UNIVERSIDAD DE ATLACOMULCO

LICENCIATURA EN ENFERMERA

BIOQUMICA

METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS Y BASES NITROGENADAS

ALUMNA:
SERRANO DE LA CRUZ JOCELYN

DOCENTE:
BQ: KARLA PENELOPE PONTN MUNGUA

GRUPO: 811-1

7 DE FEBRERO DE 2017
 INTRODUCCIN

Los aminocidos son los elementos constituyentes de las protenas y stas a su

vez son las estructuras que componen cualquier tejido vivo, las fibras musculares,
las membranas celulares, los enzimas, los elementos neuroqumicos del tejido
cerebral, constituyen ejemplos de tejidos compuestos por protenas de nuestro
organismo.

Cumplen importantes funciones, entre ellas citar su intervencin en el metabolismo

energtico, el papel que desempean las protenas, consecuentemente los
aminocidos, en nuestro organismo es clave, de modo que el conocimiento
detallado de las funciones de los aminocidos permitir el uso teraputico de los
mismos para favorecer, de una forma natural, un buen estado de salud y de
bienestar.

Todos los tejidos tienen cierta capacidad para la sntesis de los aminocidos no
esenciales, remodelacin de aminocidos, y en otros derivados que contienen
nitrgeno. Sin embargo, el hgado es el sitio principal de metabolismo del
nitrgeno en el cuerpo.
 METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS
Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH).Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son
aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una
reaccin de condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro,
liberndose una molcula de agua y formando un enlace amida que se
denomina enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman
un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as,
sucesivamente, hasta formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera
natural dentro de las clulas, en los ribosomas.

LOS AMINOACIDOS: ORIGEN Y CLASIFICACION.

Como se ha mencionado en la introduccin, nuestro organismo precisa un nmero
considerable de complejos protenicos. Estas protenas se sintetizan
endgenamente a partir de aminocidos. En general, todos los aminocidos
intervienen en el mantenimiento de los biosistemas; en particular, y como
constituyentes de las protenas, cumplen las siguientes funciones:
Componentes estructurales de tejidos, clulas y msculos.
Promueven el crecimiento y reparacin de tejidos y clulas.
Contribuyen a las funciones sanguneas.
Intervienen en los procesos de sntesis de enzimas digestivos.
Constituyentes de las hormonas esenciales para la reproduccin.
Intervienen en el metabolismo energtico.
Adicionalmente, los aminocidos por s mismos tambin son imprescindibles por
las funciones que desempean, ya que son indispensables para que los otros
nutrientes sean correctamente absorbidos y metabolizados y son necesarios para
un correcto funcionamiento de las vitaminas y de los minerales.
Segn lo expuesto, los aminocidos se consideran molculas vitales, y como tales
es de extremada importancia que el organismo disponga de los mismos en los
niveles ptimos.

