Protenas

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TEMA N 4.- PROTENAS

INTRODUCCIN
Se conocen como prtidos un tipo de Principios Inmediatos Orgnicos compuestos por
carbono, oxgeno, hidrgeno y nitrgeno, aunque, en su composicin, tambin puede aparecer
azufre y, en menor porcentaje, fsforo, hierro, cobre, magnesio, iodo etc. Segn su
composicin se clasifican en dos grandes grupos: Holoprotenas y Heteroprotenas.
Holoprotenas. Son protenas constituidas nicamente por aminocidos.
Heteroprotenas. Son protenas en las que, adems de aminocidos, aparecen otro
tipo de molculas, que pueden ser glcidos, lpidos etc.
1.- AMINOCIDOS
Son compuestos orgnicos, en cuya composicin aparecen, simultneamente, un
grupo funcional carboxilo (-COOH) y otro amino (-NH2). El grupo amino, puede localizarse en el
tomo de carbono nmero 1, 2, 3, 4, etc. de una cadena hidrocarbonada, contados a partir del
grupo carboxilo. Segn donde se localice, el aminocido resultante ser , , , , etc. (figura
4.1).
4

- CH - CH - CH - CH - COOH
I
I
I
I

Figura 4.1.- Tipos de aminocidos.

Los aminocidos con inters biolgico son los -aminocidos y, por tanto, son aquellos
que llevan el grupo amino y el carboxilo sustituidos en el tomo de carbono . Por esta razn,
todos los aminocidos responden a una frmula general (figura 4.2).

NH2 - CH COOH
I
R

Figura 4.2.- Frmula general de un aminocido.

En la frmula anterior R representa un radical, que es lo nico que va a variar de unos

aminocidos a otros. Este radical puede ser un simple tomo de hidrgeno, una cadena
hidrocarbonada aliftica, un grupo bencnico o una cadena cerrada, generalmente compleja,
con algunos tomos distintos del carbono y el hidrgeno. El radical R se utiliza con criterios de
clasificacin, de manera que segn como sea ste los aminocidos se clasifican en cuatro
grupos.
a) Aminocidos con radicales no polares (hidrfobos). Presentan una baja
solubilidad en agua. Son alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina,
fenilalanina y triptfano (figura 4.3)
b) Aminocidos con radicales polares y carga negativa (cidos). En disolucin se
disocian dando aniones. Son cido asprtico y cido glutmico (figura 4.4).
c) Aminocidos con radicales polares y carga positiva (bsicos). En disolucin se
disocian dando cationes. Son histidina, lisina y arginina (figura 4.5).

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d) Aminocidos con radicales polares, pero sin carga. Su radical posee grupos
hidrfilos que permiten formar enlaces de hidrgeno con molculas polares, debido a lo cual
son muy solubles en agua. Son glicina, serina, treonina, cistena, tirosina, asparagina y
glutamina (figura 4.6).
Alanina
(Ala; A)

Valina
(Val; V)

Leucina
(Leu; L)

Isoleucina
(Ile; I)

Metionina
(Met, M)

Prolina
(Pro, P)

Fenilalanina
(Phe, F)

Triptfano
(Trp, W)

Figura 4.3.- Aminocidos no polares. Entre parntesis se indican la abreviatura de tres letras y la abreviatura de una
sola letra de cada uno de ellos. Los radicales siempre estn dirigidos hacia abajo.

cido asprtico
(Asp; D)

cido glutmico
(Glu; E)

Figura 4.4.- Aminocidos polares con carga negativa (cidos).

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Histidina
(His; H)

Lisina
(Lys, K)

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Arginina
(Arg; R)

Figura 4.5.- Aminocidos polares con carga positiva (bsicos).

Glicocola (Gly; G)

Asparagina (Asn; N)

Serina (Ser; S)

Treonina (Thr; T)

Glutamina (Gln; Q)

Tirosina (Tyr; Y)

Cistena (Cys; C)

Figura 4.6.- Aminocidos

polares sin carga

1.1.- Propiedades de los aminocidos

Son slidos, cristalinos, de elevado peso molecular, solubles en agua, presentan
actividad ptica y por lo tanto isomera ptica (excepto la glicocola) y, qumicamente, se
comportan como sustancias anfteras.

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1.1.1.- Isomera ptica

Los aminocidos presentan, con excepcin de la glicocola en la que el radical es un
tomo de hidrgeno, isomera ptica. Esto es posible porque el tomo de carbono es
asimtrico, ya que sus cuatro valencias estn sustituidas por grupos funcionales distintos (Ver
frmula general). Al presentar este tipo de isomera, las molculas de aminocidos pueden
adoptar en el espacio dos disposiciones estructurales distintas, de las cuales una es la imagen
especular de la otra (figura 4.7).

