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INTRODUCCIN
Se conocen como prtidos un tipo de Principios Inmediatos Orgnicos compuestos por
carbono, oxgeno, hidrgeno y nitrgeno, aunque, en su composicin, tambin puede aparecer
azufre y, en menor porcentaje, fsforo, hierro, cobre, magnesio, iodo etc. Segn su
composicin se clasifican en dos grandes grupos: Holoprotenas y Heteroprotenas.
Holoprotenas. Son protenas constituidas nicamente por aminocidos.
Heteroprotenas. Son protenas en las que, adems de aminocidos, aparecen otro
tipo de molculas, que pueden ser glcidos, lpidos etc.
1.- AMINOCIDOS
Son compuestos orgnicos, en cuya composicin aparecen, simultneamente, un
grupo funcional carboxilo (-COOH) y otro amino (-NH2). El grupo amino, puede localizarse en el
tomo de carbono nmero 1, 2, 3, 4, etc. de una cadena hidrocarbonada, contados a partir del
grupo carboxilo. Segn donde se localice, el aminocido resultante ser , , , , etc. (figura
4.1).
4
- CH - CH - CH - CH - COOH
I
I
I
I
Los aminocidos con inters biolgico son los -aminocidos y, por tanto, son aquellos
que llevan el grupo amino y el carboxilo sustituidos en el tomo de carbono . Por esta razn,
todos los aminocidos responden a una frmula general (figura 4.2).
NH2 - CH COOH
I
R
Protenas
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d) Aminocidos con radicales polares, pero sin carga. Su radical posee grupos
hidrfilos que permiten formar enlaces de hidrgeno con molculas polares, debido a lo cual
son muy solubles en agua. Son glicina, serina, treonina, cistena, tirosina, asparagina y
glutamina (figura 4.6).
Alanina
(Ala; A)
Valina
(Val; V)
Leucina
(Leu; L)
Isoleucina
(Ile; I)
Metionina
(Met, M)
Prolina
(Pro, P)
Fenilalanina
(Phe, F)
Triptfano
(Trp, W)
Figura 4.3.- Aminocidos no polares. Entre parntesis se indican la abreviatura de tres letras y la abreviatura de una
sola letra de cada uno de ellos. Los radicales siempre estn dirigidos hacia abajo.
cido asprtico
(Asp; D)
cido glutmico
(Glu; E)
Protenas
Histidina
(His; H)
Lisina
(Lys, K)
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Arginina
(Arg; R)
Glicocola (Gly; G)
Asparagina (Asn; N)
Serina (Ser; S)
Treonina (Thr; T)
Glutamina (Gln; Q)
Tirosina (Tyr; Y)
Cistena (Cys; C)
Protenas
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COOH
I
H2N C H
I
R
Forma L
COOH
I
H C NH2
I
R
Forma D
Forma L
Forma D
Protenas
NH2 - CH - COOH
I
R
H2O
OH
69
+ NH3 - CH - COO
I
R
+ H
R
R
Resto amino terminal
Figura 4.11.- Reaccin de formacin del enlace peptdico. El enlace lo forman los tomos que figuran dentro del
corchete.
70
Protenas
b) Este tipo de enlace presenta una gran rigidez que no le permite movimientos
de rotacin entre los tomos que participan en l. Los sustituyentes de esos tomos se van
a disponer en un mismo plano para evitar interacciones entre ellos. Los enlaces entre carbono
carboxilo y carbono o entre carbono y nitrgeno son ms dbiles y si tienen capacidad de
rotacin
c) Consecuencia de esto es que los aminocidos, al unirse mediante enlaces
peptdicos, originan pptidos cuya estructura es la de un armazn, constituido por la
alternancia de nitrgeno, carbono carboxilo y carbono , que se repite, adoptando una
disposicin en zig-zag en el espacio. Los sustituyentes de esos tomos se disponen
alternativamente hacia uno u otro lado del plano donde ellos estn situados.
En la figura 4.12, se representa la disposicin en el espacio de un tripptido y sobre ella
se indican los ngulos aproximados.
