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FORAS ELETROSTTICAS
So foras resultantes da interao entre dipolos e/ou ons de cargas
opostas, cuja magnitude depende da constante dieltrica do meio e da
distncia entre as cargas. A interao inica precedida pela dessolvatao
dos ons, processo que envolve perdas entlpicas e favorecido pelo ganho
entrpico resultante da formao de uma rede de interaes entre as
molculas de gua livres. A fora da ligao inica dependente da diferena
de energia da interao on-on versus a energia dos ons solvatados. No pH
fisiolgico, alguns aminocidos presentes nos biorreceptores se encontram
ionizados,
podendo
interagir
com
frmacos
carregados
negativa
ou
FORAS DE DISPERSO
Conhecidas como foras de disperso de London, tipo de interao van
der Waals, caracterizam-se pela aproximao de molculas apolares
apresentando dipolos induzidos. No apresentam momento de dipolo
mltiplas
que
somando,
formam
contribuies
energticas
significativas.
INTERAES HIDROFBICAS
So individualmente fracas e ocorrem em funo da interao entre
cadeias ou subunidades apolares. As cadeias ou subunidades hidrofbicas,
presentes tanto no stio receptor como tambm no ligante, se encontram
solvatadas por camadas de molculas de gua. Em vista do grande nmero de
subunidades hidrofbicas presentes nas estruturas de peptdeos e frmacos,
essa interao pode ser considerada importante para o reconhecimento da
micromolcula pela biomacromolcula.
LIGAO DE HIDROGNIO
So as mais importantes linteraes no covalentes do sistema biolgico
e so responsveis pela manuteno das conformaes bioativas de
macromolculas nobres essenciais vida como a -hlice e folhas- das
protenas. Essas interaes so formadas entre heterotomos eletronegativos,
como oxignio, nitrognio e flor, e o tomo hidrognio de ligaes O-H, N-H e
F-H, como resultado de suas polarizaes. Normalmente, a ligao C-H no
apresenta polarizao o suficiente para favorecer a formao de ligaes de
hidrognio. Porm, o grupo diflurometila (F 2C-H), possui um forte efeito indutivo
causado pelo flor, tornando o F 2C-H um bom doador de ligaes de
hidrognio.
LIGAO COVALENTE
Possuem elevada energia. Os complexos frmaco-receptor envolvendo
ligaes covalentes so raramente desfeitos, levando a uma inibio
enzimtica irreversvel ou inativao do stio receptor. A ligao covalente
Referncias
BARREIRO, E. J.; FRAGA, C. A. M. Qumica medicinal: bases moleculares da
ao dos frmacos. 3. ed. Porto Alegre: Artmed, 2015.