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Hormonas

Una hormona es una substancia producida en una parte del organismo y que la sangre lleva
a otra regin, donde estimula uno o varios tejidos y, por tanto, aumenta su actividad.
SISTEMA ENDOCRINO
Conjunto de rganos y tejidos del organismo que liberan un tipo de sustancias llamado
hormonas. Los rganos endocrinos tambin se denominan glndulas sin conducto o
glndulas endocrinas, debido a que sus secreciones se liberan directamente en el torrente
sanguneo, mientras que las glndulas exocrinas liberan sus secreciones sobre la superficie
interna o externa de los tejidos cutneos, la mucosa del estmago o el revestimiento de los
conductos pancreticos.
Las hormonas secretadas por las glndulas endocrinas regulan el crecimiento, el desarrollo
y las funciones de muchos tejidos, y coordinan los procesos metablicos del organismo. La
endocrinologa es la ciencia que estudia las glndulas endocrinas, las sustancias hormonales
que producen estas glndulas, sus efectos fisiolgicos, as como las enfermedades y
trastornos debidos a alteraciones de su funcin.
Los tejidos que producen hormonas se pueden clasificar en tres grupos: glndulas
endocrinas, cuya funcin es la produccin exclusiva de hormonas; glndulas endoexocrinas, que producen tambin otro tipo de secreciones adems de hormonas; y ciertos
tejidos no glandulares, como el tejido nervioso del sistema nervioso autnomo, que produce
sustancias parecidas a las hormonas.
HIPFISIS
La hipfisis, est formada por tres lbulos: el anterior, el intermedio, que en los primates
slo existe durante un corto periodo de la vida, y el posterior.
Se localiza en la base del cerebro y se ha denominado la "glndula principal". Los lbulos
anterior y posterior de la hipfisis segregan hormonas diferentes. El anterior libera varias
hormonas que estimulan la funcin de otras glndulas endocrinas, por ejemplo, la
adrenocorticotropina, hormona adrenocorticotropa o ACTH, que estimula la corteza
suprarrenal; la hormona estimulante de la glndula tiroides o tirotropina (TSH) que controla
el tiroides; la hormona estimulante de los folculos o foliculoestimulante (FSH) y la
hormona luteinizante (LH), que estimulan las glndulas sexuales; y la prolactina, que, al
igual que otras hormonas especiales, influye en la produccin de leche por las glndulas
mamarias.
La hipfisis anterior es fuente de produccin de la hormona del crecimiento, denominada
tambin somatotropina, que favorece el desarrollo de los tejidos del organismo, en
particular la matriz sea y el msculo, e influye sobre el metabolismo de los hidratos de
carbono. La hipfisis anterior tambin secreta una hormona denominada estimuladora de

los melanocitos, que estimula la sntesis de melanina en las clulas pigmentadas o


melanocitos. La hipfisis anterior tambin produce sustancias llamadas endorfinas, que son
pptidos que actan sobre el sistema nervioso central y perifrico para reducir la
sensibilidad al dolor.
El hipotlamo, porcin del cerebro de donde deriva la hipfisis, secreta una hormona
antidiurtica (que controla la excrecin de agua) denominada vasopresina, que circula y se
almacena en el lbulo posterior de la hipfisis. La vasopresina controla la cantidad de agua
excretada por los riones e incrementa la presin sangunea.
El lbulo posterior de la hipfisis tambin almacena una hormona fabricada por el
hipotlamo llamada oxitocina. Esta hormona estimula las contracciones musculares, en
especial del tero, y la excrecin de leche por las glndulas mamarias.
La secrecin de tres de las hormonas de la hipfisis anterior est sujeta a control
hipotalmico: la secrecin de tirotropina est estimulada por el factor liberador de
tirotropina (TRF), y la de hormona luteinizante, por la hormona liberadora de hormona
luteinizante (LHRH). La dopamina elaborada por el hipotlamo suele inhibir la liberacin
de prolactina por la hipfisis anterior. Adems, la liberacin de la hormona de crecimiento
se inhibe por la somatostatina, sintetizada tambin en el pncreas.
GLNDULAS SUPRARRENALES
Cada glndula suprarrenal est formada por una zona interna denominada mdula y una
zona externa que recibe el nombre de corteza, que se localizan sobre los riones.
La mdula suprarrenal produce adrenalina, llamada tambin epinefrina, y noradrenalina,
que afecta a un gran nmero de funciones del organismo. Estas sustancias estimulan la
actividad del corazn, aumentan la tensin arterial, y actan sobre la contraccin y
dilatacin de los vasos sanguneos y la musculatura. La adrenalina eleva los niveles de
glucosa en sangre (glucemia).
Todas estas acciones ayudan al organismo a enfrentarse a situaciones de urgencia de forma
ms eficaz. La corteza suprarrenal elabora un grupo de hormonas denominadas
glucocorticoides, que incluyen la corticosterona y el cortisol, y los mineralocorticoides, que
incluyen la aldosterona y otras sustancias hormonales esenciales para el mantenimiento de
la vida y la adaptacin al estrs.
Las secreciones suprarrenales regulan el equilibrio de agua y sal del organismo, influyen
sobre la tensin arterial, actan sobre el tejido linftico, influyen sobre los mecanismos del
sistema inmunolgico y regulan el metabolismo de los glcidos y de las protenas.
Adems, las glndulas suprarrenales tambin producen pequeas cantidades de hormonas
masculinas y femeninas.
TIROIDES

El tiroides es una glndula bilobulada situada en el cuello. Las hormonas tiroideas, la


tiroxina y la triyodotironina aumentan el consumo de oxgeno y estimulan la tasa de
actividad metablica, regulan el crecimiento y la maduracin de los tejidos del organismo y
actan sobre el estado de alerta fsico y mental. El tiroides tambin secreta una hormona
denominada calcitonina, que disminuye los niveles de calcio en la sangre e inhibe su
reabsorcin sea.
HORMONA PARATIROIDES
Las paratiroides se localizan en un rea cercana o estn inmersas en la glndula tiroides. La
hormona paratiroidea o parathormona regula los niveles sanguneos de calcio y fsforo y
estimula la reabsorcin de hueso.
La hormona paratiroidea lleva a cabo esta funcin de aumento del calcio srico mediante:
1. Mayor absorcin intestinal de calcio (se requiere cantidades suficientes de vitamina
D).
2. Mayor liberacin de calcio de los huesos.
3. Mayor resorcin de calcio por el tbulo renal.
4. Menor resorcin de fosfato en el mismo lugar.
Se opone a la accin de la hormona paratiroidea la calcitonina, que impide la liberacin de
calcio por los huesos.
La secrecin de esta hormona depende nicamente de la concentracin de calcio en el
suero; aumenta frente a un calcio bajo, y disminuye frente a un calcio alto.
La perdida constante de substancias minerales del hueso en el hiperparatiroidismo tiene
como resultado la descalcificacin de los huesos, y quiz la formacin de clculos de
fosfato de calcio en el rin.
OVARIOS
Los ovarios son los rganos femeninos de la reproduccin, o gnadas femeninas. Son
estructuras pares con forma de almendra situadas a ambos lados del tero. Los folculos
ovricos producen vulos, o huevos, y tambin segregan un grupo de hormonas
denominadas estrgenos, necesarias para el desarrollo de los rganos reproductores y de las
caractersticas sexuales secundarias, como distribucin de la grasa, amplitud de la pelvis,
crecimiento de las mamas y vello pbico y axilar.
La progesterona ejerce su accin principal sobre la mucosa uterina en el mantenimiento del
embarazo. Tambin acta junto a los estrgenos favoreciendo el crecimiento y la elasticidad
de la vagina. Los ovarios tambin elaboran una hormona llamada relaxina, que acta sobre

los ligamentos de la pelvis y el cuello del tero y provoca su relajacin durante el parto,
facilitando de esta forma el alumbramiento.
TESTCULOS
Las gnadas masculinas o testculos son cuerpos ovoideos pares que se encuentran
suspendidos en el escroto. Las clulas de Leydig de los testculos producen una o ms
hormonas masculinas, denominadas andrgenos.
La ms importante es la testosterona, que estimula el desarrollo de los caracteres sexuales
secundarios, influye sobre el crecimiento de la prstata y vesculas seminales, y estimula la
actividad secretora de estas estructuras. Los testculos tambin contienen clulas que
producen el esperma.
PNCREAS
La mayor parte del pncreas est formado por tejido exocrino que libera enzimas en el
duodeno. Hay grupos de clulas endocrinas, denominados islotes de Langerhans,
distribuidos por todo el tejido que secretan insulina y glucagn.
La insulina acta sobre el metabolismo de los hidratos de carbono, protenas y grasas,
aumentando la tasa de utilizacin de la glucosa y favoreciendo la formacin de protenas y
el almacenamiento de grasas. El glucagn aumenta de forma transitoria los niveles de
azcar en la sangre mediante la liberacin de glucosa procedente del hgado.
PLACENTA
La placenta, un rgano formado durante el embarazo a partir de la membrana que rodea al
feto, asume diversas funciones endocrinas de la hipfisis y de los ovarios que son
importantes en el mantenimiento del embarazo. Secreta la hormona denominada
gonadotropina corinica, sustancia presente en la orina durante la gestacin y que
constituye la base de las pruebas de embarazo.
La placenta produce progesterona y estrgenos, somatotropina corinica (una hormona con
algunas de las caractersticas de la hormona del crecimiento), lactgeno placentario y
hormonas lactognicas.
OTROS RGANOS
Otros tejidos del organismo producen hormonas o sustancias similares. Los riones
secretan un agente denominado renina que activa la hormona angiotensina elaborada en el
hgado. Esta hormona eleva a su vez la tensin arterial, y se cree que es provocada en gran
parte por la estimulacin de las glndulas suprarrenales. Los riones tambin elaboran una
hormona llamada eritropoyetina, que estimula la produccin de glbulos rojos por la
mdula sea.

El tracto gastrointestinal fabrica varias sustancias que regulan las funciones del aparato
digestivo, como la gastrina del estmago, que estimula la secrecin cida, y la secretina y
colescistoquinina del intestino delgado, que estimulan la secrecin de enzimas y hormonas
pancreticas. La colecistoquinina provoca tambin la contraccin de la vescula biliar.
El corazn tambin segrega una hormona llamada factor natriurtico auricular, implicada
en la regulacin de la tensin arterial y del equilibrio hidroelectroltico del organismo.
La noradrenalina est presente en las terminaciones nerviosas, donde trasmite los impulsos
nerviosos. Los componentes del sistema renina-angiotensina se han encontrado en el
cerebro, donde se desconocen sus funciones. Los ppticos intestinales gastrina,
colecistoquinina, pptido intestinal vasoactivo (VIP) y el pptido inhibidor gstrico (GIP)
se han localizado tambin en el cerebro. Las endorfinas estn presentes en el intestino, y la
hormona del crecimiento aparece en las clulas de los islotes de Langerhans. En el
pncreas, la hormona del crecimiento parece actuar de forma local inhibiendo la liberacin
de insulina y glucagn a partir de las clulas endocrinas.
MECANISMO DE ACCIN HORMONAL
La estimulacin de la glndula endocrina provoca la liberacin de la hormona, o primer
mensajero, el cual a nivel celular, incluye la actividad de la adenilciclasa ligada a la
membrana, lo que da lugar a la conversin de ATP en c-AMP, el segundo mensajero.
c-AMp a su vez influye en muchas reacciones enzimticas, permeabilidad de membranas,
movimientos inicos, liberacin de hormonas, etc.; que intervienen en la produccin de
muchos productos y respuestas fisiolgicos. Efectos modulatorios, entre los que se
encuentran las prostaglandinas, proporcionan un sistema delicadamente sensible de control
para las concentraciones y actividades de los mensajeros primero y segundo.
CLASIFICACION QUIMICA DE LAS HORMONAS
Las hormonas pertenecen a tres grupos de compuestos: esteroides, polipptidos y derivados
de cidos aminados.
METABOLISMO HORMONAL
Aquellas hormonas que pertenecen al grupo de las protenas o polipptidos incluyen las
hormonas producidas por la hipfisis anterior, paratiroides, placenta y pncreas. En el
grupo de esteroides se encuentran las hormonas de la corteza suprarrenal y las gnadas. Las
aminas son producidas por la mdula suprarrenal y el tiroides.
LA SNTESIS DE HORMONAS
Tiene lugar en el interior de las clulas y, en la mayora de los casos, el producto se
almacena en su interior hasta que es liberado en la sangre. Sin embargo, el tiroides y los
ovarios contienen zonas especiales para el almacenamiento de hormonas.

REGULACIN DE LA SECRECION HORMONAL


Mediante estimulacin del sistema nervioso, hormonas trpicas, liberacin de hormonas
trpicas y hormonas inhibidoras de la liberacin, mecanismos de retroalimentacin
negativa.
FACTORES DE LIBERACION DE HORMONAS, Y FACTORES INHIBITORES
DE LIBERACION.
La regulacin de la secrecin hormonal, especialmente de las hormonas trpicas producida
por la hipfisis anterior o adenohipfisis involucra al sistema nervioso. La secrecin de
estas hormonas trpicas es estimulada por substancias neurohumurales formadas en el
hipotlamo (en unidades del sistema nervioso funcional llamadas ncleos) y luego liberadas
a la sangre (sistema hipfisiario portal) y llevadas hasta la adenohipfisis. (La
comunicacin entre el hipotlamo y la adenohipfisis se lleva a cabo por medio de clulas
nerviosas y luego por el sistema sanguneo portal, en tanto que la comunicacin entre el
hipotlamo y la neurohipfisis, o hipfisis posterior, ocurre por medio de clulas nerviosas
solamente). Estas substancias neurohumorales, pptidas por su naturaleza y que se ajustan a
la definicin de hormonas, se conocen ahora como factores de liberacin, y entre ellas se
han reconocido algunos factores que inhiben la liberacin.
FACTORES HIPOTALAMICOS ABREVIATURAS

Tirotropina (TSH)- hormona de liberacin ----------------------TRH o TRF

Corticotropina (ACTH)-hormona de -------------------------------CRH o CRF


liberacin.

