EL ENLACE PEPTDICO

La unin de dos o ms aminocidos (AA)

mediante enlaces amida origina los pptidos. En
los pptidos y en las protenas, estos enlaces
amida reciben el nombre de enlaces peptdicos y
son el resultado de la reaccin del grupo carboxilo
de un AA con el grupo amino de otro, con
eliminacin de una molcula de agua (Figura de
la derecha).
El enlace peptdico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una
serie de caractersticas que lo aproximan ms a un doble enlace. Como el nitrgeno es menos
electronegativo que el oxgeno, el enlace C-O tiene un 60% de carcter de doble enlace mientras que el
enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptdico tienen caractersticas
intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatmicas medidas en los
enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposicin atmica
est estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de
forma que los seis tomos implicados en la formacin del
enlace peptdico estn contenidos en el mismo plano (Figura
izquierda de la tabla inferior).
Dipptido Ala-Ser: los
tomos que participan en
el enlace peptdico se
representan como bolas y
son coplanares

Momento dipolar del enlace

peptdico

Otra consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptdico y se
establece un momento dipolar (Figura derecha de la tabla superior). Por este motivo, cada enlace peptdico
puede participar en dos puentes de hidrgeno. En uno de ellos, el grupo -NH- acta como donador de
hidrgeno y en el otro, el grupo -CO- acta como receptor de hidrgeno. Esta propiedad contribuye
notablemente al plegamiento tridimensional de las protenas, tal y como veremos ms adelante.
El carcter parcial de doble enlace impide la libre rotacin del enlace que une los tomos de C y N en el
enlace peptdico (Figuras central e izquierda de la tabla inferior). Esta rigidez del doble enlace limita las
posibilidades conformacionales de los pptidos. Existen dos configuraciones posibles (Figura derecha de la
tabla inferior):

Configuracin cis: los dos C se sitan del mismo lado del doble enlace

Configuracin trans: los dos C se sitan a distinto lado del doble enlace

Normalmente, la configuracin trans est favorecida. Slo en el caso de que el segundo AA del enlace
peptdico sea la prolina puede resultar favorecida la configuracin cis.

Los pptidos slo podrn cambiar de conformacin mediante el giro en torno a los enlaces sencillos en los
que intervienen los C tetradricos (Figura de la derecha).
En cada AA, el C puede establecer dos ngulos de torsin con los
planos de los dos enlaces peptdicos contiguos: los llamados (phi) y
(psi) (Figura de la derecha):

el ngulo phi () es la rotacin en torno al enlace C

el ngulo psi () es la rotacin en torno al enlace C-C

Como estos son los nicos grados de libertad que presenta la

estructura, la conformacin de la cadena polipptdica queda
completamente definida cuando se conocen los valores de y de
para cada AA.
En la estructura de un pptido o de una protena, cada AA presenta un
valor de y otro de determinados. Es el tamao fsico de los tomos
o grupos de tomos presentes en las cadenas laterales el que determina
los posibles valores que pueden adoptar los ngulos phi () y psi ().