ORIGEN DE LOS AMINOACIDOS

Los aminocidos se obtienen a partir de las protenas de la dieta, con la salvedad
de que nuestro organismo no posee la capacidad de utilizar directamente estas
protenas dietticas. Una vez ingeridas, las protenas contenidas en los alimentos
sufren procesos enzimticos de digestin y catabolismo hasta ser descompuestas
en sus aminocidos constituyentes, posteriormente y de una manera endgena,
estos aminocidos son recombinados dando lugar a las protenas adecuadas.
Este proceso de sntesis proteica combina los diferentes aminocidos, en
diferente nmero y configuracin, dando lugar a las ms de 40.000 protenas
conocidas.
Es obvio, que las dietas desequilibradas (ej. dietas ricas en hidratos de carbono)
pueden inducir deficiencias de aminocidos. La repercusin del dficit es que
nuestro organismo recurre a las propias protenas tisulares, degradndolas y
tomando aquellos aminocidos que precisa.
El Dr. Eric Braveman, ilustra esta necesidad de aminocidos: cada segundo la
mdula sea genera 2,5 millones de hemates; la mucosa del tracto
gastrointestinal y las plaquetas son regeneradas cada 4 das; en 10 das se
regeneran los leucocitos. Cada 24 das se regenera completamente el tejido
cutneo y en 30 aos, se produce la regeneracin del colgeno. Estos procesos y
otros muchos no mencionados permiten concluir que la continua reparacin y
regeneracin anatmica y funcional requiere cantidades realmente elevadas de
aminocidos.
Adems, no slo es importante la cantidad, sino la proporcin, ya que la funcin
que ejerce cada uno de los aminocidos en nuestro organismo es especfica, es
decir, ninguno de ellos puede compensar a otro, por lo que el dficit de, incluso
un nico aminocido, puede desencadenar trastornos en la salud. Este aspecto
esta siendo motivo de estudio; datos recientes demuestran que el dficit de
triptfano, metionina o isoleucina induce defectos en la sntesis de albmina y
globulina heptica y alteraciones urinarias dando lugar a edema y a un incremento
en la susceptibilidad a las infecciones.
El aporte diettico deficitario de aminocidos provoca alteraciones tanto fsicas
como mentales, entre ellas: reduccin del metabolismo energtico, alteraciones en
el sueo, fatiga crnica, alteraciones digestivas, defectos cutneos, ansiedad y
afectacin emocional, obesidad, malnutricin y retencin sangunea de residuos
txicos. Estos procesos inducen alteraciones en el estado de salud y bienestar del
individuo que las padece.
Por tanto, ya que es necesario ingerir todos los aminocidos necesarios, tanto en
cantidades suficientes como en adecuada proporcin, las dietas desequilibradas
pueden compensarse con la administracin de suplementos de aminocidos.
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
Se conocen veinte aminocidos diferentes y todos ellos son necesarios para
conseguir un buen estado de salud. Nuestro organismo posee la capacidad de
sintetizar el 80% del total de aminocidos, mientras que el 20% restante debemos
obtenerlo a travs de la dieta; por esta razn los aminocidos se clasifican en no
esenciales (de sntesis endgena) y esenciales (aquellos que debemos obtener de
fuentes externas).
A continuacin se presenta el listado de los mismos:
Aminocidos Esenciales: Lisina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptfano, valina. La histidina y la taurina son esenciales durante la
infancia (crecimiento y desarrollo).
Aminocidos No Esenciales: Alanina, arginina, cido asprtico, cido glutmico,
cido gamma amino butrico, glutamina, glicina, cisteina/glutation, ornitina y
tirosina.
Por tanto, la principal diferencia entre los dos grupos es que los aminocidos
esenciales deben ser ingeridos diariamente, mientras que los aminocidos no
esenciales, aunque tambin necesarios, podemos sintetizarlos endgenamente si
no son aportados por la dieta en cantidades suficientes.
En cuanto al aporte de aminocidos esenciales, insistir en que tan importante es la
cantidad aportada, como la proporcin entre los aminocidos aportados ya que el
organismo requiere proporciones estables entre los diferentes aminocidos
esenciales para ejercer correctamente las funciones de crecimiento,
mantenimiento y reparacin.
EL CICLO DEL NITRGENO
El gas relativamente inerte N2, es la fuente ltima del nitrgeno biolgico. El N 2 solo
puede ser metabolizado o fijado por unas pocas especies, la mayor parte de la
fijacin del nitrgeno de la biosfera se lleva a cabo por unas pocas especies de
bacterias o algas.
Una ruta muy eficiente para la incorporacin del amoniaco es la animacin
reductora de -cetoglutarato a glutamato, catalizada por una glutamato
deshidrogenasa, puede tener funciones diferentes en el organismo.
Para la asimilacin del amoniaco es la formacin de glutamina a partir de
glutamina y amoniaco, catalizada por la glutamina a partir de glutamato y
amoniaco, catalizada por la glutamina sintetiza.
La glutamina se sintetiza sobre todo en el msculo y es transportada por va
sangunea a otros tejidos como el hgado y los riones. La concentracin de
glutamina en la sangre es la ms alta para cualquier aminocido.
El carcter distintivo principal de los aminocidos frente a otros componentes del
organismo es la posesin de grupos amino, y es precisamente esta funcin
nitrogenada la que resulta importante en su obtencin. Algunos aminocidos de
protenas humanas se sintetizan a partir de los otros contribuyentes de la dieta; el
carbono, hidrogeno y oxigeno pueden derivar de glcidos o lpidos, pero el
nitrgeno procede casi exclusivamente de otros aminocidos de la dieta.
No existe forma de almacenar nitrgeno en consecuencia, para un mantenimiento
correcto de la estructura corporal, debe ingerirse frecuentemente cantidades
adecuadas de aminocidos.
El nitrgeno se libera como amoniaco, del cual la mayor parte se convierte en
urea, que excreta por los riones. La sntesis se realiza principalmente en el
hgado, donde se lleva a cabo la mayor parte de la biosntesis de aminocidos
esenciales y gran parte de la degradacin de los aminocidos
UTILIZACIN DE AMINOCIDOS
Los aminocidos de la sangre y los que se encuentran dentro de las clulas
constituyen un reservorio, almacn o poza que representa la fraccin disponible en
modo inmediato para su uso metablico por las distintas clulas del organismo.
Esta poza no se debe ser considerada como un depsito inerte localizando un
rgano bien definido como ocurre con carbohidratos y lpidos, sino ms bien
representa los aminocidos circulantes en sangre y clulas y comprende la
fraccin protenica y la no protenica.