Hormona estimulante del folculo ---------------------------------(FSH)- FSH-RH o

Hormona de liberacin.----------------------------------------------- FSH-RH

Hormona luteinizante (LH)-hormona de LH-RH o

Liberacin. -----------------------------------------------------------------LH- RF

Prolactina (P)- hormona de liberacin. --------------------------PRH o PRF

Prolactina (p)-hormona inhibidora de liberacin. -------------PRIH o PIF

Hormona del crecimiento (GH)-hormona de GH-RH o

Liberacin. -----------------------------------------------------------------GH-RF

Hormona del crecimiento (GH)-hormona GH-RIH o

Inhibidora de liberacin. -----------------------------------------------GIF.


La actividad del hipotlamo puede recibir la influencia de estmulos que lleguen al sistema
nervioso central, el sistema nervioso ejerce en cierta medida algn control sobre la
secrecin de estas hormonas. As opera un delicado sistema de comprobaciones y balances,
para regular la produccin de estas hormonas. Que a su vez gobiernan muchas otras
reacciones metablicas importantes.
TRASTORNOS DE LA FUNCIN ENDOCRINA
Las alteraciones en la produccin endocrina se pueden clasificar como de hiperfuncin
(exceso de actividad) o hipofuncin (actividad insuficiente). La hiperfuncin de una
glndula puede estar causada por un tumor productor de hormonas que es benigno o, con
menos frecuencia, maligno. La hipofuncin puede deberse a defectos congnitos, cncer,
lesiones inflamatorias, degeneracin, trastornos de la hipfisis que afectan a los rganos
diana, traumatismos, o, en el caso de enfermedad tiroidea, dficit de yodo. La hipofuncin
puede ser tambin resultado de la extirpacin quirrgica de una glndula o de la destruccin
por radioterapia.
La hiperfuncin de la hipfisis anterior con sobreproduccin de hormona del crecimiento
provoca en ocasiones gigantismo o acromegalia, o si se produce un exceso de produccin
de hormona estimulante de la corteza suprarrenal, puede resultar un grupo de sntomas
conocidos como sndrome de Cushing que incluye hipertensin, debilidad, policitemia,
estras cutneas purpreas, y un tipo especial de obesidad. La deficiencia de la hipfisis
anterior conduce a enanismo (si aparece al principio de la vida), ausencia de desarrollo
sexual, debilidad, y en algunas ocasiones desnutricin grave. Una disminucin de la
actividad de la corteza suprarrenal origina la enfermedad de Addison, mientras que la
actividad excesiva puede provocar el sndrome de Cushing u originar virilismo, aparicin
de caracteres sexuales secundarios masculinos en mujeres y nios.
Las alteraciones de la funcin de las gnadas afectan sobre todo al desarrollo de los
caracteres sexuales primarios y secundarios.
Las deficiencias tiroideas producen cretinismo y enanismo en el lactante, y mixedema,
caracterizado por rasgos toscos y disminucin de las reacciones fsicas y mentales, en el
adulto. La hiperfuncin tiroidea (enfermedad de Graves, bocio txico) se caracteriza por
abultamiento de los ojos, temblor y sudoracin, aumento de la frecuencia del pulso,
palpitaciones cardiacas e irritabilidad nerviosa.
La diabetes inspida se debe al dficit de hormona antidiurtica, y la diabetes mellitus, a un
defecto en la produccin de la hormona pancretica insulina, o puede ser consecuencia de
una respuesta inadecuada del organismo.
FUENTE:

LIBRO MILTON TOPOREK

Biblioteca de Consulta Microsoft Encarta 2005. 1993-2004 Microsoft


Corporation. Reservados todos los derechos.

Encarta 2005
Microbiologa y parasicologa.

Metabolismo y enzimas
Las reacciones qumicas se presentan cuando se crean o se
rompen enlaces qumicos. Para que se lleven a cabo las
reacciones qumicas, los iones, los tomos o molculas deben
chocar unos con otros. La efectividad de la colisin depende de
la velocidad de las partculas, la calidad de la energa que se
requiere para que la reaccin se presente (energa de
activacin) y la configuracin (forma) especifica de las
partculas.
La presin y temperatura normales del cuerpo son demasiado
bajas para que las reacciones qumicas se presenten a una
velocidad suficientemente rpida para el mantenimiento de la
vida.

Inicio de
proceso
catablico.

Aunque el aumento en la presin, temperatura y concentracin


de las molculas reactivas puede aumentar la frecuencia de las
colisiones, y tambin la velocidad de las reacciones qumicas,
con esos cambios pueden daar o matar a las clulas, y, por
consecuencia, al organismo.

La solucin a este problema en las clulas vivas est en las


enzimas. Las enzimas aceleran las reacciones qumicas aumentando la
frecuencia de las colisiones, disminuyendo la energa de activacin y
orientando de manera adecuada a las molculas en colisin. Las clulas
realizan esto sin necesidad de alterar la concentracin, la presin o la
temperatura; en otras palabras, sin daar o matar a la clula.
Las sustancias que pueden acelerar una reaccin qumica aumentando la
frecuencia de las colisiones o disminuyendo el requerimiento de energa de
activacin, sin que se alteren en si mismas, se denominan catalizadores. En las
clulas vivas, las enzimas funcionan como catalizadores biolgicos.
Caractersticas de las enzimas

Como catalizadores, las enzimas son especficas.


Cada enzima, en particular, afecta a su sustrato especfico. La
especificidad de las enzimas es posible debido a su estructura,
que les permite unirse slo a ciertos sustratos.
Cada enzima tiene una forma tridimensional caracterstica con
una configuracin especial en su superficie.
Las enzimas son eficientes en extremo. En condiciones
optimas, pueden catalizar reacciones que van de 10 a la
octava a 10 a la dcima (ms de 10 billones de veces) ms
rpido que las reacciones equiparables que se presentan sin
las enzimas.

Medicamen
tos con
enzimas
digestivas.

En el gran nmero de molculas presentes en una clula, una


enzima debe encontrar el sustrato correcto, adems muchas
de las reacciones se generan en un ambiente acuoso y a
temperaturas relativamente bajas, lo cual no favorece el movimiento rpido de
las molculas.
Por lo general, los nombres de las enzimas terminan con el sufijo asa,
dependiendo de su funcin, as existen, por ejemplo; transferasas, oxidasas,
hidrolasas, etc.
Algunas enzimas estn formadas por completo de protenas. Sin embargo, la
mayor parte de las enzimas contienen una protena que se llama apoenzima,
que es inactiva sin un componente no proteco llamado cofactor. Juntos, la
apoenzima y el cofactor forman la holoenzima activada o enzima completa. El
cofactor puede ser un in metlico.
Ver: PSU: Biologa; Pregunta 04_2006
No se conoce por completo la forma en que las enzimas disminuyen la energa
de activacin, sin embargo se cree que presenta la siguiente secuencia
general:
1) La superficie del sustrato hace contacto con una regin especfica, sobre la
superficie de la molcula de la enzima que se conoce como sitio activo.
2) Se forma un compuesto intermediario temporal que se llama enzimasustrato.
3) La molcula del sustrato se transforma por el reacomodo de los tomos
existentes, por el desdoblamiento de las molculas del sustrato o por la
combinacin de varias molculas del sustrato.

4) Las molculas del sustrato transformado, que ahora se llaman productos de


la reaccin, se separan de la molcula de enzima.
5) Despus de que termina la reaccin, sus productos se separan de la
enzima sin cambio y la enzima queda libre para unirse a otra molcula de
sustrato.
Enzimas digestivas
Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que
permite reconocer a los materiales especficos sobre los que
pueden actuar (sustratos).
Cada una de las transformaciones, que experimentan los
alimentos en nuestro sistema digestivo est asociada a un tipo
especfico de enzima. Estas enzimas son las llamadas enzimas
digestivas.

Ptialina, en
la boca,
para
almidones

Cada enzima acta sobre un solo tipo de alimento, como una


llave encaja en una cerradura. Adems, cada tipo de enzima
trabaja en unas condiciones muy concretas de acidez, como se
puede ver en el cuadro de abajo.
Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede actuar, las
reacciones qumicas de los procesos digestivos no se producen
adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente

digeridos.

1. Introduccin
Al igual que las disciplinas experimentales que han surgido como rama comn que es la
biologa, tiene una historia propia construida a travs de observaciones, experiencias, pruebas y
teoras. Se inici con el estudio de los procesos de fermentacin y de putrefaccin y AntoineLaurent Lavoiser (1743- 1794) fue el primero en plantear sobre bases cuantitativas el proceso
de la fermentacin alcohlica al observar una relacin entre cantidad de azcar presente y
productos formados durante el proceso. Sostuvo que la fermentacin poda ser considerada
como una reaccin qumica cualquiera. No obstante Pasteur demostr pronto que los procesos
de putrefaccin y fermentacin eran provocados por la presencia de bacterias y levadura.
2. Evolucion de la enzimologia
Si bien algunos qumicos consideraron esos procesos como metamorfosis de sustancias que
provocaban excitaciones en otras que estaban cerca de ellas, esta cuestin fue, como ya se ha
dicho, definitivamente resuelta por Buchner hacia finales del siglo XIX; exprimiendo masas
celulares de Saccharomyces cerevisie obtuvo un liquido sin clulas, capaz de producir la
mismas reacciones qumicas que se obtenan utilizando la suspensin de clulas, es decir, la

transformacin del azcar en alcohol y anhdrido carbnico. Por tanto, de la levadura se poda
extraer una sustancia capaz de regular un proceso qumico concreto.
Esto obligo a replantear las investigaciones contrarias a la teora de que el proceso digestivo
fuese debido a la trituracin de la s sustancias digeridas hasta el punto de reducirlas a
partculas lo suficientemente finas para poder ser asimiladas. En efecto, en el siglo XVIII R.A
de Reaumur (1683- 1757) haciendo ingerir a un halcn una cpsula de hierro agujereada, que
contena alimento, observ que este qued completamente disuelto por los jugos gstricos y
que, por tanto, no era, molturado de modo mecnico por la robusta musculatura del robusto
animal, pues la cpsula quedo intacta.
Mas adelante se constato que el almidn era degradado a monosacrido y disacrido por la
accin del jugo salival (ptialina) y se describi la presencia de la pepsina en el jugo gstrico.
Posteriormente, fueron aisladas sustancias de carcter fermentativo a partir de numerosas
especies vegetales. Se observo que el extracto de algunas races tenan capacidad para modificar
el color azul de determinadas sustancias y que el extracto de trigo era capaz de transformar el
almidn en disacridos y dextrina.
La va para el estudio de esas sustancias estaba ya abierta. Jons Jacob Berzelius (1779 1848)
interpreto su accin como si se tratase de unos catalizadores que favorecan determinada
reaccin qumica sin ser destruidos y sin aparecer en los productos finales. Richard Kuhne
(1900-1967) fue el primero en dar a tales sustancias el nombre enzimas, tomado del griego, que
significa literalmente "en la levadura".
3. Las enzimas
La Enzima Como Unidad Fundamental De Vida
Cada clula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos cambios en su
estado bioqumico, en la base de la cual estn las enzimas, que tienen el poder de catalizar,
facilitar, y agilizar determinados procesos sintticos y analticos. Los propios genes son
reguladores de la produccin de las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden considerados
como las unidades fundamentales de la vida.
Este concepto poco difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado y concretado cada vez
mas, y constituye un componente esencial de diversas disciplinas: la microbiologa, la
fisiologa, la bioqumica, la inmunologa y la taxonoma, formando adems parte del campo
aplicado, en gran variedad de industrias. El rasgo particular de las enzimas es que pueden
catalizar procesos qumicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo de
sustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en sntesis, una cadena de procesos enzimticos,
desde aquellos que tienen por sustratos los materiales mas simples, como el agua (H2O) y el
anhdrido carbnico (CO2), presentes en los vegetales para la formacin de hidratos de
carbono, hasta los mas complicados que utilizan sustratos muy complejos.
La formacin de los prtidos, los glcidos y los lpidos es un ejemplo tpico: Son a la vez
degradados y reconstruidos por otras reacciones enzimticas, produciendo energa a una
velocidad adecuada para el organismo, sin el gasto energtico que exigen los mtodos qumicos
de laboratorio.
4. Importancia biomedica de las enzimas
Sin enzimas, no sera posible la vida que conocemos. Igual que la biocatlisis que regula la
velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiolgicos, las enzimas llevan a cabo funciones

