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Tema 1: Introduccin
La bioqumica estudia la composicin molecular de la materia viva.
Principales componentes:
Carbono (50-60%)
Oxgeno (25-30%)
Nitrgeno (8-10%)
Hidrgeno (3-4%)
Enlaces covalentes
4 enlaces
Enlaces simples, dobles o triples
Forma cadenas carbonatadas
Posee grupos funcionales
Tipos de enlaces:
Fuerzas intermoleculares:
La clula est compartimentada para llevar a cabo reacciones qumicas aisladas que requieren
determinadas condiciones (como pH o gradiente). Esto quiere decir, por ejemplo que cada
orgnulo ocupa un lugar distinto y est separado por membranas independientes.
Tema 2: El agua
Biomolcula ms abundante en los seres vivos. Vara su proporin dependiendo de los tejidos
y de la edad. Es necesaria ya que confiere un medio donde realizar los procesos bioqumicos.
Funciones del agua:
Enlaces covalentes
Entre ambos H hay 1045 de ngulo
El oxgeno es ms electronegativo, causando una dipolaridad que da lugar a puentes H
El estado del agua viene determinado por el nmero de puentes H, disminuyendo a medida
que aumentan las temperaturas.
Teora de los racimos parpadeantes: Los puentes de hidrgeno duran 10-12 segundos,
generndose otros nuevos. Esto permite estabilidad y movimiento simultneamente. La
estabilidad disminuye conforme aumente la temperatura.
El agua como disolvente:
Se clasifican por:
Eficacia amortiguadora: Cantidad de cido o de base que hay que aadir a una solucin
amortiguadora para que el pH vare una unidad
Ecuacin de Henderson-Hasselbach: (Slo se aplica para cidos y bases dbiles)
= +
[]
[]
Espiracin:
Tema 4: smosis
Tema 5: Glcidos
Molculas orgnicas formadas por una cadena carbonada portadora de grupos hidroxilos (-OH)
y con funcin aldehdo o cetona. Los oligmeros o polmeros se forman a partir de monmeros
mediante enlaces O-glucosdicos.
Funciones de los glcidos:
Estructural: Celulosa
Almacn energtico: Almidn, glucgeno
Componente de cidos nuclicos: ADN y ARN
Formacin de lpidos complejos: Glucolpidos
Formacin de protenas complejas: Glucoprotenas
Reconocimiento superficial: Glucoclix
Aldotetrosa
Cetotetrosa
Aldopentosa
Cetopentosa
Aldohexosa
Cetohexosa
Aldoheptosa
cetoheptosa
Organizacin en el espacio:
Tema 6: Lpidos
Gran nmero de tomos de carbono. Gran variedad estructural y funcional.
Funciones de los lpidos:
cidos grasos:
cidos monocarboxlicos, con cadena lateral carbonada aliftica. Poseen nmero par de
carbonos (12 a 24C). No ramificados. Si el cido graso posee menos de 10C, aumenta su
solubilidad en H2O. Los enlaces dobles crean configuraciones cis o trans (isomeras).
Nomenclatura:
Se le aade oico
C1 Delta
C2 Alfa
C3 Beta
ltimo carbono Omega (siempre es un metilo)
Los dobles enlaces se situarn a 3 tomos de carbono siguientes al que posee dicho doble
enlace.
Colina
Serina
Esfingosina
Inositol
Etanolamina
Lpidos complejos:
a) Fosfolpidos: Forman parte de la membrana celular y de algunas lipoprotenas
plasmticas. Llevan un grupo fosfrico mediante esterificacin.