FUENTES DE INGRESO Y MECANISMOS DE UTILIZACIN

Los aminocidos que provienen de la digestin de protenas de la dieta son
absorbidos y transportados por la sangre en forma libre y otros tejidos para su
utilizacin. Se agregan a esta poza metablica aminocidos resultantes de la
hidrolisis de protenas desgastadas y aminocidos formados por sntesis heptica.
Los aminocidos circulantes son rpidamente utilizados por hgado y musculo,
pero esto solo constituye un almacenamiento momentneo. Los principales
rganos encargados de mantener la concentracin constante de aminocidos
circulantes son el tracto digestivo, hgado musculo, rin y cerebro.
Los aminocidos absorbidos alcanzan al hgado porta, donde unos son retenidos y
otros liberados a la circulacin. Mientras el hgado libera aminocidos ramificados,
que son captados por el musculo simultneamente recibe, del propio musculo y
rin, un aporte continuo de alanina. El musculo, por otro lado, provee la
glutamina al rin y al tracto digestivo y de valina al cerebro.
Los aminocidos pueden convertirse en otros compuestos esenciales: purinas,
pirimidinas, colina, creatina, niacina, porfirinas, adrenalina tiroxina, cidos biliares,
melanina, etc. Pueden tambin oxidarse y proporcionar energa despus de perder
su grupo amino por transaminacin o desaminacin. Cuando la concentracin de
aminocidos excede el umbral renal, pequeas cantidades son excretados por la
orina (aminoaciduria).
RECAMBIO DE PROTENAS
En el adulto sano el recambio normal protenico es de 1% a 2% de la protena
total del organismo, principalmente de protena muscular. El nitrgeno amnico de
la poza proviene principalmente de las protenas plasmticas, especialmente
albmina. Otros rganos tambin tienden a degradar protenas para la poza como
el hgado, pncreas y mucosa intestinal.
REGULACIN HORMONAL DE LA UTILIZACIN DE AMINOCIDOS
La tiroxina afecta el metabolismo de acuerdo a la cantidad disponible de hormona.
El dficit provoca disminucin de la sntesis proteica y falta de crecimiento. El
exceso provoca aumento de la degradacin tisular; muchos aminocidos se
destruyen por oxidacin y pocos quedan para sntesis proteica, por lo que se
presenta adelgazamiento marcado. La hormona del crecimiento promueve el
anabolismo proteico posiblemente por facilitar la utilizacin de aminocidos por las
clulas. La insulina promueve la utilizacin de glucosa y por lo tanto la produccin
de ATP como fuente de energa por la formacin de enlace peptdico. Esto afecta
directamente el metabolismo proteico, ya que aumenta la incorporacin de
aminocidos a las protenas.
PAPEL DEL GLUTATIN EN LA CAPTACIN TISULAR DE AMINOCIDOS
Los aminocidos son transportados a travs de la membrana celular como
dipptidos del cido glutmico en un proceso llamado ciclo-glutamilo. El glutatin
(G-SH) sirve como donador de un grupo y-glutamilo que es transferido amino de
aminocido seleccionado para el transporte. Todos los aminocidos sirven como
sustratos para la y-glutamil transpeptidasa, excepto la prolina.
DESTINO METABLICO DE LOS AMINOCIDOS EN EL ORGANISMO
El camino degradativo consiste en la prdida del grupo amino, el cual se eliminar
como amoniaco o urea. La prdida del grupo carboxilo se traduce en la formacin
de aminas de inters fisiolgico. Algunos aminocidos forman parte de sustancias
nitrogenadas como el ncleo porfirnico, la taurina, pptidos hormonales,
pigmentos, vitaminas y otros compuestos.
PRDIDA DEL GRUPO AMINO
La eliminacin del grupo amino, por desaminacin o transaminacin, da como
resultado -cetocidos que pueden originar cuerpos cetnicos (aminocidos
cetognicos) o glucosa (aminocidos glucognicos) o ambos.
Transaminacin
La base del proceso de redistribucin y aprovechamiento del nitrgeno es la
transaminacin consiste en la transferencia reversible del grupo -amino (2-amino)
de un aminocido al C-2 de un cetocido, el cual queda como aminocido y el
aminocido original como -cetocido.
La transaminacin, descrita por primera vez en 1937, se realiza por medio de
transaminasas o aminotransferasas.Hasta la fecha se conocen aminotrasferasas
para todos los aminocidos excepto lisina y treonina.
La inmensa mayora de las transaminsas utiliza el par glutamato/-cetoglutarato.
Los dems son utilizados en menor medida. El fosfato de piridoxal (PPal)
constituye una parte esencial del sitio activo de las transaminasas. Durante la
transaminacin, el PPal sirve como un transportador de grupos amino, cuyo paso
inicial consiste en la formacin de una base de Schiff intermedia unida a la
enzima.
Desaminacin oxidativa y no oxidativa
La conversin oxidativa de muchos aminocidos en sus correspondientes -
cetocidos ocurre en hgado y rin. Fundamentalmente existen dos tipos de
aminocido oxidasas: para L-y y para D-aminocidos. Las primeras requieren
FMN como coenzima y estn restringidas a los tejidos heptico y renal. Su
actividad es tan baja que no se considera importante como va metablica.
Los peptidoglicanos de las paredes celulares bacterianas, por lo que la enzima
presente en hgado y rin asegura la rpida degradacin de todos los D-
aminocidos absorbidos por el cuerpo. Muchos D-aminocidos son txicos por
inhibir a las enzimas que usan los L-ismeros.
Transdesaminacin
Esto es importante porque la liberacin de este nitrgeno como amoniaco es
catalizado por la L-glutamato deshidrogenasa, enzima ampliamente distribuida,
que permite una reaccin que en forma global se denomina transdesaminacin.
La glutamato deshidrogenasa utiliza tanto NAD + como NADP+ como coenzima y
funciona canalizando el nitrgeno del glutamato hacia la urea y tambin la
transmisin de -cetoglutarato por amoniaco libre. La enzima heptica es regulada
alostricamente por ATP, GTP Y NADH que la inhiben, y el ADP que la activa.
METABOLISMO DEL AMONIACO
La accin de las enzimas de las bacterias intestinales genera importantes
cantidades de amoniaco, tanto a pedir de las protenas de la dieta como de la urea
presente en las secreciones digestivas. Todo este amoniaco intestinal es recogido
en el sistema porta-heptico que lo conduce al hgado, y se capta en su casi