definitivos relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos
fisiolgicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados
patolgicos, esta ltima puede ser perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el dao tisular
grave que caracteriza a la cirrosis heptica pueden deteriorar de manera notable la propiedad
de las clulas para producir enzimas que catalizan procesos metablicos claves como la sntesis
de urea. La incapacidad celular para convertir el amoniaco txico a urea no txica es seguida
por intoxicacin con amoniaco y por ultimo coma heptico. Un conjunto de enfermedades
genticas raras, pero con frecuencia debilitantes y a menudo mortales, proporciona otros
ejemplos dramticos de las drsticas consecuencias fisiolgicas que pueden seguir al deterioro
de la actividad enzimtica, inclusive de una sola enzima.
Despus del dao tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituracin de
un miembro) o siguiendo a multiplicacin celular descontrolada (por ejemplo, carcionoma
prostatico), las enzimas propias de tejidos especficos pasan a la sangre. Por lo tanto, la
determinacion de estas enzimas intracelulares en el suero sanguineo proporciona a los medicos
informacion valiosa para el diagnostico y el pronostico.
5. Caracteristicas de las enzimas
Desde el punto de vista qumico, las enzimas estn formadas de carbono (C), Hidrgeno (H),
oxigeno (O), Nitrgeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular
bastante elevado y comn propiedades catlicas especificas. Su importancia es tal que puede
considerarse la vida como un "orden sistemtico de enzimas funcionales". Cuando este orden y
su sistema funcional son alterados de algn modo, cada organismo sufre mas o menos
gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de accin como por un exceso
de actividad de enzima.
Las enzimas son catalizadores de naturaleza protenica que regulan la velocidad a la cual se
realizan los procesos fisiologicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las
deficiencias en la funcion enzimatica causan patologias.
Las enzimas, en los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas y variadas
reacciones que caracterizan los fenmenos vitales. La fijacin de la energa solar y la sntesis de
sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en
las plantas. Los animales, a su vez, estn dotados de las enzimas que les permiten aprovechar
los alimentos con fines energticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de
la vida de relacin, como la locomocin, la excitabilidad, la irritabilidad, la divisin celular, la
reproduccin, etc. Estn regidas por la actividad de innumerables enzimas responsables de que
las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones
bruscas de energa a temperaturas fijas en un medio de pH, concentracin salina, etc.;
prcticamente constante.
A diferencia de un catalizador inorgnico que interviene en numerosas reacciones las enzimas
producidas por los organismos vivos habitualmente solo catalizan un tipo de reaccin o solo
una reaccin determinada; la especificidad de las enzimas es tan marcadas que en general
actan exclusivamente sobre sustancias que tienen una configuracin precisa; por ejemplo, si
solo atacan a los aminocidos que tienen su carbono a , asimtrico, con estructura L-, no
muestran la menor actividad sobre formas idnticas de dichos aminocidos, pero que sean del
tipo D-.

En los sistemas biolgicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma sustancia;
por ejemplo algunos microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bixido de carbono, al
paso que otros grmenes la convierten en cido lctico o cido pirvico o acetaldehido. Esto
quiere decir que la glucosa puede descomponerse en distintos productos y aunque todas las
posibilidades son tericas y prcticamente posibles la presencia de ciertas enzimas favorece
uno de los caminos que llevan a la acumulacin de determinados compuestos.
Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente especficos que:

Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.

Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van
a sufrir los cambios.

Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual
de ellos en especial, ser el utilizado.

Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la velocidad de una reaccin
determinada en el interior de las clulas; como en las diversas clulas se realizan infinidad de
reacciones, ya que en una de ellas se encuentran varios miles de sustancias, se deduce, tambin,
la presencia de varios miles de enzimas. Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta
estructura protenica celular est formada por enzimas, encargadas de las diversas funciones de
sntesis, degradacin, oxidacin, etc. caractersticas de la actividad vital de los distintos
organismos.
6. La estructura enzimtica
Por su estructura y composicin qumica puede afirmarse que el origen de las enzimas esta
vinculando al origen de las sustancias proteicas. Al hablar del origen de la vida se ha citado el
xito de los experimentos realizados en el laboratorio para la produccin de aminocidos; estos
aminocidos son los que precisamente constituyen la base del edificio proteico. Tambin en el
laboratorio se ha intentado la sntesis de protenas a partir de aminocidos.
La sede de las enzimas es el citoplasma. Los cloroplastos vegetales contienen una amplia gama
enzimas encargadas de la funcin cloroflica, proceso que a travs de reacciones qumicas
complejas y encadenadas transforman compuestos inorgnicos, como el agua, y el anhdrido
carbnico, en sustancias complejas adecuadas para ser entre otras cosas el alimento
fundamental de los animales.
En las mitocondrias existe un sistema de transporte de electrones que determinan importantes
fenmenos de oxidorreduccin, durante los cuales se forman notables cantidades de ATP, que
es un compuesto altamente energtico del que depende la mayor parte de metabolismo, y
coma, por tanto el trabajo de las clulas; en las mitocondrias se produce el metabolismo
enzimtico de los cidos grasos, los cuales son en parte elaborados tambin en el citoplasma.
En los ribosomas tiene lugar concretamente todas la s sntesis de las sustancias proteicas,
mientras que en los lisosomas se producen enzimas hidrolticos cuya misin escindir, con la
intervencin del agua, molculas grandes en otras menores, que pueden a su vez ser utilizadas
por las clulas; en cambio, las enzimas glucolticos estn difundidos en el citoplasma.
La localizacin de las sedes de las distintas operaciones enzimticas antes mencionadas ha sido
posible a travs del sistema de ruptura de las clulas y de la separacin de los distintos

componentes mediante centrifugacin diferencial del homogeneizado de estas la ruptura


celular y la subdivisin de los componentes subcelulares se realizan actualmente utilizando los
tejidos, por ejemplo con saltos bruscos desde temperaturas inferiores a 0 C hasta
temperaturas mas elevadas con cambios de presin osmtica o mediante ultrasonidos.
7. Naturaleza qumica de las enzimas
Existen numerosas razones para afirmar que las enzimas son proteinas. La
ms importantes son las siguientes:
a.

El anlisis de las enzimas obtenidas en forma ms pura, criatalizada, demuestra que


son protenas.

b.

Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en geeral, la cintica de la


desnaturalizacin trmica de las enzimas da resultados muy parecidos a los de la
desnaturalizacin trmica de las protenas; por ejemplo el Q10 de la mayora de las
reacciones qumicas es de 2 a 3, y, en el casod e las enzimas, a temperaturas elevadas,
alrededor de 60 a 70 C, la actividad neta aumeta varios cientos, como sucede con la
velocidad de la desnaturalizacin trmica de las protenas.

c.

Las enzimas son activadas en unas zona muy restringida de pH, y presenta un punto
ptimo de ph donde su actividad es mayor. Las protenas en su punto isoelctrico,
muestran propiedades parecidas desde el punto de vista de viscosidad, solubilidad,
difucin, etc., que resulta del todo similares a las propiedades de este tipo que muestran
las enzimas.

d.

Todos los agentes que desnaturalizan a las protenas tambin destruyen o inactivan a
las enzimas, ya sea el calor, los cidos fuertes, o los metales pesados que puedesn
combinarse con ellas.

e.

Los problemas de solubilidad y de precipitacin son comunes a las protenas y las


enzimas; en general, son solubles en agua o soluciones salinas, insolubles en alcohol,
precipitan con determinadas concentraciones de sales neutras, etc.

8. Composicin qumica de las enzimas


Los conocimientos sobre la composicin qumica de las enzimas constituyeron materia de
numerosas controversias hasta 1926, cuando J.B Sumner (1887-1955) consigui cristalizar la
ureasa, enzima que transforma la urea en anhdrido carbonico y amoniaco, y demostrar que era
una sustancia proteica.
A, partir de entonces fueron aisladas otras enzimas en forma pura, cristalina, y el anlisis
demostraba siempre la presencia de una proteina, simple o conjugada. Cuando los analisi
qumicos demuestran que la enzima es una protena conjugada, pueden distinguirse en el dos
partes bien diferenciadas:

El grupo prosteico (Coenzima)

La proteina (Apoenzima)

En algunas enzimas oxidantes fue observada la presencia de la promoporteinas, en las cuales el


grupo prosptico esta representado por un compuesto que contiene Fe y otro elemento, el cual
desmpea un papel importante en la combinacin de la proteina con el sustrato; otras veces
este grupo prosttico es derivada de vitaminas (como la vitamina B); 4en muchos casos resulta
facil de separar de la molcula proteica. No obstante una vez separadas, las dos unidades no
muestran actividad enzimtico; por tanto el grupo proteico (coenzima) y el grupo proteico
(apoenzima) han de estar ntimamente ligados entre si para ser operativos. Por consiguiente,
de las enzimas pueden distinguirse los formados por:

Solo protenas, que difieren entre si por la secuencia con que los aminocidos estn
combinados, como la ureasa y las enzimas digestivas (la pepsina y la tripsina)

Los conjugados, separados en dos entidades qumicas bien definidas: la coenzima y la


apoenzima.

Despus del descubrimiento de Sumner, el numero de la enzimas y el estudio de sus


actividades qumicas proporcionaron un notable impulso en la enzimologa, y la gran cantidad
de las enzimas que rpidamente se acumulaban determinaron la necesidad de utilizar una
clasificacin o nomenclatura para evitar errores y facilitar la comprensin de futuros
investigadores.
9. Nomenclatura y clasificacion de las enzimas
Cien aos atrs solo se conocian enzimas, muchas de estas, catalizaban la hidrlisis de enlaces
covalentes. Algunas enzimas, de manera especial las que fueron descubiertas en un principio,
recibieron nombres ligados mas bien a su sitio de procedencia anatmica que no siguen
ninguna regla ni sistema; tal es el caso de la ptialina de la saliva, que ataca al almidn de la
pepsina del estmago y de la tripsina del pncreas, que atacan protenas; de la renina, que
cuagula la leche; de la papaina, enzima proteoltica que se encuentra en la papaya y de las
catepsinas, tambin proteasas, que se encuentran en las clulas. Las enzimas relacionadas con
la cuagulacin de la sangre, como son la trombina, la plasmina, el plasmingeno, etc. reciben
tambin nombres sistematizados.
Al descrubir nuevas enzimas y proceder a su caracterizacin estricta se aplicaron reglas de
nomenclatura basadas en el nombre del sustrato atacado, o en el tipo general de sustrato, o en
la reaccin catalizada y se ha aadido convencionalmente, la terminacin -asa. Por ejemplo: las
lipasas (hidrolizan lipidos o grasas), las amilasas (hidrolizan almidon), las proteasas
(hidrolizan proteinas), las esterasas (basado en la unin general de tipo ster presentes en
muchas sustancias), colesterol estrerasa (si la esterasa es especfica de los esteres de colesterol)
y acetilcolina esterasa (si la estersa de la acetilcolina). Otros ejemplos: Las fosfatasas son
enzimas que atacan las uniones ster, pero en este caso, toman su nombre del grupo vecino a la
unin que van a atacar, de manera que se denominan fosfatasas (cuando quitan una molcula
de monofosfato), pirofosfatasas (cuando quitan el cido fosfrico como esteres dobles
(pirofosfatos), o triples, etc.) De la misma manera, las carbohidrasas se denominan as
genericamente, pero pueden comprender enzimas con nombres proveniente del sustrato
particular sobre el que actuan como la amilasa que ataca al almidn y la celulasa que acta
sobre la celulosa y, en otras ocaciones, se denominan de acuerdo con la unin atacada, como la
b -glucosidasa que acta sobre las uniones b -glucosdicas. Los ejemplos se pueden extender a
todos los terrenos de la actividad enzimtica, como en las enzimas proteolticas, las fosforilasas,
las nucleasas, etc.

Esta manera de llamarlas, se demostro que era inadecuada porque al descubrirse varias
enzimas, notaron que varias enzimas catalizaban reacciones diferentes del mismo sustrato, por
ejemplo, oxidacion o reduccion de la funcion alcohol de un azucar.
Aunque el sufijo asa continua en uso; actualmente, al nombrar a las enzimas, se enfatiza el
tipo de reaccion catalizada. Por ejemplo: las hidrogenasas catalizan la eliminacion de
hidrogeno y las transferasas, reacciones de transferencia de grupo. Con el descubrimiento de
mas y mas enzimas, surgieron ambiguedades y con frecuencia no estaba claro cual era la
enzima que un investigador deseaba estudiar. Para remediar esta deficiencia, la Comisin para
el estudio de las enzimas, que constituye con respecto a los sistemas anteriores un punto de
vista ms uniforme, preciso y descriptivo; esta formada por la Union Internacional de
Bioquimica (IUB) adopto, en 1964, un sistema complejo pero inequivoco de la nomenglatura
enzimatica basado en el mecanismo de reaccion.
El sistema se basa en la reaccin qumica catalizada que es la propiedad especfica que
caracteriza a cada enzima las cuales se agrupan en clases, porque catalizan procesos
semejantes, y en subclases que especifican con mayor exactitud la reaccin particular
considerada. En general, las enzimas reciben un nombre de acuerdo con el sustrato o los
sustratos que participan en la reaccin seguido por el tipo de reaccin catalizada y, por fin, la
terminacin -asa. A menudo los nombres as obtenidos resultan largos y complejos, por lo que
es muy dificil que en la prctica se pueda excluir el uso de los nombres triviales, consagrados
por la costumbre. Sin embargo, con fines de sistematizacin, se reconoce la necesidad de
aceptar el nuevo sistema.
Aunque su claridad y carencia de ambigedad recomiendan al sistema de nomenglatura IUB
para trabajos de investigacion, nombres mas ambiguos, pero basante mas cortos persisten en
libros de texto y en el laboratorio clinico. Por esta razon, a continuacion solo se presenta
principios generales del sistema IUB:
1.

Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases principales, cada
una con 4 a 13 subclases.

2.

El nombre de la enzima tiene 2 partes: la primera es el nombre del o los sustratos; la


segunda, con terminacion asa, indica el tipo de reaccion catalizada.

3.

Informacion adicional, si es necesario aclarar la reaccion, puede seguir el parentesis.


Por ejemplo: la enzima que cataliza L-malato + NAD= = piruvato + CO2 NADH + H= , se
denomina como 1.1.1.37 L-malato:NAD+ oxidorreductasa (descarboxilante).

4.

