Marcos Carpio Pineda

1. La hidrlisis de la sacarosa: Sacarosa + H2O Glucosa + Fructosa

Transcurre de la siguiente manera:
Tiempo (min)
0
30
60
90
130
180

[Sacarosa] (M)
0.5011
0.4511
0.4038
0.3626
0.3148
0.2674

Determinar la constante de primer orden y la vida media de la reaccin.

Por qu esta reaccin bimolecular sigue una ley de velocidad de primer
orden? Cunto tardar en hidrolizarse el 99% de la sacarosa presente
inicialmente? Cunto tardara si la cantidad de sacarosa presente fuera
el doble de la dada en la tabla?
0.6
0.5
0.4
0.3

[Sacarosa] (M) 0.2

0.1
0
30
0

90
60

150
120
180

Tiempo [min]

n=1

dS
=kS
dt
dS
=kdt
S
S

=k dt
dS
S S
t
o

ln Sln S o=kt
ln S=ln S okt

Marcos Carpio Pineda

Tiempo (min)
0
30
60
90
130
180

Ln [Sacarosa] (M)
-0,6909
-0,7961
-0,9068
-1,0145
-1,1558
-1,3190
0.0000
30

-0.2000

60

90
150
120 180

-0.4000

ln[Sacarosa] (M)

-0.6000
f(x) = - 0x - 0.69

-0.8000
-1.0000
-1.2000
-1.4000

Tiempo [min]

Ecuacin

y=0,0035 x0,6939
ln S o=0,6939 M
k =0,0035 M /min
ln S=0,69390,0035 t

Tiempo de vida medio

t 1 /2 S=
S=

So
2

0,5011 M
=0,2505 M
2

ln S=0,69390,0035 t
ln 0,2505=0,69390,0035 t
t=197,26 min

Marcos Carpio Pineda

La reaccin se considera de primer orden porque el volumen de agua es
tan grande que nunca se agota y el nico sustrato que parece
interactuar en la reaccin es la sacarosa.
Hidorlizar el 99% de la sacarosa

S=0,01S o
S=0,010,5011 M =0,005011 M
ln S=0,69390,0035 t
ln 0,005011=0,69390,0035 t
t=1317,8,26 min=21,9 h
Si fuera el doble de la concentracin
El tiempo de reaccin sera mucho menos, pues ahora, consumiendo el
99% del sustrato, nos quedaramos con 0,01022 M, lo cual se consume
en 198 min. Sin embargo, no se debe confundir con la cintica de una
reaccin que es independiente de la concentracin de sustrato y por
tanto, se obtiene la misma ecuacin que la describe.
Tiempo
(min)

[2*Sacaros
a](M)

0
30
60
90
130
180

1,0022
0,9022
0,8076
0,7252
0,6296
0,5348

ln[2*Saca
rosa] (M)

0,0022
-0,1029
-0,2137
-0,3213
-0,4627
-0,6259

f(x) = - 0x - 0.69

2. Por qu factor se acelerar una reaccin a 25C si un catalizador reduce

la energa libre de su complejo activado en 1kJ/mol;

Marcos Carpio Pineda

Y si fuese en 10 kJ/mol?

Se puede definir la energa libre estndar de una reaccin como:

Go =2,3 RT log K
T =298 K
kJ
R=8,3103
Kmol
Go =2,3298 K8,3103

kJ
log K
Kmol

Go =5,6882 kJ log K
o

K=10

G
5,6883

Go 1 kJ=5,6882 kJ log K '

K '=10

1 kJ G
5,6883

Go 10 kJ =5,6882 kJ log K ' '

K ' '=10

10kJ G
5,6883

Factor si se reduce la energa libre de Gibbs en 1Kj

o

1 kJ G
5,6883 kJ

1 kJ G

K ' 10
=
=10 5,6883 kJ 5,6883 kJ =10
G
K
10 5,6883 kJ

1 kJ G + G
5,6883kJ

=10

1 kJ
5,6883 kJ

=1,49

Factor si se reduce la energa libre de Gibbs en 10Kj

10 kJ G
5,6883kJ

K ' ' 10
=
=10
G
K
5,6883kJ
10
o

10 kJ G
G

5,6883kJ
5,6883 kJ

=10

10 kJ G + G
5,6883kJ

10 kJ

=10 5,6883kJ =57,28

3. En una reaccin de Michaelis-Menten, k 1=5x107M-1s-1, k-1= 2x104s-1 y k2=

4x102s-1. Calcular KS y KM para esta reaccin. La fijacin del sustrato
alanza el equilibrio o est en el estado estacionario?