totalidad mediante la accin de tres enzimas. De esta manera, la sangre que
abandona el hgado est virtualmente exenta de amoniaco.
El exceso de amoniaco desplaza la reaccin a la derecha y disminuye la
concentracin de - cetoglutarato. Al disminuir este cetocido, baja el ritmo del
ciclo de Krebs que acarrea una grave inhibicin de la respiracin en el cerebro.
Formacin de glutamina. Principalmente en el rin, pero tambin en hgado y
cerebro, se lleva a cabo la reaccin catalizada por la glutamina sintetasa.
Glutamato + NH3 + ATP Glutamina + ADP
La glutamina almacena y transporta amoniaco en forma de amida sin ionizar y no
txica, es uno de los 20 aminocidos primarios, mantiene los niveles de amoniaco
por debajo de los niveles txicos, sobre todo en el cerebro.
En el rin la glutamina aporta la mayor parte del amoniaco que se excreta. El
amoniaco as producido se emplea en la regulacin del pH de la orina y en el
mantenimiento del equilibrio cido base en acidosis.
Las clulas del organismo son capaces de sintetizar la asparagina suficiente para
satisfacer las necesidades de este aminocido en la sntesis de protenas. Algunas
clulas leucmicas, de divisin rpida, poseen una capacidad muy baja para
producir aspargina y dependen, para sintetizar sus protenas, de la asparagina que
toman de la sangre; en esto se basa la utilizacin teraputica de la asparaginasa
en el tratamiento de pacientes leucmicos y la investigacin de estas encimas
como agentes antitumorales.
Formacin de urea
La principal ruta de excrecin de nitrgeno en el humano es la formacin de una
urea por el hgado, vertida a la sangre y eliminada por el rin. El principal
formador de urea es el hgado. Este ciclo comparte reacciones con el ciclo de
Krebs.
El primer paso en la sntesis de urea es la formacin de carbamil-fosfato a partir
de CO2, NH3 y ATP, catalizado por la carbamil-fosfato sintetasa. En el hgado se
encuentran dos carbamilfosfato sintetasas distintas, denominadas I y II. La primera
esta relaciona directamente con el ciclo de urea, es mitocondrial, y requiere de N-
acetil-glutmico como cofactor alostrico positivo. La segunda, carbamil-fosfato
sintetasa II, citoslica, tiene que ver con la sntesis de pirimidinas.
En el balance de nitrgeno, la cantidad de urea que se produce representa el
grado de desgaste metablico. Este proceso metablico persiste incluso durante la
deficiencia de protenas, por lo que la sntesis de urea no cesa nunca.
El exceso de nitrgeno es excretado en diferente forma dependiendo de la especie
animal. Los animales amoniotlicos eliminan el nitrgeno en forma de amoniaco;
es el caso de peces y algunos anfibios que realizan la excrecin libre de
amoniaco, ya que se diluye fcilmente en un gran volumen. Esta forma de
eliminacin es muy econmica, ya que el amoniaco se elimina sin gasto de
energa por el organismo. En los mamferos ureotlicos el problema se resuelve,
como se ha descrito, mediante la formacin onerosa de urea, material no txico
que puede ser eliminado siempre que se disponga de agua suficiente para su
excrecin. En las aves y reptiles, animales adaptados a situaciones de menor
dependencia de agua, se requiere la excrecin de un material insoluble y poco
txico; esto se consigue mediante la excrecin de cido rico, por lo que son
animales uricotlicos.
Trastornos hereditarios de la formacin de urea
Se conocen casos de deficiencias en cada una de las enzimas del ciclo de la urea.
Dado que el fin primordial del ciclo es la eliminacin de amoniaco, todos los
padecimientos de la sntesis de urea provocan hiperamoniemia e intoxicacin por
amoniaco. Esta intoxicacin es ms grave cuando el bloqueo metablico ocurre en
las primeras reacciones. Los sntomas clnicos ms comunes a todos los
padecimientos del ciclo incluyen vmito en la lactancia, rechazo de alimentos
proteicos, ataxia intermitente, irritabilidad, letargo y retraso mental. Se observa una
mejora significativa con una dieta baja en protenas y con esterilizacin del tracto
digestivo, pudiendo evitarse gran parte de dao al encfalo.
Coma heptico
Se trata de un cuadro clnico que acompaa a las afecciones hepticas agudas o
crnicas, como la cirrosis. En 1887, el mdico ruso Nicols Eck realiz la primera
anastomosis porto-cava en perros y M. Hahn (1893) reprodujo un cuadro clnico
de encefalopata conocido desde entonces como intoxicacin por carne o
intoxicacin amoniacal. El coma heptico representa la etapa terminal de la
encefalopata heptica.
Una de las sustancias ms frecuentemente relacionadas con la aparicin de
encefalopata heptica es el amoniaco, aunque tambin se han mencionado
otras, como cistena, metionina, cidos grasos de cadena corta, etc., las cuales, al
no ser metabolizadas por el hgado enfermo, se acumulan en el cerebro.
La cirrosis del hgado puede inducir la desviacin en el torrente sanguneo desde
el sistema porta a la vena cava inferior, evitando el hgado. En algunas ocasiones
esta desviacin porto-cava se realiza quirrgicamente. Sea cual fuere la causa, se
produce una hiperamoniemia aguda que interfiere seriamente con el metabolismo
cerebral. El amoniaco se ha implicado como un agente causal de la acumulacin
de neurotransmisores inhibitorios como el GABA (cido y-amino butrico).
El manejo teraputico incluye la eliminacin por dilisis del exceso de amoniaco.
Es tambin importante restringir la ingestin de protenas. La esterilizacin del
colon por medio de antibiticos para reducir la produccin de amoniaco por la flora
intestinal ha dado buenos resultados.
Ciclo del purn-nucletido
Adems de los mecanismos productores de amoniaco revisados existe otro,
intuido ya por Parnas en 1998, denominado ciclo del purn-neucletido, enunciado
para explicar la produccin de amoniaco en el msculo estriado durante su
contraccin. Junto con las glutaminasas, este ciclo constituye el principal productor
de amoniaco en casos de acidosis localizada, por ejemplo, en msculo con
produccin de exceso de lactato, o en el rin, en casos de acidosis metablica.