Cada enzima tiene un numero clave (E.C.) que caracteriza al tipo de reaccion segn la
clase (primer digito), subclase (segundo digito) y subclase (tercer digito). El cuarto digito
es para la enzima especifica. Asi, E.C. 2.7.1.1 denota la clase 2 (una transferasa), subclase
7 (transferencia de fosfato), sub-clase 1 (una funcion alcohol como aceptor de fosfato). El
ultimo digito denota a la enzima hexocinasa o ATP: D-hexosa-6-fosforotransferasa,
enzima que cataliza la transferencia de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo de carbono
6 de la glucosa.

Al final de sus y trabajos, clasifico las enzimas en seis grupos principales, correspondientes por
sus trminos a las raciones que cada enzima ejerce sobre el sustrato. Estos grupos se

subdividen en otro, segn el tipo de sustrato y los tomos concretos que son sensibles a sus
acciones. Estos seis grupos son los siguientes:
1.

Oxidoreductasas

2.

Transferasas

3.

Hidrolasas

4.

Isomerasa

5.

Liasas

1.Oxido-reductasas: Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones
biolgicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiracin y
fermentacin. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metablicas,
como la escisin enzimtica de la glucosa, fabricando tambin el ATP, verdadero almacn de
energa. Extrayendo dos tomos de hidrgeno, catalizan las oxidaciones de muchas molculas
orgnicas presentes en el protoplasma; los tomos de hidrgeno tomados del sustrato son
cedidos a algn captor.
En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas.
Son ms de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actan como donadores, alcoholes,
oxcidos aldehidos, cetonas, aminocidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros compuestos y,
como receptores, las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2, etc.
2.Las Transferasas: Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molcula
(dadora) a otra (aceptora). Su clasificacin se basa en la naturaleza qumica del sustrato
atacado y en la del aceptor. Tambin este grupo de enzimas actan sobre los sustratos mas
diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehdo, glucosilo, amina, sulfat, sulfrico, etc.
3.Las Hidrolasas: Esta clase de enzimas actan normalmente sobre las grandes molculas del
protoplasma, como son la de glicgeno, las grasas y las protenas. La accin cataltica se
expresa en la escisin de los enlaces entre tomos de carbono y nitrgeno (C-Ni) o carbono
oxigeno (C-O); Simultneamente se obtiene la hidrlisis (reaccin de un compuesto con el
agua)de una molcula de agua. El hidrgeno y el oxidrilo resultantes de la hidrlisis se unen
respectivamente a las dos molculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La
clasificacin de estas enzimas se realiza en funcin del tipo de enlace qumico sobre el que
actan.
A este grupo pertenecen protenas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gstrico, y la
tripsina y la quimiotripsina, segregada por el pncreas. Desempean un papel esencial en los
procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces ppticos, estricos y glucosdicos.
4.Las isomerasas:Transforman ciertas sustancias en otras ismeras, es decir, de idntica
formula emprica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de
isomerizacin, sea ptica, geomtrica, funcional, de posicin, etc. Se dividen en varias
subclases.
Las racemasas y las epimerasas actan en la racemizacin de los aminocidos y en la
epimerizacin de los azcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas especficas para

los dos ismeros y que producen un solo producto comn. Las isomerasas cis trans modifican
la configuracin geomtrica a nivel de un doble ligadura. Las xido reductasas
intramoleculares cetalizan la interconversin de aldosas y cetosas, oxidando un grupo CHOH y
reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino, como en el caso de la triosa fosfato isomerasa,
presente en el proceso de la gluclisis ; en otros casos cambian de lugar dobles ligaduras, como
en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa, indispensable en el cambio biosintico del escualeno
y el colesterol. Por fin las transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso
de grupos acilo, o fosforilo de una parte a otra de la molcula, como la lisolecitina acil mutasa
que transforma la 2 lisolecitina en 3 lisolecitina, etc. Algunas isomerasa actan realizando
inversiones muy complejas, como transformar compuestos aldehdos en compuestos cetona, o
viceversa. Estas ultimas desarrollan una oxidorreduccin dentro de la propia molcula (oxido
rreductasa intramoleculares)sobre la que actan, quitando hidrgeno, a algunos grupos y
reduciendo otros; actan ampliamente sobre los aminocidos, los hidroxcidos, hidratos de
carbono y sus derivados.
5.Las Liasas: Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre tomos de carbono,
o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrgeno, y carbono y azufre. Los grupos separados
de las molculas que de sustrato son casi el agua, el anhdrido carbnico, y el amoniaco.
Algunas liasa actan sobre compuestos orgnicos fosforados muy txicos, escindindolos; otros
separan el carbono de numerosos sustratos.
6.Las Ligasas: Es un grupo de enzimas que permite la unin de dos molculas, lo cual sucede
simultneamente a la degradacin del ATP, que, en rigor, libera la energa necesaria para llevar
a cabo la unin de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recin
conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la accin conjunta de dos
enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A - + ADP) y una
transferasa que pasara y unira esa sustancia A, con otra, B (A - + B A B + Pi ). A este
grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente, como las aminocido ARNt ligasas
conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminocidos ARNt o enzimas
activadoras de aminocidos que representan el primer paso en el proceso biosinttico de las
protenas, y que forman uniones C-O; las cido-tiol ligasas, un ejemplo tpico de las cuales es la
acetil coenzima. A sintetasa, que forma acetil coenzima. A partir de cido actico y coenzima A ;
las ligasas cido amoniaco (glutamina sintetasa), y las ligasas cido-aminocido o sintetasas
de pptidos, algunos de cuyos ejemplos ms conocidos son la glutacin sintetasa, la carnosina
sintetasa, etc.
La accin de estas enzimas se manifiesta con la formacin de enlaces entre tomos de carbono
y oxigeno de diversas molculas, o bien entre carbono y azufre, carbono y nitrgeno y carbono y
carbono. Las ligasas utilizan siempre, para el proceso de reaccin, la energa proporcionada por
el ATP o compuestos homlogos que son degradados, Por consiguiente las enzimas de esta
clase son los nicos que intervienen en reaccin no espontnea desde un punto de vista
termodinmico; Actan sobre los sustratos ms diversos y revisten particular importancia en el
metabolismo de los cidos nucleicos.
Estas reacciones enzimticas se desarrollan en dos tiempos: en el primero se forma un
complejo intermedio con potencia energtica muy alta-, en el segundo utilizan la energa
obtenida para realizar la reaccin de sntesis.
Grupo

1. Oxidoreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Isomerasas

5. Liasas

6. Ligasas

10.Partes del sistema enzimatico


Los sistemas enzimticos en general, estn formados por la enzima propiamente dicha
(apoenzima), el sustrato o los sustratos un grupo proteico ( o coenzimas) y sustancias
activadoras. La estructura formada por la apoenzima y la coenzima se denomina boloenzima;
con cierta frecuencia se reconocen sistemas enzimaticos que no tienen grupo prosttico o
activadores reconocidos.
Apoenzima: concepto del centro activo
La apoenzima es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteica formada por cadenas de
polipptidos, con peso molculas elevado, no dializable y termolbil.
Las estudiadas analticamente hasta ahora, han sido, por razones tcnicas de peso molecular
bajo, 12 a 24 000, tienen una sola cadena polipeptdica (ribonucleasa, papaina, tripsina,
pepcina, etc.) excepto uno o dos casos (a - quimotripsina y aldolasa) que tienen dos.

El anlisis de los aminocidos que componen a diversas enzimas demuestran que tienen una
estructura similar a la de cualquier protena; existen, de hecho unos cuantos casos en los que se
ha determinado su secuencia completa, es decir, el orden en el que estn dispuestos todos ellos
en la cadena. El anlisis de la estructura secundaria de la protena, osea el modo como la
cadena peptdoica se dispone a lo largo de su eje mayor y el de la estructura terciaria, osea la
forma en que la cadena se pliega y se acomoda para formar una estructura tridimensional se
conocen muy mal para todas las enzimas. Solo en el caso de la lisozima (enzima presente en las
lgrimas donde funciona como un antisptico suave y que tiene la capacidad de atacar a los
polisacridos que forman la pared de diversas bactrias) se ha determinado la estructura
tridimensional de una enzima; para este fin se aplican las tcnicas de cristalografa de rayos x,
con una solucin de dos , lo que demostr que la lisosima es una protena con su cadena de
129 aminocidos ampliamente plegada y en la que se reconoce una hendidura representante
del centro activo donde se acomodan muy bien los inhibidores ciertos compuestos del tipo de
carbohidratos que nulifican su actividad enzimtica. Se ha demostrado, en este caso, que es
cierta regla general de que el modo como se ordenan y disponen los aminocidos de termoina
el arreglo espacial que permite a las otras partes del sistema enzimtico sustratos, cofactores,
iones, etc. adaptarse, en el espacio, en forma adecuada, para que se lleve a cabo la accin
cataltica. Por lo tanto, las estructuras indispensables que permiten la combinacin con el
sustrato y que confieren propiedades enzimticas a la molcula se denomina "centro activo". Se
acepta que el centro activo no es una parte muy grande de la enzima completa y, en ciertos
sistemas estudiados por medio de bloqueos qumicos no parece constituir una zona de ms de
20 de dimetro. Es muy posible que el centro activo est formado por la contribucin de
grupos funcionales de aminocidos situados en distintas cadenas o en diferentes repliegues de
una cadena, asiendo aparecer a dichos grupos muy distantes entre ellos si se considera el orden
que guardan a lo largo de la cadena polipeptdica.
Un caso muy ilustrativo sobre lo que significa la estructura del centro activo desde el punto de
vista de la composicin de los aminocidos es el de la triptofano pirrolasa, enzima ampliamente
estudiada en bacterias desde el punto de vista de la bioqumica gentica. En ella, la
modificacin de algunos aminocidos produce perdida e la actividad enzimtica, que se
recupera si vuelve a incluirse los aminocidos en el orden original; sin embargo, se pueden
reemplazar dos de ellos por otros completamente distintos, y la enzima vuelve a ser totalmente
activa. Es posible que con estos nuevos aminocidos se consigan tambin las condiciones de
distribucin espacial de grupos funcionales y estructuras necesarias para la actividad
enzimtica.
El concepto de arreglo tridimensional adecuado de los aminocidos que forman la cadena
polipeptdica de la enzima para lograr la actividad funcional correcta permite entender
numerosos denmenos: la necesidad de que la molcula proteica ntegra est preservada en su
forma; el hecho de que la desnaturalizacin de la enzima al permitir la separacin de los
pliegues, conduce a la perdida de la actividad enzimtica; que al calentar una enzima con su
sustrato (por ejemplo, la invertasa con sacaroza, la transaminasa con cido a -cetoglutrico), se
impide una desnaturalizacin que sin ellos se producira, pues es posible que el propio sustrato
contribuya a sostener y reforzar la aproximacin de los pliegues de la cadena, etc.
Tambin se entiende por que al atacar la ribonucleasa con pepsina y romper una sola unin
peptdica que separa un tetrapptido del extremo con grupo carboxilo libre se pierde la
actividad, mientras que si solo se quita los tres ltimos disminuye su accin sugiriendo as la
importancia del residuo de cido asprtico para sostener el centro activo en condiciones de

eficiencia, o lo que es ms probable, para formar parte del propio centro activo. Si se parte la
ribonucleasa entre los aminocidos 20 y 21, y se separan los dos fragmentos, ninguno es activo,
pero basta mezclarlos para que se unan en tal forma que se restablece la actividad, aunque un
poco menor que la originalmente observada.
El estudio detallado de la estructura del centro activo se hace por medio de inhibidores o de
reactivos que se combinan de modo especfico, con algunos de los aminocidos del centro
activo tales como el diisopropilfluorofosfato (DFP), que se combina con el OH del aminocido
serina, en diversas esterasas, peptidasas, etc. , e inactiva el centro activo del que forman parte
dicho aminocido; este inhibidor, an a concentraciones de 10-10 M, inhibe a la
acetilcolinesterasa; mucho de los derivados del DFP se utilizan como gases de guerra o como
insecticidas (parathion), y su utilidad se debe, en rigor a su capacidad para destruir
funcionalmente ciertas enzimas.
La unin del DFP al aminocido cedina es muy estrecha y a permitido el anlisis de los
aminocidos vecinos a l, haciendo un estudio de su ordenamiento en el centro activo. La
secuencia de los centros activos de diversas enzimas hidrolticas sensibles al DFP, se
demuestran que la mayora tienen cerina y a dems un aminocido dicarboxlico (asprtico o
glutmico) y en el otro un aminocido neutro (alanina o glicina). Tambin se ha demostrado
que la histidina, cuando menos para el caso de la quimotripsina, forma parte del centro activo
an cuando el anlisis de la secuencia no demuestra que exista cerca de la cerina ninguna
histidina; se trata, por lo tanto, de otro ejemplo de una aminocido, alejado e otro, y en distinto
pliegue de la cadena, que integra el centro activo.
Teniendo en cuenta estos hechos, se deduce, por lo tanto, que la actividad de la enzima
depende en parte de la disposicin o arreglos de los aminocidos y grupos prostticos en
determinada regin de la protena. Los aminocidos que componen a las protenas pueden
tener moderadas actividades catalticas, aunque de ninguna manera comparable en su
magnitud, cuando se les considera en forma aislada, a las que muestran la gran molcula
proteica. De hecho para muchos sistemas enzimticos se han ideado modelos anlogos, osea
sustancias qumicas sencillas que suelen reproducir los efectos ocasionados por la enzima, tal
es el caso de los anlogos, a base de piridoxsal que representan la parte activa de enzimas
descarboxilantes y transaminantes. Esto no significa que necesariamente, en el estado natural,
la enzima funcione como lo hace el anlogo pues muchos sistemas pudieran tener otro
mecanismo de operacin; la hidrlisis del almidn lo mismo se logra con la adicin del cido
que con la enzima especfica amilasa, an cuando en el primer caso se atacan
indiscriminadamente numerosas uniones glucosdicas, y con la enzima, en cambio solo se
desprenden, uno tras otro fragmentos de dos unidades de glucosa de los extremos de las
ramificaciones.

