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- PROTENAS
Son biomolculas orgnicas formadas por la unin de muchos aminocidos.
AMINOCIDOS
Estructura de los aminocidos
Son compuestos orgnicos sencillos formados por C, H, O y N, algunos tambin por S.
al unirse muchos de ellos mediante enlace peptdico se forman
las protenas. Los aminocidos que forman las protenas se
llaman aminocidos proteicos o primarios y estn formados por
un carbono llamado carbono alfa (C) al que se une un grupo
carboxilo, un grupo amino y un radical que es distinto para cada
aminocido.
Existen 20 aminocidos proteicos con los que se forman todas las posibles protenas. Las
posibilidades son 20n, siendo n el nmero de aminocidos que tenga la protena. Existen muchos otros
aminocidos que no forman protenas y que aparecen libres o combinados con otras molculas orgnicas.
Propiedades de los aminocidos
Los aminocidos son solubles en agua,
slidos, incoloros y presentan todos menos la
glicina (o glicocola) el carbono asimtrico, por lo
que presentan estereoismeros D y L, y actividad
ptica. Por convenio, cuando el grupo amino est
a la derecha se dice que es el ismero D y cuando
est a la izquierda es el L.
Clasificacin de los aminocidos
Los aminocidos se clasifican en funcin de la polaridad de la cadena lateral (R) en:
- Aminocidos apolares: el radical R posee
grupos hidrfobos que interaccionan con otros grupos
hidrfobos mediante fuerzas de Van der Waals.
Pueden ser de dos tipos: apolares alifticos y apolares
aromticos.
Aminocidos apolares alifticos si R es de
naturaleza aliftica (lineal) y apolares aromticos si R
posee anillos aromticos (ciclos con dobles enlaces).
En los aminocidos polares con carga, los radicales R contienen grupos con carga.
Pueden ser aminocidos polares con carga cidos si el radical R contiene algn grupo
carboxilo que al ser un grupo cido, se encuentra ionizado (cargado) negativamente a pH
fisiolgico (pH neutro) y pueden ser polares con carga bsicos si el radical R aporta algn
grupo amino que al ser un grupo bsico, est cargado positivamente a pH neutro.
Aminocidos esenciales
Son aquellos aminocidos que no podemos fabricar en nuestro cuerpo, por lo tanto,
debemos ingerirlos en la dieta. Si no se ingieren en la dieta no se podrn fabricar las protenas que los
contienen. De los aminocidos proteicos, 8 son esenciales. Ejemplos metionina y lisina.
provoca que los elementos del enlace peptdico (O=C-N-H) se siten en un mismo plano.
Solamente tiene libertad de giro los carbonos alfa.
mientras que los grupos NH se orientan en el sentido contrario y los radicales de los
aminocidos quedan dirigidos hacia el exterior de la hlice y no intervienen en los enlaces.
- Hoja plegada beta: tambin se llama lamina beta, conformacin beta o lmina
plegada. La cadena polipeptdica se presenta con los aminocidos dispuestos en zig-zag y se
establecen uniones por puentes de H con tramos adyacentes de la misma cadena o de
cadenas diferentes.
-helice
Tanto la hlice como la lmina son estructuras muy estables, puesto que todos los
grupos NH y grupos -C=O de los enlaces peptdicos participan en los puentes de H.
Ejemplo de una protena que presenta estructuras en hlice alfa es la -queratina presente en el pelo,
uas, lana, pico (aves), pielde vertebrados y un ejemplo de protena con alta cantidad de lminas
beta es la fibrona de la seda (-queratina).
amida y si en el
cistena) se puede
Aquellas protenas que nicamente estn formadas por una cadena polipeptdica, su
actividad biolgica, es decir, su funcin depende de la estructura terciaria.
- Estructura cuaternaria: Formada por dos o ms estructuras terciarias. Estas cadenas
polipeptdicas tambin llamadas subunidad proteica, protmero o monmero, poseen
estructura terciaria cada una y se unen entre s usando los mismos tipos de enlaces dbiles
entre los radicales R de los aminocidos que aparecen en la estructura terciaria: atracciones
electrostticas, atracciones hidrofbicas, puentes de hidrgeno y en ocasiones tambin
enlaces fuertes como puentes disulfuro, por ejemplo la protena llamada anticuerpo est
formada por 4 cadenas polipeptdicas: 2 cadenas pesadas y 2 cadenas ligeras, unidas ellas
por puentes disulfuro. Otro ejemplo de estructura cuaternaria es la protena hemoglobina
formada por 4 cadenas polipeptdicas: dos cadenas alfa y dos cadenas beta.
ENLACES
DIBUJO
que aparece en tejidos sometidos a estiramientos como los pulmones, vasos sanguneos, la
dermis de la piel y la queratina que aparece en la piel, pelo, uas, lana
- Funcin enzimtica: las protenas que tienen accin biocatalizadora, es decir, que
aceleran la velocidad de las reacciones qumicas en los seres vivos, son enzimas. Se
conocen aproximadamente 3.000 enzimas, algunos ejemplos son la amilasa que digiere
almidn y glucgeno, la lipasa que digiere grasas, la lactasa que digiere la lactosa
- Funcin hormonal: muchas hormonas son protenas como la insulina, el glucagn, la
hormona del crecimiento y la tiroxina.
- Funcin defensiva: las inmunoglobulinas, tambin llamadas -globulinas (gamma
globulinas) son protenas conocidas con el nombre de anticuerpos, forman parte de nuestro
sistema inmunitario y se unen a determinadas sustancias extraas (antgenos). La trombina
y el fibringeno son protenas que intervienen en la coagulacin sangunea.
- Funcin contrctil: son protenas que permiten el movimiento o contraccin, son la
actina y miosina del msculo, la dineina en cilios y flagelos y la flagelina en el flagelo bacteriano.
cuerpo.
Elastina: esta protena posee una gran elasticidad que le permite recuperar su
forma tras la aplicacin de una fuerza, por lo que se encuentra en rganos
sometidos a deformaciones reversibles como
los pulmones, vasos sanguneos y la dermis
de la piel.
Queratina: la -queratina aparece formando
parte del cabello, la lana, la piel, uas... sus
cadenas polipeptdicas se disponen formando
una triple hlice. La -queratina de las fibras
de seda es la fibrona.
Miosina: es una protena muscular que
participa en la contraccin muscular.
Fibrina: interviene en la coagulacin
sangunea al unirse con las clulas
sanguneas formando una red o entramado
insoluble. Esta protena se obtiene a partir
del fibringeno, una protena sangunea
globular que se puede transformar en fibrina.
F
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Estructura tridimensional de
un citocromo: fjate en el
anillo tetrapirrlico o porfirina.
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