4 1
k1
210 s
=
=4104 M
k 1 5107 M 1 s1
k +k 210 4 s1+ 4102 s1
k M = 1 2 =
=4,08104 M
7
1 1
k1
510 M s

k s=

Marcos Carpio Pineda

La fijacin del sustrato alcanza el estado estacionario puesto que

k s k M , por tanto K2 es muy pequeo y entonces la concentracin del
complejo [ES] permanece casi constante.
4. La siguiente tabla indica las velocidades a las que reacciona un sustrato
en presencia de una enzima obedeciendo el mecanismo de MichaelisMenten: 1) en ausencia de un inhibidor, 2) y 3) en presencia de una
concentracin 10mM, respectivamente, de cada uno de dos inhibidores.
Supngase que [E]T es la misma para todas las reacciones. Cul es la
velocidad mxima? Y las constantes.

[S] (mM)
1
2
5
10
20

(1) vo(M/s)
2.5
4.0
6.3
7.6
9.0

(2) vo(M/s)
1.17
2.10
4.00
5.70
7.20

Linealizacin de la ecuacin de Michaelis-Menten

v S
v o = mx
S +k M

1 S +k M
=
v o v mxS
kM
1
v mx
1
1
=
+
v o v mx
S

(3) vo(M/s)
0.77
1.25
2.00
2.50
2.86

Marcos Carpio Pineda

Caso (1)

1/S
1
0,5
0,2
0,1
0,05

1/vo
0,4000
0,2500
0,1587
0,1316
0,1111

(1)
0.5000
0.4000

f(x) = 0.3x + 0.1

0.3000

1/vo [s/M ]

0.2000
0.1000
0.0000

0.2 0.4 0.6 0.8

S [mM]

1
1
smM /M1
=
+ 0,3017
v o 10,1317 M /s
S
v mx =10,1317 M /s
kM
=0,3017 smM / M
v mx
k M =v mx0,3017 smM /M =10,1317 M / s0,3017 smM /M =3,0567 mM
Caso (2)

1/S

1/vo
1
0,8547

Marcos Carpio Pineda

0,5
0,2
0,1
0,05

0,4762
0,2500
0,1754
0,1389

(2)
1.0000
0.8000

f(x) = 0.75x + 0.1

0.6000

1/vo [s/M ]

0.4000
0.2000
0.0000

0.2 0.4 0.6 0.8

S [mM]

1
1
smM / M 1
=
+ 0,7541
v o 10 M / s
S
v mx =10 M /s
kM
=0,7541 smM / M
v mx
k M =v mx0,7541 smM /M =10 M /s0,7541 smM / M =7,541 mM
Caso (3)

1/S
1
0,5
0,2
0,1
0,05

1/vo
1,2987
0,8000
0,5000
0,4000
0,3497

(3)
1.4000
1.2000

f(x) = 1x + 0.3

1.0000
0.8000

1/vo [s/M ] 0.6000

0.4000
0.2000
0.0000

0.2 0.4 0.6 0.8

S [mM]

Marcos Carpio Pineda

1
1
smM / M1
=
+ 0,9989
v o 3,33 M /s
S
v mx =3,33 M /s
kM
=0,9989 smM /M
v mx
k M =v mx0,9989 smM /M=3,33 M /s0,9989 smM /M = 3,32 mM
5. La KM de una enzima tipo Michaelis-Menten para un sustrato es de
1.0x10-4M. A una concentracin de sustrato de 0.2M, vo= 43M/min para
una concentracin de enzima. No obstante, con una concentracin de
0.02M de sustrato, vo tiene el mismo valor. (a) Utilizando clculos
numricos, mostrar que esta observacin es inexacta. (b) Cul es el
mejor intervalo de [S] para medir KM?

vo =

v mxS
S +k M

43 M /min=

v mx0,2 M

0,2 M +1,0 x 104 M

v mx =43,0215 M /min
v mxS
S +k M
43,0215 M /min0,02 M
vo =
=42,8074 M /min
4
0,02 M + 1,0 x 10 M
vo =

(a) La velocidad con una concentracin 0,02 M es 42,8074 M /min

diferente a
(b) Se mide entre cero y un dcimo de la velocidad mxima.