Conformacin de la enzima y propiedades del centro activo. La propiedad cataltica de


las enzimas parece depender de la facilidad con la que ayudan a que se pongan en contacto
las sustancias reaccionantes para dar el producto o los productos de la reaccin. Esto
implica que el sistema enzimtico tenga una conformacin especial osea, una disposicin
adecuada de os grupos funcionales aminocidos de la apoenzima y grupos prostticos,
cuando existen estos y de las molculas mismas de los sustratos que se unirn a aquellos y
permitirn que se lleve a cabo la reaccin qumica. Este acercamiento de las sustancias
reaccionantes de los grupos prostticos y los grupos funcionales fue las razn del modelo de
Ehrlich, conocido clsicamente como de la "llave y la cerradura". As la enzima sera un
molde tridimensional en negativo, de la estructura tambin tridimensional, en positivo de

los reaccionantes que se adaptaran perfectamente a ala disposicin de la enzima. Sin


embargo ha sido necesario reconsiderar esta situacin y sugerir de acuerdo con Koshland
la teora de un "acomodo inducido".
As las enzimas pueden sufrir un cambio en su estructura desde el momento en que entran en
contacto con los reaccionantes, sustratos y cofactores, y es posible que todos ellos modifiquen
el arreglo tridimensional de la enzima; la enzima los recibe en un orden determinado y cada
uno de ellos al unirse a la enzima modifica su estructura. La nueva analoga es la del "guante y
la mano"; aquel no representa una estructura de negativo tridimensional mientras no se halla
la mano en el, ya que antes pueden tener diversas formas y disposiciones, una vez que ha
entrado la mano - que a su vez tambin puede adoptar distintas posiciones se ponen en
contacto todas las partes correspondientes, es decir, en el caso de la enzima, las partes reactivas
del sistema enzimtico, con las partes reaccionantes, osea los sustratos. Se ha preservado con
esta nueva idea, el aspecto de la armona estructural entre el sustrato y la enzima pero se
introduce el nuevo concepto de que es necesario provocar un cambio en la estructura proteica
que favorezca la colocacin adecuada de todos los elementos que interviene en la reaccin
enzimtica. Los cambios de la estructura protica se denominan "conformacionales". El cambio
en la disposicin tridimensional puede hacerse a distancia y en muchas ocasiones la unin del
sustrato a una parte de la enzima modifica otras zonas de ella y an su estructura completa,
debido a plegamientos que acercan o alejan diversos grupos colocados a lo largo del pptido
que forma la enzima. Esta alteracin mltiple y de tipo flexible, permite entender mejor el
proceso de entrada ordenada de los sustratos, y los cofactores y la reaccin en la que se
participan. Tambin permiten comprender porque un sustrato entra a una enzima y es atacado
y uno que no lo es an muy parecido a l, puede quedar excluido del centro activo.
Se ejemplifican estas ideas en A se encuentra la enzima en una forma desplegada con ciertos
grupos reactivos (+) y (-), colocados en una zona de la superficie de la enzima. La entrada de un
cofactor F1, modifica una parte del sistema (B); se introduce en el sistema un nuevo arreglo a
base de la reactividad de tipo electrnico entre la zona (+) y una parte del cofactor F1, recin
introducido; por fin la entrada de un nuevo reaccionate F2 modifica la parte terminal de la
enzima de manera que permite la entrada del otro reaccionante (sustrato) que se acomoda en
un lugar preparado previamente por los reaccionantes F1 y F2, y permite de esta manera echar
a andar la reaccin cataltica. Los cambios conformacionales, se pueden demostrar con
diversos mtodos algunos de tipo fsico, como son las modificaciones en la rotacin ptica o en
el patrn de sedimentacin en el campo gravitacional de la ultracentrfuga, o qumicos como el
aumento o la disminucin de la actividad enzimtica bajo la influencia de cambios trmicos o la
adicin de agentes desnaturalizantes. Basten unos cuantos ejemplos: la transaminasa a
-cetoglutrica se pude calentar a 65 C. en presencia de su sustrato sin que se afecte, al paso
que la enzima sola es rpidamente degradada, cambia de configuracin y se precipita; la
miosina, protena muscular contrctil, en presencia de ATP hace ms notable su forma de
espiral y permite el reconocimiento de aminocidos previamente ocultos en sus pliegues; la Damino oxidasa, al unirse a su cofactor, el FAD, pasa de la forma espiral en a -hlice, a una
disposicin irregular distribuida al azar.

proteinas

Las protenas son compuestos qumicos muy complejos que se encuentran en todas las clulas
vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y plenes. Hay ciertos
elementos qumicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de protenas los contienen
en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrgeno, as como de
oxgeno, hidrgeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fsforo y
hierro.
Las protenas son sustancias complejas, formadas por la unin de ciertas sustancias ms
simples llamadas aminocidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales
amoniacales del suelo. Los animales herbvoros reciben sus protenas de las plantas; el hombre
puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las protenas de origen animal son de
mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminocidos que se conocen,
que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las protenas
animales donde stas se encuentran en mayor cantidad.
El valor qumico (o "puntuacin qumica") de una protena se define como el cociente entre los
miligramos del aminocido limitante existentes por gramo de la protena en cuestin y los
miligramos del mismo aminocido por gramo de una protena de referencia. El aminocido
limitante es aquel en el que el dficit es mayor comparado con la protena de referencia, es
decir, aquel que, una vez realizado el clculo, da un valor qumico mas bajo. La "protena de
referencia" es una protena terica definida por la FAO con la composicin adecuada para
satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas protenas de
referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminocidos esenciales son
distintas. Las protenas de los cereales son en general severamente deficientes en lisina,
mientras que las de las leguminosas lo son en aminocidos azufrados (metionina y cisteina).
Las protenas animales tienen en general composiciones mas prximas a la considerada ideal.
El valor qumico de una protena no tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la
protena o el hecho de que algunos aminocidos pueden estar en formas qumicas no
utilizables.. Sin embargo, es el nico fcilmente medible. Los otros parmetros utilizados para
evaluar la calidad de una protena (coeficiente de digestibilidad, valor biolgico o utilizacin
neta de protena) se obtienen a partir de experimentos dietticos con animales o con
voluntarios humanos.
En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero, es decir pueden
ionizarse, dependiendo del pH, como un cido liberando protones y quedando (-COO'), o como
base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como
cido y base a la vez. En este caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una
forma dipolar inica llamada zwitterion

CLASIFICACION Y ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada
una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la protena. Nos indica qu aas. componen la
cadena polipeptdica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La funcin de una protena
depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio.Los
aas., a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hlice
la conformacin beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria.
Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del
cuarto aminocido que le sigue.
En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag,
denominada disposicin en lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un
polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la
terciaria..
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de
transporte , enzimticas , hormonales, etc.
Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre.
los puentes de hidrgeno
los puentes elctricos
las interacciones hifrfobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias
cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de
estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la


hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60
unidades protecas.

CLASIFICACION
Las protenas poseen veinte aminocidos, los cuales se clasifican en:
Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptfano, serina, treonina, tirosina,
prolina, hidroxiprolina, metionina, cistena, cistina, lisina, arginina, histidina, cido asprtico y
cido glutmico.
Segn su composicin
pueden clasificarse en protenas "simples" y protenas "conjugadas".
Las "simples" o "Holoprotenas" son aquellas que al hidrolizarse producen nicamente
aminocidos, mientras que las "conjugadas" o "Heteroprotenas" son protenas que al
hidrolizarse producen tambin, adems de los aminocidos, otros componentes orgnicos o
inorgnicos. La porcin no protica de una protena conjugada se denomina "grupo prosttico".
Las protenas cojugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos
prostticos.
La siguiete tabla muestra la clasificacin completa.

CONJUGADAS
CONJUGADAS
NOMBRE
Nucleoprotenas
Lipoprotenas
Fosfoprotenas
Metaloprotenas
Glucoprotenas

Glucoprotenas
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante

Lipoprotenas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre.
Nucleoprotenas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoprotenas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno
Citocromos, que transportan electrones
SIMPLES
Globulares
Prolaminas:Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

Segn su conformacin
Se entiende como conformacin, la orientacin tridimensional que adquieren los grupos
caractersticos de una molcula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de stos sobre los
ejes de sus enlaces . Existen dos clases de protenas que difieren en sus conformacxiones
caractersticas: "protenas fibrosas" y "protenas globulares".
Las protenas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptdicas alineadas en forma paralela.
Esta alineacin puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si
mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en el caso del colgeno
de los tendones o la a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formacin de lminas
como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.
Las protenas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes
estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas y en general
ms resistentes a los factores que las desnaturalizan.

Las protenas globulares son conformaciones de cadenas polipeptdicas que se enrollan sobre si
mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El resultado es una macroestructura de tipo esfrico.
La mayora de estas protenas son solubles en agua y por lo general desempean funciones de
transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catlisis de las reacciones
bioqumicas, son protenas globulares.
Segn su funcin
La diversidad en las funciones de las protenas en el organismo es quiz la ms extensas que se
pueda atribuir a una familia de biomolculas.
Enzimas: Son protenas cuya funcin es la "catalisis de las reacciones bioqumicas". Algunas
de stas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participacin de verdaderos
complejos multienzimticos. El poder cataltico de las enzimas es extraordinario: aumentan la
velocidad de una reaccin, al menos un millon de veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las protenas globulares y muchas de ellas son protenas
conjugadas.
Protenas de transporte: Muchos iones y molculas especficas son transportados por
protenas especficas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxgeno y una porcin del gas
carbnico desdes y hacia los pulmones, respectivamente. En la memebrana mitocondrial se
encuentra una serie de protenas que trasnportan electrones hasta el oxgeno en el proceso de
respiracin aerbica.
Protenas del movimiento coordinado: El msculo est compuesto por una variedad de
protenas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relacin con
cambios en el ambiente electroqumico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una
contraccin muscular.
Protenas estructurales o de soporte: Las protenas fibrosas como el colgeno y las aqueratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los
tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son protenas altamenmte especficas que tienen la capacidad de identificar
susustancias extraas tale como los virus, las bacterias y las clulas de otros organismos.
Proteoreceptores: Son protenas que participan activamente en el proceso de recepcin de
los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la
retina del ojo.
Hormonas y Protenas represoras: son protenas que participan en la regulacin de
procesos metablicos; las protenas represoras son elementos importantes dentro del proceso
de transmisin de la informacin gentica en la bisntesis de otras molculas.

FUNCIONES
Las proteinas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de las proteinas son especficas de cada una de ellas y permiten
a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar
y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su funcin de la misma manera: por

unin selectiva a molculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras molculas de la


misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a
molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las
enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus
receptores especficos, etc...
A continuacin se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que desempean:
Funcin ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:
El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.
-Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los
capullos de seda, respectivamente.
Funcin ENZIMATICA
-Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como
biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.
Funcin HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que regulan los
niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la del
crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Funcin REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular
(como la ciclina).
Funcin HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores
para mantener constante el pH del medio interno.
Funcin DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar
hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas
fabricadas con funciones defensivas.
Funcin de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.
Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
Funcin CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular.
La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Funcin DE RESERVA
La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada,
constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.

METABOLISMO
Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos normalmente, solamente una
pequea cantidad de componentes individuales.
Agua , para compensar las prdidas producidas por la evaporacin, sobre todo a travs de los
pulmones, y como vehculo en la eliminacin de solutos a travs de la orina.
Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad para compensar las prdidas
por evaporacin y la otra mitad eliminada en la orina. Estas necesidades pueden verse muy
aumentadas si aumentan las prdidas por el sudor. Los alimentos preparados normalmente
aportan algo mas de un
litro, el agua metablica (obtenida qumicamente en la destruccin de los otros componentes
de los alimentos) representa un cuarto de litro y el resto se toma directamente como bebida.
Necesitamos energia para dos tipos de funciones: Mantenernos como un organismo vivo y
realizar actividades voluntarias. La actividad de mantenimiento se conoce con el nombre de
"metabolismo basal"
Metabolismo basal
En este apartado se incluye una multitud de actividades, como, la sintesis de proteinas (que es
la actividad que mas energia consume, del 30 al 40 % de las necesidades) el transporte activo y
la trasmisin nerviosa (otro tanto) y los latidos del corazn y la respiracin (alrededor del 10
%).