Glicerofosfolpidos o fosfoglicridos: El grupo fosfato del cido fosfatdico se
esterifica con el grupo hidroxilo de un alcohol. Dependiendo del alcohol:
Colina: Lecitina
Etanolamina: Cefalina
Serina: Fosfatidilserina
Inositol: Fosfatidilinositol
Glicerol: Fosfatidilglicerol
2 cidos fosfatdicos y 1 glicerol: Cardiolipinas
La degradacin de los glicerofosfolpidos viene determinada por las
fosfolipasas:
Fosfolipasa 1 2: Libera cidos grasos del carbono 1 2
Fosfolipasa C: Libera la esterificacin formando segundos mensajeros
Fosfolipasa D: Libera cualquier esterificacin
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Degradacin de:
Esfingomielina
Cerebrsido
Oligopptidos: De 2 a 19 aminocidos
Polipptidos: De 20 a 49 aminocidos
Protenas: Ms de 40 aminocidos
Clasificacin de aminocidos:
Levgiro
Enzimtica
Transporte
transmembrana
Nutritiva
Almacn
Contrctil
Estructural
Defensiva
Reguladora (hormonal)
Amortiguadora
Reconocimiento
Dextrgiro
Cuando un aminocido pasa a formar parte de una protena, vara su posicin a L, desviando la
luz polarizada en sentido levgiro.
Estructura de las protenas:
1) Estructura primaria: Cadena lineal de aminocidos unidos por enlace peptdico. Posee
configuracin trans.
2) Estructura secundaria: Cadena de aminocidos con plegamientos y/o giros,
adquiriendo estructura bidimiensional. Caracterstica del colgeno. Aparecen puentes
H. Pueden ser:
a. Alfa hlice: El oxgeno se une por puente H al H de la amina del 4 residuo a
continuacin. Las cadenas R se situan en el exterior.
b. Beta lmina plegada: Se establecen puentes H con 2 aminocidos de otra
cadena (paralelaO o con uno solo (antiparalelo). Adems existen interacciones
de Van der Waals.
3) Estructura terciaria: La cadena polipeptdica se gira y pliega ms, adquiriendo
estructura 3D. Presenta actividad biolgica. Se establecen enlaces como fuerzas de
Van der Waals, enlaces inicos, interacciones hidrofbicas, atracciones electrostticas
y puentes disulfuro (ya que los aminocidos cistena poseen azufre), adems de
puentes H. Los residuos hidrofbicos estn en el interior y viceversa. Destacan las
chaperoninas y los priones.
4) Estructura cuaternaria: Asociacin de varias subunidades (protmeros). Suelen poseer
un grupo hemosttico.
a. Homotpicas: Cadenas idnticas o casi
b. Heterotpicas: Cadenas muy distintas
Tema 8: Protenas transportadoras de O2
Hemoglobina: Transporte de O2
Mioglobina: Almacenamiento de O2
Hemoglobina
Mioglobina
Con O2
Oxihemoglobina
Oximioglobina
Sin O2
Desoxihemoglobina
Desoximioglobina
Estas protenas globulares complejas poseen parte proteica (globina) y parte no proteica
llamada grupo prosttico (grupo hemo), quien fija el O2. La estructura del grupo hemo
corresponde a la protoporfirina IX, formada por 4 anillos pirrlicos en cuyo centro hay un
hierro al que se une el O2. En estado ferroso puede captar O2, pero no en estado frrico.
Adems posee dobles enlaces alternantes, que hacen del grupo hemo una molcula
resonante. Est unida a la bolsa hidrofbica por la histidina proximal y a las cadenas por la
distal.
Hemoglobina adulto: 2alfa 2beta
A. Mioglobina:
B. Hemoglobina
Patologas (hemoglobinopatas):
Debido a que sus causas son genticas, podemos clasificar las talasemias en:
Talasemia mayor (ambos padres): Anemia severa
Talasemia menor: Slo 1 subunidad beta muestra disminucin de
sntesis. Asintomtico
Talasemia intermedia: Sntesis de ambas subunidades beta
reducidas. Anemia significativa.
Tema 9: Protenas especficas del tejido sostn
Colgeno:
Constituye el 30% de la masa proteica total del organismo. Mantiene la estructura del mismo.
Existen 25 tipos de colgeno. Se encuentra en tejidos que requieran resistencia o dureza. La
unidad bsica del colgeno es el tropocolgeno, que posee estructura helicoidal. Cada cadena
de hlice alfa se enrolla hacia la izquierda (1000 residuos). El conjunto de 3 hlices se enrolla
hacia la derecha. Presenta una estructura primaria de glicina-prolina-hidroxiprolina que se
repite constantemente, siendo sta ltima quien otorga estabilidad al conjunto (ya que forma
puentes H). Posee adems 1% de lisina, lugar por el que se unen los polisacridos al colgeno.
