Protenas

Los prtidos o protenas son biopolmeros formados por un gran nmero de unidades estructurales
simples repetitivas (monmeros) denominadas aminocidos, unidas por enlaces peptdicos. Debido
a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre
dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms
pequeas. Muchas protenas presentan carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello
pueden considerarse ionmeros.
Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos relativamente
simples, de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de la
macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes
y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden
participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena.
La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de la
informacin suministrada por los genes.
Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el grupo
carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia
de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo
gentico. Aunque este cdigo gentico especfica los 20 aminocidos "estndar" ms la
selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces
modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional
en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas
para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos
estables.

Aminocido
Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las
protenas.

Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Esto significa que el
grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro
modo, que tanto el carboxilo como el amino estn unidos al mismo carbono; adems, a este carbono
alfa se unen un hidrgeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de
estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes
aminocidos.
La estructura general de un alfaaminocido se establece por la presencia
un carbono central (alfa) unido a un grupo
carboxilo (rojo en la figura), un grupo
amino (verde), un hidrgeno (en negro) y
cadena lateral (azul):

de

la

"R" representa la cadena lateral',

especfica para cada aminocido. Tanto el
carboxilo como el amino son grupos
funcionales susceptibles de ionizacin dependiendo de los cambios de pH, por eso ningn
aminocido en disolucin se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se

encuentra ionizado.

Dependiendo y de las sustancias que acten las cadenas laterales los aminocidos se comportaran de
distintas maneras, de manera general a pH b bajo (cido), los aminocidos se encuentran
mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva), mientras que a pH alto (bsico) se
encuentran en su forma aninica (con carga negativa).
A continuacin, puedes ver una lista detallada con las caractersticas y propiedades de cada
aminocido.

Aminocidos esenciales

Se llaman aminocidos esenciales aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo y para
obtenerlos es necesario tomar alimentos ricos en protenas que los contengan. Nuestro organismo,
descompone las protenas para obtener los aminocidos esenciales y formar as nuevas protenas.
Histidina: este aminocido se encuentra abundantemente en la hemoglobina y se utiliza en el
tratamiento de la artritis reumatoide, alergias, lceras y anemia. Es esencial para el crecimiento y la
reparacin de los tejidos. La Histidina, tambin es importante para el mantenimiento de las vainas
de mielina que protegen las clulas nerviosas, es necesario para la produccin tanto de glbulos
rojos y blancos en la sangre, protege al organismo de los daos por radiacin, reduce la presin
arterial.
Isoleucina: es necesaria para la formacin de hemoglobina, estabiliza y regula el azcar en la
sangre y los niveles de energa. Este aminocido es valioso para los deportistas porque ayuda a la
curacin y la reparacin del tejido muscular, piel y huesos. La cantidad de este aminocido se ha
visto que es insuficiente en personas que sufren de ciertos trastornos mentales y fsicos.
Leucina: interacta con los aminocidos isoleucina y valina para promover la cicatrizacin del
tejido muscular, la piel y los huesos y se recomienda para quienes se recuperan de la ciruga. Este
aminocido reduce los niveles de azcar en la sangre y ayuda a aumentar la produccin de la
hormona del crecimiento.
Lisina: es un aminoacido esencial. Funciones de este aminocido son garantizar la absorcin
adecuada de calcio y mantiene un equilibrio adecuado de nitrgeno en los adultos. Adems, la lisina
ayuda a formar colgeno que constituye el cartlago y tejido conectivo. La Lisina tambin ayuda a
la produccin de anticuerpos que tienen la capacidad para luchar contra el herpes labial y los brotes
de herpes y reduce los niveles elevados de triglicridos en suero.
Metionina: es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de azufre, lo que evita trastornos
del cabello, piel y uas, ayuda a la descomposicin de las grasas, ayudando as a prevenir la
acumulacin de grasa en el hgado y las arterias, que pueden obstruir el flujo sanguneo a el cerebro,
el corazn y los riones, ayuda a desintoxicar los agentes nocivos como el plomo y otros metales
pesados, ayuda a disminuir la debilidad muscular, previene el cabello quebradizo, protege contra los
efectos de las radiaciones, es beneficioso para las mujeres que toman anticonceptivos orales, ya que
promueve la excrecin de los estrgenos, reduce el nivel de histamina en el cuerpo que puede
causar que el cerebro transmita mensajes equivocados, por lo que es til a las personas que sufren
de esquizofrenia.
Fenilalanina: aminocidos utilizados por el cerebro para producir la noradrenalina, una sustancia
qumica que transmite seales entre las clulas nerviosas en el cerebro, promueve el estado de alerta
y la vitalidad. La Fenilalanina eleva el estado de nimo, disminuye el dolor, ayuda a la memoria y el
aprendizaje, que se utiliza para tratar la artritis, depresin, calambres menstruales, las jaquecas, la
obesidad, la enfermedad de Parkinson y la esquizofrenia.
Treonina: es un aminocido cuyas funciones son ayudar a mantener la cantidad adecuada de
protenas en el cuerpo, es importante para la formacin de colgeno, elastina y esmalte de los
dientes y ayuda a la funcin lipotrpica del hgado cuando se combina con cido asprtico y la
metionina, previene la acumulacin de grasa en el hgado, su metabolismo y ayuda a su asimilacin.