Prdida del grupo carboxilo
Las reacciones de descarboxilacin son catalizadas por descarboxilasas que
tambin requieren PPal como coenzima, igual que las transaminasas. Como
resultado de la descarboxilacin se forma un grupo de aminas de gran importancia
fisiolgica conocidas genricamente como aminas bigenas.
Formacin y funciones de las aminas bigenas
Algunas de las aminas derivadas de aminocidos se producen en el sistema
nervioso, donde actan principalmente como neutrotransmisores.
Serina. La descarboxilacin de serina produce etanolamina, la cual forma parte de
los fosftidos conocidos como cefalinas. La colina formada a partir de serina se
acetila y se forma el neurotransmisor colinrgico acetilcolina.
Histidina. La descarboxilacin de histidina produce un compuesto considerado
hormona, neurotransmisor o toxina, segn el sitio de accin; se trata de la
histamina.
Algunos efectos de la histamina son responsables de los fenmenos anafilcticos
y alrgicos. Estos incluyen vasodilatacin de arteriolas; alteracin de la
permeabilidad capilar, lo cual provoca hipotensin y fuga de lquidos; contraccin
de msculo liso, y secrecin de jugo gstrico. En las reacciones anafilcticas, la
cada de la presin arterial puede conducir al choque.
En el sistema nervioso central y otros tejidos existen dos tipos de receptores
histaminrgicos: H1 y H2. La estimulacin de receptores H 1 por histamina provocan
construccin de msculo liso bronquial mediada por GMPc, provocando el asma
bronquial. En los receptores H 1 y H2 de musculatura lisa arterial la histamina
provoca hipotensin por vasodilatacin. La accin de la histamina sobre
receptores H2 del estmago provoca secrecin gstrica, la cual, si es repetida,
puede provocar ulcera gstrica. En corazn, la histamina actuando sobre
receptores H2 estimula la contraccin cardiaca, mediada por AMPc.
La histamina se degrada por medio de la histaminasa que se encuentra en todos
los tejidos, menos en el pulmn. La deficiencia de histidinasa provoca acumulacin
de histidina en la sangre, lo cual conduce a retraso mental y otra serie de
problemas de desarrollo. Durante el embarazo se produce un incremento en la
excrecin urinaria de histidina, pero no tiene significado patolgico.
Triptfano. La hidroxilacin de triptfano; la subsecuente descarboxilacin da
lugar a la 5-OH-triptamina conocida tambin como serotonina, en virtud de
haberse encontrado en el suero sanguneo una sustancia con propiedades
vasoconstrictoras que result ser una mezcla de creatinina, sulfato y serotonina.
La serotonina es un potente agente neurohumoral: estimula la actividad cerebral.
En el sistema nervioso central existen receptores serotoninrgicos.
Glutamato. La descarboxilacin del glutamato por accin de la glutamato
descarboxilasa da lugar a la formacin de cido y-aminobutrico (GABA), los
cidos glutmico y asprtico son neurotransmisores excitadores, mientras que la
glicina y el GABA son inhibidores. El GABA se degrada a seminaldehdo succnico
y se incorpora al ciclo de Krebs a nivel de succinato.
Tirosina. La tirosina es el aminocido precursor de las hormonas y
neurotransmisores adrenrgicos y otras sustancias conocidas genricamente
como catecolaminas. La catecolaminas se producen en cerebro, terminaciones
nerviosas simpticas, clulas cromafines de tejidos perifricos y medula
suprarrenal.
Cuando falta la tirosina cerebral no se forma dopamina y no existe y el control
motor adecuado; se presenta entonces un trastorno neurolgico conocido como
enfermedad de Parkinson. Esta enfermedad consiste en una degeneracin de las
neuronas dopaminrgicas de los centros nerviosos extrapiramidales.
La adrenalina y la noradrenalina son biosintetizadas y liberadas como respuesta a
la estimulacin simptica; la primera se produce en la medula suprarrenal y la
segunda en las terminaciones nerviosas de los nervios adrenrgicos. Las
catecolaminas del sistema nervioso central no llegan a la sangre; las que aqu se
encuentran no provienen del cerebro sino de la mdula suprarrenal,
principalmente, o de las terminaciones nerviosas simpticas que inervan a la
mayora de los rganos.
La adrenalina tiene efecto sobre los dos tipos de receptores. De esta manera
produce aumento del gasto cardiaco y evaluacin de su presin arterial. La
noradrenalina se usa bsicamente a los receptores , por lo que tiene poco efecto
sobre el corazn. La liberacin o administracin de adrenalina provoca
hiperglucemia y glucosuria a expensas de glucogenlisis heptica. La adrenalina
tiene aplicacin en medicina por su accin vasocontrictora, que favorece la
hemostasia y por retrasar la absorcin de frmacos.
TRANSAMIDINACIN
El proceso implica la transferencia de un grupo amidina a una molcula aceptora.
El ejemplo ms importante de transamidinacin lo constituye la formacin de
creatina, componente esencial de los fosfgenos.
Formacin de creatina
Es una interesante variacin del ciclo de la urea. Esta consiste en la condensacin
de arginina (donadora del grupo amidina) con glicina (aceptora) para dar ornitina y
cido guanidoactico (o glucociamina) catalizada por la arginina-glicina
transamidinasa. Esta enzima es susceptible de control alostrico por parte de la
creatinina sangunea; se encuentra principalmente en el rin, pero en el hgado ni
en el miocardio. El guanidoacetato por metilacin subsecuente catalizada por la S-
adenosil-metionina, origina la creatina.
La creatina es abundante en msculo estriado y cardiaco, testculos, hgado y
riones; su eliminacin urinaria es inconstante. Por medio de la ATP-creatina
transfosforilasa y ATP, la creatina es fosforilada y transformada en fosfocreatina.
La creatinina se elimina por la orina en cantidades proporcionales a la masa
muscular; es filtrada por el glomrulo, pero no es reabsorbida ni secretada. Por
esto y porque su eliminacin urinaria es constante, se considera como un ndice
de depuracin renal.
Fosfocreatina y metabolismo muscular
La fosfocreatina representa el almacn de energa para la contraccin muscular.
Aunque el ATP es la fuente inmediata de energa para la contraccin muscular, la