Los tomos que participan en el enlace peptdico (en el recuadro azul de la figura 4.12),
estn situados en un mismo plano, plano que no puede doblarse. Si el plano se mueve lo harn
al unsono todos los tomos situados dentro de l.
En la zona del enlace peptdico en que se sita el tomo de oxgeno, debido a la alta
electronegatividad de este, se crea un gradiente negativo, y en la zona donde se sita el
hidrgeno se crea un gradiente positivo. Estos gradientes sern fundamentales para que se
pueda estabilizar la estructura secundaria de las protenas.
Cuando se unen dos aminocidos mediante enlace peptdico se forma un dipptido,
cuando se unen tres un tripptido, cuando son ms de diez un polipptido y si son ms de cien
una protena. Podemos decir que las protenas son macromolculas constituidas por una o ms
cadenas polipeptdicas.
Existen pptidos naturales, como algunas vitaminas (cido flico y cido pantotnico),
algunas hormonas (insulina y oxitocina), algunos antibiticos como las penicilinas y algunos
alcaloides como la faloidina (de la Amanita phaloides).
Protenas
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Figura 4.13.- Estructura primaria de las protenas. A. Frmula. B. Modelo de bolas y varillas. Los colores indican:
Negro=C; azul=N; rojo=O; gris=H y amarillo=S.
72
Protenas
b) En segundo lugar se produce una rotacin de 180 alrededor de un eje que se sita
por encima de la parte central del plano. Este movimiento coloca dicho plano en posicin
invertida y ms elevado con respecto al plano anterior (figura 4.14.B y C).
En realidad los dos movimientos son simultneos. La repeticin de estos giros origina
la denominada estructura en -hlice. La consecuencia de estos movimientos es que todos los
tomos de oxgeno de los distintos enlaces peptdicos quedan orientados en el mismo sentido
mientras que los tomos de hidrgeno de los distintos enlaces peptdicos se orientan en
sentido contrario, esto va a permitir la formacin de enlaces de hidrgeno entre el tomo de
oxgeno de un plano y el de hidrgeno de otro plano de la vuelta de hlice inferior. Dichos
enlaces de hidrgeno son los que van a dar estabilidad a la estructura. Si esos enlaces se
rompen la estructura se desorganiza. Los radicales se disponen situados hacia el exterior de la
estructura en -hlice con lo que se evitan las posibles interacciones de los distintos
aminocidos. Se ha comprobado que en cada vuelta de esa estructura helicoidal hay 3,6
aminocidos y que el paso de vuelta tiene un longitud de 54 .
Figura 4.14.- Formacin de la estructura en -hlice. A, B y C. Rotaciones de los aminocidos para formar la -hlice.
D. Esquema de la estructura en -hlice.
Protenas
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Figura 4.15.- Estructura secundaria en u hoja plegada. A. Una sola cadena en estructura . B. Enlaces de
hidrgeno entre aminocidos de distintos tramos de la cadena.
Figura 4.16.- Las dos posibles disposiciones de la lmina plegada al replegarse en el espacio, entre los distintos
tramos se formarn enlaces de hidrgeno.
Protenas
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Presentan este tipo de estructura algunas protenas entre las que se puede citar la
fibrona de la seda.
3.2.3.- Hlice de colgeno
Existe un tercer tipo de estructura
secundaria que es la denominada hlice
de colgeno. Recibe este nombre por ser
caracterstica de esta protena (el colgeno
es una protena propia de los tejidos
conjuntivos, cartilaginosos y seos).
Esta estructura es debida a que el
colgeno presenta, en su composicin, un
nmero elevado de restos de glicocola,
prolina e hidroxiprolina. Los dos ltimos
tienen unos radicales complejos que impide
que se pueda formar una estructura en hlice, por lo que aparece una hlice ms
extendida, pero no tanto como la de la
estructura en , que se va a llamar hlice
de colgeno. La estabilidad de esta
estructura se consigue cuando tres hlices
de colgeno se unen para construir una
superhlice, asociacin que es posible por
la abundancia de glicocola, la cual debido
a su pequeo radical (un tomo de
hidrgeno) permite que se asocien tres
cadenas polipeptdicas constituyendo la
superhlice (figura 4.17). Ninguna otra
protena presenta estructura semejante.