Patologas relacionadas con el colgeno:
Sntesis de colgeno:
Se produce en el retculo endoplsmico y en el citosol, donde se forma la cadena polipeptdica
(1500 residuos) y la hidroxilacin de la prolina y la lisina. Despus, los polisacridos
(fundamentalmente glucosa y galactosa) se unen a la cadena polipeptdica mediante la lisina.
Finalmente se enrollan 3 cadenas formando el tropocolgeno, que pasa al espacio extracelular.
All las pectidasas rompen las 3 cadenas (el grupo amino terminal y carboxilo terminal) dando
1000 residuos. ste se deposita y estabiliza mediante los puentes H, dando el colgeno.
Queratina:
Su unidad bsica es un monmero. Se estructura mediante hlice alfa y puentes S=S (entre
aminocidos de cistena, que al quemarse se rompen dando olor a cuerno quemado). El
monmero sufre enrollamientos, dando protofilamentos.
Monmero Dmero Protofilamento Protofibrilla
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Los segmentos amino terminales son los dominios variables, que permiten la especificad con
respecto al antgeno. Las zonas C son las regiones constantes, que permiten el tranporte del
anticuerpo gracias a sacridos que se le unen ah.
CDR: Regiones hipervariables o determinantes de la complementariedad. Partopo (sitio de
unin al eptopo.
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Clases de inmunoglobulinas:
A. Ig A: Aparece en secreciones corporales como lgrimas, saliva, sudor Puede tener 1
2 unidades. Tambin se encuentra en bronquios y paredes intestinales.
B. Ig M: Se produce en respuesta inicial ante un antgeno. Posee 5 unidades. No atraviesa
la placenta. Se encuenta en el plasma.
C. Ig G: Ms abundante. Su respuesta se da tras un tiempo ms largo que el de la Ig M.
Slo 1 unidad, que s puede atravesar la placenta para proteccin materna del feto.
D. Ig D: Est en la superficie de las clulas B.
E. Ig E: Responsable de las respuestas alrgicas del cuerpo.
Tema 10: Nucletidos
Biomolculas consideradas como el componente estructural de los cidos nuclicos.
Bases nitrogenadas:
Pricas: Forman anillos con 4 molculas de nitrgeno. Para que se formen los 2 anillos
la ribosa debe estar fosforilada.
Las bases nitrogenadas son muy poco solubles, por lo que se unen a otras molculas para
aumentar su solubilidad. Si se unen a una ribosa o desoxirribosa formarn un nuclesido. Si
adems se unen a un cido fosfrico mediante enlace ster, formar un nucletido (su
solubilidad ser mucho mayor). Su carcter bsico desaparece al ser nucletido.
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Otras bases:
Bases modificadas: Modificaciones de las bases anteriores. Suelen encontrarse en el
ARN y en el ARNt. Pueden obtenerse mediante:
o Metilaciones: Metiladas o dimetiladas, obteniendo N-metil adenina y N, Ndimetil guanina.
o Isopentenil derivados: N-isopentenil adenina
o Tioderivados: 2 tiouracilo, 4 tiouracilo
Productos naturales: Las metilxantinas son un grupo de base prica que inhiben la
fosfodiesterasa de AMPc. As se prolonga la accin de este segundo mensajero
hormonal (cafena, tedoromina o teofilina).
Anlogos sintticos de bases: Se usan como agentes antineoplsicos que actan por
mecanismos de competitividad o como agentes mutagnicos (6 mercaptopurina, 5
bromouracilo).
Absorbancia: Cualidad de anillos heterocclicos de purinas y pirimidinas para absorber parte
del espectro de una espectrometra, para calcular la cantidad o concentracin.
Propiedades de las bases:
Depsitos de energa libre: ATP y GTP, debido a enlaces fosfato que al romperse
liberan mucha energa.
Segundos mensajeros intracelulares: Sustancias liberadas en una clula por una seal.
Hace a otros sutratos metablicamente activos: Ayuda a la unin de la molcula de
glucgeno que est creciendo tras la unin de la glucosa con el nucletido (UTP
fundamentalmente).