COOH
I

H2N C H
I
R
Forma L

COOH
I

H C NH2
I
R
Forma D

Figura 4.7.- Ismeros pticos de un aminocido.

En realidad la disposicin espacial que presentan los aminocidos corresponde con un

tetraedro, en el cual el ncleo est ocupado por el tomo de carbono , y cada uno de los
vrtices por uno de los sustituyentes de dicho tomo de carbono (figura 4.8).

Forma L

Forma D

Figura 4.8.- Disposicin tetradrica de los ismeros de un aminocido.

Debido a la presencia de ese carbono asimtrico, presentan actividad ptica, es decir,
cuando estn en disolucin, son capaces de desviar el plano de la luz polarizada. Si lo hacen
hacia la derecha se les llama dextrgiros (+) y si lo hacen hacia la izquierda levgiros (-).
1.1.2.- Comportamiento qumico
Cuando se encuentran en disolucin acuosa, muestran un comportamiento anftero, es
decir pueden comportarse como cidos o como bases, dependiendo de las condiciones del
medio en que se encuentren. La presencia de un grupo carboxilo les confiere carcter cido y,
del mismo modo, la de un grupo amino les conferir carcter bsico. Cuando se encuentran en
disolucin muestran un doble comportamiento, ya que pueden ionizarse, liberando protones del
grupo carboxilo o captndolos por su grupo amino. En el primer caso se comportan como
cidos y en el segundo se comportan como bases. Al encontrarse en medio acuoso realmente
se muestran doblemente ionizados, constituyendo los denominados iones dihbridos (figura
4.9).

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NH2 - CH - COOH
I
R

H2O

OH

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+ NH3 - CH - COO
I
R

+ H

Figura 4.9.- Doble ionizacin de los aminocidos en medio acuoso.

Cuando estos iones dihbridos se encuentran sometidos a variaciones del pH es

cuando muestran su comportamiento anftero, que no es ms que la capacidad de algunos
compuestos de comportarse como cidos o como bases, dependiendo del pH del medio en el
que se encuentren (figura 4.10).

Figura 4.10.- Comportamiento anftero de los aminocidos en medio acuoso.

2.- ENLACE PEPTDICO

Es un tipo especfico de enlace mediante el cual los aminocidos se unen para formar
pptidos o protenas. Se forma al reaccionar el grupo carboxilo de uno de los aminocidos con
el grupo amino del otro, desprendindose una molcula de agua (figura 4.11)
R
R
I
I
NH2 - CH - COOH + NH2 - CH - COOH NH2 - CH [CO NH] - CH - COOH + H2O
I

R
R
Resto amino terminal

Resto carboxilo terminal

Figura 4.11.- Reaccin de formacin del enlace peptdico. El enlace lo forman los tomos que figuran dentro del
corchete.

El enlace peptdico posee unas caractersticas que van a determinar la estructura de

las protenas que se forman:
a) Es un enlace covalente fuerte, de manera que, a todos los efectos, se comporta
como un doble enlace. La distancia que existe entre el tomo de carbono carboxilo y el tomo
de nitrgeno es de 132 , intermedia entre la que existe en un enlace simple C-N (149 ) y la
que existe en un enlace doble C=N (127 ). Las distancias entre tomos de carbono y
tomos de carbono carboxilo es de 153 ; entre tomos de carbono y tomos de nitrgeno
es de 147 ; entre tomos de carbono carboxilo y tomos de oxgeno es de 124 y entre
tomos de nitrgeno y tomos de hidrgeno es de 104 .

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b) Este tipo de enlace presenta una gran rigidez que no le permite movimientos
de rotacin entre los tomos que participan en l. Los sustituyentes de esos tomos se van
a disponer en un mismo plano para evitar interacciones entre ellos. Los enlaces entre carbono
carboxilo y carbono o entre carbono y nitrgeno son ms dbiles y si tienen capacidad de
rotacin
c) Consecuencia de esto es que los aminocidos, al unirse mediante enlaces
peptdicos, originan pptidos cuya estructura es la de un armazn, constituido por la
alternancia de nitrgeno, carbono carboxilo y carbono , que se repite, adoptando una
disposicin en zig-zag en el espacio. Los sustituyentes de esos tomos se disponen
alternativamente hacia uno u otro lado del plano donde ellos estn situados.
En la figura 4.12, se representa la disposicin en el espacio de un tripptido y sobre ella
se indican los ngulos aproximados.

Figura 4.12.- Estructura espacial del enlace peptdico.