Triptofano: este aminocido es un relajante natural, ayuda a aliviar el insomnio induciendo el

sueo normal, reduce la ansiedad y la depresin y estabiliza el estado de nimo, ayuda en el
tratamiento de la migraa, ayuda a que el sistema inmunolgico funcione correctamente. El
Triptofano ayuda en el control de peso mediante la reduccin de apetito, aumenta la liberacin de
hormonas de crecimiento y ayuda a controlar la hiperactividad en los nios.
Valina: es necesaria para el metabolismo muscular y la coordinacin, la reparacin de tejidos, y
para el mantenimiento del equilibrio adecuado de nitrgeno en el cuerpo, que se utiliza como fuente
de energa por el tejido muscular. Este aminocido es til en el tratamiento de enfermedades del
hgado y la vescula biliar, promueve el vigor mental y las emociones tranquilas.
Alanina: desempea un papel importante en la transferencia de nitrgeno de los tejidos perifricos
hacia el hgado, ayuda en el metabolismo de la glucosa, un carbohidrato simple que el cuerpo utiliza
como energa, protege contra la acumulacin de sustancias txicas que se liberan en las clulas
musculares cuando la protena muscular descompone rpidamente para satisfacer las necesidades de
energa, como lo que sucede con el ejercicio aerbico, fortalece el sistema inmunolgico mediante
la produccin de anticuerpos.

Aminocidos no esenciales
Los aminocidos no esenciales son aquellos que pueden ser sintetizados en el organismo a partir de
otras sustancias.
Arginina: Este aminocido est considerado como "El Viagra Natural" por el aumento del flujo
sanguneo hacia el miembro viril, retrasa el crecimiento de los tumores y el cncer mediante el
refuerzo del sistema inmunolgico, aumenta el tamao y la actividad de la glndula del timo, que
fabrica las clulas T, componentes cruciales del sistema inmunolgico. La Arginina, ayuda en la
desintoxicacin del hgado neutralizando el amoniaco, reduce los efectos de toxicidad crnica de
alcohol, que se utiliza en el tratamiento de la esterilidad en los hombres.
cido Asprtico: aumenta la resistencia y es bueno para la fatiga crnica y la depresin, rejuvenece
la actividad celular, la formacin de clulas y el metabolismo, que le da una apariencia ms joven,
protege el hgado, ayudando a la expulsin de amoniaco y se combina con otros aminocidos para
formar molculas que absorben las toxinas y sacarlas de la circulacin sangunea. Este aminocido
tambin ayuda a facilitar la circulacin de ciertos minerales a travs de la mucosa intestinal, en la
sangre y las clulas y ayuda a la funcin del ARN y ADN, que son portadores de informacin
gentica.
Cistena: funciona como un antioxidante de gran alcance en la desintoxicacin de toxinas dainas.
Protege el cuerpo contra el dao por radiacin, protege el hgado y el cerebro de daos causados por
el alcohol, las drogas y compuestos txicos que se encuentran en el humo del cigarrillo, se ha
utilizado para tratar la artritis reumatoide y el endurecimiento de las arterias. Otras funciones de este
aminocido es promover la recuperacin de quemaduras graves y la ciruga, promover la quema de

grasa y la formacin de msculos y retrasar el proceso de envejecimiento. La piel y el cabello se

