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UFPEL - CENTRO DE CINCIAS QUMICAS FARMACUTICAS E DE

ALIMENTOS
DEPARTAMENTO DE QUMICA ANALTICA E INORGNICA
Bioqumica
Material de Apoio Unidade II (Aminocidos e Protenas)

1. Qumica dos Aminocidos

Aminocidos: um aminocido uma molcula orgnica que contem em sua composio um


grupo amina NH2 e uma carboxila COOH podendo alguns aminocidos conterem enxofre em sua
composio. Sendo a estrutura geral de um aminocido demonstrada abaixo na figura I.
Figura 1. Estrutura geral de um aminocido.

Como podemos observar na figura acima, os aminocidos possuem geralmente em sua estrutura
um carbono alfa (geralmente quieral1), ligado a outros quatro grupos por via de regra o grupo
amina e ao grupo carboxlico, alm de um hidrognio e um radical substituinte caracterstico de
cada aminocido. Os aminocidos se unem atravs de ligaes peptdicas que so ligaes
qumicas que ocorrem entre duas molculas quando o grupo carboxlico de um aminocido
reage com o grupo amina de outro, liberando uma molcula de gua, ou seja, uma reao de
sntese de desidratao. Como podemos observar na figura 2.
Figura 2. Reaes de sntese de desidratao entre aminocidos.

Atravs dessas ligaes os aminocidos formam os peptdeos e as protenas, para que as clulas
possam produzir suas protenas, elas precisam de aminocidos, que por sua vez podem ser
obtidos a partir da alimentao ou serem fabricados pelo prprio organismo. Os aminocidos
podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu destino.

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Um carbono assimtrico ou quiral um carbono que se liga quatro espcies diferentes.
1.2 Classificao nutricional dos Aminocidos:

Aminocidos no-essenciais: tambm chamados de aminocidos dispensveis so aqueles que


o nosso corpo pode sintetizar so eles; alanina, asparagina, cido asprtico, cido glutmico e
serina.
Aminocidos essenciais: so aqueles aminocidos que o nosso corpo no consegue sintetizar,
sendo assim eles somente podem ser obtidos pela ingesto de alimentos de origem vegetal e
animal, so eles; fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano,
histidina e valina.
Aminocidos essenciais apenas em determinadas situaes fisiolgicas: so os aminocidos
condicionalmente essenciais, devido a determinadas patologias, deixam de ser sintetizados pelo
corpo humano, sendo assim a obteno desses aminocidos feita atravs da alimentao com o
objetivo de suprir as necessidades metablicas do organismo, so eles: arginina, cistena,
glicina, glutamina, prolina e tirosina.

1.3 Classificao quanto ao substituinte:

Aminocidos apolares: Apresentam como substituintes hidrocarbonetos apolares ou


hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina, so substituintes hidroflicos2. So eles; .
Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-
CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina:-
CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)-
COOH Triptofano: R aromtico- CH (NH2)- COOH Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)-
COOH.
Aminocidos polares neutros: Apresentam radicais substituintes que tendem a formarem
pontes de hidrognio. So eles; Glicina: H- CH (NH2) - COOH Serina: OH-CH2- CH (NH2)-
COOH Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH
Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH
Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH.
Aminocidos cidos: Apresentam radicais substituintes com grupo carboxlico, so hidrfilos.
So eles; cido asprtico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH cido glutmico: HCOO-CH2-
CH2- CH (NH2)- COOH.

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Hidrofilia uma propriedade fsica em que uma molcula tem de transitoriamente, aglutinar-se a uma
molcula de gua atravs de pontes de hidrognio, isso torna essa molcula solvel no s em gua,
mas tambm em solventes polares.
Aminocidos bsicos: Apresentam radicais subsitituintes com o grupo amina, so hidrfilos.
So eles; Arginina: {{{1}}}- CH (NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)-
COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH.