Existen grandes diferencias en el consumo de energia por los distintos organos. El cerebro
consume el 20 % de la energia utilizada en reposo, lo mismo que toda la masa muscular,
aunque en peso representan el 2% y el 40 % respectivamente. La energia que una persona
precisa para cubrir el metabolismo basal depender; en consecuencia del numero de celulas
metabolicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso. Por supuesto, como ya se ha
visto, no todos los tejidos consumen la misma proporcin de energia (el esqueleto y el tejido
adiposo son poco activos metabolicamente, por ejemplo), pero en una primera aproximacin,
pueden considerarse las necesidades energticas de una persona no especialmente obesa como
una funcin de su peso. La estimacin que se utiliza generalmente es de 1 kilocalorica por
kilogramo de peso corporal y por hora.
Necesidades en funcin de la actividad. Estas necesidades son muy variables, en funcin
de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un pequeo incremento de las necesidades
correspondientes al metabolismo basal y el multiplicar estas necesidades por siete. Se ha
determinado experimentalmente el gasto energtico de casi cualquier actividad humana,
utilizando como sistema de medida el consumo de oxgeno y la produccin de CO2. Los valores
exactos dependen de las caractersticas de la persona (peso sobre todo, pero tambin sexo y
edad).
En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de estimaciones del consumo energtico segn la
actividad:
Actividad ligera:
Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajo industrial normal, trabajo domestico, conducir un
tractor.
Actividad moderada:
Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con azada.
Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto Minera,jugar al futbol.
Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal /minuto Cortar lea, Carrera.
Las proteinas, los hidratos de carbono y los lpidos o grasas, adems de otras funciones
orgnicas, actan como combustible productores de energia. Estos ltimos tienen la tendencia
de acumularse en diversas partes del cuerpo cuando los requerimientos de energa son
menores, lo que en definitiva causa la obesidad. Las grasas se queman muy lentamente en
comparacin con los hidratos de carbono, por lo que se dificulta su completa eliminacin o que
se metabolice adecuadamente.
El organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La exgena (alimentacin) y la Endgena
(metabolismo).

DERIVADOS
Protenas citoslicas.
Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de protenas. En l se distinguen:

las protenas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre
ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus protenas asociadas. Representan alrededor de
un 25% de las protenas totales de la neuronas.
Enzimas: catalizan las reacciones metablicas de las neuronas.
Protenas citoslicas
Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el citoplasma neuronal, cuando
el mRNA para esas protenas se une a los ribosomas. En relacin a estas protenas hay que
considerar a otra protena pequea, la ubiquitina, que se une residuos de lisina de las
protena para su posterior degradacin.
Protenas nucleares y mitocondriales
Tambin se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al ncleo o a las mitocondrias,
donde existen receptores especficos a los que se unen para incorporarse al organelo, por el
proceso de traslocacin. El mecanismo por el que se incorporan las protenas despus de su
sntesis, es la importacin post-transduccin.
Hay dos categoras de protenas de membranas:
1.- Las protenas integrales: se incluyen en este grupo los receptores qumicos de membrana
(a neurotransmisores, a factores de crecimiento). Ellas estn incertadas o embebidas en la
bicapa lipdica o estn unidas covalentemente a otras molculas que s atraviesan la membrana.
Una protena que atraviesa la membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el espacio
extraneuronal, es designada como del tipo I. Las hay tambin del tipo II que son aquellas en
que el grupo N-terminal se ubica en el citosol.
2.- Las protenas perifricas: se ubican en el lado citoslico de la membrana a la cual se
unen por asociaciones que hacen con los lpidos de la membrana o con las colas citoslicas de
protenas integrales o con otras protenas perifricas (protena bsica de la mielina o complejos
de protenas).
Las protenas de la membrana plasmtica y las de secrecin se forman en los polirribosomas
que se unen al retculo endoplasmtico rugoso. Ellos constituyen un material de naturaleza
basfila (se tien con colorantes bsicos como el azul de toluidina, el violeta de cresilo y el azul
de metileno) que al microscopioi ptico se han identificado como la substancia de Nissl. Una
vez que las protenas formadas en este sistema pasan al interior del retculo, ellas son
modificadas por procesos que se inician el retculo y que continuan en el sistema de Golgi y
an, posteriormente, en los organelos finales a donde son destinadas (vesculas de secrecin).
Las protenas que son componentes de las membranas abandonan el retculo en una variedad
de vesculas. Adems de las de secrecin, son muy importantes para las neuronas, las vesculas
sinpticas. A travs de ambos tipos de vesculas las protenas son enviadas al espacio
extraneural por la va constitutiva o la va regulada.

IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO
Debe aportarse en la alimentacin diaria al menos 0,8 gramos de protenas por kg al da.

Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentacin mixta, es decir mezclar
protenas en cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada estructura de
ladrillos de las protenas, conocidos como aminocidos.
Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras protenas, razn por la que debemos ingerir
dicha cantidad.
Existen aminocidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de
sintetizarlos si no se ingieren.
Estos ladrillos (aminocidos) se conocen como esenciales y constituyen los factores limitantes
para alcanzar la ptima nutricin proteica.
Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano y lisina (el maz).
Los lcteos de vaca son deficitarios en metionina, cistena y hoy semi deficitarios en triptofano.
El pescado, pollo,vacuno, tubrculos (papas) y leguminosas (porotos lentejas,etc) son
deficitarias en cistena y metionina.
El huevo es deficitario en metionina para el adulto.
La mal nutricin provoca:
Reduccin de la competencia inmune, vale decir la respuesta especfica de anticuerpos y de
glbulos blancos disminuye.
La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.
La restricin proteica reduce la sntesis del antioxidante y protector ms importante de
nuestras clulas, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus
precursores aminocidicos, el glutamato, la glicina y la cistena.
Su dficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los microorganismos
nos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actan prolongando el dao a las clulas
propias y de paso aumentan el riesgo de un cncer, promovido por una infeccin de un virus,
por ejemplo la hepatitis B o por la ingestin de productos qumicos inductores o promotores de
cncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc.
La falta de protena produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que se
manifiesta en el pulmn y en el intestino delgado.
En ambos, la secrecin continua de mucosidades permite un verdadero barrido de las
sustancias dainas, entre ellos sustancias potencialmente cancergenas y tambin de
microrganismos infecciosos que pudieron entrar.
Esta sustancia viscosa constituida por azcares y protenas (glucoprotenas) es de secrecin
constante y requiere del aporte de protenas adecuado, si este aporte falla en cantidad o calidad
(falta de ciertos aminocidos conocidos como cistena o treonina) el mucus ser pobre o de
mala calidad reduciendo nuestra capacidad de defensa

ALIMENTOS Y SU ACCION

Las protenas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el
resultado de las distintas combinaciones entre veinte aminocidos distintos, compuestos a su
vez por carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y, a veces, azufre. En la molcula proteica, estos
aminocidos se unen en largas hileras (cadenas polipeptdicas) mantenidas por enlaces
peptdicos, que son enlaces entre grupos amino (NH2) y carboxilo (COOH). El nmero casi
infinito de combinaciones en que se unen los aminocidos y las formas helicoidales y
globulares en que se arrollan las hileras o cadenas polipeptdicas, permiten explicar la gran
diversidad de funciones que estos compuestos desempean en los seres vivos.
Para sintetizar sus protenas esenciales, cada especie necesita disponer de los veinte
aminocidos en ciertas proporciones. Mientras que las plantas pueden fabricar sus
aminocidos a partir de nitrgeno, dixido de carbono y otros compuestos por medio de la
fotosntesis, casi todos los dems organismos slo pueden sintetizar algunos. Los restantes,
llamados aminocidos esenciales, deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita
incluir en su dieta ocho aminocidos esenciales para mantenerse sano: leucina, isoleucina,
lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y valina. Todos ellos se encuentran en las
protenas de las semillas vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en lisina y
triptfano, los especialistas en nutricin humana aconsejan complementar la dieta vegetal con
protenas animales presentes en la carne, los huevos y la leche, que contienen todos los
aminocidos esenciales.
En general, en los pases desarrollados se consumen protenas animales en exceso, por lo que
no existen carencias de estos nutrientes esenciales en la dieta. El kwashiorkor, que afecta a los
nios del frica tropical, es una enfermedad por malnutricin, principalmente infantil,
generada por una insuficiencia proteica grave. La ingesta de protenas recomendada para los
adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal al da; para los nios y lactantes que se encuentran
en fase de crecimiento rpido, este valor debe multiplicarse por dos y por tres, respectivamente.
Las proteinas son de difcil asimilacin y no generan energa inmediata. Su ingesta excesiva no
est excenta de riesgos y tampoco es recomendable ingerir una gran cantidad en una sola
comida (es decir, no se saca nada con comerse una vaca en el almuerzo).
Un deportista durante la fase de entrenamiento destruye sus tejidos. Para repararlos, debe
ingerir un aporte mayor de protenas (algo as como el 15% de la racin calrica diaria) y sobre
todo a partir de alimentos con un valor biolgico elevado. Ejemplos adicionales a los ya
sealados son el atn, quesos, lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne de soya.
Generalmente, en montaa se ingieren muy pocas proteinas, o nada, debido en parte porque
los alimentos que las proveen son de difcil transporte (huevos), embalaje impropio (tarros) y
de rpida descomposicin (carnes).
Principales fuentes de protenas:
Cereales (arroz, avena, maz, trigo, etc..)
Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas, etc..)
Lcteos (leche, queso, yourt, etc..)
Semillas y frutos secos (ssamo, maravilla, nueces, almendras, man, etc..)

PROPIEDADES
Especificidad
Las propiedades de las protenas dependen de la estructura tridimensional en el medio acuoso,
es decir, de los aminocidos que se disponen en su superficie, que son los que constituyen el
centro activo; tambin de los aminocidos que se disponen hacia el interior, ya que son los que
dan rigidez y forma a la protena.
Cada protena tiene una conformacin segn su estructura primaria. As, un pequeo cambio
en la secuencia de aminocidos provoca cambios en la estructura primaria, secundaria,
terciaria, y por tanto prdida de la actividad biolgica.
Solubilidad
Las protenas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales polares o hidrfilos se
sitan hacia el exterior, formando puentes de hidrgeno con el agua, constituyendo una capa
de solvatacin. Esta solubilidad vara dependiendo del tamao, de la forma, de la disposicin
de los radicales y del pH.
Desnaturalizacin
Prdida de la estructura tridimensional o conformacin, y por tanto tambin de la actividad
biolgica. Se produce al variar la temperatura, presin, pH, electronegatividad, etc. Esto
provoca la rotura de los puentes de hidrgeno que mantienen las estructuras secundaria y
terciaria, y las protenas se convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son
suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es ms drstico, es irreversible.

SNTESIS DE LAS PROTEINAS


Las instrucciones para la sntesis de las protenas estn codificadas en el ADN del ncleo. Sin
embargo el ADN no acta directamente, sino que transcribe su mensaje al ARNm que se
encuentra en las clulas, una pequea parte en el ncleo y, alrededor del 90% en el citoplasma.
La sntesis de las protenas ocurre como sigue:
El ADN del ncleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del ADN origina una
banda complementaria de ARNm.
El ARN mensajero formado sobre el ADN del ncleo, sale a travs de los poros de la membrana
nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. All ser ledo y descifrado el
cdigo o mensaje codificado que trae del ADN del ncleo.
El ARN de transferencia selecciona un aminocido especfico y lo transporta al sitio donde se
encuentra el ARN mensajero. All engancha otros aminocidos de acuerdo a la informacin
codificada, y forma un polipptido. Varias cadenas de polipptidos se unen y constituyen las
protenas. El ARNt queda libre.
Indudablemente que estos procesos de unin o combinacin se hacen a travs de los tripletes
nucletidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero. Adems los ribosomas se mueven a
lo largo del ARN mensajero, el cual determina qu aminocidos van a ser utilizados y su
secuencia en la cadena de polipptidos. El ARN ribosmico, diferente del ARN y del ARNt y
cuya estructura se desconoce, interviene tambin en el acoplamiento de aminocidos en la
cadena proteica.

Las protenas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente sern utilizadas por las
clulas. Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado" y el ARN mensajero ya "ledo" se
libera del ribosoma y puede ser destruido por las enzimas celulares o ledo por uno o ms
ribosomas.
La sntesis de las protenas comienza por consiguiente en el ncleo, ya que all el ADN tiene la
informacin, pero se efecta en el citoplasma a nivel de los ribosomas.
Transcripcin del mensaje gentico del ADN al ARN.
La biosntesis de las protenas comienza cuando un cordn de ARNm, con la ayuda de ciertas
enzimas, se forma frente a un segmento de uno de los cordones de la hlice del ADN. (Las
micrografas electrnicas indican que el ADN se desenrolla un poco para permitir la sntesis del
ARN).
El ARNm se forma a lo largo del cordn del ADN de acuerdo con la misma regla del
apareamiento de las bases que regula la formacin de un cordn de ADN, excepto en que en el
ARNm el uracilo sustituye a la timina. Debido al mecanismo de copia, el cordn del ARNm,
cuando se ha completado lleva una transcripcin fiel del mensaje del ADN. Entonces el cordn
de ARNm se traslada al citoplasma en el cual se encuentran los aminocidos, enzimas
especiales, molculas de ATP, ribosomas y molculas de ARN de transferencia.
Una vez en el citoplasma, la molcula de ARN se une a un ribosoma. Cada tipo de ARNt
engancha por un extremo a un aminocido particular y cada uno de estos enganches implica
una enzima especial y una molcula de ATP.
En el punto en el que la molcula de ARNm toca al ribosoma, una molcula de ARNt,
remolcando a su aminocido particular, se sita en posicin inicial.
A medida que el cordn de ARNm se desplaza a lo largo del ribosoma, se sita en su lugar la
siguiente molcula de ARNt con su aminocido. En este punto, la primera molcula de ARNt se
desengancha de la molcula de ARNm. El ARN mensajero parece tener una vida mucho ms
breve, al menos en Escherichia coli. La duracin promedio de una molcula de ARNm en E.
Coli. es de dos minutos, aunque en otro tipo de clulas puede ser ms larga. Esto significa que
en E. Coli. la produccin continua de una protena requiere una produccin constante de las
molculas de ARNm apropiadas. De esta manera los cromosomas bacterianos mantienen un
control muy rgido de las actividades celulares, evitando la produccin de protenas anormales
que pudiera ocurrir por el posible desgaste de la molcula de ARNm.