Protenas
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Figura 4.18.- Estructura terciaria de las protenas. Conformacin globular de la mioglobina. Los tramos rectos
presentan estructura en -hlice y los codos estructura en o de hoja plegada.
Figura 4.19.- Tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria de las protenas: A. Puente disulfuro entre
dos molculas de cistena. B. Enlace de hidrgeno. C. Interaccin inica. D. Fuerzas de Van der Waals. E. Interaccin
hidrofbica.
Protenas
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Figura 4.19.- Estructura cuaternaria de la hemoglobina. Los recuadros rojos son los grupos hemo.
Protenas
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estructura mientras que los polares quedan en el exterior, son los radicales de estos ltimos los
que pueden establecer enlaces de hidrgeno con las molculas de agua y, de esta manera, la
protena queda cubierta de una capa de molculas de agua que impiden que se pueda unir con
otras molculas proteicas ya que si as lo hiciera precipitara. Es un fenmeno tpico de
solvatacin.
Las protenas filamentosas no son solubles debido a su estructura alargada, ya que no
se recubren totalmente de agua y sus molculas pueden reaccionar entre s precipitando.
4.2.- Desnaturalizacin
Es un proceso que sufren las protenas cuando se les somete a alteraciones del pH, a
variaciones de temperatura, a cambios de concentracin o a agitacin molecular. Con la
desnaturalizacin se altera la estructura terciaria de la protena de forma que los enlaces que
mantenan la configuracin globular se rompen, adoptando la protena una configuracin
filamentosa, por lo que desaparece su solubilidad. La desnaturalizacin no afecta en ningn
caso a los enlaces peptdicos y puede darse el caso de que, al recuperarse las condiciones
originales, la protena se renaturalice. Un ejemplo de desnaturalizacin es el de la leche que se
corta debido a la casena.
Al alterarse la conformacin de la protena se van a alterar los centros activos de esta,
por lo que la desnaturalizacin afecta siempre a la funcionalidad de dicha protena, de
hecho se puede afirmar que la desnaturalizacin proteica no es mas que una prdida de su
capacidad funcional a consecuencia de un cambio producido en su conformacin
terciaria. En el caso de las enzimas la desnaturalizacin conlleva una prdida de sus
propiedades catalizadoras.
4.3.- Especificidad
Las protenas presentan sectores estables y variables, en estos ltimos puede ocurrir
que uno o varios aminocidos sean sustituidos por otros sin que se altere la funcionalidad de la
molcula proteica. Esto ha originado, a lo largo del proceso evolutivo, una gran variabilidad de
molculas proteicas, lo que permite que cada especie tenga unas protenas propias, incluso se
da el hecho de que en individuos de la misma especie se observa distinta composicin de sus
protenas. Las diferencias entre las protenas homlogas sern tanto mayores cuanto ms
alejadas evolutivamente sean las especies que las presentan y viceversa. En la figura 4.20 se
muestran las diferencias entre molculas de insulina de distintas especies.
Aminocidos
Especies
A8
A9
A 10
B 30
Hombre
Thr
Ser
Ile
Thr
Cerdo
Thr
Ser
Ile
Ala
Caballo
Thr
Gly
Ile
Ala
Carnero
Ala
Gly
Val
Ala
Vaca
Ala
Ser
Val
Ala
Pollo
His
Asn
Thr
Ala
Figura 4.20.- Esquema de una molcula de insulina con sus dos cadenas A y B y diferencias entre distintas especies
respecto a los aminocidos marcados en rojo. El resto son iguales.
Protenas
78
PM aprox.
(en miles)
Protaminas
Bsicas,
calor.
Histonas
10 a 20
Bsicas.
