Amortiguador bicarbonato

El mantenimiento del pH de la sangre se regula a travs del amortiguador

bicarbonato. Este sistema consiste en cido carbnico e iones de bicarbonato.
Cuando el pH de la sangre cae en el intervalo cido, este amortiguador acta para
formar dixido de carbono. Los pulmones expulsan este gas fuera del cuerpo
durante el proceso de respiracin. En condiciones alcalinas, este amortiguador trae
de nuevo el pH a neutro, causando la excrecin de los iones bicarbonato a travs de
la orina.

Amortiguador fosfato
El sistema del amortiguador fosfato acta de una manera similar al del bicarbonato,
pero tiene una accin mucho ms fuerte. El medio interno de todas las clulas
contiene este amortiguador que comprende iones de hidrgeno e iones de fosfato
de dihidrgeno. En condiciones donde un exceso de hidrgeno entra en la clula,
este reacciona con los iones de fosfato de hidrgeno, que los acepta. En condiciones
alcalinas, los iones de fosfato de dihidrgeno aceptan los iones de hidrxido en
exceso que entran a la clula.

Amortiguador de protenas
Las protenas consisten de aminocidos unidos por enlaces peptdicos. Los
aminocidos poseen un grupo amino y un grupo cido carboxlico. A pH fisiolgico,
el cido carboxlico existe como in carboxilato (COO-) con una carga negativa y el
grupo amino existe como in NH3 +. Cuando el pH es cido, el grupo carboxilo
ocupa el exceso de iones de hidrgeno para volver de nuevo a la forma de cido
carboxlico. Si el pH de la sangre se vuelve alcalino, se produce una liberacin de un
protn desde el in NH3 +, que toma la forma de NH2.

Amortiguador de hemoglobina
El pigmento respiratorio presente en la sangre, la hemoglobina, tambin tiene
accin amortiguadora dentro de los tejidos. Tiene una capacidad de unirse ya sea
con protones o con oxgeno en un punto dado de tiempo. La unin de uno libera al
otro. En la hemoglobina, la unin de los protones se produce en la porcin globina
mientras que la unin del oxgeno se produce en el hierro de la porcin hemo. En el
momento del ejercicio, se generan protones en exceso. La hemoglobina ayuda en la
accin amortiguadora por la toma de estos protones, y al mismo tiempo libera
oxgeno molecular

Los aminocidos poseen tres propiedades esenciales, las cuales son:

cido-bsicas: Comportamiento del aminocido cuando se ioniza, es decir, cuando

el aminocido adquiere cualquiera de las siguientes dos caractersticas,
comportamiento como base o como cido, adems presenta una carga neta cero.
pticas: Los aminocidos logran desviar el plano de polarizacin, en el cual
interviene un rayo de luz que atraviesa la luz polarizada.
Qumicas: La descarboxilacin afecta al grupo carboxilo, la desaminacin afecta al
grupo amino y tambin se afecta al grupo R.

Por definicin, una sustancia es hidrofbica si no es miscible con el agua.

Bsicamente la hidrofobicidad ocurre cuando la molcula en cuestin no es capaz
de interaccionar con las molculas de agua ni por interacciones in-dipolo ni
mediante puentes de hidrgeno. Tal es el caso de los hidrocarburos saturados. En
esta situacin las molculas de agua en la vecindad del hidrocarburo se orientan y
se asocian formando una estructura parecida al hielo, crendose una especie de
jaula de molculas de agua alrededor de la molcula hidrofbica. Esta estructura se
conoce como clatrato.
En resumen, una molcula que no pueda interaccionar con el agua incrementa el
orden del agua a su alrededor, es decir, disminuye la entropa del agua.

Estabilidad[editar]
Los cuatro primeros aminocidos de la hlice, tal conocida como alfa, y los cuatro
ltimos slo podrn formar un enlace de hidrgeno en vez de dos, por lo tanto la
hlice suele ser ms estable en la zona central que en los extremos. Para
compensar esta prdida, los aminocidos de los extremos suelen ser polares y
forman puentes de H con sus cadenas laterales y la cadena lateral de otros
aminocidos de la hlice. Cuando dos hlices alfa se aproximan entre si tienden a
interaccionar con ngulos de -30 y 60o.
En la hlice los momentos dipolares de todos los aminocidos estn perfectamente
alineados, con lo que se forma un dipolo total con una carga parcial positiva en el
extremo N-terminal y una carga parcial negativa en el extremo C-terminal.
En una hlice , las cadenas laterales de los aminocidos en posicin (n) y en
posicin (n+4) quedan alineados. De forma que si en esas posiciones ponemos dos
aminocidos con carga de igual signo o muy voluminosos se desestabiliza la hlice.
Algunos aminocidos, llamados disruptores de hlices, pueden desestabilizar la
estructura helicoidal. Uno de ellos es la prolina, que al ser un iminocido (aunque
algunos autores cuestionan que la prolina no es en rigor un iminoacido), el N de su
enlace peptdico no tiene unido un H para formar un enlace de hidrgeno con el
aminocido en (n+4). Adems el metileno unido al N del enlace peptdico tambin
provoca impedimentos estricos que hacen que la hlice tienda a romperse en el
punto donde est la prolina, aunque no lo har si sta es suficientemente larga y
estable. La glicina al tener una gran flexibilidad puesto que su cadena lateral es slo
un H, suele estar en los acodamientos al final de la hlice.
Al primer aminocido de una hlice en el extremo N-terminal se le llama N-cap y al
ltimo aminocido de la hlice, en el extremo C-terminal se le llama C-cap. En
posicin N-cap, suelen aparecer aminocidos polares no cargados, como la
asparagina, o cargados negativamente, como el cido glutmico, de forma que se
compense la prdida de un enlace peptdico en los extremos de la hlice que ya

hemos comentado y en el caso del glutmico, la carga negativa de su cadena

lateral interacciona con la carga parcial positiva del extremo N-terminal de la hlice.
En el C-cap son frecuentes la glicina y la prolina, que como ya hemos comentado
rompen la estructura de la hlice, y tambin aminocidos cargados positivamente,
como la lisina, cuya carga positiva interacciona con la carga parcial negativa del
extremo C-terminal de la hlice.
Los polipptidos cortos habitualmente no son capaces de adoptar la estructura de
hlice alfa, ya que el coste entrpico asociado con el plegamiento de la cadena
polipeptdica es demasiado alto.

Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH).1 Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son
aquellos que forman parte de lasprotenas. Dos aminocidos se combinan en una
reaccin de condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro,
liberndose una molcula de agua y formando un enlace amida que se
denomina enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman
un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as,
sucesivamente, hasta formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera
natural dentro de las clulas, en los ribosomas.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Esto
significa que el grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo
(carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino estn
unidos al mismo carbono; adems, a este carbono alfa se unen un hidrgeno y una
cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los
diferentes aminocidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos
de aminocidos diferentes, pero slo 22 (los dos ltimos fueron descubiertos en los
aos 1986 -selenocistena- y 2002 -pirrolisina-)2 forman parte de las protenas y
tienen codones especficos en el cdigo gentico.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o
polipptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera
una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminocidos, dependiendo de los
autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando
tienen una estructura tridimensional estable definida.