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: 201603245334)
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A interconverso que ocorre entre a glicose e a frutose catalisada por um grupo de enzimas denominadas:
Hidrolases
Liases
Isomerases
Transferases
Ligases
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A velocidade da reao catalisada por uma enzima aumentada devido a menor energia de ativao necessria
para converter o substrato em produto. O acelerao da reao pode ser da ordem de milhes de vezes: por
exemplo, a enzima orotidina-5'-fosfato descarboxilase diminui o tempo da reao por ela catalisada de 78
milhes de anos para 25 milissegundos. Acerca das caractersticas de uma enzima correto o conceito:
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As enzimas so importantes catalisadores qumicos e participam de forma ativa das reaes bioqumicas no
interior de nossas clulas. De acordo com a classificao da natureza qumica, as enzimas so em sua maioria,
protenas e podem sofrer, quando submetidas a variaes bruscas de pH e temperaturas elevadas, um processo
denominado:
Precipitao
Fosforlise
Hidrlise
Desnaturao
Decantao
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So os catalisadores do sistema biolgico. Participam diretamente nas reaes qumicas pelas quais matria e
energia so transformadas nos sistemas biolgicos. Certos tipos controlam os nveis de colesterol e triglicerdeos
de nosso organismo. Essas molculas podem ser alteradas por remdios, pela quantidade de gordura corporal e
massa muscular alm da prtica de exerccios fsicos. Em relao anlise do texto, pode-se destacar que a
molculas destacadas so:
cidos graxos
enzimas
aminocidos
glicdios
nucleotdeos
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A Equao de Leonor Michaelis e Maud Menten foi proposta em 1913 para mostrar que a transformao de um
Substrato (S) em um Produto (P) necessita da interao Enzima-Substrato (ES), conhecido como o modelo
chave-fechadura. Com relao essa equao NO podemos afirmar que:
A primeira etapa da reao consiste na ligao da Enzima (E) com um Substrato (S), formando o
Complexo Enzima-Substrato (ES).
Quando os centros catalticos esto saturados (cheios) com o Substrato (S) a velocidade da reao
mnima.
A segunda etapa da reao consiste na formao de um Produto (P) a partir do Complexo EnzimaSubstrato (ES) com recuperao da forma livre da Enzima (E).
O fundamento da equao de Michaelis e Menten a anlise da cintica enzimtica.
A equao de Michaelis e Menten descreve como a velocidade da reao (V) depende da posio do
equilbrio ligado ao Substrato (S) e da constante de velocidade k2.
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Transferases
Isomerases
Hidrolases
Liases
Ligases
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Em laboratrios qumicos, o modo mais frequente de ativar uma reao qumica fornecendo calor, que
funciona como energia de ativao. Nos seres vivos, esta reao no seria possvel, pois h o risco da
desnaturao das protenas. A estratgia desenvolvida pelos seres vivos para superar a barreira inicial das
reaes foi a utilizao de:
ATP
glicose
hormnios
enzimas
clorofila
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Uma das formas de controle da atividade enzimtica atravs do uso de inibidores, os quais podem se ligar no
stio ativo da enzima, impedindo a ligao do substrato. Esse tipo de controle denominado:
Regulao covalente
Inibio irreversvel
Regulao alostrica
Inibio no-competitiva
Inibio competitiva