componen entre el 10% y el 14% de este aminocido.
cido Glutmico: acta como un neurotransmisor excitatorio del sistema nervioso central, el
cerebro y la mdula espinal. Es un aminocido importante en el metabolismo de azcares y grasas,
ayuda en el transporte de potasio en el lquido cefalorraqudeo, acta como combustible para el
cerebro, ayuda a corregir los trastornos de personalidad, y es utilizado en el tratamiento de la
epilepsia, retraso mental, distrofia muscular y lceras.
Glutamina: es el aminocido ms abundante en los msculos. La Glutamina ayuda a construir y
mantener el tejido muscular, ayuda a prevenir el desgaste muscular que puede acompaar a reposo
prolongado en cama o enfermedades como el cncer y el SIDA. Este aminocido es un
"combustible de cerebros" que aumenta la funcin cerebral y la actividad mental, ayuda a mantener
el equilibrio del cido alcalino en el cuerpo, promueve un sistema digestivo saludable, reduce el
tiempo de curacin de las lceras y alivia la fatiga, la depresin y la impotencia, disminuye los
antojos de azcar y el deseo por el alcohol y ha sido usado recientemente en el tratamiento de la
esquizofrenia y la demencia.
Glicina: retarda la degeneracin muscular, mejora el almacenamiento de glucgeno, liberando as a
la glucosa para las necesidades de energa, promueve una prstata sana, el sistema nervioso central
y el sistema inmunolgico. Es un aminocido til para reparar tejidos daados, ayudando a su
curacin.
Ornitina: este aminocido ayuda a pedir la liberacin de hormonas de crecimiento, lo que ayuda al
metabolismo de la grasa corporal (este efecto es mayor si se combina con la arginina y carnitina), es
necesario para un sistema inmunolgico saludable, desintoxica el amoniaco, ayuda en la
regeneracin del hgado y estimula la secrecin de insulina. La Ornitina tambin ayuda a que la
insulina funcione como una hormona anablica ayudando a construir el msculo.
Prolina: funciones de este aminocido son mejorar la textura de la piel, ayudando a la produccin
de colgeno y reducir la prdida de colgeno a travs del proceso de envejecimiento. Adems, la
Prolina ayuda en la cicatrizacin del cartlago y el fortalecimiento de las articulaciones, los
tendones y los msculos del corazn. La Prolina trabaja con la vitamina C para ayudar a mantener
sanos los tejidos conectivos.
Serina: este aminocido es necesario para el correcto metabolismo de las grasas y cidos grasos, el
crecimiento del msculo, y el mantenimiento de un sistema inmunolgico saludable. La Serina es
un aminocido que forma parte de las vainas de mielina protectora que cubre las fibras nerviosas, es
importante para el funcionamiento del ARN y ADN y la formacin de clulas y ayuda a la
produccin de inmunoglobulinas y anticuerpos.
Taurina: la taurina fortalece el msculo cardaco, mejora la visin, y ayuda a prevenir la
degeneracin macular, es el componente clave de la bilis, la cual es necesaria para la digestin de
las grasas, til para las personas con aterosclerosis, edema, trastornos del corazn, hipertensin o
hipoglucemia. Es un aminocido vital para la utilizacin adecuada de sodio, potasio, calcio y
magnesio, ayuda a prevenir el desarrollo de arritmias cardiacas potencialmente peligrosas.

Tirosina: la tirosina es un precursor de la adrenalina y la dopamina, que regulan el estado de nimo.

Estimula el metabolismo y el sistema nervioso, acta como un elevador del humor, suprime el
apetito y ayuda a reducir la grasa corporal. La Tirosina ayuda en la produccin de melanina (el
pigmento responsable del color del pelo y la piel) y en las funciones de las glndulas suprarrenales,
tiroides y la pituitaria, se ha utilizado para ayudar a la fatiga crnica, la narcolepsia, ansiedad,
depresin, reduccin de la lbido, alergias y dolores de cabeza.

Funciones
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de los
seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o
la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y
trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas:

La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la

contraccin

Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes

patgenos

Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la leche

El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes

La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre

Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares

Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una
respuesta determinada.

Todas las protenas realizan elementales funciones para la vida celular, pero adems cada una de
stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a nuestro organismo.
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones qumicas de
una manera ms rpida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo.
Por ejemplo la pepsina, sta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar
los alimentos.