Prolaminas
<40
Albminas
30 a 100
Globulinas
100 a 1000
Caractersticas
no
coagulan
Ejemplos de localizacin
por Asociadas al ADN en los
espermatozoides.
Asociadas al ADN en el
ncleo de las clulas.
Solubles
en
disoluciones Anticuerpos.
salinas, algunas en agua.
5.2.- Filamentosas
Son insolubles tanto en agua como en disoluciones polares. Las principales se
muestran en la tabla de la figura 4.22.
HOLOPROTENAS FILAMENTOSAS
Tipo
Caractersticas
Ejemplos de localizacin
Colgenos
Queratinas
Ricas en Cistena
Formaciones epidrmicas
como cabello, uas, lana,
etc.
Elastinas
Tendones,
sanguneos.
Fibrona
Resistencia mecnica.
Seda.
vasos
Protenas
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HETEROPROTENAS
Hemoglobina
Porfirnicas
Cromoprotenas
Hemocianina
No porfirnicas
Glucoprotenas
Lipoprotenas
Fosfoprotenas
Nucleoprotenas
Mioglobina
Hemeritrina
6.1.- Cromoprotenas
Se caracterizan por poseer un grupo prosttico que es una sustancia coloreada, por
esto tambin se les llama pigmentos.
6.1.1.- Porfirnicas
Se caracterizan porque su grupo prosttico es un anillo tetrapirrlico denominado
porfirina. Dicho grupo prosttico est formado por cuatro anillos de pirrol que se unen entre s
por medio de puentes metilnicos, lo que origina una estructura cerrada. A los tomos de
nitrgeno de los pirroles se une un catin metlico que ocupa el centro de la estructura
porfirnica y que le da estabilidad. Dependiendo del ion que ocupe su ncleo se forman
2+
2+
distintas molculas como Hemoglobina y mioglobina llevan Fe ; la clorofila lleva Mg (no es
2+
3+
protena); los citocromos tambin contienen hierro que puede pasar de Fe a Fe y viceversa,
se utilizan en reacciones de oxido-reduccin de procesos metablicos importantes (respiracin
aerobia y la fase luminosa de la fotosntesis); las peroxidasas o las catalasas enzimas que
2+
tambin llevan hierro o la vitamina B12 que lleva Co , etc.
Protenas
80
6.1.2.- No porfirnicas.
Son pigmentos de tipo respiratorio. Entre ellas debemos citar la hemocianina,
pigmento respiratorio de los crustceos y moluscos en cuya estructura aparece cobre, y la
hemeritrina, pigmento respiratorio de los anlidos marinos o poliquetos en cuya estructura
aparece hierro. Tambin hay que citar a la rodopsina, presente en las clulas de la retina e
imprescindible para la visin ya que es la molcula que capta la luz.
6.2.- Glucoprotenas
Constituyen un grupo de protenas que se caracterizan porque su grupo prosttico
contiene molculas de glcidos (glucosa, galactosa, etc). La unin entre la porcin glucdica y
la proteica se hace por un enlace covalente.
A este grupo pertenecen molculas interesantes por su funcionalidad dentro de nuestro
organismo como son hormonas, FSH (hormona folculo estimulante), TSH (hormona
estimulante del tiroides) y LH (hormona luteizante).
Una caracterstica de las glucoprotenas es que la porcin glucdica suele presentar
gran heterogeneidad, lo que implica cierta variedad entre los individuos, por ejemplo los grupos
sanguneos son debidos a glucoprotenas de membranas de los eritrocitos.
6.3.- Lipoprotenas
Son molculas cuyo grupo prosttico est constituido por cidos grasos, suelen
aparecer en las membranas plasmticas de las clulas. Un grupo de lipoprotenas sanguneas
se encargan del transporte de lpidos desde el intestino, lugar de absorcin, hasta los
diferentes tejidos.
6.4-.Fosfoprotenas
El grupo prosttico es el fosfrico (H3PO4). Citaremos la casena de la leche.