cantidad de ATP en msculo slo alcanzara para sostener la contraccin una
fraccin de segundo.
Eliminacin de creatina y creatinina
La fosfocreatina muscular se convierte, continua pero lentamente, en una reaccin
de deshidratacin irreversible, espontanea, no enzimtica, en un anhdrido de la
creatina, llamada creatinina. Este compuesto nitrogenado es eliminado con la
orina en cantidades proporcionales a los depsitos de fosfocreatina. La creatinina
forma parte de las prdidas obligatorias de nitrgeno y es un constituyente normal
y constante de la orina; la creatinina es inconstante. Los niveles de concentracin
de creatinina en la orina suelen utilizarse como ndice de funcionamiento renal en
virtud de que es filtrada por el glomrulo, pero no es secretada ni absorbida por el
tbulo; su tasa de excrecin diaria vara muy poco al no depender de una reaccin
enzimtica controlada.
La eliminacin renal de creatina aumenta durante el crecimiento, embarazo y
posparto, inanicin, diabetes, hipertiroidismo, fiebre, desnutricin, distrofia
muscular progresiva, destruccin tisular progresiva, destruccin tisular extensa y
artritis reumatoide.
ALTERACIONES DEL METABOLISMO DE LOS AMINOCIDOS
GENERALIDADES
En 1909,Garrod introdujo el trmino errores congnitos del metabolismo, el cual
se aplic a cuatro condiciones clnicas raras: albinismo, alcaptonuria, cistinuria y
pentosuria.
La estructuracin qumica de un individuo est determinada por los 20 000 a 40
000 pares de genes transmitidos de generacin en generacin en los
cromosomas. La seleccin y recombinacin al zar durante la meiosis, as como las
mutaciones ocasionales, introducen variaciones individuales. Tales variaciones
pueden provocar desde alteraciones benignas hasta incompatibles con la vida.
Entre los dos extremos se encuentran muchas variaciones que pueden provocar
anormalidades funcionales; errores congnitos del metabolismo.
Muchos aos despus de Garrod, Beadle y Tatum desarrollaron el concepto de
un gen= una enzima. Esto significa que las anormalidades genticas se reflejan
ya sean en protenas estructurales, como en el caso de las globinas anormales de
las hemoglobinopatas, o en una enzima, en cuyo caso pueden resultar
consecuencias metablicas qumicamente detectables. La mayora de las
enfermedades metablicas estn ligadas a rasgos recesivos. Si un progenitor es
heterocigoto y el otro es normal para el gen, la mitad de la progenie ser normal y
la otra heterocigota; no habr ningn homocigoto.
Un heterocigtico puede no manifestar la enfermedad, pero con pruebas
especiales sale a relucir el defecto. Por ejemplo, heterocigticos de galactosemia
pueden tener pruebas de tolerancia la galactosa anormales.
La deficiencia de una enzima en una cadena metablica puede producir efectos
en diferentes formas. Supongamos que la sustancia A se transforma en la
sustancia B catalizada por la enzima X, y que la sustancia C se encuentra en una
va alternativa:
Los efectos clnicos de algunos errores congnitos se manifiestan solo en
situaciones artificiales. Por ejemplo, sujetos con deficiencia de glucosa-6-fosfato
deshidrogenasa presentan hemolisis solos si ingieren medicamentos con la
primaquina.
Se debe sospechar un error congnito del metabolismo si se presenta un cuadro
clnico raro en la infancia, especialmente si ms de un nio de la familia ha sido
afectado. Los siguientes sntomas pueden orientar:
a) Retraso psicomotor.
b) Vmitos recurrentes.
c) Colapso neonatal (lactante menor de un mes con letargo, hipotona,
dificultades respiratorias y rechazo a los alimentos).
d) Convulsiones.
e) Ataxia.
f) Cataratas o luxacin del cristalino.
g) Dao heptico de etiologa desconocida, iniciado en el primer ao de vida.
h) Olor peculiar.
i) Litiasis renal.
j) Raquitismo resistente a vitamina D.
k) Manifestaciones pelagroides.
l) Hepato y esplenomegalia.
El diagnostico de un error congnito carece de inters si no hay manifestaciones
clnicas o si no existe tratamiento. Todas las enfermedades del metabolismo son
muy raras. Entre las ms comunes estn: fenilcetonuria, enfermedad de Hartnup,
cistinuria, iminoglicinuria familiar e histidinemia; su incidencia es de 1:10 000-20
000. La galactosemia es menos comn, con una incidencia de 1:100 000 y la
enfermedad de orina jarabe de arce, ms rara, 1:350 000.
Aunque la lista es ms larga, los errores congnitos del metabolismo pueden
clasificarse en:
1. Metabolismo de aminocidos:
 a) Fenilcetonuria
b) Alcaptonuria
c) Albinismo
d) Tirosinosis
2. Mebolismo de carbohidratos:
a) Glucogenosis
b) Galactosemia
c) Pentosuria
d) Fructosuria e intolerancia a la fructosa
e) Diabetes mellitus
3. Metabolismo de lpidos:
a) Hiperlipoproteinas
b) Esfingolipidosis (Gaucher,Tay-Sachs, etc.)
4. Protenas plasmticas
a) Agamaglobulinemia
b) Enfermedad de Wilson
c) Deficiencia de transferrina
d) Enfermedades de la coagulacin
5. Hemoglobina y eritrocitos:
a) hemoglobinopatas
b) favismo (deficiencia de glucosa -6-fosfato deshidrogenasa)
c) metahemoglobinemia (def. NADP MHb reductasa)
d) porfirias
e) hemocromatosis
6. Transporte renal:
a) Glucosoria renal
b) Sndrome de Fanconi
c) Enfermedad de Hartnup
7. Metabolismo de purinas y primidinas:
a) Gota y sndrome de Lesch-Nyhan
b) Oroticuria
El metabolismo de la fenilalanina y la tirosin llegan a faltar algunas enzimas que
producen fenilcetonuria, albinismo, alcaptonuria y tirosinosis, entre otras
enfermedades.
ALTERACIONES EN EL METABOLISMO DE LA FENILALANINA, LA
TIROSINA, LA CISTENA Y LA METIONINA
Fenilcetonuria. El defecto radica en la fenilalanina en tirosina. Otros tipos de
hiperfenilalaninemia son los tipos II y III, por defectos de la dihidrobiopterina
(DHB) reductasa, y los tipos IV y V por defectos en la biosntesis de DHB. Su
incidencia vara entre 1:25 000 nacimientos en el norte de Europa a 1:14 200 en
Estados Unidos; al parecer es el ms comn de los errores congnitos del
metabolismo de los aminocidos.
Estudios ms recientes sugieren que la deplecin crnica de glutamina (Gln)
