Propiedades del prin o protena prinica

Adems cuentan entre sus propiedades las siguientes: No contiene ADN ni

ARN. Carece de cuerpos de inclusin. Perodo de incubacin prolongado
(meses, aos, dcadas). No ocasiona respuesta inflamatoria. No genera
respuesta antignica. Curso crnico progresivo. Invisible al microscopio
electrnico.
La falta de respuesta inmunitaria a las infecciones por priones no implica
que estas protenas eludan el sistema inmunolgico, sino que por el contrario,
lo utilizan en las etapas iniciales de acumulacin y replicacin prinica. Los
ltimos indicios al respecto apuntan a que los priones se acumulan y se
replican, inicialmente en las clulas dendrticas foliculares (FDC) de los centros
germinales y que las clulas B estn implicadas en la neuroinvasin,
fundamentalmente, mediante su participacin en la maduracin de las FDC.
Las enfermedades por priones (PrDs) son un grupo de enfermedades
neurodegenerativas, mortales, causadas por el cambio conformacional de
translacin de una protena celular normal, PrPC a una protena anormal, PrPSc
(Sc - Scrapie, enfermedad por priones en ovejas y cabras).
Cabe mencionar que existe creciente evidencia que indica que varias
enfermedades humanas neurodegenerativas, entre ellas las enfermedades de
Alzheimer, Parkinson, las demencias fronto-temporales y la esclerosis lateral
amiotrfica, se propagan en el cerebro a travs de la induccin intercelular de
plegamientos anormales de protenas "prion-like". (Kabir & Zafar. 2014).
El agente patgeno es una forma
mal plegada de la protena
prinica. La protena normal,
codificada por el hospedero, es
una glucoprotena de la superficie
celular, presente en el organismo
que tiene, de manera
predominante, una estructura
helicoidal (PrPC). La forma
patolgica de la protena (PrPSc)
tiene una estructura en hoja , la
cual se autorreplica y disemina al
transformar a la forma PrPC.

El proceso molecular de la enfermedad es muy semejante al de las

enfermedades amiloideas conocidas, locales y sistmicas, con una cascada
autocataltica, perenne, de la PrP mal plegada en el sujeto afectado (Nystrm &
Hammarstrm. 2014), causada por la conversin de la protena normal, en una
isoforma de PrP (PrPSc), parcialmente resistente a proteasas, que se agrega en
el cerebro y se asocia a infectividad: la enfermedad prinica tambin es

infecciosa, a travs de la transferencia de la estructura mal plegada de PrP de

un individuo a otro.
Debe considerarse que estas enfermedades se caracterizan por una
variabilidad extrema en la presentacin clnica, patrones neuropatolgicos y
subtipos moleculares; esto ltimo implica la existencia de diferentes cepas de
priones a pesar de la ausencia de cidos nucleicos. La amplia heterogeneidad
de las enfermedades por priones est determinada por polimorfismos en el
gene de la protena del prion y por su conformacin terciaria.