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TEMA 4.

- PROTENAS
Son biomolculas orgnicas formadas por la unin de muchos aminocidos.
AMINOCIDOS
Estructura de los aminocidos
Son compuestos orgnicos sencillos formados por C, H, O y N, algunos tambin por S.
al unirse muchos de ellos mediante enlace peptdico se forman
las protenas. Los aminocidos que forman las protenas se
llaman aminocidos proteicos o primarios y estn formados por
un carbono llamado carbono alfa (C) al que se une un grupo
carboxilo, un grupo amino y un radical que es distinto para cada
aminocido.
Existen 20 aminocidos proteicos con los que se forman todas las posibles protenas. Las
posibilidades son 20n, siendo n el nmero de aminocidos que tenga la protena. Existen muchos otros
aminocidos que no forman protenas y que aparecen libres o combinados con otras molculas orgnicas.
Propiedades de los aminocidos
Los aminocidos son solubles en agua,
slidos, incoloros y presentan todos menos la
glicina (o glicocola) el carbono asimtrico, por lo
que presentan estereoismeros D y L, y actividad
ptica. Por convenio, cuando el grupo amino est
a la derecha se dice que es el ismero D y cuando
est a la izquierda es el L.
Clasificacin de los aminocidos
Los aminocidos se clasifican en funcin de la polaridad de la cadena lateral (R) en:
- Aminocidos apolares: el radical R posee
grupos hidrfobos que interaccionan con otros grupos
hidrfobos mediante fuerzas de Van der Waals.
Pueden ser de dos tipos: apolares alifticos y apolares
aromticos.
Aminocidos apolares alifticos si R es de
naturaleza aliftica (lineal) y apolares aromticos si R
posee anillos aromticos (ciclos con dobles enlaces).

- Aminocidos polares: se dividen en polares sin carga o aminocidos polares neutros y


polares con carga. En los aminocidos polares sin carga, los radicales R no estn cargados
a pH fisiolgico y contiene grupos polares (como OH o -SH) capaces de formar puentes de H
con otros grupos polares o con el agua.

En los aminocidos polares con carga, los radicales R contienen grupos con carga.
Pueden ser aminocidos polares con carga cidos si el radical R contiene algn grupo
carboxilo que al ser un grupo cido, se encuentra ionizado (cargado) negativamente a pH
fisiolgico (pH neutro) y pueden ser polares con carga bsicos si el radical R aporta algn
grupo amino que al ser un grupo bsico, est cargado positivamente a pH neutro.

Carcter anftero de los aminocidos


Las sustancias anfteras son aquellas que se pueden comportar como cidos o como
bases, dependiendo de las condiciones del medio; a pH neutro los aminocidos tienen el
grupo carboxilo con carga negativa (al ser un grupo cido libera H+) y el grupo amino con carga
positiva (al ser una base coge un H+), pero a pH cido (hay muchos H+ en el medio) el grupo
carboxilo acta como una base al coger un protn (H+) neutralizando esa acidez y a pH
bsico (hay pocos H+ en el medio) el grupo amino acta como un cido, liberando un H +
neutralizando as el pH bsico.

En resumen, el carcter anftero de los aminocidos les permite actuar como un


tampn, regulando el pH, ya que en medios cidos se comportan como bases y en medios
bsicos se comportan como cidos. Para cada aminocido existe un valor de pH en el cul
la molcula no posee carga elctrica neta (igual nmero de cargas positivas que negativas),
es el llamado punto isoelctrico.

Aminocidos esenciales
Son aquellos aminocidos que no podemos fabricar en nuestro cuerpo, por lo tanto,
debemos ingerirlos en la dieta. Si no se ingieren en la dieta no se podrn fabricar las protenas que los
contienen. De los aminocidos proteicos, 8 son esenciales. Ejemplos metionina y lisina.

Por qu aparecen 9 aminocidos en la tabla si slo 8 son esenciales?

ENLACE PEPTDICO. PPTIDOS Y PROTENAS


Los aminocidos se unen mediante un enlace entre el grupo carboxilo de un aminocido
y el grupo amino del siguiente aminocido, con prdida de una molcula de agua, este
enlace amida que se forma recibe el nombre de enlace peptdico.

