cabo. Los catalizadores aceleran las reacciones qumicas al disminuir la
energa de activacin, necesaria para que las molculas reaccionantes pasen al estado de
transicin que, posteriormente, dar lugar a la formacin del producto.
12 .- Qu caractersticas poseen los enzimas alostricos? Solucin: Las principales
caractersticas que presentan los enzimas alostricos son las siguientes: Estn formados,
generalmente, por ms de una cadena polipeptdica (subunidad); por tanto, tienen
estructura cuaternaria. Poseen varios centros reguladores denominados centros
alostricos. En ellos se pueden fijar moduladores, que pueden ser positivos o
activadores y negativos o inhibidores. Estos enzimas presentan dos conformaciones
diferentes estables e interconvertibles, una, activa, llamada forma R o relajada, que
tiene gran afinidad por el sustrato, y la otra inactiva, llamada forma T o tensa, que tiene
baja afinidad por el sustrato. El paso de una conformacin a otra se produce al fijarse en
el centro regulador un modulador. El paso de la forma T (inactiva) a la forma R (activa)
se produce al fijarse al centro regulador un modulador positivo o activador alostrico.
El paso de la forma R a la forma T se produce al fijarse al centro regulador un
modulador negativo o inhibidor alostrico. Presentan efecto cooperativo entre las
subunidades que las forman; es decir que la activacin o inhibicin de una de ellas
produce el mismo efecto en todas las dems. La cintica de los enzimas alostricos es
diferente de la de los dems enzimas. En los enzimas alostricos, la grfica de la
velocidad de la reaccin en funcin de la concentracin del sustrato es una curva

sigmoidea, mientras que en el resto de las enzimas es hiperblica.