Acidos nucleicos

6.1 Introduccin
Los cidos nucleicos son las biomolculas portadoras de la informacin
gentica. Tienen una estructura polimrica, lineal, cuyos monmeros son los
nucletidos. El grado de polimerizacin puede llegar a ser altsimo, con
molculas constitudas por centenares de millones de nucletidos en una sola
estructura covalente. De la misma manera que las protenas son polmeros
lineales aperidicos de aminocidos, los cidos nucleicos lo son de nucletidos.
La aperiodicidad de la secuencia de nucletidos implica la existencia de
informacin. De hecho, sabemos que los cidos nucleicos constituyen el depsito
de informacin de todas las secuencias de aminocidos de todas las protenas de

la clula. Existe una correlacin entre ambas secuencias, lo que se expresa


diciendo que cidos nucleicos y protenas son colineares; la descripcin de esta
correlacin es lo que llamamos Cdigo Gentico, establecido de forma que a una
secuencia de tres nucletidos en un cido nucleico corresponde un aminocido en
una protena.
La funcin de los cidos nucleicos no se reduce, por otra parte, a contener la
informacin necesaria para la sntesis de las protenas celulares. Hay secuencias
regulatorias que controlan la expresin de las diferentes unidades genticas, por
s mismas o a su vez controladas por otras molculas (hormonas, factores de
crecimiento, seales qumicas en general); hay asimismo cidos nucleicos
implicados en la transmisin y procesado de la informacin gentica; hay
tambin cidos nucleicos con funciones catalticas (ribozimas).
La estructura qumica de los cidos nucleicos es tan uniforme como la de las
protenas, o incluso ms. Para tener una idea aproximada, veamos en primer lugar
un polinucletido (no se representan los tomos de hidrgeno). Podemos
apreciar los distintos residuos (nucletidos) de la cadena mediante el siguiente
mando:
Vamos ahora a una visin ms cercana de este estructura:

El espinazo de la

misma est constituda por ortofosfatos esterificados cada uno simultneamente


a dos pentosas: se trata del enlace fosfodister, caracterstico de los cidos
nucleicos (de la misma manera que el enlace peptdico lo es de las protenas). Por
lo tanto, el continuo covalente de un cido nucleico es el esqueleto pentosafosfato-pentosa-fosfato-...
Unidas a cada pentosa a travs de un enlace glicosdico aparecen las bases
nitrogenadas: que como puede apreciarse, no forman parte del continuo
covalente del polinucletido. Sin embargo, su papel es fundamental; son las
portadoras de la informacin gentica.
El monmero de los cidos nucleicos es, por lo tanto, el nucletido: formado
por un fosfato: esterificado a una pentosa: que a su vez est unida por un
enlace beta-glicosdico a una base nitrogenada:
A continuacin estudiaremos los elementos monomricos de los cidos nucleicos.

6.2 Bases, Nuclesidos y Nucletidos


Bases; Nuclesidos; Nucletidos

La hidrlisis enzimtica completa de un cido nucleico da lugar a una mezcla de


nucletidos. La hidrlisis completa de un nucletido da lugar a una mezcla
equimolar de:

Una Base nitrogenada heterocclica, que puede ser de dos tipos: Purina
o Pirimidina

Una Pentosa, que puede ser Ribosa o bien 2-desoxirribosa

Ortofosfato

Bases nitrogenadas
Las bases nitrogenadas de los cido nucleicos son bases heterocclicas que
pertenecen a una de dos familias:
Unas estn basadas en el Anillo pirimidnico. Son las Pirimidinas. Es un
sistema plano de seis tomos, cuatro carbonos y dos nitrgenos. Los tomos del
anillo pirimidnico tienen la siguiente numeracin: N1: C2: N3: C4: C5:
C6:
Las distintas bases pirimidnicas se obtienen por sustitucin de este anillo con
grupos oxo (=O), grupos amino (-NH2) o grupos metilo (-CH3).
La otra familia de bases nitrogenadas est basada en el Anillo purnico. Son las
Purinas. Puede observarse que se trata de un sistema plano de nueve tomos,
cinco carbonos y cuatro nitrgenos. El anillo purnico pede considerarse como la
fusin de un anillo pirimidnico con uno imidazlico. Los tomos del anillo purnico
se numeran de la forma siguiente: N1: C2: N3: C4: C5: C6: N7: C8:
N9:
Veremos a continuacin la estructura de las principales bases.

Bases Nitrogenadas
Nombre comn

Nombre sistemtico

1. Pirimidinas
Citosina

2-oxo 4-amino pirimidina

Uracilo

2,4 dioxo pirimidina

Timina

2,4 dioxo5-metil pirimidina

2. Purinas
Adenina

6-amino purina

Guanina

2-amino 6-oxo purina

Hipoxantina

6-oxo purina

Xantina

2,6-dioxo purina

De todas estas bases, aparecen en los cidos nucleicos: citosina, timina, guanina
y adenina en el DNA; citosina, uracilo, guanina y adenina en el RNA. Xantina e
hipoxantina son formas metablicas de las purinas, aunque ocasionalmente la
segunda puede formar parte de algunos RNAs. La forma degradativa final de las
purinas en los primates es el cido rico, 2,6,8-trioxo purina. Las pirimidinas son
degradadas completamente a agua, anhdrido carbnico y urea.
Un fenmeno estructural importante en las bases nitrogenadas es la tautomera o
isomera ceto-enol. Hasta ahora hemos visto que el grupo oxo de las bases
nitrogenadas se representa como ceto (=O). Ocasionalmente este grupo se
presenta como enol (-OH), constituyendo una forma tautomrica anmala de la
base en cuestin. As, por ejemplo, la timina puede presentarse como forma ceto
(la forma tautomrica normal, arriba) y como forma enol (la forma tautomrica
anmala, mucho ms infrecuente, abajo). Parece ser que la presencia de formas
tautomricas anmalas en las bases podra explicar algunas mutaciones
espontneas del material gentico a travs de apareamientos Watson-Crick
anmalos.

Nuclesidos
La unin de una base nitrogenada a una pentosa da lugar a los compuestos
llamados nuclesidos. Obsrvese el sufijo sido, caracterstico de todos los
glicsidos. La pentosa puede ser D-Ribosa (D-ribofuranosa), en cuyo caso
hablamos de Ribonuclesidos, o bien 2-D-Desoxirribosa (Ddesoxirribofuranosa), constituyendo los Desoxirribonuclesidos. Esto nos
introduce ya la distincin bsica entre DNA (constitudo por desoxirribonucletidos)
y RNA (por ribonucletidos).
Todos los nuclesidos son del tipo anomrico beta-. Podemos ver como ejemplo la
estructura de la Adenosina que es el nuclesido correspondiente a la base
adenina (esto es, la beta-D-ribofuranosil adenina). Los tomos de la pentosa se
numeran como 1', 2', 3', 4' y 5', para diferenciarlos de los tomos de la base. Estos
tomos son:
C1':

C2':

C3':

C4':

C5':

El enlace glicosdico permite la rotacin de la base, originando distintas


conformaciones. La adenosina aqu representada aparece en la conformacin
anti-, en la que el anillo furansico de la pentosa y el anillo purnico estn a lados
contrarios del enlace glicosdico. Ocasionalmente, y en particular en el DNA-Z, la

situacin corresponde a la conformacin syn- en la que base y pentosa aparecen


del mismo lado del enlace glicosdico.
Veremos en la siguiente tabla las estructuras de los distintos ribonuclesidos.
Obsrvese la nomenclatura: se utiliza el sufijo osina sobre el nombre radical de la
base en el caso de las purinas, y el sufijo -idina en el de las pirimidinas. El
ribonuclesido de timina recibe el nombre de ribotimidina. Por su parte, el
ribonuclesido de hipoxantina recibe el nombre de inosina.

Ribonuclesidos
Base

Nuclesido

1. Pirimidinas
Citosina

Citidina

Uracilo

Uridina

Timina

Ribotimidina

2. Purinas
Adenina

Adenosina

Guanina

Guanosina

Hipoxantina

Inosina

Por su parte, los desoxinuclesidos se denominan con el prefijo desoxi- delante


del nombre del nuclesido. Se excepta el desoxirribonuclesido de timina, que
recibe el nombre de timidina.

Desoxirribonuclesidos
Base

Nuclesido

1. Pirimidinas
Citosina

Desoxicitidina

Uracilo

Desoxiuridina

Timina

Timidina

2. Purinas
Adenina

Desoxiadenosina

Guanina

Desoxiguanosina

Nucletidos

Cuando un ortofosfato se esterifica a alguno de los -OH de la pentosa de un


nuclesido, la estructura resultante se llama nucletido. En los ribonuclesidos, el
ortofosfato puede esterificarse en tres posiciones distintas: 2', 3' y 5'. Veamos un
ejemplo con los monofosfatos de adenosina:

Adenosina monofosfatos
Nombre sistemtico

Abreviatura

Adenosina-5'-monofosfato

5'-AMP, AMP

Adenosina-3'-monofosfato

3'-AMP

Adenosina-2'-monofosfato

2'-AMP

El fosfato puede aparecer esterificado a dos grupos simultneamente. Tal es el


caso de los llamados nucletidos cclicos. Veamos como ejemplo el Adenosina3',5'-monofosfato cclico (cAMP), en el cual el fosfato esterifica simultneamente
a los hidroxilos 3' y 5'.
Hasta ahora hemos visto los nucletidos formados por un ortofosfato. Muy a
menudo, sin embargo, aparecen entre las biomolculas nucletidos formados con
un polifosfato. Veamos los polifosfatos de adenosina:

Adenosina polifosfatos
Nombre sistemtico

Abreviatura

Adenosina-5'-monofosfato

AMP

Adenosina-5'-difosfato

ADP

Adenosina-5'-trifosfato

ATP

Hemos visto hasta ahora los nucletidos de adenosina; como es lgico, los
nucletidos pueden formarse con cualquier nuclesido, con una nomenclatura
idntica. Veamos a continuacin, a modo de ejemplo, los nucletidos de citidina:

Nucletidos de citidina
Nombre sistemtico

Abreviatura

Citidina-5'-monofosfato

CMP

Citidina-5'-difosfato

CDP

Citidina-5'-trifosfato

CTP

En lo que se refiere a los desoxinucletidos, la diferencia es que no pueden


formarse en el carbono 2' por razones obvias (no hay grupo -OH) por lo que slo
puede haber 3' y 5'-desoxinucletidos. Veremos a ttulo de ejemplo los nucletidos
de las cuatro bases que forman parte del DNA:

Desoxinucletidos
Nombre sistemtico

Abreviatura

Desoxiadenosina-5'-monofosfato

dAMP

Desoxiguanosina-5'-monofosfato

dGMP

Desoxicitidina-5'-monofosfato

dCMP

Timidina-5'-monofosfato

TMP

Aparte de su carcter como monmeros de cidos nucleicos, la estructura de


nucletido est generalizada entre las biomolculas, y particularmente como
coenzimas. Presentamos a continuacin las estructuras de tres coenzimas:
Niacina adenina dinucletido (forma reducida, NADH). Se trata de una coenzima
redox formada por dos nucletidos unidos a travs de los fosfatos; un
ribonucletido de adenina unido a un ribonucletido de nicotinamida (o niacina).
Flavina Adenina dinucletido (FAD). Es otra coenzima redox formada por dos
nucletidos unidos a travs de los fosfatos, como en el caso anterior: un
ribonucletido de adenina unido a una estructura similar, pero no idntica: un ribitol
unido a la base isoaloxazina (cuyo conjunto es la riboflavina).
Coenzima A (forma acetilada, Acetil-CoA). Se trata de una estructura de
nucletido de adenina unido a una fosfopantetena (derivado de cido pantotnico)
que interviene en el metabolismo como transportador de grupos acilo; en este
caso, acetilo.
Uridina difosfato glucosa (UDPG). Se trata de un 5'-nucletido de uridina unido a
una glucosa a travs de un difosfato. Es la forma metablicamente activa de la
glucosa en procesos de biosntesis (por ejemplo, la sntesis de glucgeno tiene
lugar a partir de UDPG).

6.3 Polinucletidos
Dos nucletidos pueden unirse a travs de un enlace fosfodister. Veamos un
nuclesido. Al ser un desoxinuclesido, puede estar fosforilado en 3' y 5'.
Supongamos que est fosforilado en 3': y este fosfato, a su vez, se esterifica al

5'-OH del siguiente nucletido: El enlace as establecido se llama enlace


fosfodister, y es caracterstico de los cidos nucleicos. A su vez, el grupo 3' -OH
del segundo nucletido puede esterificarse a otro fosfato: que por su parte se
esterifica al 5'-OH del siguiente nucletido: y este ltimo se une de la misma
manera a otro nucletido:
Tenemos entonces en pantalla un tetranucletido. Convencionalmente los
polinucletidos se numeran desde el residuo 5' terminal, que es aquel que tiene un
5'-OH libre (extremo 5'): el cual muy frecuentemente aparece esterificado a un
fosfato o polifosfato: mientras que al extremo opuesto de la molcula hay un
grupo 3' -OH libre: y que recibe el nombre de extremo 3'. En este caso, el
primer nucletido es A, el segundo C, el tercero G y el cuarto C; la secuencia, del
polinucletido completo: pues, ser
5'- ACGC - 3'
O simplemente, ACGC. Hemos de tener en cuenta que el grado de polimerizacin
de los polinucletidos llega a ser altsimo, con cientos de millones de nucletidos
en los DNAs genmicos.
Las enzimas que hidrolizan polinucletidos, genricamente llamadas nucleasas,
son, por lo tanto, fosfodiesterasas (porque su accin consiste en la hidrlisis de un
fosfodister). Las nucleasas pueden actuar de dos maneras:
Unas liberan 5'-nucletidos, y se dice que producen rotura tipo a:
Mientras que otras liberan 3'-nucletidos, y se dice que producen rotura tipo b:
En este ltimo caso (rotura tipo b), el extremo 5' de un polinucletido fosforilado en
5', como es el del ejemplo, dar lugar a un nuclesido-3',5'-bisfosfato:
mientras que el extremo 3' dar lugar a un nuclesido:

6.4 cido desoxirribonucleico, DNA, ADN


Conformacin B; Conformacin A; Conformacin Z;
Conformacin B
La conformacin B del DNA es la que aparece con un grado importante de
hidratacin y es la que presenta el DNA in vivo. Fue propuesta por Watson y Crick
en su trabajo original de 1953. Vamos a ver a continuacin sus principales
caractersticas.