Al unirse 2 aminocidos se forma un dipptido, si se unen 3 se forma un tripptido, y


cuando se unen muchos aminocidos se forma un polipptido o cadena polipeptdica. Las
protenas son polipptidos, normalmente formadas por cientos o miles de aminocidos. La
mayora de las protenas estn formadas por una sola cadena polipeptdica, aunque hay
protenas formadas por varias cadenas polipeptdicas. Ejemplo: hemoglobina. Cuando son
pocos aminocidos se les puede llamar tambin oligopptido. En los pptidos, los
aminocidos se van uniendo alternando los radicales R, uno arriba y el siguiente abajo.
Siempre existir en los pptidos un extremo donde hay un grupo amino libre y otro extremo
donde hay un grupo carboxilo libre, llamndose extremo amino terminal y extremo
carboxilo terminal, respectivamente.
El
de
en
imagen superior, lo que

enlace peptdico tiene carcter


doble enlace como se observa
el equilibrio qumico de la
impide girar libremente. Esto

provoca que los elementos del enlace peptdico (O=C-N-H) se siten en un mismo plano.
Solamente tiene libertad de giro los carbonos alfa.

NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS


En la estructura tridimensional de las protenas, o lo que es lo mismo, en su disposicin
en el espacio, se pueden describir hasta 4 niveles de organizacin distinto y de complejidad
creciente, cada uno de los cules se forma a partir del anterior. Son:

- Estructura primaria: es la secuencia lineal de aminocidos que la integra, es decir,


indica los aminocidos que forman la protena y el orden en que se encuentran unidos. No
existe en realidad esta estructura, ya que conforme se van uniendo los aminocidos en el

ribosoma, ya van adquiriendo una estructura tridimensional y no lineal. La estructura


primaria solamente es usada para el estudio de las protenas. Ejemplo: Met-Lys-His-Pro

- Estructura secundaria: a medida que se sintetiza la protena adopta una


conformacin espacial ms estable como consecuencia de la capacidad de giro que poseen
los carbonos alfa de los
aminocidos. La estabilidad del
plegamiento es debida a los
puentes de H que se establecen
entre los grupos C=O de un
enlace peptdico y el NH de
otro. Los modelos mas frecuentes
son la hlice alfa y la hoja
plegada beta.

- Hlice alfa: en este tipo de estructura secundaria, la cadena polipeptdica se va


girando en hlice dextrgira (gira hacia la derecha); esta hlice se mantiene estable gracias a
los puentes de hidrgeno entre el grupo NH de un enlace peptdico y el grupo C=O del
cuarto aminocido que le sigue. Esto implica la presencia de 3,6 aminocidos por cada vuelta completa.
Al formarse la hlice , todos los grupos C=O quedan orientados en la misma direccin,
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mientras que los grupos NH se orientan en el sentido contrario y los radicales de los
aminocidos quedan dirigidos hacia el exterior de la hlice y no intervienen en los enlaces.
- Hoja plegada beta: tambin se llama lamina beta, conformacin beta o lmina
plegada. La cadena polipeptdica se presenta con los aminocidos dispuestos en zig-zag y se
establecen uniones por puentes de H con tramos adyacentes de la misma cadena o de
cadenas diferentes.

-helice

Estos tramos adyacentes pueden discurrir en el mismo sentido (disposicin paralela) o


hacerlo en sentido contrario (disposicin antiparalela), quedando enfrentados unos
aminocidos con otros y unidos por puente de H entre el grupo NH de un enlace peptdico
y el grupo C=O de otro. Los radicales (R) se colocan alternativamente por encima y por
debajo de los planos en zig-zag de la lmina plegada.

Tanto la hlice como la lmina son estructuras muy estables, puesto que todos los
grupos NH y grupos -C=O de los enlaces peptdicos participan en los puentes de H.

Ejemplo de una protena que presenta estructuras en hlice alfa es la -queratina presente en el pelo,
uas, lana, pico (aves), pielde vertebrados y un ejemplo de protena con alta cantidad de lminas
beta es la fibrona de la seda (-queratina).