Componen coenzimas: Principalmente desde el punto de vista bioenergtico.
Anlogos en farmacologa y farmacia: Acidovir y AZT contra el sida.
Componen cidos nuclicos: ARN o ADN.
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Las membranas son bicapas lipdicas fluidas y asimtricas con protenas disueltas en
ellas, que se mueven libremente en el plano de la matriz lipdica.
Existe una difusin transmembrana de los lpidos (movimiento flip-flop).
La velocidad de la difusin lateral depende de la fluidez de la membrana, que a su vez
depende de la temperatura y la composicin lipdica (longitud de las cadenas de los
cidos grasos, insaturaciones y contenido en colesterol).
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Clasificacin de enzimas:
a) Oxidorreductasas: Catalizan reacciones redox
AX + B A + BX
AB + H2O AOH + HB
A=B + X AXB
A + B + ATP AB + ADP + Pi
Existe una comisin de enzimas que las catalogan por nmeros: A,B,C,D
A.
B.
C.
D.
Clase principal
Subclase
Sub-subclase
N de serie
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Inhibicin enzimtica:
Los inhibidores enzimticos son sustancias que ralentizan o paralizan la actividad de una
enzima. Pueden ser antibiticos, frmacos, ibuprofeno, veneno Hay 2 tipos:
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Centro alostrico: Regin especfica de la enzima (diferente al centro activo) por la que se une
una molcula efectora positiva o negativa.
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Control a nivel de sustrato: Sustrato y producto pueden competir por su unin con la
enzima.
Control por retroaccin: En una cascada de reacciones, el producto final inhibe la
enzima de la primera reaccin. Esto evita la acumulacin de productos intermedios. Se
denomina feedback negativo.
Control alostrico: Llevado a cabo por enzimas multimricas.
o Homoalosterismo: Unin cooperativa del sustrato. No sigue la cintica de
Michaelis-Menten. Ejemplo: La hemoglobina.
o Heteroalosterismo: Regulacin por molculas efectoras.
Positivas: Aumentan la afinidad de la enzima por el sustrato.
Disminuyen la Km. Son activadores.
Negativas: Disminuyen la afinidad de la enzima por el sustrato.
Aumentan la Km. Son inhibidores.
Control mediante modificaciones covalentes:
o Fosforilacin/desfosforilacin enzimtica: Los aminocidos implicados son la
serina, tirosina, histidina y treonina. Permite la regulacin del anabolismo y el
catabolismo.
o Rotura proteoltica: Zimgenos. Pueden realizarlo con:
Enzimas digestivas
Cascada de coagulacin
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Principios de la termodinmica:
1. Principio de la conservacin de la energa:
La energa no se crea ni se destruye sino que se transforma.
La entalpa es la energa en forma de calor, liberada o consumida en un sistema a T y P
cte.
2. Los sistemas tienden al mayor grado de desorden:
La entropa mide el desorden de un sistema.
La energa libre de Gibbs es la energa disponible para realizar trabajo (energa
intercambiada en una reaccin qumica). Puede ser:
Positiva: Desfavorable. No espontnea. Endergnica.
= +
Negativa: Favorable. Espontnea. Exergnica.
Neutra: En equilibrio. Reversible.
3. La entropa de cualquier sustancia pura en equilibrio termodinmico tiende a 0 si la
temperatura tambin tiende a 0.
Las reacciones exergnicas espontneas se acoplan a reacciones endergnicas para que
puedan tener lugar. Este acoplamiento est mediado por intermediarios de alta energa. Se
libera la energa mediante la ruptura de enlaces ricos en energa. Transfieren la energa en una
sola reaccin.
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Resultado final:
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Nmero de mitocondrias.
Volumen de mitocondrias.
N de crestas mitocondriales.
Respiracin celular:
La entrada de acetil-CoA al ciclo de Krebs genera equivalentes reductores (NADH y FADH2). La
reoxidacin de estos permite la obtencin de energa. La reoxidacin tiene lugar en la cadena
de transporte de electrones, en la membrana mitocondrial interna.
Ecuacin de Nerst: Cualquier diferencia del potencial redox tiene un equivalente energtico.