Los tomos que participan en el enlace peptdico (en el recuadro azul de la figura 4.12),
estn situados en un mismo plano, plano que no puede doblarse. Si el plano se mueve lo harn
al unsono todos los tomos situados dentro de l.
En la zona del enlace peptdico en que se sita el tomo de oxgeno, debido a la alta
electronegatividad de este, se crea un gradiente negativo, y en la zona donde se sita el
hidrgeno se crea un gradiente positivo. Estos gradientes sern fundamentales para que se
pueda estabilizar la estructura secundaria de las protenas.
Cuando se unen dos aminocidos mediante enlace peptdico se forma un dipptido,
cuando se unen tres un tripptido, cuando son ms de diez un polipptido y si son ms de cien
una protena. Podemos decir que las protenas son macromolculas constituidas por una o ms
cadenas polipeptdicas.
Existen pptidos naturales, como algunas vitaminas (cido flico y cido pantotnico),
algunas hormonas (insulina y oxitocina), algunos antibiticos como las penicilinas y algunos
alcaloides como la faloidina (de la Amanita phaloides).

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3.- ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

En las protenas se pueden distinguir cuatro niveles de organizacin estructural que
reciben el nombre de estructuras y son, de menos compleja a ms compleja, las denominadas
estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
3.1.- Estructura primaria
Es la que resulta simplemente de la sucesin de aminocidos que se unen por enlaces
peptdicos, de manera que los radicales de los distintos aminocidos se disponen
alternativamente dirigidos hacia uno u otro lado de la cadena. Esta estructura refleja el hecho
de que los aminocidos que forman esas protenas siguen un orden determinado es la
secuencia de aminocidos. La secuencia es tremendamente importante porque el simple
hecho de que dos aminocidos inviertan su posicin en dicha secuencia puede provocar un
cambio en la funcionalidad de dicha protena (figura 4.13).

Figura 4.13.- Estructura primaria de las protenas. A. Frmula. B. Modelo de bolas y varillas. Los colores indican:
Negro=C; azul=N; rojo=O; gris=H y amarillo=S.

3.2.- Estructura secundaria

3.2.1.- Estructura en -hlice
Resulta de una complicacin estructural de la primaria y se refiere a la disposicin que
adoptan en el espacio las distintas zonas de la cadena polipeptdica. La estructura en -hlice,
es similar a un helicoide, es decir, un tornillo de rosca dextrgira (aquel que al girar a la
derecha realiza el efecto de avanzar hacia delante).
Los enlaces que permiten girar la estructura primaria son, precisamente, los que no son
peptdicos. Estos giros hacen que los planos en los que se sitan los distintos enlaces
peptdicos se dispongan alrededor de un eje imaginario siguiendo una estructura helicoidal
(figura 4.14).
El nombre de -hlice alude a la -queratina, protena muy abundante en las clulas
de la epidermis, que presenta esta caracterstica estructura helicoidal. Consiste en un
enrollamiento en espiral de la cadena polipeptdica sobre s misma. Para ello, cada plano que
contiene un enlace peptdico realiza un desplazamiento con respecto al anterior. Este
movimiento es difcil de representar por lo que lo vamos a desdoblar en dos fases, que nos
permitirn comprender cmo se forma la -hlice. Estas dos fases son las siguientes:
a) En primer lugar se produce un giro de un plano con respecto al plano anterior, de la
misma manera que se mueve una puerta. El ngulo de giro es de unos 100 (figura 4.14.A).

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b) En segundo lugar se produce una rotacin de 180 alrededor de un eje que se sita
por encima de la parte central del plano. Este movimiento coloca dicho plano en posicin
invertida y ms elevado con respecto al plano anterior (figura 4.14.B y C).
En realidad los dos movimientos son simultneos. La repeticin de estos giros origina
la denominada estructura en -hlice. La consecuencia de estos movimientos es que todos los
tomos de oxgeno de los distintos enlaces peptdicos quedan orientados en el mismo sentido
mientras que los tomos de hidrgeno de los distintos enlaces peptdicos se orientan en
sentido contrario, esto va a permitir la formacin de enlaces de hidrgeno entre el tomo de
oxgeno de un plano y el de hidrgeno de otro plano de la vuelta de hlice inferior. Dichos
enlaces de hidrgeno son los que van a dar estabilidad a la estructura. Si esos enlaces se
rompen la estructura se desorganiza. Los radicales se disponen situados hacia el exterior de la
estructura en -hlice con lo que se evitan las posibles interacciones de los distintos
aminocidos. Se ha comprobado que en cada vuelta de esa estructura helicoidal hay 3,6
aminocidos y que el paso de vuelta tiene un longitud de 54 .

Figura 4.14.- Formacin de la estructura en -hlice. A, B y C. Rotaciones de los aminocidos para formar la -hlice.
D. Esquema de la estructura en -hlice.