Se trata de dos polinucletidos: enrollados uno en torno a otro, constituyendo


una doble hlice dextrgira de tipo plectonmico (lo cual quiere decir que para
separar uno de otro es preciso desenrollar previamente la hlice). Puede
observarse que las bases estn en planos aproximadamente perpendiculares al
eje mayor de la doble hlice y dirigidas hacia dentro de la estructura: mientras
que el continuo desoxirribosa-fosfato se dirige hacia el exterior.
Los dos polinucletidos as estructurados tienen polaridad opuesta. Para ilustrar
este concepto, volvamos a ver la estructura original: y realzamos uno de los dos
polinucletidos: En uno de sus extremos hay un grupo 5'-OH libre, el extremo 5':
Mientras que en el otro extremo hay un grupo 3'-OH libre, el extremo 3': Tanto
el 5'-OH como el 3'-OH pueden en ocasiones aparecer esterificados a un
ortofosfato o a un polifosfato.
El otro polinucletido: presenta una polaridad opuesta. Su extremo 5': est del
mismo lado que el 3' del otro polinucletido; mientras que el extremo 3': est del
lado del 5' del otro polinucletido. Ambos son, por lo tanto, antiparalelos.
Los dos polinucletidos interaccionan entre s mediante enlaces de hidrgeno
establecidos entre las bases nitrogenadas de uno y de otro. Esta interaccin slo
puede tener lugar entre adenina y timina (el par A-T): entre las que se
establecen dos enlaces de hidrgeno:
O bien, entre guanina y citosina (el par G-C):
enlaces de hidrgeno:

entre las que se establecen tres

La estructura del DNA se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno


establecidos entre las bases, por una parte, y a una interaccin de naturaleza
hidrofbica que se da entre pares de bases contiguos, la interaccin de
apilamiento (stacking), que podemos apreciar en una visin espacial de la
molcula: en la que vemos cmo los pares de bases sucesivos se apilan unos
sobre otros como una pila de monedas.
Esta visin nos vale asimismo para distinguir el surco estrecho y el surco ancho.
Otras caractersticas estructurales del DNA-B son las siguientes: la forma del anillo
furansico de la pentosa es la llamada endo-2': lo cual quiere decir que el
carbono 2' est claramente fuera del plano que aproximadamente marcan los
carbonos 1', 3', 4' y el oxgeno hemiacetlico; y por otra parte, que la situacin de
la base respecto a la pentosa es anti, es decir, base y pentosa se sitan hacia
lados opuestos del enlace glicosdico.
Conformacin A

La conformacin A del DNA aparece en cristales de baja hidratacin y menor


grado de polimerizacin que el DNA-B. Asimismo es la conformacin favorecida en
el RNA de doble hlice y en los hbridos DNA-RNA.
Se trata de una estructura ms ancha y corta que el DNA-B, que consta, al igual
que ste, de una doble hlice dextrgira formada por dos polinucletidos
enrollados plectonmicamente: que cursan asimismo con polaridades opuestas:
podemos ver un polinucletido: y el otro polinucletido:
El DNA-A muestra el mismo patrn de apareamiento de bases que el DNA-B (A-T
y G-C): pero a diferencia de ste, los planos de los pares de bases estn
situados oblicuamente respecto al eje mayor de la doble hlice.
En el DNA-A los surcos tienen aproximadamente la misma anchura: y las bases
pricas se sitan en anti-, como en el DNA-B. A diferencia de ste la disposicin
del anillo furansico de la pentosa es endo-3'.
Conformacin Z
La conformacin Z del DNA aparece fundamentalmente en zonas ricas en el par
G-C; se trata tambin de un doble polinucletido: en enrollamiento
plectonmico, con polaridades opuestas, y en el que el patrn de apareamiento de
bases es el mismo: No obstante, hay algunas importantes diferencias entre la
conformacin Z y las otras dos.
En primer lugar, las hlices son levgiras: a diferencia de las conformaciones A
y B. El conjunto es una doble hlice ms estrecha y alargada que el DNA-B; una
diferencia notable es que las purinas estn en conformacin syn-, es decir, la base
y la pentosa estn situados del mismo lado que el enlace glicosdico:
Otra diferencia estructural es que en el DNA-Z desaparece por completo el surco
ancho mientras que el surco estrecho se hace an ms estrecho y profundo; esta
caracterstica puede apreciarse fcilmente en la representacin spacefill:

6.5 cido ribonucleico, RNA, ARN


El cido ribonucleico (RNA, ARN) cumple una serie de importantsimas funciones
en la clula, entre las que citaremos:

RNA mensajero (mRNA), que porta la informacin necesaria para el


establecimiento de una secuencia correcta de aminocidos por parte de la
maquinaria de sntesis proteica

A su vez, el mRNA deriva del transcrito primario o RNA nuclear


heterogneo (HnRNA), que es el primer producto de la transcripcin y sufre
una serie de modificaciones antes de convertirse en mRNA.

RNAs nucleares pequeos (snRNA) o RNAs nucleolares pequeos


(snoRNA), que participan en la conversin de HnRNA en mRNA.

RNA de transferencia (tRNA), al cual se unen los distintos aminocidos, que


quedan as activados y aptos para integrarse en la biosntesis de protenas.

RNA ribosmico (rRNA) que integra, junto con protenas, la partcula


conocida como ribosoma.

RNAs genmicos: en algunos virus, el RNA es el material gentico. En


ciertos casos, este RNA se retrotranscribe a DNA mediante el proceso de
transcripcin inversa y se integra en el genoma del husped; es el caso
de los retrovirus.

RNAs enzimticos, que constituyen las llamadas ribozimas, o molculas de


RNA con funciones catalticas, generalmente asociadas al procesado del
propio RNA, y a las que se estn encontrando propiedades interesantsimas
mediante el proceso de Evolucin in vitro.

El RNA tiene adems la caracterstica de haber sido, segn todos los indicios, la
primera molcula autoduplicante que apareci en la evolucin biolgica. Este
papel ha sido tomado por el DNA gracias a su menor reactividad qumica (ya que
le falta el grupo 2'-OH).
Estudiaremos a continuacin las estructuras de algunas molculas conocidas de
RNA.

RNA de transferencia, tRNA


Es la molcula encargada de unirse a los aminocidos para su entrada en la
biosntesis de protena. Se trata de una molcula pequea, que consta de 75-90
nucletidos, y es la encargada de asociar al aminocido con su codificacin
gentica sobre la superficie del ribosoma. Vamos a ver la estructura del RNA de
transferencia, serina (tRNASer) .
La molcula que tenemos en pantalla es el tRNA del aminocido serina en la
levadura Saccharomyces cerevisiae. Hemos de tener en cuenta que, debido a la
degeneracin del Cdigo Gentico, pueden existir en la clula varios tRNAs
distintos para un mismo aminocido (tRNAs isoaceptores). Es una molcula
pequea, de 85 nucletidos, cuya estructura tridimensional asemeja a una L.
Tngase en cuenta que esta forma resulta del plegamiento en el espacio del
modelo clsico en "hoja de trbol". Las dos ramas de la L son las siguientes:
- Una, el brazo aceptor, as llamado por contener el lugar de unin del
aminocido (que es el trmino 3'):

- Otra, el brazo anticodon, que contiene el anticodon, es decir, la secuencia de


nucletidos complementaria al cdigo gentico del aminocido en cuestin (en
este caso serina):
En el extremo 5', el tRNA presenta invariablemente un residuo de G fosforilado en
5':
En el extremo 3', al que se une el aminocido mediante un enlace ster al -OH en
2', el tRNA presenta invariablemente la secuencia CCA:
Se trata de un solo polinucletido: que podemos colorear mediante el patrn
group, al igual que las protenas: de manera que el trmino 5' aparece coloreado
en azul y el 3' en rojo, pasando por toda la gama intermedia de colores.
Aproximadamente el 50 % de esta estructura est formando una doble hlice a
travs de autocomplementaridad en la misma molcula. Determinadas porciones
no estn en doble hlice, sino que forman los llamados lazos o bucles, que tienen
una serie de caractersticas comunes en todos los tRNAs. En sentido 5' a 3',
seran:
- El lazo DHU, as llamado por tener varios restos de la base anmala
dihidrouracilo:
- El lazo anticodon, que contiene la secuencia complementaria al cdigo gentico
del aminocido: En todos los tRNA hay una cierta regularidad en la secuencia de
este lazo: Py-Py-X-X-X-*A-Y, siendo Py una pirimidina, X-X-X el anticodon
propiamente dicho, *A una adenina modificada (en este caso isoprenilada) e Y una
base cualquiera. El anticodon en este caso es IGA, complementario al codon de
serina UCC (tngase en cuenta que la inosina se comporta como guanina a
efectos de apareamiento de bases, y que el sentido de lectura es contrario en
codon y anticodon)
- El lazo variable, diferente entre los distintos tRNAs, que en este caso
comprende nueve bases:
- El lazo T-Psi-C, as llamado por contener invariablemente esta secuencia, es
decir: ribotimidina-pseudouridina-citidina:
Otra caracterstica del tRNA es la abundancia de bases anmalas. Derivan de la
metilacin de las bases normales o bien otras modificaciones. Asimismo, como ya
hemos visto, en el tRNA hay (invariablemente) ribotimidina y en este caso, inosina.
Algunas bases modificadas que podemos ver en esta molcula son las siguientes:
- 4-Acetil citidina:
- Dihidrouridina:

- 2'-O-Metil guanosina:
- N(2)-Dimetil guanosina:
- Pseudouridina: La pseudouridina es un nuclesido anmalo; el enlace
glicosdico entre base y pentosa se establece entre la pentosa y el carbono 5 de la
base (y no con el N1, que sera lo normal)
- 5-Metilcitidina:
Volvamos a ver por ltimo la totalidad de la estructura del tRNA:

Ribozima hammerhead
En preparacin
RNA ribosmico 5s
En preparacin

6.6 Asociaciones cido nucleico - Protenas


El Nucleosoma
El nucleosoma es una estructura compleja que constituye la unidad fundamental
de la cromatina, que es la forma de organizacin del DNA en los eucariotes. Los
nucleosomas estn formados por un ncleo proteico constitudo por un octmero
de histonas, protenas fuertemente bsicas y muy conservadas filogenticamente.
El carcter bsico viene dado por su abundancia en residuos de lisina y arginina,
que al pH celular aparecen cargados positivamente e interaccionan con la carga
negativa de los fosfatos del DNA. Las histonas que integran el nucleosoma son las
siguientes:
1. Dos copias de Histona H2a En la que podemos ver la abundancia de residuos
de lisina y arginina: y su estructura secundaria, formada exclusivamente por alfahlices y giros beta:
2. Dos copias de Histona H2b , con sus residuos de lisina y arginina: y su
estructura secundaria:
3. Dos copias de Histona H3 , con sus residuos de lisina y arginina: y su
estructura secundaria:

4. Dos copias de Histona H4 , con sus residuos de lisina y arginina: y su


estructura secundaria:
Puede apreciarse que la estructura secundaria de las histonas abunda en el
motivo hlice-vuelta-hlice caracterstico de las protenas que interaccionan con el
DNA.
No est integrada en el nucleosoma la Histona H1 , que interacciona con el DNA
linker o enlace entre dos nucleosomas sucesivos. Tiene tambin abundancia de
lisina y arginina: y su estructura secundaria difiere de las dems histonas en que
presenta tambin una lmina beta antiparalela:
Veamos ahora la estructura del Nucleosoma completo. El conjunto proteico del
nucleosoma es un octmero formado por:
Dos molculas de histona H2a, 1: y 2:
Dos molculas de histona H2b, 1: y 2:
Dos molculas de histona H3, 1: y 2:
Dos molculas de histona H4, 1: y 2:
El conjunto es un octmero: , en torno al cual aparece enrollado un tracto del
DNA de 146 pares de bases por trmino medio: que da aproximadamente dos
vueltas al ncleo proteico del nucleosoma:
Volvemos a la estructura completa del nucleosoma:

La subunidad ribosmica 50s


En el mes de Agosto de 2000 fue publicada la estructura molecular de la
subunidad ribosmica 50s de la arquea Haloarcula marismortui a una resolucin
de 2.4 angstrom y obtenida por cristalografa de rayos X. Hasta el momento, es la
mayor estructura resuelta mediante esta tcnica. Se han podido localizar en el
espacio 2833 nucletidos de los 3045 de que consta la partcula y 27 de las 31
protenas. Estas se encuentran sobre la superficie de las dos molculas de RNA,
23s y 5s, excepto en la zona funcional de la partcula, encargada de la sntesis de
enlace peptdico (peptidil transferasa), con lo que cobra fuerza la hiptesis de que
esta actividad enzimtica es en realidad una ribozima.
Veamos ahora la estructura completa de la Subunidad ribosmica 50s

Sus componentes son: en primer lugar, el rRNA 23s: , que ocupa la mayor parte
de la molcula. El rRNA 5s: y las protenas: