Protena

Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del

pH (ya que actan como un tampn qumico)
Inmunolgica (anticuerpos)
Produccin de costras (Ej.: brina)
Protectora o defensiva (Ej.: trombina y bringeno)
Transduccin de seales (Ej.: rodopsina).
Las protenas estn formadas por aminocidos. Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos
pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida
qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo.
Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las codican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Representacin de la estructura tridimensional digitalizada de la

mioglobina. La animacin corresponde a la transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.

Las protenas (del francs: protine, y este del griego'

, proteios, prominente, de primera calidad)[1] 1 Bioqumica
o prtidos[2] son biomolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos.
Los prtidos o protenas son biopolmeros formados por
Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pue- un gran nmero de unidades estructurales simples repeden clasicar en protenas simples (holoproteidos), for- titivas (monmeros) denominadas aminocidos, unidas
madas solo por aminocidos o sus derivados; protenas por enlaces peptdicos. Debido a su gran tamao, cuando
conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminocidos estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado,
acompaados de sustancias diversas, y protenas deriva- forman siempre dispersiones coloidales, con caracterstidas, sustancias formadas por desnaturalizacin y desdo- cas que las diferencian de las disoluciones de molculas
blamiento de las anteriores. Las protenas son necesarias ms pequeas. Muchas protenas presentan carga neta en
para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constitu- ciertos rangos de pH del medio. Por ello pueden consideyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda clula), rarse ionmeros.
pero tambin por sus funciones biorreguladoras (forman Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en
parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son numerosos compuestos relativamente simples, de masa
protenas).[3]
molecular pequea, que son las unidades fundamentales
Las protenas desempean un papel fundamental para la constituyentes de la macromolcula. Estas unidades son
vida y son las biomolculas ms verstiles y diversas. Son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diimprescindibles para el crecimiento del organismo y rea- ferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdilizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre cos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de
las que destacan:
una protena.
Contrctil (actina y miosina)

Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno

y nitrgeno, y casi todas poseen tambin azufre. Si bien
Enzimtica (Ej.: sacarasa y pepsina)
hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el conte Estructural. Esta es la funcin ms importante de nido de nitrgeno representa, por trmino medio, 16 %
una protena (Ej.: colgeno)
de la masa total de la molcula; es decir, cada 6,25 g de
1

2 SNTESIS

protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para en el ribosoma y se lee, tres nucletidos cada vez, emestimar la cantidad de protena existente en una muestra parejando cada codn con su anticodn complementario
a partir de la medicin de N de la misma.
localizado en una molcula de ARN de transferencia que
La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por lleva el aminocido correspondiente al codn que recolas clulas segn las directrices de la informacin sumi- noce. La enzima aminoacil ARNt sintetasa carga las
molculas de ARN de transferencia (ARNt) con los aministrada por los genes.
nocidos correctos. El polipptido creciente se denomina
Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas cadena naciente. Las protenas se biosintetizan siempre
por enlaces peptdicos entre el grupo carboxilo (-COOH) del extremo N-terminal al extremo C-terminal.
y el grupo amino (-NH2 ) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena De esta forma, se consigue la estructura primaria de la
est codicada en su gen (una porcin de ADN) mediante protena, es decir, su secuencia de aminocidos. Ahora
el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico espec- sta debe plegarse de la forma adecuada para llegar a su
ca los 20 aminocidos estndar ms la selenocistena estructura nativa, la que desempea la funcin. Annsen
y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en en sus trabajos con la ribonucleasa A, postul su hipuna protena sufren a veces modicaciones qumicas en tesis que dice que toda la informacin necesaria para el
la modicacin postraduccional: antes de que la protena plegamiento se encuentra contenida enteramente en la essea funcional en la clula, o como parte de mecanismos tructura primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal
de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas sugiriese la existencia de una paradoja a la que se conoce
para cumplir una funcin particular, a menudo asocin- como la paradoja de Levinthal: si una protena se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles
dose para formar complejos proteicos estables.
necesitara un tiempo mayor que la edad del propio Universo. Dado que las protenas se pliegan en un tiempo
razonable y de forma espntanea, se ha resuelto esta paradoja indicando que las protenas no prueban todas las
2 Sntesis
conformaciones posibles, sino que eligen una va de plegamiento especca con un nmero de pasos nitos, es
2.1 Biosntesis
decir, se reduce el hiperespacio potencial de plegamiento. Tambin cabe mencionar la existencia de chaperonas
Las protenas se ensamblan a partir de sus aminocidos moleculares, protenas que ayudan a otras a plegarse con
utilizando la informacin codicada en los genes. Cada gasto energtico (ATP).[5]
protena tiene su propia secuencia de aminocidos que
est especicada por la secuencia de nucletidos del gen El tamao de la protena sintetizada puede medirse por
que la codica. El cdigo gentico est formado por un el nmero de aminocidos que contiene y por su masa
conjunto de tri-nucletidos denominados codones. Cada molecular total, que normalmente se expresa en daltons
codn (combinacin de tres nucletidos) designa un ami- (Da) (sinnimo de unidad de masa atmica), o su unidad
nocido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las protenas de
el cdigo para la metionina. Como el ADN contiene cua- la levadura tienen en promedio 466 aminocidos y una
tro nucletidos distintos, el nmero total de codones po- masa de 53 kDa. Las protenas ms largas que se conocen
sibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el son las titinas, un componente de el sarcmero muscular,
kDa y una longitud
cdigo gentico, estando algunos aminocidos codica- con una masa molecular de casi 3.000
[6]
total
de
casi
27
000
aminocidos.
dos por ms de un codn. Los genes codicados en el
ADN se transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante protenas como la ARN polimerasa. La mayor par2.2 Sntesis qumica
te de los organismos procesan entonces este pre-ARNm
(tambin conocido como trnscrito primario) utilizando Mediante una familia de mtodos denominados de
varias formas de modicacin post-transcripcional para sntesis peptdica es posible sintentizar qumicamente
formar ARNm maduros, que se utilizan como molde para protenas pequeas. Estos mtodos dependen de tcnila sntesis de protenas en el ribosoma. En los procariotas cas de sntesis orgnica como la ligacin para producir
el ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, pptidos en gran cantidad.[7] La sntesis qumica permite
o puede unirse al ribosoma despus de haberse alejado introducir aminocidos no naturales en la cadena polipepdel nucleoide. Por el contrario, los eucariotas sintetizan tdica, como por ejemplo amino cidos con sondas uoel ARNm en el ncleo celular y lo translocan a travs de rescentes ligadas a sus cadenas laterales.[8] Estos mtodos
la envoltura nuclear hasta el citoplasma donde se realiza son tiles para utilizarse en laboratorios de bioqumica
la sntesis proteica. La tasa de sntesis proteica es mayor y biologa celular, no tanto para aplicaciones comerciaen procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 les. La sntesis qumica es ineciente para polipptidos
aminocidos por segundo.[4]
de ms de 300 aminocidos, y las protenas sintetizadas
El proceso de sintetizar una protena a partir de un molde puede que no adopten fcilmente su estructura tridimende ARNm se denomina traduccin. El ARNm se carga sional nativa. La mayor parte de los mtodos de sntesis

3
qumica proceden del extremo C-terminal al extremo Nterminal, en direccin contraria por tanto a la reaccin
biolgica.[9]

Proteoma

El Proteoma son todas las protenas expresadas por un

genoma, clula o tejido.[10]

Funciones

Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de los seres vivos
(biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo
de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de
la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas:
La actina y la miosina, responsables nales del acortamiento del msculo durante la contraccin
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa
natural contra infecciones o agentes patgenos
Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el
huevo, o la casena de la leche
El colgeno, integrante de bras altamente resistentes en tejidos de sostn
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones
qumicas en organismos vivientes
La hemoglobina y otras molculas con funciones de
transporte en la sangre

2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo

de protenas las cuales ayudan a que exista
un equilibrio entre las funciones que realiza el
cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en
la sangre.
3. Estructural: Este tipo de protenas tienen
la funcin de dar resistencia y elasticidad que
permite formar tejidos as como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la
tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoprotenas que se encargan de producir inmunoglobulinas que deenden al organismo contra cuerpos extraos,
o la queratina que protege la piel, as como el bringeno y protrombina que forman
cogulos.
5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs del organismo a donde sean requeridas. Protenas como
la hemoglobina que lleva el oxgeno por medio
de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana celular y llevan a
cabo la funcin de recibir seales para que
la clula pueda realizar su funcin, como
acetilcolina que recibe seales para producir la
contraccin.

5 Estructura

Muchas hormonas, reguladores de actividades celu- Es la manera como se organiza una protena para adquilares
rir cierta forma, presentan una disposicin caracterstica
en condiciones siolgicas, pero si se cambian estas con Los receptores de las clulas, a los cuales se jan diciones como temperatura o pH pierde la conformacin
molculas capaces de desencadenar una respuesta y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La
determinada.
funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos, termodinmiTodas las protenas realizan elementales funciones para camente solo una conformacin es funcional.
la vida celular, pero adems cada una de stas cuenta con
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar
una funcin ms especca de cara a nuestro organismo.
una divisin en cuatro niveles de organizacin, aunque el
Debido a sus funciones, se pueden clasicar en:
cuarto no siempre est presente.
1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones
qumicas de una manera ms rpida y eciente. Procesos que resultan de suma importancia
para el organismo. Por ejemplo la pepsina, sta
enzima se encuentra en el sistema digestivo y
se encarga de degradar los alimentos.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:

Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria

7 DESNATURALIZACIN

6 Propiedades de las protenas

Cinco son las propiedades principales que permiten la
existencia y aseguran la funcin de las protenas:
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido
a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como bases
(aceptando electrones).
Capacidad electroltica: Se determina a travs de la
electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa.
Especicidad: Cada protena tiene una funcin especca que est determinada por su estructura primaria.

Estructura cuaternaria
Las protenas adquieren su estructura instantneamente,
no pasan por cada una de las estructuras.
Dentro de estos niveles estructuales tambin existen:

Estabilidad: La protena debe ser estable en el medio donde desempee su funcin. Para ello, la mayora de protenas acuosas crean un ncleo hidrofbico
empaquetado. Est relacionado con su vida media y
el recambio proteico.
Solubilidad: Es necesario solvatar la protena, lo cual
se consigue exponiendo residuos de similar grado de
polaridad al medio en la supercie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles
estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el
pH se pierde la solubilidad.

Giros: estn compuestos por tres o cuatro aminocidos, son giros se encuentran en la supercie de una
protena, formando curvas cerradas que redirigen el
esqueleto del polipptido de vuelta hacia el interior, Existen otra serie de propiedades secundarias asociadas a
glicina y prolina son comnmente presentes en los sus caractersticas qumicas:
giros, son estructuras denidas.[11]
Bucles: pueden presentar diferentes formas, estos
son partes del esqueleto polipeptdico, son curvas
ms largas que los giros.[11]

7 Desnaturalizacin

Si en una disolucin de protenas se producen cambios de

pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular
o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las
protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que
mantienen la conformacin globular se rompen y la pro Hlice-giro-hlice: caracteriza a la familia de tena adopta la conformacin lamentosa. De este modo,
la capa de molculas de agua no recubre completamenfactores transcripsionales.
te a las molculas proteicas, las cuales tienden a unirse
Dedo de cinc: encontrado en protenas que enentre s dando lugar a grandes partculas que precipitan.
lazan ARN o ADN.
Adems, sus propiedades biocatalizadoras desaparecen al
Hlice superenrollada: presente en protenas alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en
brosas.
ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la
Dominios: es parte de la estructura terciaria de las que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales.
protenas de ms de 15.000 MW, es una regin com- Esta variacin de la conformacin se denomina desnatupacta plegada del polipptido, pueden ser diferentes ralizacin. La desnaturalizacin no afecta a los enlaces
combinaciones de motivos, por ejemplo, la membra- peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede
na viral presenta dos tipos de dominios, un dominio darse el caso de que la protena recupere la conformacin
primitiva, lo que se denomina renaturalizacin.
globular y un dominio broso.
Motivos: o pliegues son combinaciones particulares
de estructuras secundaria, se acumulan en la estructura terciaria de una protena. En algunos casos, los
motivos son para una funcin especca asociada,
los tres principales motivs son:[11]

5
Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la
precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la
ovoalbmina por efecto del calor o la jacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas
del pelo.[12]

Determinacin de la estabilidad
proteica

La estabilidad de una protena es una medida de la energa que diferencia al estado nativo de otros estados no
nativos o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad
termodinmica cuando podamos hacer la diferencia de
energa entre el estado nativo y el desnaturalizado, para
lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando, dado que la protena desnaturaliza irreversiblemente, solo podemos diferenciar energticamente la protena
nativa del estado de transicin (el estado limitante en el
proceso de desnaturalizacin) que da lugar al estado nal.
En el caso de las protenas reversibles, tambin se puede
hablar de estabilidad cintica, puesto que el proceso de
desnaturalizacin tambin presenta un estado limitante.
Se ha demostrado que algunas protenas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, aunque es un tema
an controvertido en la bibliografa cientca.
La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas tcnicas. La nica de ellas que mide directamente los parmetros energticos es la calorimetra
(normalmente en la modalidad de calorimetra diferencial de barrido). En sta se mide la cantidad de calor que
absorbe una disolucin de protena cuando es calentada,
de modo que al aumentar la temperatura se produce una
transicin entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorcin de una gran cantidad
de calor.

lidad de la protena a travs del trabajo necesario para

desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo jo a una
supercie.
La importancia del estudio de la estabilidad proteica est
en sus implicaciones biomdicas y biotecnolgicas. As,
enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson estn relacionadas con la formacin de amiloides (polmeros de
protenas desnaturalizadas). El tratamiento ecaz de estas enfermedades podra encontrarse en el desarrollo de
frmacos que desestabilizaran las formas amiloidognicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro
lado, cada vez ms protenas van siendo utilizadas como
frmacos. Resulta obvio que los frmacos deben presentar una estabilidad que les d un alto tiempo de vida cuando estn almacenados y un tiempo de vida limitado cuando estn realizando su accin en el cuerpo humano.
Su uso en las aplicaciones biotecnolgicas se diculta debido a que pese a su extrema ecacia cataltica presentan
una baja estabilidad ya que muchas protenas de potencial inters apenas mantienen su conguracin nativa y
funcional por unas horas.

9 Clasicacin
9.1 Segn su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura
secundaria atpica. Son insolubles
en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas son
queratina, colgeno y brina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrlos hacia afuera, lo que hace que
sean solubles en disolventes polares
como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son
ejemplos de protenas globulares.

El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas

que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la uorescencia de
triptfanos y tirosinas, el dicrosmo circular, radio hidrodinmico, espectroscopia infrarroja y la resonancia magntica nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que
vamos a medir para seguir la desnaturalizacin de la protena, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que
usan como agente desnaturalizante el incremento de temMixtas: posee una parte brilar (coperatura y aquellas que hacen uso de agentes qumicos
mnmente en el centro de la prote(como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidina) y otra parte globular (en los exnio, alcoholes, etc.). Estas ltimas relacionan la concentremos).
tracin del agente utilizado con la energa necesaria para
la desnaturalizacin. Una de las tcnicas que han emergido en el estudio de las protenas es la microscopa de 9.2 Segn su composicin qumica
fuerza atmica, sta tcnica es cualitativamente distinta
Conjugadas: estas protenas contienen cadede las dems, puesto que no trabaja con sistemas macrosnas polipeptdicas y un grupo prosttico. Este
cpicos sino con molculas individuales. Mide la estabi-

10 NUTRICIN
puede ser un cido nucleico, un lpido, un azcar o ion inorgnico. Ejemplo de estas son la
mioglobina y los citocromos
A su vez, las protenas se clasican
en:[13]
a) Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, brosas, con un grado de cristalinidad
relativamente alto. Son resistentes a la accin
de muchas enzimas y desempean funciones
estructurales en el reino animal. Los colgenos
constituyen el principal agente de unin en
el hueso, el cartlago y el tejido conectivo.
Otros ejemplos son la queratina, la brona y
la sericina.

Alimentos proteicos.

b) Esferoprotenas: Contienen molculas de

forma ms o menos esfrica. Se subdividen en
cinco clases segn sus solubilidad:

10.2 Calidad proteica

I.-Albminas: Solubles en agua

y soluciones salinas diluidas.
Ejemplos: la ovoalbmina y la
lactalbmina.
II.-Globulinas:
Insolubles en
agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina,
inmunoglobulinas, lactoglobulinas,
glicinina y araquina.
III.- Glutelinas: Insolubles en agua
o soluciones salinas, pero solubles
en medios cidos o bsicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del
trigo.
IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %80 %. Ejemplos:
gliadina del trigo y zena del maz.
V.- Histonas son solubles en medios cidos.
Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis
produce aminocidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prosttico.
Simples: su hidrlisis solo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el
colgeno (globulares y brosas).

10
10.1

Nutricin
Fuentes de protenas

Las diferentes protenas tienen diferentes niveles de familia biolgica para el cuerpo humano. Muchos alimentos
han sido introducidos para medir la tasa de utilizacin y
retencin de protenas en humanos. stos incluyen valor
biolgico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente
Proteico Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la
FDA mejorando el PER (Protein Eciency Ratio). Estos
mtodos examinan qu protenas son ms ecientemente
usadas por el organismo. En general, stos concluyeron
que las protenas animales que contienen todos los aminocidos esenciales (leche, huevos, carne) y la protena
de soya son las ms valiosas para el organismo.

10.3 Reacciones de reconocimiento

Reaccin de Biuret
El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de
sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin de un
complejo de coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma
parte de los enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin rojo-violeta.
Reaccin de los aminocidos azufrados
Se pone de maniesto por la formacin de un precipitado
negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reaccin en la
separacin mediante un lcali, del azufre de los aminocidos, el cual al reaccionar con una solucin de acetato de
plomo, forma el sulfuro de plomo.

Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, hue Reaccin de Millon

vos, legumbres, frutos secos, cereales, verduras y productos lcteos tales como queso o yogur. Tanto las fuentes
protenas animales como los vegetales poseen los 20 ami- Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas que
contengan tirosina. Las protenas se precipitan por accin
nocidos necesarios para la alimentacin humana.

10.6

Anlisis de protenas en alimentos

de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo, dando un a prdida de masa sea a largo plazo. Sin embargo, vaprecipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al ca- rios suplementos proteicos vienen suplementados con dilentar.
ferentes cantidades de calcio por racin, de manera que
pueden contrarrestar el efecto de la prdida de calcio.
Reaccin xantoproteica
Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas protenas que
contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el cido
ntrico forma compuestos nitrados amarillos.

Algunos mdicos sospechan[quin?] que el consumo excesivo de protenas est ligado a varios problemas:
Disfuncin heptica debido a incremento de residuos txicos.
Hiperactividad del sistema inmune.

10.4

Deciencia de protenas

Deciencia de protenas en pases en vas de desarrollo.

La deciencia de protena es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deciencia de
protena juega una parte en la enfermedad conocida como
kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblacin
y otros factores incrementaron la tasa de malnutricin y
deciencia de protenas. La deciencia de protena puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental.
La malnutricin proteico calrica afecta a 500 millones
de personas y ms de 10 millones anualmente[cita requerida] .
En casos severos el nmero de clulas blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida drsticamente la
habilidad de los leucocitos de combatir una infeccin.

Prdida de densidad sea; la fragilidad de los huesos se debe a que el calcio y la glutamina se ltran de
los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de cidos a partir de la dieta.
Este efecto no est presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales [los cereales son cidos como las protenas; las grasas son
neutrales]) es alto.

En tales casos, el consumo de protenas es anablico para el hueso. Algunos investigadores[quin?] piensan que
un consumo excesivo de protenas produce un incremento forzado en la excrecin del calcio. Si hay consumo
excesivo de protenas, se piensa que un consumo regular de calcio sera capaz de estabilizar, o inclusive incrementar, la captacin de calcio por el intestino delgaDeciencia de protenas en pases desarrollados La
do[cita requerida] , lo cual sera ms benecioso en mujeres
deciencia de protenas es rara en pases desarrollados
mayores[cita requerida] .
pero un pequeo nmero de personas tiene dicultad para
obtener suciente protena debido a la pobreza. La de- Las protenas son frecuentemente causa de alergias y
ciencia de protena tambin puede ocurrir en pases desa- reacciones alrgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porrrollados en personas que estn haciendo dieta para per- que la estructura de cada forma de protena es ligeramender peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una te diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta
dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperndose a partir del sistema inmune, mientras que otras permanede ciruga, trauma o enfermedades pueden tener dcit cen perfectamente seguras. Muchas personas son alrgiproteico si no incrementan su consumo para soportar el cas a la casena (la protena en la leche), al gluten (la proincremento en sus necesidades. Una deciencia tambin tena en el trigo) y otros granos, a la protena particular
puede ocurrir si la protena consumida por una persona encontrada en el man o aquellas encontradas en mariscos
est incompleta y falla en proveer todos los aminocidos y otras comidas marinas.
esenciales.
Es extremadamente inusual que una misma persona reac-

10.5

Exceso de consumo de protenas

Como el organismo es incapaz de almacenar las protenas, el exceso de protenas es digerido y convertido en
azcares o cidos grasos. El hgado retira el nitrgeno de
los aminocidos, una manera de que stos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrgeno es incorporado
en la urea, la sustancia que es excretada por los riones.
Estos rganos normalmente pueden lidiar con cualquier
sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, una
disminucin en la protena frecuentemente ser prescrita.

cione adversamente a ms de dos tipos diferentes de protenas, debido a la diversidad entre los tipos de protenas
o aminocidos. Aparte de eso, las protenas ayudan a la
formacin de la masa muscular.

10.6 Anlisis de protenas en alimentos

Las protenas en los alimentos, es un parmetro de importancia desde el punto de vista econmico y de la calidad y cualidades organolpticas y nutricionales. Debido
a ello su medicin est incluida dentro del Anlisis Qumico Proximal de los alimentos (en el cual se mide prinEl exceso en el consumo de protenas tambin puede cau- cipalmente el contenido de humedad, grasa, protena y
sar la prdida de calcio corporal, lo cual puede conducir cenizas).[14]

11

El clsico ensayo para medir concentracin de protenas

en alimentos es el mtodo de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrgeno total en una muestra. El nico componente de la mayora de los alimentos que contiene nitrgeno son las protenas (las grasas, los carbohidratos y la
bra diettica no contienen nitrgeno). Si la cantidad de
nitrgeno es multiplicada por un factor dependiente del
tipo de protena esperada en el alimento, la cantidad total
de protenas puede ser determinada. En las etiquetas de
los alimentos, la protena es expresada como el nitrgeno
multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrgeno
promedio de las protenas es de aproximadamente 16 %.
El mtodo de Kjeldahl es usado porque es el mtodo que
la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.

10.7

Digestin de protenas

La digestin de las protenas se inicia tpicamente en el

estmago, cuando el pepsingeno es convertido a pepsina
por la accin del cido clorhdrico, y contina por la accin de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las
protenas de la dieta son degradadas a pptidos cada vez
ms pequeos, y stos hasta aminocidos y sus derivados,
que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorcin de los aminocidos individuales es altamente dependiente de la fuente de protenas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminocidos en humanos diere entre la protena de la soja y la protena de la
leche[15] y entre protenas de la leche individuales, como
beta-lactoglobulina y casena.[16] Para las protenas de la
leche, aproximadamente el 50 % de la protena ingerida
se absorbe en el estmago o el yeyuno, y el 90 % se ha
absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el
leon.[17]
Adems de su rol en la sntesis de protenas, los aminocidos tambin son una importante fuente nutricional de
nitrgeno. Las protenas, al igual que los carbohidratos,
contienen cuatro kilocaloras por gramo, mientras que los
lpidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal.
Los aminocidos pueden ser convertidos en glucosa a travs de un proceso llamado gluconeognesis.