6.5.- Nucleoprotenas
El grupo prosttico es un cido nucleico. Las asociaciones de protenas bsicas con el
ADN pertenecen a este tipo.
7.- FUNCIONES DE LA PROTENAS
Las principales funciones que de las protenas se recogen en la tabla de la figura 4.24.
FUNCIONES DE LAS PROTENAS
FUNCIN
EJEMPLOS
Estructural
Transporte de sustancias
Enzimtica
Hormonal
Defensa
Inmunoglobulinas.
Contractibilidad
Actina y miosina.
Reserva
__________________________________
Protenas
81
82
Protenas
6.- Defina qu son los aminocidos [025], escriba su frmula general [025] y clasifquelos en
funcin de sus radicales [05]. Describa el enlace peptdico como caracterstico de la estructura
de las protenas [05]. (2002, 2004, 2010). En el ao 2004 se modifican las puntuaciones
parciales, puntundose [04], [04], [06] y [06] respectivamente. En el ao 2010 se
modifican las puntuaciones parciales y formulndose la pregunta de la siguiente
manera: Defina qu son los aminocidos [04], escriba su frmula general [03] y clasifquelos
en funcin de sus radicales [06]. Describa el enlace peptdico como caracterstico de la
estructura de las protenas [03]. Cite cuatro funciones de las protenas [04].
7.- Explique brevemente la funcin estructural, cataltica, transportadora y de reconocimiento
celular de las protenas [2]. (2004).
8.- La -queratina es una protena presente en la piel de mamferos y en sus derivados como
uas y pelos, siendo responsable en gran medida de los rizos naturales del cabello. Los
moldeados son tratamientos capilares que modifican el aspecto natural del cabello haciendo
desaparecer rizos naturales y provocando la aparicin de otros supuestamente ms estticos.
Explique razonadamente la probable actuacin de los moldeadores sobre las -queratinas
capilares [1]. (2005).
9.- Cite cuatro de las funciones ms relevantes de las protenas [04] y explique dos de ellas
[12], ilustrando cada explicacin con un ejemplo [04]. (2005)
10.- Explique en qu consiste la desnaturalizacin proteica [05]. Indique qu tipos de enlaces
se conservan y cules se ven afectados [05]. Qu factores provocan la desnaturalizacin?
[05]. (2002, 2005). En 2005 se modifican las puntuaciones parciales, siendo estas [06],
[07] y [07] respectivamente.
11.- Describa la estructura terciaria [075] y cuaternaria [075] de las protenas haciendo
especial hincapi en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan. (2003, 2006). En 2006
valora el total de la pregunta con [2].
12.- A la vista de la imagen adjunta, responda las siguientes cuestiones:
Protenas
83
84
Protenas
a).- Qu representa la figura en su conjunto? [02]. Indique el tipo de estructura sealado con
el nmero 1, el tipo de monmeros que la forman y el enlace que la caracteriza [04]. Nombre
las estructuras sealadas con los nmeros 2, 3, 4, y 5 [04].
b).- Describa los cambios fundamentales que ocurren desde 1 hasta 5 [07]. Cmo afectan los
cambios de pH y de temperatura a estas estructuras? [03]. (2008).
28.- Cuando se fre o cuece la clara de un huevo cambia su aspecto y consistencia. Proponga
una explicacin razonada para dichos cambios y justifique por qu se podran desencadenar
cambios semejantes con unas gotas de cido clorhdrico [1]. (2009).
29.- Describa los dos modelos ms comunes de la estructura secundaria de las protenas [1].
Describa la estructura terciaria de las protenas [05]. Explique dos enlaces dbiles que
intervengan en el mantenimiento de estas estructuras [05]. (2010).
30.- Defina protena [04] y nombre cinco de sus funciones biolgicas [05]. Describa la
estructura terciaria de una protena indicando dos enlaces o interacciones que la estabilizan
[05]. Explique en qu consiste la desnaturalizacin y renaturalizacin de las protenas [04].
Indique los enlaces que permanecen tras el proceso de desnaturalizacin [02]. (2011).
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