Las molculas donadoras de electrones son el NADH y el FADH2, mientras que el aceptor final
de electrones es el O2. Pero si se cediesen los electrones directamente al O2, se liberara una
energa de G = -220KJ (insoportable para la clula), por lo que sucede poco a poco.
Fosforilacin oxidativa:
El regreso de H+ a travs de una protena (ATPasa
sintasa) sintetiza ATP a partir de ADP y Pi. Esta
protena se considera el complejo V, y est formado
por 5 cadenas polipeptdicas. Tiene un componente f 0
y un componente f 1 .
Cada H+ gira 1/3 de vuelta del anillo c10.
La subunidad delta ancla f 1 para estabilizarlo.
Cada vuelta del tallo E- provoca un cambio en la
conformacin de alfa y beta.
Balance energtico:
Para transportar ATP al resto del organismo se requiere otro H+, por lo que realmente:
Como efecto secundario, en la respiracin se forman una serie de radicales libres altamente
txicos relacionados con patologas.
Tema 19: Introduccin al metabolismo
Funciones del metabolismo:
Rutas catablicas:
o Gluclisis (glucosa piruvato acetil-CoA)
o Ciclo de Krebs
o Transporte electrnico
o Fosforilacin oxidativa
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Rutas anablicas:
o Gluconeognesis
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Receptores de membrana:
o Acoplados a protenas G.
o Actan mediante canales inicos.
o Con actividad tirosinkinasa.
Receptores citoplasmticos o nucleares:
o Destacan los receptores estrognicos.
Receptores acoplados a la transduccin de seales:
Hormonas, eicosanoides, molculas relacionadas con el gusto, el olfato y la vista.
Activan a la protena G porque no poseen actividad cataltica por s mismos. Presentan
7 hlices alfa transmembrana.
Sntesis proteica.
Crecimiento.
Proliferacin y diferenciacin celular.
1. Estado inactivo
2. Unin al receptor del primer mensajero e intercambio de GDP por GTP
3. Disociacin de PG
4. Accin efectora de y (sobre la adenilato ciclasa) formando SEGUNDOS MENSAJEROS
5. Acaba la accin GTPasa y se asocia de nuevo la protena G
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Neurotransmisin.
Fertilizacin de ovocitos.
Secrecin de protenas.
Fusin
Proliferacin
Celular
Diferenciacin
Enzimas digestivas hidrolticas: Algunas son secretadas como zimgenos, y se activan al llegar
al intestino.
Disacaridasas:
o Inducibles: aumentan cuanto mayor es la cantidad
de disacrido (excepto la lactasa)
Mecanismos de transporte:
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Ciclo de Cori:
Hgado
Sangre
Msculo
Glucosa
Glucosa
Glucgeno
Glucgeno
Lactato
Lactato
Enfermedades de almacenamiento:
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Adrenalina:
o Receptor betaadrenrgico del msculo.
o Receptores alfa y beta del hgado.
Glucagn:
o Receptor del glucagn del hgado.
2.
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Descarboxilacin oxidativa:
Reaccin de oxidacin en la que un grupo carboxilo es eliminado de una molcula formando
un grupo acetilo y liberando un CO2.
Lactato.
Glicerol.
Aminocidos (excepto lisina y leucina).
Intermediarios del ciclo de krebs.
Piruvato.
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35
Ciclo de Cahill
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Aumenta la
gluconeognesis.
Aumenta la
glucogenolisis.
Disminuye la
gluconeognesis.
Aumenta la
glucogenognesis.
Aumenta la glucolisis.
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Sintetizar pentosas fosfato (ribosa-5-P) para la sntesis de nucletidos (ARN, ADN, CoA,
ATP, NADH, FADH2)
Sintetizar NADPH para la biosntesis reductora:
o Tejidos con biosntesis activa de lpidos, colesterol, hormonas esteroideas,
sales biliares.
o Desintoxicacin y excrecin de frmacos (hgado).
o Reduccin del glutatin (GSH) en el eritrocito.
Se divide en 2 fases:
1. Fase oxidativa (irreversible):
RESULTADO
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Segn las necesidades celulares, existen 4 modos de seguir las vas de pentosas fosfato:
1. Se requiere ribosa-5-P y no NADPH:
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40
Anemia hemoltica:
El glutatin es un tripptido antioxidante que puede reducir a los perxidos.
