UNIVERSIDAD

DE GUAYAQUIL
ESCUELA DE MEDICINA HUMANA
CATEDRA DE BIOQUIMICA
DRA. LAURA VITERI
BIOSNTESIS DE LOS AMINOCIDOS
NO ESENCIALES DESDE EL PUNTO
DE VISTA NUTRICIONAL
CATABOLISMO DE PROTENAS Y DE
NITRGENO DE AMINOCIDOS
INTEGRANTES:
4TO SEMESTRE
GRUPO 3

ANGIE ESCUDERO
ELI FARIAS
MABEL FIGUEROA
DANIELA GARCES
ANDREA GARCIA

IMPORTANCIA BIOMDICA
Las inferencias mdicas del material que se presenta en este captulo se
relacionan con los estados de deficiencia de aminocidos que pueden
producirse si faltan aminocidos esenciales en la dieta, o si estn presentes en
cantidades inadecuadas. Los estados de deficiencia de aminocidos endmicos
en ciertas regiones de frica occidental incluyen kwashiorkor, que sobreviene
cuando se desteta a un nio y se le suministra una dieta farincea con poca
protena, y el marasmo, en el cual tanto la ingestin calrica como aminocidos
especficos son deficientes. Los individuos con sndrome de intestino corto que
carecen de la capacidad para absorber suficientes cantidades de caloras y
nutrientes sufren anormalidades nutricionales y metablicas importantes. Tanto
el trastorno nutricional escorbuto, una deficiencia de vitamina C en la dieta,
como trastornos genticos especficos, se relacionan con alteracin de la
capacidad del tejido conjuntivo para formar hidroxiprolina e hidroxilisina. El
sndrome de Menkes, que se caracteriza por pelo rizado y retraso del
crecimiento, depende de una deficiencia de cobre en la dieta, que es un
cofactor esencial para la lisil oxidasa, una enzima que funciona en la formacin
de los enlaces covalentes que fortalecen las fibras de colgeno. Los trastornos
genticos de la biosntesis del colgeno comprenden varias formas de
osteognesis imperfecta, caracterizada por huesos frgiles, y sndrome de
Ehlers-Danlos, un grupo de trastornos del tejido conjuntivo que suscitan
aumento exagerado de la movilidad articular y anormalidades cutneas
debidas a defectos de los genes que codifican para enzimas que incluyen la lisil
hidroxilasa.

AMINOCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

Aplicados a los aminocidos, los trminos esencial y no esencial son
desorientadores, porque los 20 aminocidos comunes son esenciales para
asegurar la salud. De estos 20 aminocidos, ocho deben estar presentes en la
dieta del ser humano y, as, es mejor llamarlos esenciales desde el punto de

vista nutricional; los otros 12 son no esenciales en el aspecto nutricional

porque no requieren estar presentes en la dieta.

Vas metablicas largas forman los aminocidos esenciales desde el

punto de vista nutricional
La existencia de requerimientos nutricionales sugiere que la dependencia de un
aporte externo de un nutriente dado puede tener mayor valor para la
supervivencia que la capacidad para biosintetizarlo. Por qu? Si un nutriente
especfico est presente en el alimento, un organismo que puede sintetizarlo
transferir a su progenie informacin gentica de valor negativo acerca de
supervivencia. El valor respecto a supervivencia es negativo en lugar de nulo
porque se necesitan ATP y nutrientes para sintetizar DNA innecesario, incluso
si genes codificados especficos ya no se expresan. El nmero de enzimas que
las clulas procariotas requieren para sintetizar los aminocidos esenciales en
el aspecto nutricional es grande en comparacin con el nmero de enzimas
requeridas para sintetizar los aminocidos no esenciales desde el punto de
vista nutricional.

BIOSNTESIS DE LOS AMINOCIDOS NUTRICIONALMENTE NO

ESENCIALES
Glutamato
La primera reaccin en la biosntesis de la familia glutamato de aminocidos
es la amidacin reductiva de cetoglutarato catalizada por la glutamato
deshidrogenasa. La reaccin se muestra como unidireccional en la direccin de
la sntesis de glutamato porque la reaccin favorece fuertemente el glutamato.
Esto tiene importancia fisiolgica porque la concentracin alta de ion amonio
es citotxica.

Glutamina
La amidacin de glutamato hacia glutamina catalizada por la glutamina
sintetasa comprende la formacin intermedia de glutamil Fosfato. Despus
de la unin ordenada de glutamato y ATP, el glutamato ataca el fosforo del
ATP, lo que forma glutamil fosfato y ADP. A continuacin se une el NH4+ y, al
igual que el NH3+, ataca al glutamil fosfato para formar un intermediario
tetradrico. La liberacin de Pi y de un protn desde el grupo amino del
intermediario tetradrico entonces facilita la liberacin del producto,
glutamina.

alanina y aspartato
La transaminacin de piruvato forma alanina.
transaminacin del oxaloacetato forma aspartato.

De

modo

similar,

la

LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA, GLUTAMINA

SINTETASA Y AMINOTRANSFERASAS
DESEMPEAN FUNCIONES FUNDAMENTALES
EN LA BIOSNTESIS DE AMINOCIDOS
La accin combinada de las enzimas glutamato deshidrogenasa, glutamina
sintetasa y las aminotransferasas convierte ion amonio inorgnico en el nitrgeno
-amino de los aminocidos.

Asparagina
La conversin de aspartato en asparagina, catalizada por la Asparagina sintetasa,
semeja la reaccin de la glutamina sintetasa, pero la glutamina, ms que el ion
amonio, proporciona el nitrgeno. Sin embargo, las asparagina sintetasas
bacterianas tambin pueden usar ion amonio. La reaccin involucra la formacin
intermedia de aspartil fosfato. La hidrlisis acoplada de PPi hacia Pi por la
pirofosfatasa asegura que la reaccin se vea favorecida con fuerza.

