ANHANGUERA EDUCACIONAL

FAA Faculdade Anhanguera de Anpolis

Atividades Prticas Supervisionadas

[ATPS]

Acadmicos:
Ana Caroline Souza dos Reis
Anderson Silva Toledo
Edvnia Gomes Pereira
Jaqueline Gonalves Martins
Jlio Csar Fernandes Coelho
Maria Luciene Santos da Hora
Raimundo Vieira Nascimento
Suzana Rodrigues Pereira
Taynara Martins da Silva

RA: 8087859352
RA: 8074869350
RA: 4211777758
RA: 9973023755
RA: 8087881206
RA: 8205916481
RA: 8403984483
RA: 8062786799
RA: 8058780117

Anpolis GO
2015

ANHANGUERA EDUCACIONAL
FAA Faculdade Anhanguera de Anpolis
Curso: Biomedicina

Atividades Prticas Supervisionadas

[ATPS]

Professor: Deyvid Meira Cruz

Anpolis GO
2015

Etapa 1 - Fatores que contribuem para alteraes em quantidades, aes e separao de

mistura de biomolculas em alimentos.
Dentre os fatores que contribuem para a alterao das biomolculas alimentares esto
temperatura, presso e PH.
Essas estruturas so formadas pelo stio ativo que uma decorrncia da estrutura
tridimensional da enzima.
As enzimas podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanas na
conformao da protena, tornando-as dependentes das caractersticas do meio, notavelmente
do Ph e da temperatura.
As enzimas possuem valor de PH no qual sua atividade mxima, tendo sua atividade
diminuda na medida em que o Ph se afasta do valor considerado timo.
Ph timo de enzimas
Enzimas
Ph timo
Pepsina
1,5
Fosfatase cida
4,5
Urease
6,5
Tripsina
7,8
Aginase
9,7
Obs: o Ph caracterstico de cada enzima.
A escala de pH vai de 0 a 14 e mede a concentrao relativa de ons hidrognio(H+) em um
determinado meio. O valor 7 apresenta um meio neutro, nem cido nem bsico. Valores
prximos de 0 so os mais cidos e os prximos de 14 so os mais bsicos (alcalinos).

Como ocorre na maioria das reaes qumicas a velocidade favorecida pela elevao da
temperatura, pois quanto maior a energia cintica das molculas um nmero cada vez maior

delas atinge o estado de transio, esse aumento s pode ser verificado quando a enzima
conserva sua estrutura nativa.
O Ph e a temperatura so pertinentes ao estudo da atividade enzimtica.
O aumento da temperatura provoca maior agitao das molculas, portanto h maiores
possibilidades delas se chocarem para reagir, porm se for ultrapassada certa temperatura, a
agitao das molculas se torna to intensa que as ligaes que estabilizam a estrutura
espacial da enzima se rompem e ela se desnatura.

Obs:Para casa enzima existe uma temperatura tima.

Etapa 2 Enzimas: funes e finalidades clnicas.

Experimento realizado com a abobrinha verde (Cucurbita moschata) e tambm com a

ma (Mallus sp).

Fotos antes da exposio ao meio.

1- O alimento alterou sua colorao ou estrutura?

2- Se sim, por qual motivo?

Ma ( Mallus sp )
Aps 1 hora em exposio ao meio pde verificar-se alteraes na estrutura da ma, ocorreu
o escurecimento enzimtico da ma.
Tal fato ocorreu devido a liberao de uma substncia presente na mesma chamada de
POLIFENOL OXIDADE. Alm disso, o contato com o oxignio acaba ajudando essa enzima.
Quando cortamos a ma ocorre a ruptura das clulas do tecido vegetal fazendo com que a
enzima e os compostos fenlicos sejam liberados e entrem em contato com o oxignio.
Como consequncia, a enzima combina o oxignio com os compostos fenlicos formando
outros tipos de compostos conhecidos como quinonas, que reagem entre si para formar um
pigmento negro a melanina vegetal, responsvel pela cor escura..
Abobrinha Verde (Cucurbita moschata)
J na abobrinha no foi possvel observar nenhuma alterao na colorao e to pouco na
estrutura.