Su estado oxidado es GSSG
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Acetil-CoA:
Proviene de la beta-oxidacin de cidos grasos y carbohidratos provinientes de la gluclisis
(piruvato). Como no puede abandonar la mitocondria como acetil-CoA, pasa a citrato.
Mediante la lanzadera de malato logra salir de la mitocondria.
Lanzadera de malato-citrato:
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Etapas:
1. Formacin del malonil-CoA a partir de acetil-CoA y HCO3- (acetil-Coa carboxilasa): Es
un punto de control en la sntesis de cidos grasos, ya que es irreversible.
Condensacin
Reduccin
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Deshidratacin
Reduccin
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Condensacin
Reduccin
Deshidratacin
Reduccin
El cido linoleico y el linolnico son cidos grasos esenciales (el organismo no puede
sintetizarlos). stos forman el cido araquidnico, que puede dar lugar a eicosanoides
(respuesta inflamatoria y a fosfolpidos de membrana. Las aspirinas contienen cido
araquidnico.
45
46
Beta-oxidacin de cidos grasos saturados: Liberacin de los carbonos del cido graso en
forma de acetil-CoA. Dependiendo del lugar se usa de distinta forma:
El valor calrico de las grasas es casi el doble que el de los azcares (108 ATP).
Ocurre como en el caso anterior, pero tras la 1 beta-oxidacin como forma trans,
acta la enzima 2,4-dienoil-CoA reductasa, oxidando NADPH a NADP+. De nuevo acta
la enoil-CoA isomerasa y finalizan los ciclos de beta-oxidacin.
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Omega-oxidacin: Oxidacin de cidos grasos a nivel del carbono metilo o carbono omega (el
ltimo)
El cido graso resultante, al ser dicarboxlico, puede oxidarse por cualquiera de los dos
extremos mediante beta-oxidacin.
Ruta complementaria: Beta-oxidacin en peroxisomas
Los peroxisomas pueden oxidar cidos grasos de cadenas muy largas (ms de 20 carbonos). Los
acorta mediante la acil-CoA oxidasa.
Tema 30: Sntesis y degradacin de triglicridos
Los triglicridos son la forma de almacenamiento de energa a largo plazo:
Sntesis de triglicridos:
Precursores de triglicridos:
Glicerol-3-P
Acil-CoA
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Etapas:
1. Paso a glicerol-3-P:
Monoacilglicerol-3-P
cido graso
cido graso
Etapas:
1.
2.
3.
4.
5.
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Lugar
Transportador de acilos
Cofactores
Precursores
Producto
Control
AMP
Citrato
Malonil-CoA
Beta-oxidacin
Mitocondria
CoA-SH
NAD+ y FAD
Acil-CoA
Acetil-CoA
Disponibilidad de
sustratos
+
-
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Tanto el acetoacetato como el -hidroxibutirato son cidos, y si hay altos niveles de alguno de
estos cuerpos cetnicos se produce una disminucin en el pH de la sangre. Esto se da en la
cetoacidosis diabtica y en la cetoacidosis alcohlica. La causa de la cetoacidosis es en ambos
casos la misma: la clula no tiene suficiente glucosa.
Produccin de acetoacetato:
1. Condensacin de 2 acetil-CoA:
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B. Formacin de acetona:
En la diabetes mellitus, la falta de insulina no impide la movilizacin de cidos grasos del tejido
adiposo, produciendo muchos cuerpos cetnicos que producen acidosis (perjudicando entre
otros, al SNC).
Eiosanoides:
Hormonas locales presentes en membranas celulares (salvo en eritrocitos). Son derivados de
cidos eicosanoicos (20 carbonos con 3, 4 5) dobles enlaces. El ms destacado es el cido
araquidnico. Intervienen en procesos inflamatorios y en la respuesta inmune.
Reaccin inflamatoria:
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Estado de ayuno:
Reconoce lipoprotenas LDL intactas que transportan colesterol del hgado a los
tejidos.
Une Apo B100 y Apo E.