2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales ayudan a que exista un equilibrio
entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulinaque se encarga de regular la
glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y elasticidad que permite
formar tejidos as como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se
encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoprotenas que se encargan de
producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraos, o la queratina que
protege la piel, as como el fibringeno y protrombina que forman cogulos.
5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs del organismo a donde sean
requeridas. Protenas como la hemoglobina que lleva el oxgeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la
funcin de recibir seales para que la clula pueda realizar su funcin, como acetilcolina que recibe
seales para producir la contraccin.

Propiedades de las protenas

Cinco son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran la funcin de las
protenas:

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH

debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando
electrones) o como bases (aceptando electrones).

Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la

cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa
y viceversa.

Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su
estructura primaria.

Estabilidad: La protena debe ser estable en el medio donde desempee su funcin. Para
ello, la mayora de protenas acuosas crean un ncleo hidrofbico empaquetado. Est
relacionado con su vida media y el recambio proteico.

Solubilidad: Es necesario solvatar la protena, lo cual se consigue exponiendo residuos de

similar grado de polaridad al medio en la superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando
los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde
la solubilidad.

Existen otra serie de propiedades secundarias asociadas a sus caractersticas qumicas:

Desnaturalizacin
Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin,
agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede
verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que
mantienen la conformacin globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa.
De este modo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas,
las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan. Adems, sus
propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan
en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son
funcionales.
Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no afecta a
los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena
recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin.
Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la
casena, la precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor
o la fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.
Determinacin de la estabilidad proteica
La estabilidad de una protena es una medida de la energa que diferencia al estado nativo de otros
estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinmica cuando podamos
hacer la diferencia de energa entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere
reversibilidad en el proceso de desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando,
dado que la protena desnaturaliza irreversiblemente, solo podemos diferenciar energticamente la
protena nativa del estado de transicin (el estado limitante en el proceso de desnaturalizacin) que
da lugar al estado final. En el caso de las protenas reversibles, tambin se puede hablar de
estabilidad cintica, puesto que el proceso de desnaturalizacin tambin presenta un estado
limitante. Se ha demostrado que algunas protenas reversibles pueden carecer de dicho estado
limitante, aunque es un tema an controvertido en la bibliografa cientfica.
La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas tcnicas. La nica de ellas
que mide directamente los parmetros energticos es la calorimetra (normalmente en la modalidad
de calorimetra diferencial de barrido). En sta se mide la cantidad de calor que absorbe una
disolucin de protena cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una
transicin entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorcin de una
gran cantidad de calor.
El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas que son distintas en el estado nativo y en el
estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la fluorescencia de triptfanos y tirosinas, el
dicrosmo circular, radio hidrodinmico, espectroscopia infrarroja y la resonancia magntica

nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalizacin de
la protena, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante
el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes qumicos (como urea, cloruro de
guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas ltimas relacionan la concentracin del
agente utilizado con la energa necesaria para la desnaturalizacin. Una de las tcnicas que han
emergido en el estudio de las protenas es la microscopa de fuerza atmica, sta tcnica es
cualitativamente distinta de las dems, puesto que no trabaja con sistemas macroscpicos sino con
molculas individuales. Mide la estabilidad de la protena a travs del trabajo necesario para
desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo
fijo a una superficie.
La importancia del estudio de la estabilidad proteica est en sus implicaciones biomdicas y
biotecnolgicas. As, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson estn relacionadas con la
formacin de amiloides (polmeros de protenas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas
enfermedades podra encontrarse en el desarrollo de frmacos que desestabilizaran las formas
amiloidognicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez ms protenas
van siendo utilizadas como frmacos. Resulta obvio que los frmacos deben presentar una
estabilidad que les d un alto tiempo de vida cuando estn almacenados y un tiempo de vida
limitado cuando estn realizando su accin en el cuerpo humano.
Su uso en las aplicaciones biotecnolgicas se dificulta debido a que pese a su extrema eficacia
cataltica presentan una baja estabilidad ya que muchas protenas de potencial inters apenas
mantienen su configuracin nativa y funcional por unas horas.