3.2.2.- Estructura en o en hoja plegada

La estructura primaria puede adoptar otras disposiciones. Una de ellas es la llamada
o en hoja plegada, en la que los aminocidos forman una hlice tan extendida que recuerda
un zig-zag, debido a que no existe ningn puente de hidrgeno entre ellos. En esta estructura,
los radicales de los distintos aminocidos se disponen por encima o por debajo del plano de la
hoja plegada (figura 4.15). La estabilidad de esta estructura es bastante precaria, sin embargo

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se consigue cuando varios segmentos de la misma cadena polipeptdica se asocian mediante

puentes de hidrgeno (figura 4.16).
A

Figura 4.15.- Estructura secundaria en u hoja plegada. A. Una sola cadena en estructura . B. Enlaces de
hidrgeno entre aminocidos de distintos tramos de la cadena.

Figura 4.16.- Las dos posibles disposiciones de la lmina plegada al replegarse en el espacio, entre los distintos
tramos se formarn enlaces de hidrgeno.

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Presentan este tipo de estructura algunas protenas entre las que se puede citar la
fibrona de la seda.
3.2.3.- Hlice de colgeno
Existe un tercer tipo de estructura
secundaria que es la denominada hlice
de colgeno. Recibe este nombre por ser
caracterstica de esta protena (el colgeno
es una protena propia de los tejidos
conjuntivos, cartilaginosos y seos).
Esta estructura es debida a que el
colgeno presenta, en su composicin, un
nmero elevado de restos de glicocola,
prolina e hidroxiprolina. Los dos ltimos
tienen unos radicales complejos que impide
que se pueda formar una estructura en hlice, por lo que aparece una hlice ms
extendida, pero no tanto como la de la
estructura en , que se va a llamar hlice
de colgeno. La estabilidad de esta
estructura se consigue cuando tres hlices
de colgeno se unen para construir una
superhlice, asociacin que es posible por
la abundancia de glicocola, la cual debido
a su pequeo radical (un tomo de
hidrgeno) permite que se asocien tres
cadenas polipeptdicas constituyendo la
superhlice (figura 4.17). Ninguna otra
protena presenta estructura semejante.

Figura 4.17.- Estructuras secundaria (hlice) y

terciaria (superhlice) del colgeno.

3.3.- Estructura terciaria

Nos va a suministrar informacin sobre la disposicin que adopta la estructura
secundaria en el espacio y, por lo tanto, del tipo de conformacin que dicha protena posee.
Hay dos tipos fundamentales de conformacin: Filamentosa y Globular.
3.3.1.- Conformacin filamentosa
Es aquella en la que las protenas mantienen su estructura secundaria alargada que
slo se retuerce ligeramente. Las protenas que adoptan esta conformacin son insolubles en
agua y en disoluciones salinas, las ms conocidas son la queratina y el colgeno. En el caso
de las queratinas la estructura terciaria resultar de la unin de dos o ms cadenas y en el
caso del colgeno resultar de la asociacin de tres hlices de colgeno (ver superhlice del
colgeno de la figura 4.17).
3.3.2.- Conformacin globular
Este tipo de conformacin es un poco ms complicada ya que las protenas que la
presentan se pliegan en el espacio adoptando formas que en ocasiones parecen esferas (de
ah el nombre de conformacin globular) (figura 4.18). Las protenas que adoptan esta
estructura son solubles en agua y en disoluciones salinas, adems, difunden con mucha
facilidad en estos medios, lo que les permite realizar una serie de funciones importantes, como
son el transporte de sustancias, las enzimticas o las hormonales.

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Figura 4.18.- Estructura terciaria de las protenas. Conformacin globular de la mioglobina. Los tramos rectos
presentan estructura en -hlice y los codos estructura en o de hoja plegada.

En este tipo de configuracin se observa que, generalmente, los tramos rectos

presentan estructura en -hlice, mientras que los codos (zonas por donde se pliega la
estructura) presentan estructuras de tipo o de hoja plegada. La conformacin globular se
mantienen estable gracias a que entre distintos tramos de la misma protena se establecen
enlaces bien fuertes, de tipo covalente (mediante puentes disulfuro), o bien dbiles (mediante
puentes de hidrgeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones inicas o interacciones
hidrofbicas) (figura 4.19).
A

Figura 4.19.- Tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria de las protenas: A. Puente disulfuro entre
dos molculas de cistena. B. Enlace de hidrgeno. C. Interaccin inica. D. Fuerzas de Van der Waals. E. Interaccin
hidrofbica.

Se ha observado, en distintos tipos de protenas globulares, que existen combinaciones

en -hlice y en que se repiten con mucha frecuencia, a estas combinaciones se les
denomin dominios estructurales y, desde un punto de vista evolutivo, parece ser que estos
son moldes, de alta eficacia biolgica, que han servido para construir diferentes tipos de
protenas.
Existen ms protenas de conformacin globular que de conformacin filamentosa.