- Estructura terciaria: las estructuras secundarias sufren plegamientos debido a


enlaces que se forman entre los grupos R (radicales o cadenas laterales) de cada
aminocido, formando la estructura terciaria (los grupos C=O y NH de los enlaces
peptdicos, al formar la estructura secundaria, no intervienen en la estructura terciaria).
Estos enlaces entre los radicales R pueden ser: atracciones electrostticas entre los grupos R
polares con carga opuesta, puentes de H entre grupos polares sin carga, atracciones
hidrofbicas (fuerzas de Van der Waals) entre los grupos R apolares, entre el grupo NH3+ de un
radical de un aminocido bsico y el grupo COO- del radical de un aminocido cido se puede formar enlace

amida y si en el
cistena) se puede

grupo R de los aminocidos est presente el grupo SH (aminocidos de


formar entre ellos puentes disulfuro. El puente disulfuro se forma al unirse
dos grupos SH dando S-S- (se desprende H2). Este ltimo enlace es un enlace covalente, ms
fuerte y estable que los anteriores.

La estructura terciaria puede originar protenas globulares y filamentosas o fibrosas:


-Protenas globulares: la estructura secundaria se pliega sucesivamente originando una
protena esferoidal compacta. Son solubles en agua y presentan funciones variadas, como
por ejemplo funcin catalizadora (enzimas) o funcin transportadora. Los radicales de los
aminocidos apolares se disponen hacia el interior y los polares se localizan en el exterior,
permitiendo que estas protenas sean solubles en agua. Las protenas globulares suelen tener
varios tramos de helice , lmina y otras estructuras secundarias en diferentes
proporciones.
-Protenas filamentosas o fibrosas: su estructura terciaria tiene menos plegamientos.
Dan protenas alargadas porque sus cadenas
polipeptdicas se disponen en forma de hebras
alargadas, muy resistentes e insolubles en
agua y poseen funcin estructural, como por
ejemplo la queratina de la piel, pelo plumas
y el colgeno abundante en los tejidos
conectivos como hueso, cartlago, tendones
Fjate en las imgenes como en las clulas del
cabello hay muchsima queratina y que sta est
formada por 3 hlices alfa unidas entre ellas por
puentes disulfuro.

Aquellas protenas que nicamente estn formadas por una cadena polipeptdica, su
actividad biolgica, es decir, su funcin depende de la estructura terciaria.
- Estructura cuaternaria: Formada por dos o ms estructuras terciarias. Estas cadenas
polipeptdicas tambin llamadas subunidad proteica, protmero o monmero, poseen
estructura terciaria cada una y se unen entre s usando los mismos tipos de enlaces dbiles
entre los radicales R de los aminocidos que aparecen en la estructura terciaria: atracciones
electrostticas, atracciones hidrofbicas, puentes de hidrgeno y en ocasiones tambin
enlaces fuertes como puentes disulfuro, por ejemplo la protena llamada anticuerpo est
formada por 4 cadenas polipeptdicas: 2 cadenas pesadas y 2 cadenas ligeras, unidas ellas
por puentes disulfuro. Otro ejemplo de estructura cuaternaria es la protena hemoglobina
formada por 4 cadenas polipeptdicas: dos cadenas alfa y dos cadenas beta.

Ejercicio: Completa la tabla de las estructuras de las protenas.