Clasificacin de las protenas

segn su forma y solubilidad
Escleroprotenas o protenas fibrosas
Son protenas largas, filamentosas y una de las dos clases principales de estructura terciaria de
protenas, siendo este ltimo el protenas globulares . Se encuentra exclusivamente en los animales ,
la construccin de tejido conectivo , tendones , matriz sea y las fibras musculares .
Las escleroproteinas tpicamente tienen una forma de cilindro , y en la mayora de las protenas con
funciones estructurales o almacenamiento sin actividad cataltica .Ellos son tpicamente insolubles
en agua y tienen una tendencia a formar agregados de los grupos que poseen hidrfobo en su
superficie.
Las escleroproteinas son ms resistentes a la desnaturalizacin que las protenas globulares.
Ejemplos de escleroproteinas son la queratina , el colgeno, la elastina y la fibrina.

Queratina: es una protena secundaria , la forma tridimensional de la -hlice (-queratina) o

lminas beta plegadas, (-queratina), que consta de aproximadamente 21 aminocidos , en
particular un aminocido de azufre llamado cistena . Estas estructuras se deben a que los
aminocidos de queratina interactan a travs de enlaces de hidrgeno y enlaces covalentes bisulfito
(-SS-) bonos denominados cistedicas. La queratina es una protena estructural debido a que su
estructura tridimensional le da caractersticas especiales: microfilamentos con fuerza, elasticidad e
impermeabilidad al agua. El objetivo de las clulas queratinizadas es resistente al agua y proteger el
organismo de las agresiones del medio ambiente , como la friccin , el sol , la lluvia y el viento .
Colgeno: es una protena de importancia fundamental en la formacin de la matriz extracelular del
tejido conectivo , lo que representa la mayor parte de sus propiedades fsicas. El colgeno se
sintetiza intracelularmente en pequeas porciones y se exportan fuera de la clula, en donde, a
travs de la accin de enzimas de polimerizacin se define con la estructura del colgeno de triple
hlice. Cada una de estas protenas 3 "cintas" estn compuestos casi enteramente de glicina de
prolina y lisina. El colgeno o gelatina, como se sabe, es la clase ms abundante de protenas en el
cuerpo humano y representa ms del 30% de su protena total.
Elastina: es una protena caracterstica estructural que forma fibras elsticas. Por lo general ocurren
en lugares como el pabelln auditivo , el conducto auditivo externo , la trompa de Eustaquio , la
epiglotis , entre otros. La elastina se caracteriza por la formacin de fibras ms delgadas que las
formadas por colgeno . Estas fibras dan paso suficiente para conducir, pero vuelven a su forma
original cuando la fuerza cesa. Esta propiedad es responsable de mantener la presin arterial durante
los perodos de la distole del ventrculo izquierdo, es decir, cuando la sangre no es desde el
corazn. La elastina da estas fibras elasticidad y fuerza.
Fibrina: es una protena fibrilar con la capacidad de formar redes tridimensionales. Esta protena
acta como una especie de pegamento o hilo entre las plaquetas que se exponen en alguna herida; la
fibrina mantiene a la costra pegada a la herida hasta que aparezca una nueva capa de piel. Esta
protena desempea un importante papel en el proceso de coagulacin, dadas sus propiedades.

Protenas globulares o esferoprotenas

Son protenas de estructura terciaria, lo que induce a su forma esfrica. Su nombre se debe a que sus
cadenas polipptdicas se pliegan sobre si misma de manera compacta.
Los grupos apolares (colas hidrofbicas) se agrupan en el interior de la molcula, mientras que los
polares (cabezas hidroflicas) se disponen hacia el exterior, permitiendo la atracciones dipolo-dipolo
con el disolvente, lo que explica la solubilidad de la molcula. En este tipo de estructuras se
suceden regiones con estructuras al azar, hlice a hoja b, acodamientos y estructuras
supersecundarias. La figura inferior de la derecha corresponde a la mioglobina. Tienden a ser
ms solubles en agua, debido a que su superficiees
polar.
Sin
embargo,
pueden
presentarmayor solubilidad en otros solventes comosoluciones salinas, cidos o bases diluidas
oalcohol.