11

Cronologa del estudio de las

protenas[18]

En 1838, el nombre Protena(del griego proteios,

primero) fue sugerido por Jns Jacob Berzelius
para la sustancia compleja rica en nitrgeno hallada en las clulas de todos los animales y vegetales.

CRONOLOGA DEL ESTUDIO DE LAS PROTENAS[18]

1894 Hermann Emil Fischer propone una analoga
llave y cerradura para las interacciones enzimasustrato.
1897, Buchner y Buchner demostraron que los extractos exentos de clulas de levadura pueden fermentar la sacarosa para formar dixido de carbono y etanol, por lo tanto sentaron las bases de la
enzimologa.
1926 James Batcheller Sumner cristaliz ureasa en
forma pura, y demostr que las protenas pueden tener actividad cataltica de enzimas. Svedberg desarroll la primera centrifugadora analtica y la utiliz
para calcular el peso molecular de la hemoglobina.
1933 Arne Wilhelm Kaurin Tiselius introdujo la
electroforesis para separar a las protenas en solucin.
1934 Bernal y Crowfoot prepararon los primeros patrones detallados de una protena por difraccin de
rayos X, obteniendo a partir de cristales de la enzima pepsina.
1942 Archer John Porter Martin y Richard L. M.
Synge desarrollaron la cromatografa, una tcnica
que ahora se utiliza para separar protenas.
1951 Linus Carl Pauling Y Robert Corey propusieron la estructura de una conformacin helicoidal de
una cadena de aminocidos-la hlice -y la estructura de la lmina , las cuales fueron halladas posteriormente en muchas protenas.
1955 Frederick Sanger determina por primera vez la
secuencia de aminocidos de una protena (insulina).
1956 Vernon Ingram produjo la primera huella proteica y demostr que la diferencia entre la hemoglobina de la anemia falciforme y la hemoglobina
normal se debe al cambio de un solo aminocido.
1960 John Kendrew describi la primera estructura tridimensional detallada de una protena (la
mioglobina del esperma de la ballena) con una resolucin de 0,2 nm, y Perutz propuso una estructura
de resolucin mucho ms baja para la hemoglobina.
1963 Monod, Jacob y Changeux reconocieron que
muchas enzimas se regulan por medio de cambios
alostricos en su conformacin.
1969 Levinthal propone la pardoja sobre el plegamiento que se conoce con su nombre, Paradoja de
Levinthal.

1819-1904 se descubren la mayor parte de los 20

aminocidos comunes en las protenas.

1972 Christian B. Annsen recibe el Nobel de Qumica por sus trabajos con la ribonucleasa, lo que le
llev a proponer su famosa hiptesis sobre el plegamiento.

1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza por primera vez

y pone nombre a la hemoglobina.

1995 Marc R. Wilkins acu el trmino (Proteoma)

a la totalidad de protenas presentes en una clula.

12

Vase tambin

Acuaporina
Aminocido
Biosntesis proteica
Biuret
Catepsina
Citocina
Cdigo gentico
Cucumisina
Holoprotena
Protena completa
Protena conjugada
Protena G
Proteasoma
Protemica
Receptor intracelular
Timina
Traduccin (gentica)
Valor biolgico

13

Referencias

[1] Real Academia Espaola (2014). protena. Diccionario

de la lengua espaola (23. edicin). Madrid: Espasa.
[2] Real Academia Espaola (2014). prtido. Diccionario
de la lengua espaola (23. edicin). Madrid: Espasa.
[3] Garca, Toms (2010). El Pequeo Larousse Ilustrado
2010 (Decimosexta edicin). Mxico: Larousse. p. 1824.
ISBN 978-607-4-00139-6. Consultado el 20 de octubre
de 2011. Protena.
[4] Dobson CM. Pain RH, ed. Mechanisms of Protein Folding.
Oxford University Press. pp. 1-28. ISBN 0-19-963789-X.
[5] Arboledas Brihuega, David (2011). El postulado de
Annsen y la paradoja de Levinthal y siguientes. Jerarqua estructural de las protenas. Alicante, Espaa:
Editorial Club Universitario. pp. 99 en adelante. ISBN
9788499484556. Consultado el 1 de julio de 2016.
[6] Fulton, A; Isaacs W (1991). Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis.
BioEssays 13 (4): 157-61. doi:10.1002/bies.950130403.
PMID 1859393.