utilizada para formar fenilacetilglutamina, la cual al secretarse en orina da el
clsico olor a ratones, est ms directamente relacionada con el dao cerebral.
El tratamiento consiste en dar dietas con bajo contenido de fenilalanina. El
Lofenalac es un hidrolizado de casena que contiene pocas cantidades de
fenilalanina.
Albinismo. En el hombre, el color del pelo y de la piel est controlado por un
nmero desconocido de loci genticos que codifican para la sntesis y distribucin
de las enzimas que catalizan la sntesis de un pigmento negro, la melanina,
polmero de un producto metablico de la tirosina, la indol-5,6-quinona. La
carencia de melanina en la piel hace a los albinos sensibles a la luz del sol, lo cual
puede provocarles carcinomas en la piel, as como quemaduras. Los ojos se
presentan de color plido por falta de pigmento en la coroides, lo cual provoca
fotofobia, estrabismo, nistagmus.
Enfermedad de Parkinson. Esta condicin descrita por Parkinson en 1817,
denominada originalmente parlisis agitante se debe a una reduccin en la
produccin de dopamina en las clulas dopaminrgicas del ncleo negro
(substantia nigra) y locus coeruleus.
Tirosinosis (tirosinemia tipo I). El defecto radica en la fumarilacetocetato
hidrolasa. La forma aguda cursa con diarrea, vmito, olor como de col y falta de
crecimiento corporal. Esta es una enfermedad grave, tambin llamada tirosinemia
hepatorrenal. La muerte por insuficiencia heptica ocurre entre los 6 y 8 meses. La
forma crnica, son sntomas muy parecidos, conduce a la muerte a los 10 aos. El
tratamiento consiste en dietas bajas en tirosina y fenilalanina y, en ocasiones,
tambin en metionina.
Sndrome de Richner-Hanhart (tirosinemia tipoII o tirosinemia oculocutnea).
El defecto radica en la tirosina transaminasa heptica. La enfermedad se presenta
con lesiones oculares y cutneas, con retraso mental moderado; en esta se
acumulan metabolitos como en la fenilcetonuria (p-OH-fenilpiruvico, p-OH-fenil-
lacto, p-OH-feilacetato, N-acetitilrosina y tiramina).
Tirosinemia neonatal. El defecto radica en la p-OH-fenilpiruvato hidroxilasa. Se
presentan concentraciones elevadas de fenilalanina y tirosina, con la consecuente
eliminacin de sus catablitos en la orina. En algunos casos se presentan
anomalas congnitas con micro cefalia. El tratamiento consiste en dietas bajas en
tirosina y fenilalanina, incluyendo ascorbato que supuestamente protege a la
enzima contra la inhibicin por sustrato.
Alcaptonuria. Este fue el primer error congnito del metabolismo descrito por
Garrod en la literatura mdica del siglo XVI y luego caracterizado en 1859. El
defecto radica en la carencia de homogentisato oxidasa, con lo cual se acumula el
cido homogentisico en la sangre.
Enfermedad de Hartnup. La enfermedad es una aminoaciduria de aminoacidos
neutros y aromticos (ala, ser, tre, leu, iso, val, tir, fen y triptfano), como la
carencia de triptfano conduce a baja sntesis de niacina, de ah la sintomatologa
de pelagra. La enfermedad radica en un alelo recesivo autosmico, ya que los
padres no tenan sntomas, pero eran primos en primer grado. No est llegando al
cromosoma X, ya que la hermana tambin tena la enfermedad; otros dos
hermanos normales.
Enfermedad de la orina de jarabe de arce. Esta enfermedad se presenta en un
caso por cada 5 a 10 millones de nacimientos; la orina de los afectados tiene un
olor caracterstico, como azcar quemada. Los niveles plasmticos y urinarios de
los aminocidos de cadena ramificad (leu, ile, val) as como de sus
correspondientes cetocidos son elevados.
La academia isovalrica se debe a una falla en la isovaleril-CoA deshidrogenasa,
que ocasiona un aumento de isovalerato proveniente del metabolismo de la
leucina.se caracteriza por aliento con intenso olor a queso as como en otras
secreciones corporales, con vmito, acidosis y coma provocados por la ingestin
rica en protenas. Un retraso mental leve acompao a los tres casos hasta ahora
conocidos.
Cistinuria. La enfermedad se debe a uan anormalidad hereditaria de la resorcin
tubular de los aminoacidos di-basicos cistina, ornitina, arginina y lisina, los cuales
se eliminan por la orina. Muchos casos son asintomticos. Aunque la cistina no es
toxica, es relativamente insoluble y se tiene el peligro de que pueda precipitarse
en el rin y formar clculos.
Cistationinuria y homocistinuria. Se han descrito dos defectos hereditarios del
metabolismo de la metionina. Uno de ellos, la cistationinuria, causado por un
defecto de la enzima que degrada a la cistationina en homoserina y cistena, la
cistationasa. El otro defecto es la homocistinuria, en el que falta la cistationina
sintetasa del hgado. Esta enzima forma cistationina a partir de homocisteina y
serina. De hecho, en estas dos reacciones se forma cistena a partir de metionina.
El compuesto intermedio es la homocisteina proviene de la S-adenosil-metionina.
La homocistinuria es una enfemedad caractetizada por fenotipo marfanoide, que
se presenta como una marcha a la manera de charles Chaplin, retraso mental,
convulsiones tnico-clnicas, dislocacin del cristalino, extremidades largas y
delgadas y aracnodactilia. A los rayos X se encontr osteoporosis moderada. La
acomulacin de homocisteina es nociva de varias maneras: primero, interfiere en
la formacin de puentes cruzados de colgeno; segundo, tiene efecto irritativo
directo sobre el endotelio vascular predisponiendo a fenmenos tromboticos; y
tercero, junto con la metionina, tambin elevada, disminuye el transporte de
aminocidos al cerebro causando el retraso mental. El tratamiento consiste en
administrar megadosis de piridoxina (B 6) y, si esto no efectivo, se recurre a una
dieta baja en metionina.
La mayor parte de los errores congnitos del metabolismo son poco comunes y
por tanto es poco probable encontrar estas enfermedades en la prctica mdica.
Sin embargo stas representan un reto para el psiquiatra, pediatra, consejero
gentico o el bioqumico, ya que son mortales a temprana edad y conducen a
dao cerebral irreversible si no son tratadas.