ESTRUCTURA

ENLACES

DIBUJO

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS


- Solubilidad: visto en estructura terciaria (protenas globulares solubles en agua y fibrosas no).
- Carcter anftero: las protenas, al igual que los aminocidos que la forman tienen
carcter anftero, debido a que pueden comportarse como cidos o como bases liberando o
retirando H+ del medio. Por tanto, las protenas son capaces de amortiguar las variaciones
de pH (son sustancias tamponadoras al igual que los aminocidos que la forman).
- Desnaturalizacin y renaturalizacin: la desnaturalizacin de las protenas consiste
en la rotura de los enlaces que determinan la conformacin espacial de las protenas
(estructura
tridimensional)
y
como
consecuencia de ello la protena pierde su
funcin biolgica. En la desnaturalizacin se
pierden las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria, aunque permanecen los enlaces
peptdicos (quedando la estructura primaria).
La desnaturalizacin (rotura de enlaces) puede
ser debida a altas temperaturas, cambios de
pH En determinadas condiciones, cuando
cambian las condiciones que produjeron la
desnaturalizacin, la desnaturalizacin puede
ser reversible y la protena puede volver a
plegarse adoptando su conformacin espacial anterior, recuperando con ello la actividad
biolgica (su funcin). A este proceso reversible se le llama renaturalizacin.
FUNCIONES DE LAS PROTENAS
Cada protena tiene una funcin especfica, entonces hay tantas funciones como
protenas distintas, sin embargo podemos agrupar a todas las protenas en 7 funciones:
- Funcin transportadora: como por ejemplo la hemoglobina, mioglobina y
hemocianina que transportan oxgeno en sangre, msculo y en el lquido de transporte de
algunos invertebrados, respectivamente. Tambin existen en la sangre protenas
transportadoras como la seroalbmina (transporta sustancias qumicas diversas como aminocidos,
cidos grasos) y las lipoprotenas. Las lipoprotenas transportan lpidos en sangre como el
LDL (colesterol malo) y el HDL (colesterol bueno). En las membranas celulares
tambin existen protenas transportadoras para regular el paso de sustancias.
- Funcin de reserva: ciertas clases de protenas constituyen un almacn de
aminocidos, dispuestos para ser utilizados por el embrin en desarrollo como fuente
energtica y fuente de unidades estructurales, por ejemplo la lactoalbmina de la leche y la
ovoalbmina del huevo.
- Funcin estructural: muchas protenas fibrosas tienen funcin estructural como el
colgeno que da resistencia en tejidos conectivos como el seo y cartilaginoso, la elastina

que aparece en tejidos sometidos a estiramientos como los pulmones, vasos sanguneos, la
dermis de la piel y la queratina que aparece en la piel, pelo, uas, lana
- Funcin enzimtica: las protenas que tienen accin biocatalizadora, es decir, que
aceleran la velocidad de las reacciones qumicas en los seres vivos, son enzimas. Se
conocen aproximadamente 3.000 enzimas, algunos ejemplos son la amilasa que digiere
almidn y glucgeno, la lipasa que digiere grasas, la lactasa que digiere la lactosa
- Funcin hormonal: muchas hormonas son protenas como la insulina, el glucagn, la
hormona del crecimiento y la tiroxina.
- Funcin defensiva: las inmunoglobulinas, tambin llamadas -globulinas (gamma
globulinas) son protenas conocidas con el nombre de anticuerpos, forman parte de nuestro
sistema inmunitario y se unen a determinadas sustancias extraas (antgenos). La trombina
y el fibringeno son protenas que intervienen en la coagulacin sangunea.
- Funcin contrctil: son protenas que permiten el movimiento o contraccin, son la
actina y miosina del msculo, la dineina en cilios y flagelos y la flagelina en el flagelo bacteriano.

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS


Las protenas se clasifican en holoprotenas si estn constituidas nicamente por
aminocidos y heteroprotenas si adems contienen sustancias no proteicas. La parte
no proteica se llama grupo prosttico.
HOLOPROTENAS
Se dividen en dos grandes grupos atendiendo a su estructura: globulares y
fibrosas.
- PROTENAS FIBROSAS, FILAMENTOSAS O ESCLEROPROTENAS: Son
insolubles en agua y de forma alargada, ya que generalmente los polipptidos de estas
protenas estn enrollados en una sola dimensin formando fibras paralelas. Destacan:
Colgeno: en esta protena sus cadenas polipeptdicas se unen formando una
triple hlice. Presenta gran resistencia al estiramiento y aparece en la matriz
del tejido conjuntivo, cartilaginoso y seo. Es la protena ms abundante de
los vertebrados superiores, pues constituye un tercio de la protena total del
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cuerpo.

Elastina: esta protena posee una gran elasticidad que le permite recuperar su
forma tras la aplicacin de una fuerza, por lo que se encuentra en rganos
sometidos a deformaciones reversibles como
los pulmones, vasos sanguneos y la dermis
de la piel.
Queratina: la -queratina aparece formando
parte del cabello, la lana, la piel, uas... sus
cadenas polipeptdicas se disponen formando
una triple hlice. La -queratina de las fibras
de seda es la fibrona.
Miosina: es una protena muscular que
participa en la contraccin muscular.
Fibrina: interviene en la coagulacin
sangunea al unirse con las clulas
sanguneas formando una red o entramado
insoluble. Esta protena se obtiene a partir
del fibringeno, una protena sangunea
globular que se puede transformar en fibrina.
F

jate en la imagen izquierda.Las estructuras finas y


alargadas son fibrinas uniendo glbulos rojos,
produciendo coagulacin de la sangre.