[7] Bruckdorfer, T; Marder O, Albericio F (2004). From

production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future. Current Pharmaceutical Biotechnology 5 (1): 29-43.
doi:10.2174/1389201043489620. PMID 14965208.
[8] Schwarzer, D; Cole P (2005). Protein semisynthesis
and expressed protein ligation: chasing a proteins tail.
Current Opinions in Chemical Biology 9 (6): 561-69.
doi:10.1016/j.cbpa.2005.09.018. PMID 16226484.
[9] Kent, SB (2009). Total chemical synthesis of proteins. Chemical Society Reviews 38 (2): 338-51.
doi:10.1039/b700141j. PMID 19169452.
[10]
[11] Molecular cell biology, Lodish H., Berk A., Matsudaira
P., Kaiser C., Krieger M., Scott M., Zipursky S., Darnell
J.(2004) 5 Edicin.RR Donelley & Sons Company. 5972 pp.
[12] Jimeno, Antonio; Ballesteros, Manuel; Ugedo, Luis. Biologa. Fuenlabrada: Santillana, 1997. ISBN 978-84-2948385-7
[13] Berk y Braverman. Introduccin a la Bioqumica de los
Alimentos. (1980) Ed. El Manual Moderno. Mxico
[14] Manual de tecnicas para laboratorio de nutricion de peces y crustaceos.... Deposito de documentos de la FAO.
Consultado el 6 de septiembre de 2014.
[15] Gaudichon C, Bos C, Morens C, Petzke KJ, Mariotti F,
Everwand J, Benamouzig R, Dare S, Tome D, Metges CC.
(2002). Ileal losses of nitrogen and amino acids in humans
and their importance to the assessment of amino acid requirements. Gastroenterology 123(1):50-9.
[16] Mahe S, Roos N, Benamouzig R, Davin L, Luengo C, Gagnon L, Gausseunrges N, Rautureau J, Tome
D. (1996). Gastrojejunal kinetics and the digestion of
15Nbeta-lactoglobulin and casein in humans: the inuence of the nature and quantity of the protein. Am J Clin
Nutr 63(4):546-52.
[17] Mahe S, Marteau P, Huneau JF, Thuillier F, Tome D.
(1994). Intestinal nitrogen and electrolyte movements
following fermented milk ingestion in man. Br J Nutr
71(2):169-80.
[18] Alberts, Bray, Hopkin, Johnson, Lewis, Ra, Roberts,
Walter. Introduccin a la Biologa Celular. Segunda
Edicin

14 Bibliografa
Kerstetter, J. E., O'Brien, K. O., Caseria, D.M, Wall,
D. E. & Insogna, K. L (2005) The impact of dietary
protein on calcium absorption and kinetic measures
of bone turnover in women. J Clin Endocrinol Metab
(2005) Vol. 90, p. 26-31.
Rodrguez, Faride. La estructura de las protenas
(consultado el 24 de diciembre de 2007).

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15

15 ENLACES EXTERNOS

Enlaces externos

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Wikcionario tiene deniciones y otra informacin sobre protena.Wikcionario

El Diccionario de la Real Academia Espaola tiene

una denicin para protena.
Estructura qumica de las protenas, aminocidos,
pptidos, y polipptidos.
Lecturas sobre biomolculas (CBC, UBA, Argentina).
Informacin y noticias sobre las protenas y alimentos ricos en protenas.
Transparencias sobre protenas.
Informacin general sobre las protenas.

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16
16.1

Origen del texto y las imgenes, colaboradores y licencias

Texto

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