La forma truncada (cortada) de Apo B100 (Apo B48) de los quilomicrones no se une,
mientras que los remanentes que tienen Apo E s se unen, ya que cambia la conformacin.
Receptores Scavenger: Son especficos
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Exceso de lipoprotenas.
Hipertensin.
Diabetes.
Factores derivados del humo del tabaco.
Depsitos de lipoprotena en la ntima.
Se incrementa la adhesin celular, disminuye la produccin de xido ntrico (NO) que favorece
la vasoconstriccin. Se forman placas aterosclerticas.
Dislipemias:
Protenas de la dieta.
Protenas endgenas (la ubiquitina se une a ella, dando una seal y marcndola para
degradarla).
Digestin de protenas:
Especificidad de sustrato.
Gradiente inico pH dependiente.
Transporte uni o bidireccional.
La gamma-glutamiltranspeptidasa
cataliza la transferencia de un
gamma-glutamil a un aminocido,
originando un dipptido.
Sntesis de glutamato.
Sntesis de glutamina.
Sntesis de urea.
En aminotlicos se da la excrecin en
orina como amonaco libre (NH3).
La urea es el principal producto de excrecin del nitrgeno (NH3) que proviene de cualquier
aminocido (grupo amino), aunque suele provenir del glutamato.
Ciclo de la urea: Realizado en el hgado y secretado por va renal.
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Catecolaminas:
Adrenalina: Epinefrina
Noradrenalina: Norepinefrina
Taquicardia.
Broncodilatacin.
Sudoracin fra.
Se libera glucosa.
Se liberan cidos grasos.
Funciones de la dopamina:
Control de movimientos
voluntarios.
Interviene en el sistema lmbico
(emocin y memoria).
Vasodilatacin a nivel
perifrico.
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Desarrollo fetal.
Sistema cardiovascular, msculo esqueltico.
Respuesta corporal adecuada (produccin de calor, consumo de oxgeno y regulacin
de otros sistemas hormonales).
Ansiedad.
Manas.
Pnico
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PRPP sintasa
De los cidos nucleicos, primero se degradan los enlaces internos mediante endonucleasas,
(ribo o desoxirribonucleasas pancreticas, que digieren los c. Nuclecos en el intestino
delgado). Esta primera degradacin da lugar a oligonucletidos, que posteriormente, mediante
enzimas exonucleolticas (como las fosfodiesterasas) se convierten en mononucletidos libres.
Estos nucletidos se pueden fragmentar para dar ortofosfato y el correspondiente nuclesido
(quitar el fosfato del nucletido). Ya por ltimo, mediante fosforilasas, se puede romper el
enlace glucosdico de las bases con el azucar, mediante la adicin de un grupofosfato, dando
una base un una ribosa-1-P.
Esta ltima reaccin es reversible, por lo que la fosforilasa puede catalizar el primer paso para
la sntesis de salvamento de nucletidos, a partir de una Ribosa-1-P y una base, para dar un
nuclesido. Luego una nuclesido quinasa puede fosforilar los nuclesidos para dar
nucletidos.
Si las bases o los nuclesidos no se reutilizan para la sntesis de cidos nuclecos, a travs de
rutas de salvamento, contunan degradndose hasta cido rico y beta-ureidopropionato.
Tambin hay una ruta de salvamento alternativa, mediante la enzima fosforibosil transferasa
que une las bases a una molcula de PRPP (5-fosfo-ribosil-pirofosfato).
El PRPP tambin participa en las rutas de novo.
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Nucletidos: Purinas
Nucletidos: Pirimidinas
En la etapa S.
A partir de dNTP.
Forma enlaces fosfodister entre los nucletidos que lo forman.
Semiconservativa.
Todas las ADN polimerasas poseen actividad exonucleasa 35, corrigiendo errores.
Transcripcin del ADN:
Consta de 3 fases:
1. Desenrollamiento del ADN, formando una burbuja de transcripcin
2. Iniciacin: Desenrollamiento del ADN y unin de la polimerasa al promotor.
3. Elongacin: Accin de la ARN polimerasa I.
4. Terminacin: Disociacin de la polimerasa I y liberacin del ARNm transcrito.
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