A su vez las protenas globulares sepueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:

Albminas: Protenas fcilmente solubles enagua, que coagulan con el calor y

precipitancon las soluciones salinas saturadas. Porejemplo la Lactoalbmina,
albmina del suero, la ovoalbmina (presente en la clara del huevo).
Globulinas: Escasamente solubles en aguapura, pero solubles en soluciones
salinasdiluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas
(sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.
Glutelinas: Solubles en cidos y basesdiluidos, insolubles en solventes neutros.
Ejemplo: La Glutenina del trigo.
Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%,insolubles en agua, alcohol absoluto y
otros solventes neutros, como la zena del maz y la gliadina del trigo.

Las protenas globulares tambin se clasifican segn el tipo de estructura secundaria que tengan.

Hlice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre s misma debido a los
giros producidos alrededor del carbono beta de cada aminocido. La mioglobina es un claro
ejemplo de protena de hlice alfa.
Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al mximo, se adopta una
configuracin conocida como cadena beta. La tenascina es un ejemplo de las protenas hoja
plegada beta.
Alfa/beta: Las protenas que contienen una estructura secundaria que alterna la hlice alfa
y la hoja plegada beta. Un ejemplo de protena
alfa/beta es la triosa fosfato isomerasa. Esta
estructura es conocida como un barril TIM. La
helicoidal alterna y los segmentos de hoja plegada
beta forman una estructura de barril cerrado.
Alfa + Beta: En estas protenas, la hlice alfa y la
hoja plegada beta se producen en regiones
independientes de la molcula. La ribonucleasa A es un ejemplo de protena alfa + beta.

Protenas Conjugadas
Nucleoprotenas: (Protena + cido nucleico): Una nucleoprotena es una protena que est
estructuralmente asociada con un cido nucleico (que puede ser ARN o ADN). El ejemplo
prototpico sera cualquiera de las histonas, que son identificables en las hebras de cromatina. Otros
ejemplos seran la Telomerasa, una ribonucleoprotena (complejo de ARN/protena) y la Protamina.
Su caracterstica fundamental es que forman complejos estables con los cidos nucleicos, a
diferencia de otras protenas que slo se unen a stos de manera transitoria, como las que
intervienen en la regulacin, sntesis y degradacin del ADN.
Glicoprotenas (Protenas + carbohidratos): Las glicoprotenas son protenas combinadas con
carbohidratos. En la mayora de las glicoprotenas, la unin se hace entre las asparaginas (ANS) y
N-acetil-D-glucosamina (GIcNAc). Las glndulas salivales y las glndulas mucosas del tracto

digestivo segregan mucoprotenas en las que se

combinan N- acetilglicosamina y serinel treonina de la
protena. Las glicoprotenas se dividen en dos categoras
principales, las intracelulares y las secretoras. Las
glicoprotenas intracelulares estn presentes en las
membranas celulares y tienen un papel importante en la
interaccin y el reconocimiento de la membrana.
Algunos ejemplos de glicoprotenas secretoras son:
glicoprotenas plasmticas, segregaciones del hgado,
tiroglobulina, segregaciones de las glndulas tiroideas,
inmunoglobulinas, segregaciones de las clulas
plasmticas, ovoalbmina, segregaciones por el oviducto de la gallina, ribonucleasa, la enzima que
descompone el ARN y la desoxirribonucleasa, la enzima que descompone el ADN.
Fosfoprotenas (protena + fosfato): Las fosfoprotenas son protenas combinadas con un radical
que contiene fosfato, distinto de un cido nucleico o de un cido fosfolpido. Unos ejemplos de
fosfoprotenas son la casena de la leche y el ovovitellin de los huevos.
Cromoprotenas: stas son las protenas, combinadas con un grupo prosttico, es decir, un
pigmento. Algunos ejemplos de cromoprotenas son los pigmentos respiratorios de hemoglobina y
de hemocianina, prpura visual o la rodopsina que se encuentra en los bastones de los ojos, los
flavoprotenas y los citocromos.
Lipoprotenas: Estas son unas protenas conjugadas con lpidos.
Hay cuatro tipos de lipoprotenas.
Lipoprotenas de alta densidad (HDL) o la a-lipoprotena: son
aquellas lipoprotenas que transportan el colesterol desde los
tejidos del cuerpo hasta el hgado.
Lipoprotenas de baja densidad (VLDL): se forma cuando el
colesterol se transporta en la sangre unida a protenas.

Ilustracin 1
Hemoglobina

Quilomicrones: Transportan los lpidos de la dieta desde los

intestinos a otros lugares del cuerpo.