- PROTENAS GLOBULARES: Suelen ser solubles en agua, tienen una


estructura ms compleja y con ms plegamientos que le dan una forma ms o menos
esferoidal. Entre ellas destacan:
Globulinas: son las protenas globulares de mayor tamao y con forma
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globular casi perfecta como la lactoglobulina de la leche, la ovoglobulina del


huevo, la seroglobulina de la sangre y las inmunoglobulinas o -globulinas o
anticuerpos y las y -globulinas de la hemoglobina.
Albminas: como la lactoalbmina de la leche, la ovoalbmina del huevo y
la seroalbmina de la sangre. Tienen funciones de reserva de aminocidos
(lactoalbmina y ovoalbmina) o de transporte (seroalbmina).
Histonas: son protenas que se asocian con el ADN formando la cromatina y
los cromosomas, adems tienen un importante papel en la regulacin
gentica.
Actina: junto con la miosina son responsables de la contraccin muscular.
HETEROPROTENAS
Se clasifican segn su grupo prosttico (parte no proteica) en:
Nucleoprotenas: son complejos entre cidos nucleicos y protenas bsicas
como las histonas (las histonas puedes encontrarlas en holoprotenas o en
heteroprotenas segn se considere o no el ADN como un grupo prosttico).
Glucoprotenas: su grupo prosttico es un glcido, como por ejemplo
muchas protenas de la membrana citoplasmtica que actan como factores
de reconocimiento como son los que determinan los grupos sanguneos.
Lipoprotenas: su grupo prosttico son lpidos, los ms conocidos son las
lipoprotenas transportadoras de la sangre como HDL y LDL.
Fosfoprotenas: su grupo prosttico es el cido fosfrico (grupo fosfato), por
ejemplo la casena de la leche.
Cromoprotenas: su grupo prosttico es una sustancia coloreada, es decir, un
pigmento. Se clasifican en dos grupos segn posean o no en su estructura la
porfirina.
Cromoprotenas de naturaleza porfirnica o con pigmentos porfirnicos:
su grupo prosttico es la porfirina, es decir, un anillo tetrapirrlico. En el
centro de este anillo hay un catin metlico; el ms conocido es el in
ferroso (Fe2+), en este caso, la porfirina se llama grupo hemo y aparece
en la hemoglobina que trasporta oxgeno en la sangre y en la mioglobina
que transporta oxgeno en el msculo.

Grupo hemo de la hemoglobina


Por qu la hemoglobina aparece tanto en holoprotenas como en heteroprotenas?

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Otras protenas con el anillo tetrapirrlico o porfirina son la


cianocobalamina o vitamina B12, en este caso, su catin es el cobalto
(Co2+) y los citocromos que llevan un tomo de hierro, que puede ceder o
tomar electrones pasando de Fe2+ a Fe3+ y viceversa. Los citocromos
aparecen en la cadena de transporte de electrones de la mitocondria y
cloroplasto.

Estructura tridimensional de
un citocromo: fjate en el
anillo tetrapirrlico o porfirina.

Cromoprotenas de naturaleza no porfirnica: su grupo prosttico no es la


porfirina, por ejemplo la hemocianina que es un pigmento azulado que
lleva cobre y transporta oxgeno en algunos invertebrados; y la rodopsina
presente en las clulas de la retina, esta protena es imprescindible para
realizar el proceso visual ya que es una molcula que capta luz.
DETERMINACIN DE PROTENAS
El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de dos o ms enlaces
peptdicos dando positivo con protenas y pptidos cortos (no detecta aminocidos libres, pues
no tienen enlaces peptdicos). El Reactivo de Biuret contiene hidrxido potsico (KOH) y
sulfato cprico (CuSO4) de color azul que cambia a violeta-prpura en presencia de
protenas, debido a la formacin de un complejo entre el cobre y los enlaces peptdicos.
El Hidrxido de Potasio no participa en la reaccin, pero proporciona el medio alcalino necesario para
que tenga lugar.

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