1.4 Aminocidos Alfa:


So aqueles que apresentam frmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R uma cadeia
orgnica. No aminocido glicina o substituinte o hidrognio, O carbono ligado ao substituinte
R denominado carbono 2 ou alfa.

Simbologia e nomenclatura:

Nome Smbolo Abreviao Nomenclatura


Glicina ou Glicocola Gly, Gli G cido 2-aminoactico ou cido 2-amino-etanico
cido 2-aminopropinico ou cido 2-amino-
Alanina Ala A
propanico
cido 2-aminoisocaprico ou cido 2-amino-4-
Leucina Leu L
metil-pentanico
cido 2-aminovalrico ou cido 2-amino-3-metil-
Valina Val V
butanico
cido 2-amino-3-metil-n-valrico ou cido 2-
Isoleucina Ile I
amino-3-metil-pentanico
Prolina Pro P cido pirrolidino-2-carboxlco
Phe ou cido 2-amino-3-fenil-propinico ou cido 2-
Fenilalanina F
Fen amino-3-fenil-propanico
cido 2-amino-3-hidroxi-propinico ou cido 2-
Serina Ser S
amino-3-hidroxi-propanico
Treonina Thr, The T cido 2-amino-3-hidroxi-n-butrico
cido 2-bis-(2-amino-propinico)-3-dissulfeto ou
Cisteina Cys, Cis C
cido 3-tiol-2-amino-propanico
cido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propinico ou
Tirosina Tyr, Tir Y
paraidroxifenilalanina
Asparagina Asn N cido 2-aminossuccionmico
Glutamina Gln Q cido 2-aminoglutarmico
Aspartato ou cido cido 2-aminossuccnico ou cido 2-amino-
Asp D
asprtico butanodiico
Glutamato ou cido
Glu E cido 2-aminoglutrico
glutmico
Arginina Arg R cido 2-amino-4-guanidina-n-valrico
cido 2,6-diaminocaprico ou cido 2, 6-
Lisina Lys, Lis K
diaminoexanico
Histidina His H cido 2-amino-3-imidazolpropinico
Triptofano Trp, Tri W cido 2-amino-3-indolpropinico
Metionina Met M cido 2-amino-3-metiltio-n-butrico
Observao: A numerao dos carbonos da cadeia principal pode ser substituda por letras
gregas a partir do carbono 2 () como por exemplo, cido 2-amino-3-metil-pentanoico =
cido -amino--metil-pentanico.

1.5 Estrutura:

Disponvel em: http://pt.wikipedia.org/wiki/Alfa-amino%C3%A1cidos

1.6 Isomeria:
Com a exceo nica da glicina, todos os aminocidos obtidos pela hidrlise3 de proteinas em
condies suficientemente suaves apresentam atividade pitica. Esses aminocidos apresentam
quatro grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono assimtrico, assim
esse carbono chamado centro quiral.
A existncia de um centro quiral pemite que essses aminicidos formem esteriosmeros
(molculas cujos tomos tem a mesma frmula estrutural, mas diferem na forma como esses
mesmo tomos eso orientados no espao, apresentam atividade ptica e esuas molculas no
sobrepoem sua imagem especular). Devido as diferentes arranjos espaciais opticamnete ativos.
Dentre os esteriosmeros existem aqueles que se apresentam como imgens especulares umd do
outro sem sobreposio, a esses chamamos enantimeros. Os enantimetros podem ser D ou L,
sendo essa sua classificao referente semelhna com a estrutura do aminocido D-glicerdio e
do L-glicerdio, respectivamente. Somente os L-aminocidos so constitunites das proteinas.
1.7 Sntese de Aminocidos:
Todos os aminocidos so derivados de intermedirios da glicose, do ciclo do cido ctrico ou
das via das pentoses-fosfato. O nitrognio entra nessas vias atrvs do glutamento. H uma
grande variao no nivel de complexidade das vias, sendo que alguns aminocidos esto apenas
alguns passos e enzimticos dos seus precursores e em outros as vias so complexas, como no
caso dos aminocidos aomticos.
1.8 Peptdeos:
Peptdos so biomolculas formadas pela unio de dois ou mais aminocidos atravs de uma
ligao peptdica de desidratao, sendo resultantes do processamento de proteinas, so
subdivididos em:
- Dipeptdeo: peptdio com dois amonocidos.
- Oligopeptdeos: peptdeo que possui em sua composia de trs a vinte aminocidos.