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3.4.- Estructura cuaternaria

Representa el mayor grado de complejidad estructural de las protenas, y nos
suministra informacin sobre la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes), de varias
cadenas peptdicas, que pueden ser idnticas o no, para formar un complejo proteico. Cada
una de las cadenas que se unen recibe el nombre de protmero. Segn el nmero de
protmeros que se asocian las protenas reciben el nombre de dmeros (2), trmeros (3),
tetrmeros (4), etc. El ejemplo caracterstico es el de la hemoglobina que es un tetrmero
constituido por cuatro cadenas proteicas, iguales dos a dos (dos de esas cadenas son y dos
). Cada una de esas cuatro cadenas consta de una porcin proteica y otra prosttica que, en
este caso, es un grupo funcional llamado grupo hemo, ste contiene un tomo de hierro con
capacidad de oxidarse y reducirse captando o cediendo oxgeno respectivamente (figura 4.19).

Figura 4.19.- Estructura cuaternaria de la hemoglobina. Los recuadros rojos son los grupos hemo.

4.- PROPIEDADES DE LAS HOLOPROTENAS

Las propiedades de las protenas dependen, sobre todo, de los radicales libres que
presentan, ya que son estos los que sobresalen de la molcula y tienen capacidad de
reaccionar con otras molculas. Al conjunto de aminocidos de una protena cuyos radicales
poseen capacidades reactivas se les denomina centro activo de dicha protena.
Las principales propiedades de las protenas son: Solubilidad, desnaturalizacin,
especificidad y capacidad amortiguadora.
4.1.- Solubilidad
Las protenas globulares, que tienen un elevado peso molecular, se disuelven pero
originan dispersiones coloidales. La solubilidad depende en este caso de los radicales libres.
En este tipo de protenas, los aminocidos no polares se suelen situar en el interior de la

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estructura mientras que los polares quedan en el exterior, son los radicales de estos ltimos los
que pueden establecer enlaces de hidrgeno con las molculas de agua y, de esta manera, la
protena queda cubierta de una capa de molculas de agua que impiden que se pueda unir con
otras molculas proteicas ya que si as lo hiciera precipitara. Es un fenmeno tpico de
solvatacin.
Las protenas filamentosas no son solubles debido a su estructura alargada, ya que no
se recubren totalmente de agua y sus molculas pueden reaccionar entre s precipitando.
4.2.- Desnaturalizacin
Es un proceso que sufren las protenas cuando se les somete a alteraciones del pH, a
variaciones de temperatura, a cambios de concentracin o a agitacin molecular. Con la
desnaturalizacin se altera la estructura terciaria de la protena de forma que los enlaces que
mantenan la configuracin globular se rompen, adoptando la protena una configuracin
filamentosa, por lo que desaparece su solubilidad. La desnaturalizacin no afecta en ningn
caso a los enlaces peptdicos y puede darse el caso de que, al recuperarse las condiciones
originales, la protena se renaturalice. Un ejemplo de desnaturalizacin es el de la leche que se
corta debido a la casena.
Al alterarse la conformacin de la protena se van a alterar los centros activos de esta,
por lo que la desnaturalizacin afecta siempre a la funcionalidad de dicha protena, de
hecho se puede afirmar que la desnaturalizacin proteica no es mas que una prdida de su
capacidad funcional a consecuencia de un cambio producido en su conformacin
terciaria. En el caso de las enzimas la desnaturalizacin conlleva una prdida de sus
propiedades catalizadoras.
4.3.- Especificidad
Las protenas presentan sectores estables y variables, en estos ltimos puede ocurrir
que uno o varios aminocidos sean sustituidos por otros sin que se altere la funcionalidad de la
molcula proteica. Esto ha originado, a lo largo del proceso evolutivo, una gran variabilidad de
molculas proteicas, lo que permite que cada especie tenga unas protenas propias, incluso se
da el hecho de que en individuos de la misma especie se observa distinta composicin de sus
protenas. Las diferencias entre las protenas homlogas sern tanto mayores cuanto ms
alejadas evolutivamente sean las especies que las presentan y viceversa. En la figura 4.20 se
muestran las diferencias entre molculas de insulina de distintas especies.
Aminocidos
Especies

A8

A9

A 10

B 30

Hombre

Thr

Ser

Ile

Thr

Cerdo

Thr

Ser

Ile

Ala

Caballo

Thr

Gly

Ile

Ala

Carnero

Ala

Gly

Val

Ala

Vaca

Ala

Ser

Val

Ala

Pollo

His

Asn

Thr

Ala

Figura 4.20.- Esquema de una molcula de insulina con sus dos cadenas A y B y diferencias entre distintas especies
respecto a los aminocidos marcados en rojo. El resto son iguales.

