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Capacidad de regulacin:
La actividad
cataltica de muchas enzimas vara en respuesta a las
concentraciones de sustancias distintas de sus sustratos y productos. (Voet &
Voet, 2004, p.443).
hasta 200. Por consiguiente, la mayora de los enzimas simples estn construidos
por 100 a 400 residuos de aminocidos.
En una protena los aminocidos estn unidos entre s a travs de enlaces amida,
o peptdico. (Bender & Brubacher,SF, p.13)
En una gran proporcin de casos, la enzima propiamente dicha, o sea la protena,
no basta para ejercer su accin cataltica, sino que requiere de otras molculas de
bajo peso molecular y de naturaleza no proteica, para llevar a cabo su funcin
como catalizador biolgico. A esas otras molculas, que juegan un papel
importante en la funcin catalizadora de las enzimas, se les llama coenzima, o
tambin grupo prostticos.
Para referirse especficamente a la parte proteica (protena) del sistema
enzimtico, se le da a sta el nombre de apoenzima. Adems de las coenzimas y
los grupos prostticos, muchas enzimas requieren la presencia de activadores,
2+
2+
2+
que son iones metlicos, generalmente cationes Mg , el Ca o el Zn que
tambin deben considerarse parte del sistema enzimtico. Todos los nombres de
las enzimas terminan en asa, llevando como primera parte del nombre del sustrato
sobre el cual actan, y algunos casos el del tipo de reaccin que cataliza. (Pea,
Arroyo, Gmez, Tapia & Gmez, 2004, p.184).
Resultados
Tabla 1: Efecto de Concentracin de Enzimas
[ ] de ezimas en mL
t (s)
v( 10
0,1
0,2
0,4
0,4
240
155
120
4,2
6,4
8,3
)s
v vs [E]
9
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0.05
0.1
0.15
0.2
0.25
0.3
0.35
0.4
0.45
0,125
0,25
0,375
0,50
100
15
180
200
C 1 V 1=C 2V 2
C2 =
C2 =
(C 1)(%almidn)
Volumen final
C2 =
C2 =
3
Velocidad( 10
s)
1,25
1,67
2,08
2,5
C2 =
V vs [S]
3
2.5
2
1.5
1
0.5
0
0.1
0.15
0.2
0.25
0.3
0.35
0.4
0.45
0.5
0.55
Tabla 3: Efecto de pH
pH
5
6,8
8,o
Velocidad( 10
0,5
1,47
1,11
s)
v vs pH
1.6
1.4
1.2
1
0.8
0.6
0.4
0.2
0
4.5
5.5
6.5
7.5
8.5
Efecto del pH
La actividad de un enzima se ve afectada por el pH al cual se lleva a cabo la
reaccin. La curva actividad-pH puede ser diferente para cada tipo de enzima. En
el caso ms general la curva tiene forma de campana. El valor de pH al cual la
actividad es mxima se denomina pH ptimo. La relacin entre el pH y la actividad
depende del comportamiento cido-base del enzima y del propio sustrato. (Andin,
2005). La mayora de los enzimas presentan un pH ptimo para el cual su
actividad es mxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye
bruscamente. Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica,
al igual que otras protenas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH vara
ms all de unos lmites estrechos. Existen enzimas con pH ptimo muy diverso
segn sea el pH del medio en el que habitualmente actan, por ende hay algunos
enzimas a los que el pH no afecta en absoluto.
Efecto de Temperatura
La velocidad de una reaccin enzimtica vara al aumentar la temperatura de acuerdo a lo
indicado, donde se representa una tpica curva de actividad enzimtica/temperatura. Tal
dependencia refleja un doble efecto de la temperatura: positivo a bajos valores, debido al
incremento general que experimenta la velocidad de cualquier reaccin qumica al hacerlo
la temperatura, y negativo a valores altos, debido a la desnaturalizacin trmica del
enzima. Esto es, la velocidad de una reaccin enzimtica se incrementa al aumentar la
temperatura dentro de un determinado rango, alcanzando un valor mximo a la
denominada temperatura ptima. A valores superiores la actividad disminuye debido a que
el enzima, como cualquier otra protena, sufre procesos de desnaturalizacin y, por lo
tanto, de inactivacin. Durante la fase de incremento de la velocidad. (Andin, 2005). La
Andin,A.,
(2005),
Curso
de
biologa,
http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm.
recuperado
de,
Bender, M & Brubacher, L., (SF), Catlisis y accin enzimtica, Espaa: Revert.
Pea, A., Arroyo, A.,Gmez, A., Tapia, R. & Gmez,C.,(2004), Bioqumica, Mxico:
Limusa.
Voet, D. & Voet, J., (2004), Bioqumica, 3ed, Espaa, Madrid: Editorial Mdica
Panamericana.