ENFERMEDAD AMINOCIDO RGANO SINTOMATOLOGIA TRATAMIENTO

AFECTADO
HIPERFENILALANINEMIA Fenilalanina funcin Retraso mental Dar dietas con bajo
TIPO I hidroxilasa cerebral Irritabilidad psicomotora contenido de
Vomito fenilalanina
Convulsiones
ALBINISMO Reduccin de ojos Sensibles a la luz Reduzca el
Melanocitos Carcinoma en la piel
riesgo de sufrir
Fotofobia
quemaduras
Estrabismo
solares
Nistagmus Use
protectores solares
con un alto factor
de proteccin solar
(FPS) y usar gafas
de sol para ayudar a
aliviar la
sensibilidad a la luz.

ENFERMEDAD DE Reduccin de Cerebro Problemas con el No hay ninguna

PARKINSON tiroxinas cura para el mal de
equilibrio y la marcha,
Hidroxilasa Parkinson, pero el
Msculos rgidos, Achaques
cerebral tratamiento puede
y dolores musculares, Presin
ayudar a controlar
arterial baja al levantarse,
los sntomas.
Postura encorvada,
Estreimiento, Sudoracin y
no ser capaz de controlar la
temperatura corporal,
Parpadeo lento, Dificultad
para deglutir, Habla ms
tranquila y lenta, y voz
montona

TIROSINEMIA TIPO I Fumarilacetato Hgado Diarrea Dietas bajas en

hidrolasa Vomito tirosina y fenilamina
 Mal olor y, en ocasiones
Falta de crecimiento corporal tambin de
metionina
SINDROME DE RIXHNER- Tiroxina Ojos Lesiones oculares y cutneas Dieta restringida
HANHART transaminasa Retraso mental moderado
heptica
TIROSINEMIA NEONATAL P-oh- Anomalas No presenta sntomas Dietas bajas en
Fenilpurivato congnitas tirosina y
hidroxilasa fenilalanina
ALCAPTONURIA Carencia de anomala Artritis crnica Algunas personas
hemogentisato gentica obtienen beneficios
con una dosis alta
de vitamina C. Esto
ha demostrado que
disminuye la
acumulacin del
pigmento marrn en
el cartlago y puede
reducir el desarrollo
de artritis.
ENFERMEDAD DE Carencia de INTESTINO Diarrea, Cambios en el estado Evitar la
HARTNUP triptfano DELGADO Y de nimo, Problemas del
exposicin al sol
RIONES sistema nervioso
con el uso de ropa
(neurolgicos), como el tono
protectora y de
muscular anormal, Erupcin
protector solar con
cutnea roja y descamativa
un factor de
generalmente cuando la piel proteccin de 15 o
se expone a la luz solar, mayor, Consumir
Sensibilidad a la luz una dieta rica en
(fotosensibilidad), Estatura protenas, Tomar
baja, Falta de coordinacin en suplementos que
los movimientos contengan
nicotinamida,
Someterse a un
tratamiento
psiquitrico, como
antidepresivos o
estabilizadores del
estado de nimo, si
se presentan
cambios en el
estado anmico u
otros problemas de
salud mental
 CONCLUSIN

Hay aminocidos esenciales que se obtienen de la dieta, que no podemos

sintetizar, existen protenas de alta calidad y de baja calidad, la calidad de las
protenas se va a medir en relacin a que cantidad de aminocidos contienen.

Son muchas las evidencias que sustentan los desequilibrios en los niveles de
aminocidos y como se ejercen sobre los estados de salud-enfermedad. La
administracin de suplementos de aminocidos ofrece una estrategia en el
manejo de determinados problemas de salud, ya que la ingestin de suplementos
contribuye al mantenimiento de niveles equilibrados de aminocidos.
 BIBLIOGRAFA

http://dietetica.casapia.com/los-aminoacidos/los-aminoacidos-informacion-
completa.html