4.4.- Capacidad amortiguadora

Las protenas son anfteras, es decir, pueden comportarse como cidos o como
bases.

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5.- CLASIFICACIN DE LAS HOLOPROTENAS

5.1.- Protenas globulares
Son solubles en agua y en disolventes polares. Las principales se muestran en la tabla
de la figura 4.21.
HOLOPROTENAS GLOBULARES
Tipo

PM aprox.
(en miles)

Protaminas

Bsicas,
calor.

Histonas

10 a 20

Bsicas.

Prolaminas

<40

Albminas

30 a 100

Globulinas

100 a 1000

Caractersticas
no

coagulan

Ejemplos de localizacin
por Asociadas al ADN en los
espermatozoides.
Asociadas al ADN en el
ncleo de las clulas.

Insolubles en agua, ricas en En semillas de vegetales del

prolina.
trigo, maz o cebada.
Funciones de reserva.

En sangre, leche, huevos,

Solubles
en
disoluciones Anticuerpos.
salinas, algunas en agua.

Figura 4.21.- Protenas globulares.

5.2.- Filamentosas
Son insolubles tanto en agua como en disoluciones polares. Las principales se
muestran en la tabla de la figura 4.22.
HOLOPROTENAS FILAMENTOSAS
Tipo

Caractersticas

Ejemplos de localizacin

Colgenos

Se utiliza su insolubilidad para el curtido de Tejidos conectivos, seo

pieles. Fabricacin de gelatinas de inters conjuntivo, cartilaginoso.
alimentario.

Queratinas

Ricas en Cistena

Formaciones epidrmicas
como cabello, uas, lana,
etc.

Elastinas

Elsticas. No originan gelatinas.

Tendones,
sanguneos.

Fibrona

Resistencia mecnica.

Seda.

vasos

Figura 4.22.- Protenas filamentosas.

6.- CLASIFICACIN DE LAS HETEROPROTENAS

Son protenas en cuya composicin intervienen dos tipos diferentes de molculas, un
grupo proteico y uno no proteico llamado grupo prosttico (este puede ser de muy variada
composicin).
El grupo prosttico se utiliza con carcter sistemtico. En funcin del cual sea el
grupo prosttico se establece la clasificacin la que se recoge en la tabla de la figura 4.23.

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HETEROPROTENAS
Hemoglobina
Porfirnicas
Cromoprotenas

Hemocianina
No porfirnicas

Glucoprotenas
Lipoprotenas
Fosfoprotenas
Nucleoprotenas

Mioglobina

Hemeritrina

Hormonas (FSH, LH), glucoprotenas de

membrana.
Lipoprotenas sanguneas.
Casena, vitelina.
Asociacin ADN-histonas.

Figura 4.22.- Heteroprotenas.

6.1.- Cromoprotenas
Se caracterizan por poseer un grupo prosttico que es una sustancia coloreada, por
esto tambin se les llama pigmentos.
6.1.1.- Porfirnicas
Se caracterizan porque su grupo prosttico es un anillo tetrapirrlico denominado
porfirina. Dicho grupo prosttico est formado por cuatro anillos de pirrol que se unen entre s
por medio de puentes metilnicos, lo que origina una estructura cerrada. A los tomos de
nitrgeno de los pirroles se une un catin metlico que ocupa el centro de la estructura
porfirnica y que le da estabilidad. Dependiendo del ion que ocupe su ncleo se forman
2+
2+
distintas molculas como Hemoglobina y mioglobina llevan Fe ; la clorofila lleva Mg (no es
2+
3+
protena); los citocromos tambin contienen hierro que puede pasar de Fe a Fe y viceversa,
se utilizan en reacciones de oxido-reduccin de procesos metablicos importantes (respiracin
aerobia y la fase luminosa de la fotosntesis); las peroxidasas o las catalasas enzimas que
2+
tambin llevan hierro o la vitamina B12 que lleva Co , etc.

Figura 4.23.- Anillo tetrapirrlico de la porfirina.