Serina
La oxidacin del grupo hidroxilo del intermediario glucoltico
3-fosfoglicerato por la 3-fosfogliceratodeshidrogenasa, lo convierte en 3fosfohidroxipiruvato. La transaminacin y la desfosforilacin subsiguiente a
continuacin forman serina.

Glicina
Las glicinas aminotransferasas pueden catalizar la sntesis de glicina a partir de
glioxilato y glutamato o alanina. Al contrario de casi todas las reacciones de
aminotransferasa, stas favorecen con fuerza la sntesis de glicina. En mamferos,
otras vas importantes para la formacin de glicina son a partir de colina y de
serina.

Prolina
La reaccin inicial de la biosntesis de prolina convierte el grupo carboxilo del
glutamato en el anhdrido cido mixto de glutamato fosfato. La reduccin
subsiguiente forma glutamato semialdehido, que despus de ciclizacin
espontnea es reducido a lprolina.

Cistena
Si bien no es esencial desde el punto de vista nutricional, la cistena se forma a
partir de metionina, que s lo es. Luego de conversin de metionina en
homocistena, la homocistena y la serina forman cistationina, cuya hidrlisis forma
cistena y homoserina.

Tirosina
La fenilalanina hidroxilasa convierte a la fenilalanina en tirosina. Si la dieta
contiene cantidades adecuadas del aminocido esencial desde el punto de vista
nutricional fenilalanina, la tirosina es no esencial en ese sentido. Empero, dado
que la reaccin de la fenilalanina hidroxilasa es irreversible, la tirosina de la dieta
no puede remplazar a la fenilalanina. La catlisis por medio de esta oxigenasa de
funcin mixta incorpora un tomo de O2 en la posicin para de la fenilalanina y
reduce el otro tomo a agua. El poder reductivo, proporcionado como
tetrahidrobiopterina, finalmente deriva del NADPH.

Hidroxiprolina e hidroxilisina
Se encuentran sobre todo en el colgeno; puesto que no hay tRNA para uno u otro
aminocido hidroxilado, ni la hidroxiprolina ni la hidroxilisina de la dieta se
incorpora durante la sntesis de protena. La peptidil hidroxiprolina e hidroxilisina
surgen a partir de prolina y lisina, pero slo despus de que estos aminocidos se
han incorporado a pptidos. La hidroxilacin de residuos peptidil prolilo y peptidil
lisilo, catalizada por la prolilhidroxilasa y la lisilhidroxilasa de la piel, el msculo
estriado y heridas en granulacin necesita, adems del sustrato, O2 molecular,
ascorbato, Fe2+ y cetoglutarato. Por cada mol de prolina o lisina hidroxilado, un
mol de cetoglutarato
Se descarboxila hacia succinato. Las hidroxilasas son oxigenasas de funcin
mixta. Un tomo de O2 se incorpora hacia prolina o lisina, y el otro hacia
succinato.
Una deficiencia de la vitamina C requerida para estas dos hidroxilasas da lugar a
escorbuto, en el cual la estabilidad alterada del colgeno da por resultado
gingivorragia, hinchazn de articulaciones, y alteraciones de la cicatrizacin de
heridas.

Valina, leucina e isoleucina

Aunque stos son aminocidos esenciales desde el punto de vista nutricional, las
aminotransferasas hsticas interconvierten de manera reversible los tres
aminocidos y sus cetoacidos correspondientes.
De este modo, estos cetoacidos pueden remplazar sus aminocidos en la dieta.
Selenocistena, el vigsimo primer aminocido
Si bien es poco comn que haya selenocistena en protenas, se conocen al
menos 25 selenoprotenas en seres humanos. La selenocistena est presente en
el sitio activo de varias enzimas del ser humano que catalizan reacciones de
redox. Los ejemplos son tiorredoxina reductasa, glutatin peroxidasa, y la
desyodasa que convierte la tiroxina en triyodotironina. Cuando est presente, la
selenocistena participa en el mecanismo cataltico de estas enzimas. Un aspecto
importante es que el remplazo de selenocistena por cistena puede alterar la
actividad cataltica. Los deterioros de las selenoprotenas de ser humano se han
implicado en la tumorignesis y la aterosclerosis, y se relacionan con
miocardiopata por deficiencia de selenio (enfermedad
de Keshan).La biosntesis de selenocistena requiere cistena, selenato
(SeO42), ATP, un tRNA especfico y varias enzimas. La serina proporciona el
esqueleto de carbono de la selenocistena. El selenofosfato, que se forma a partir
de ATP y selenato, sirve como el donador de selenio. Al contrario de la
hidroxiprolina o la hidroxilisina, la selenocistena surge de modo cotraduccional en
el transcurso de su incorporacin hacia pptidos. El anticodn UGA del tRNA poco
comn designado tRNASec por lo normal es sealado como STOP (codn de
terminacin o sin sentido).
La capacidad del aparato sinttico de protena para identificar un codn UGA
especfico para selenocistena involucra el elemento de insercin de
selenocistena, una estructura en talloasa en la regin no traducida del mRNA. La

selenocistenatRNASec se carga primero con serina por la ligasa que carga al

tRNASer. El remplazo subsiguiente del oxgeno serina por selenio comprende
selenofosfato formado por la selenofosfato sintasa..
Reacciones catalizadas por enzimas sucesivas convierten a la cisteiltRNASec en
aminoacrililtRNASec y luego en selenocisteiltRNASec. En presencia de un factor
de alargamiento especfico que reconoce a la selenocisteiltRNASec, la
selenocistena a continuacin se puede incorporar en protenas.