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PGINA
INTRODUCCIN.2
Una enzima puede aumentar la velocidad de una reaccin qumica mltiple. Usted
se sorprender al saber que los estudios han encontrado que pueden hacer una
reaccin qumica 10 mil millones de veces ms rpido. Las sustancias qumicas
que estn presentes en el inicio de un proceso bioqumico que se denomina como
sustratos se someten a cambios qumico (s) para formar uno o ms productos
finales.
Bsicamente, el sitio activo de las enzimas forma un enlace temporal con el
sustrato. Durante este tiempo, una enzima disminuye la energa de activacin de
las molculas participantes que a su vez acelera la reaccin. Despus que la
reaccin ha terminado, el producto recin formado sale de la superficie de la
enzima y la enzima recupera su forma original. Por lo tanto, se puede decir que
participa en la reaccin sin sufrir ningn cambio fsico o qumico. Por lo tanto, la
misma enzima se utiliza una y otra vez para el proceso especfico
QU ES LA CINTICA ENZIMTICA?
Estudia la velocidad de las reacciones qumicas que son catalizadas por las enzimas.
El estudio de la cintica y de la dinmica qumica de una enzima permite explicar los
detalles de su mecanismo cataltico, su papel en el metabolismo, cmo es controlada
su actividad en la clula y cmo puede ser inhibida su actividad por frmacos o
venenos o potenciada por otro tipo de molculas
La agitacin: es una variante del punto anterior, lo que se logra agitando las
sustancias reaccionantes, es mezclar ntimamente los reactivo aumentando la
superficie de contacto entre ellos.
Inhibidores: Como el nombre sugiere, los inhibidores son las sustancias que
tienen una tendencia a evitar actividades de las enzimas. Inhibidores de la
enzima interfieren con las funciones de la enzima de dos maneras diferentes.
Basado en esto, se dividen en dos categoras: los inhibidores competitivos y los
inhibidores no competitivos. Un inhibidor competitivo tiene una estructura que es
la misma que la de una molcula de sustrato, y por lo que se une al centro
activado de la enzima fcilmente restringe la formacin de enlace de complejo
enzima-sustrato. Un inhibidor no competitivo es el que produce el cambio (s) en
la forma de las enzimas por reaccin con su sitio activo. En esta condicin, la
molcula del substrato no puede unirse a la enzima y, por tanto, las actividades
posteriores se bloquean.
v1 = k1 [E] [S]
v2 = k2 [ES]
v3 = k3 [ES]
Inhibidores reversibles
Establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-substrato, o con
ambos.
Caractersticas:
-Las fijaciones de sustrato e inhibidor son mutuamente excluyentes.
- A muy altas concentraciones de sustrato desaparece la inhibicin.
- Por lo general, el inhibidor competitivo es un anlogo estructural del sustrato.
- El inhibidor es tan especfico como el sustrato.
Caractersticas:
- El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre (E) y al complejo enzimasustrato (ES)
- Ni el complejo EI ni el complejo ESI son productivos
Inhibicin Irreversible
Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo qumico de la enzima,
modificndola covalentemente