Protenas

80

6.1.2.- No porfirnicas.
Son pigmentos de tipo respiratorio. Entre ellas debemos citar la hemocianina,
pigmento respiratorio de los crustceos y moluscos en cuya estructura aparece cobre, y la
hemeritrina, pigmento respiratorio de los anlidos marinos o poliquetos en cuya estructura
aparece hierro. Tambin hay que citar a la rodopsina, presente en las clulas de la retina e
imprescindible para la visin ya que es la molcula que capta la luz.
6.2.- Glucoprotenas
Constituyen un grupo de protenas que se caracterizan porque su grupo prosttico
contiene molculas de glcidos (glucosa, galactosa, etc). La unin entre la porcin glucdica y
la proteica se hace por un enlace covalente.
A este grupo pertenecen molculas interesantes por su funcionalidad dentro de nuestro
organismo como son hormonas, FSH (hormona folculo estimulante), TSH (hormona
estimulante del tiroides) y LH (hormona luteizante).
Una caracterstica de las glucoprotenas es que la porcin glucdica suele presentar
gran heterogeneidad, lo que implica cierta variedad entre los individuos, por ejemplo los grupos
sanguneos son debidos a glucoprotenas de membranas de los eritrocitos.
6.3.- Lipoprotenas
Son molculas cuyo grupo prosttico est constituido por cidos grasos, suelen
aparecer en las membranas plasmticas de las clulas. Un grupo de lipoprotenas sanguneas
se encargan del transporte de lpidos desde el intestino, lugar de absorcin, hasta los
diferentes tejidos.
6.4-.Fosfoprotenas
El grupo prosttico es el fosfrico (H3PO4). Citaremos la casena de la leche.
6.5.- Nucleoprotenas
El grupo prosttico es un cido nucleico. Las asociaciones de protenas bsicas con el
ADN pertenecen a este tipo.
7.- FUNCIONES DE LA PROTENAS
Las principales funciones que de las protenas se recogen en la tabla de la figura 4.24.
FUNCIONES DE LAS PROTENAS
FUNCIN

EJEMPLOS

Estructural

Glucoprotenas de membrana, queratinas, colgeno, etc..

Transporte de sustancias

Permeasas, hemoglobina, lipoprotenas sanguneas.

Enzimtica

Un nmero alto de protenas tienen funcin biocatalizadora.

Hormonal

Insulina, tiroxina, hormona del crecimiento etc...

Defensa

Inmunoglobulinas.

Contractibilidad

Actina y miosina.

Reserva

Ovoalbmina, casena, etc.

Figura 4.24.- Funciones de las protenas.

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Protenas

81

EJERCICIOS PROPUESTOS EN LAS PRUEBAS DE ACCESO (P.A.U.)

PROTENAS

1.- Cules son las unidades estructurales de las protenas? [02]. Escriba su frmula general [02].
Atendiendo a la variedad de radicales cite cuatro tipos de dichas unidades estructurales [06]. Enumere
cinco funciones de las protenas y ponga un ejemplo de cada una de ellas [1]. (2007).
2.- Defina la estructura primaria de las protenas, indique qu tipo de enlace la caracteriza y nombre los
grupos qumicos que participan en el mismo [09]. Explique qu se entiende por desnaturalizacin de una
protena [05] y nombre los orgnulos que estn implicados en su sntesis y empaquetamiento [06].
(2007)
2.- Defina la estructura primaria de las protenas [05], indique qu tipo de enlace la caracteriza [025] y
nombre los grupos qumicos que participan en el mismo [025]. Explique qu se entiende por
desnaturalizacin de una protena [05] y nombre los orgnulos que estn implicados en su sntesis y
empaquetamiento [05]. (2005)
2.- Defina la estructura primaria de las protenas [05], represente el enlace que la caracteriza indicando
los grupos qumicos que participan en el mismo [05]. Qu se entiende por desnaturalizacin de una
protena? [05]. Qu orgnulos estn implicados en la sntesis y empaquetamiento de las protenas [05].
(2006)
3.- Nombre [05] y describa los tipos de estructura secundaria en las protenas [15]. (2007).
4.- Conserva su poder nutritivo una protena desnaturalizada?. Razone la respuesta [1]. (2007).
5.- En relacin con la figura adjunta, conteste las siguientes cuestiones:
a) Identifique la macromolcula que representa [02]. Indique cules son sus componentes esenciales
[02] y describa el enlace que se establece entre ellos [03] citando las caractersticas del mismo [03].
b) Nombre y describa la estructura espacial de la macromolcula representada [05]. Cite alguna otra
estructura espacial de mayor complejidad que pueda adoptar la misma macromolcula [01] y descrbala
[04]. (2004)

6.- Defina qu son los aminocidos [025], escriba su frmula general [025] y clasifquelos en funcin de
sus radicales [05]. Describa el enlace peptdico como caracterstico de la estructura de las protenas [05].
(2002, 2004). En el ao 2004 se modifican las puntuaciones parciales, puntundose [04], [04], [06] y
[06] respectivamente.

82

Protenas

7.- Explique brevemente la funcin estructural, cataltica, transportadora y de reconocimiento celular de

las protenas [2]. (2004).
8.- La -queratina es una protena presente en la piel de mamferos y en sus derivados como uas y
pelos, siendo responsable en gran medida de los rizos naturales del cabello. Los moldeados son
tratamientos capilares que modifican el aspecto natural del cabello haciendo desaparecer rizos naturales
y provocando la aparicin de otros supuestamente ms estticos. Explique razonadamente la probable
actuacin de los moldeadores sobre las -queratinas capilares [1]. (2005).
9.- Cite cuatro de las funciones ms relevantes de las protenas [04] y explique dos de ellas [12],
ilustrando cada explicacin con un ejemplo [04]. (2005)
10.- Explique en qu consiste la desnaturalizacin proteica [05]. Indique qu tipos de enlaces se
conservan y cules se ven afectados [05]. Qu factores provocan la desnaturalizacin? [05]. (2002,
2005). En 2005 se modifican las puntuaciones parciales, siendo estas [06], [07] y [07]
respectivamente.
11.- Describa la estructura terciaria [075] y cuaternaria [075] de las protenas haciendo especial
hincapi en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan. (2003, 2006). En 2006 valora el total de la
pregunta con [2].
12.- A la vista de la imagen adjunta, responda las siguientes cuestiones:

a) Qu tipo de biomolculas estn representadas en la primera parte de la ecuacin? [01]. Cules son
sus principales caractersticas? [04]. Qu representan R1 y R2? [01]. Qu nombre recibe el enlace que
se produce? [02]. Indique la procedencia de los tomos de hidrgeno y de oxgeno de la molcula de
agua que se libera en la reaccin [02].
b) Qu nombre recibe la molcula resultante del esquema [01]. Qu orgnulo est implicado en la
formacin de este enlace? [02]. Qu nombre reciben las molculas formadas por gran cantidad de
monmeros unidos por enlaces de este tipo? [01]. Enumere tres de sus funciones [06]. (2006).
13.-. Caractersticas [1] y propiedades del enlace peptdico [05]. (2001)
14.- En relacin con las protenas indique: Cmo se define la estructura primaria de una protena?,
qu tipo de enlace la caracteriza?, y qu grupos qumicos participan en el enlace? [06]. Qu se
entiende por desnaturalizacin de una protena? [05]. Qu orgnulos estn implicados en la sntesis y
empaquetamiento de las protenas? [04]. (2001).
15.- Describa el proceso de desnaturalizacin [1] y renaturalizacin [05] de macromolculas. (2001).
16.- Analice la estructura secundaria [075] y terciaria [075] de las protenas haciendo especial hincapi
en las fuerzas que las mantienen. (2002).
17.- Describa cinco funciones desempeadas por las protenas en los seres vivos [15]. (2002).
18.- Enumere [03] y describa [12] los tipos de estructura secundaria de las protenas. (2002).

Protenas

83

19.- Indique cules son las diferencias entre hidrlisis y desnaturalizacin de protenas [05], enumerando
los enlaces que se rompen en cada caso y los productos de ambos procesos [08]. Cite un agente que
pueda hidrolizar y otro que pueda desnaturalizar las protenas [02]. (2003).
20.- Defina el trmino protena [025] y describa su estructura primaria [05] y secundaria [075] haciendo
especial hincapi en las fuerzas que las mantienen. (2003).
21.- Enumere [05] y describa cinco funciones de las protenas ilustrando cada una con un ejemplo [1].
(2003)
22.- A la vista de la imagen, conteste las siguientes
cuestiones:
a) Qu tipo de molcula o macromolcula le sugiere la
figura adjunta? [025]. Qu estructura representa? [025].
Qu tipos de enlaces estabilizan el entramado molecular
que se observa en la figura? [05].
b) Qu otro tipo de estructura del mismo nivel de
complejidad conoce? [02]. Analice las caractersticas de
cada una de ellas [08]. (2003)
23.- Describa los distintos niveles estructurales de las
protenas indicando los tipos de enlaces, interacciones y
fuerzas que las estabilizan [15]. Explique en qu consiste
la desnaturalizacin y la renaturalizacin de las protenas
[05]. (2008).
24.- En relacin con la figura adjunta, responda las siguientes preguntas:

a).- Qu representa la figura en su conjunto? [02]. Indique el tipo de estructura sealado con el nmero
1, el tipo de monmeros que la forman y el enlace que la caracteriza [04]. Nombre las estructuras
sealadas con los nmeros 2, 3, 4, y 5 [04].
b).- Describa los cambios fundamentales que ocurren desde 1 hata 5 [07]. Cmo afectan los cambios
de pH y de tempratura a estas estructuras? [03]. (2008).
25.- Cmo se puede explicar que una clula tpica de nuestro cuerpo posea unas 10000 clases
diferentes de protenas si el nmero de aminocidos distintos es solamente de 20? Razone la respuesta
[1]. (2008).
26.- El colgeno es una protena de aspecto blanquecino que forma parte de estructuras resistentes
como los tendones. Al hervir el colgeno se obtiene gelatina que es un sustancia muy blanda. Explique
razonadamente la causa de este cambio [1]. (2008).
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