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Hidrlise uma reao qumica de quebra de uma molcula de por gua, reao de alterao
envolvendo fluido aquoso com ons de hidrognio H + ou hidroxila OH- substituindo ons que so
liberados para a soluo.
- Polipeptdeo: peptdeo com mais de vinte aminocidos em sua composio. Sendo considerado
um polipeptdeo um peptdeo com at 99 amincidos em sua composio a partir dai ja se
caracteriza uma proteina.
Podemos observar na figura abixo a sintese de peptdeos a partir de ligaes peptdidcas.
Figura 3. Sntese de peptdeos

1.9 Curvas de titulao:


muito comum o uso da titulao atravs da adio ou remoo de prtons para se descobrir
caractersticas dos compostos. Para aminocidos essas caractersticas tambm so evidentes. Os
valores dessa curva variam entre os aminocidos. Porm esta tem algumas caractersticas em
comum.
No incio da curva observa-se que os grupos dos aminocidos carboxilo e amino esto
completamente protonados. Com a titulao o grupo carboxlico vai liberar prtons. Durante
essa liberao evidenciado um ponto onde a concentrao desse doador de prtons igual
concentrao do on dipolar desse aminocido, ponto de inflexo, correspondente a pH igual a
pK (medidor da tendncia de ceder prtons) do grupo protonado que no est sendo titulado.
O ponto onde se observa o fim da liberao de prtons por parte do carboxilo o ponto
isoeltrico, pI, esse ponto possui um pH caraterstico, onde se observa todo o aminocido como
on dipolar, ou seja, a carga total igual a zero. Com a continuao da titulao, o prton do
grupo NH3+ ser liberado. Tambm se observa um ponto de inflexo nessa segunda parte da
curva de titulao.
2. Qumica das Protenas:
As proteinas so biomolculas formadas por at milhares de aminocidos unidos por ligaes
peptdicas, essas ligaes so quebradas por hidrlise, produzindo uma mistura complexa de
aminocidos. So compostos de alto pesmo molecular possuindo entre cem mil a cem milhes
de unidades de massa atomica, so sintetizadas pelos organismos vivos pela condensaao de
uma grande quantidade de biomolculas alfa-aminocidos, sendo considerada uma proteina um
consjunto com no mnimo cem aminocidos ja que as proteinas que contem apenas alugmas
dezenas so denomionados polipeptdeos.
Em resumo proteinas so polmeros 4de aminocidos que possuem ligaes peptdicas entre suas
molculas.
As protenas podem ser classificadas em trs grupos:
2.1 Protenas simples: tambm chamadas de homoprotenas so constitudas
exclusivamente por aminocidos, em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de
aminocidos por hidrlise. Um exemplo de protenas simples;
- As albuminas: so as proteinas simples de menor peso molecular podem ser encontradas nos
animais e vegetais sendo solveis em gua. Exemplo: albumina do plasma sangunio e da claro
do ovo.
- As globulinas: so as protenas simples que possuem um peso molecular um poco mais
elevado, tambm sendo encontradas nos animais e nos vegetais e so solveis apenas em guua
salgada. Exemplo: anticorpos e fibrinognio.
- As escleroprotenas ou protenas fibrosas: so protepinas simples que possuem um peso
mulecular muito elevado, sendo exclusivas dos animais tambm so insolveis na maioria dos
solventes orgnicos.
2.2 Protenas Conjugadas: Tambm chamadas de heteroproteinas as protenas
conjugadas possuem em sua composio no apenas aminocidos mas tambm outro
componente no-protico, chamado grupo prosttico, sendo esse o que caractersa a
heteroprotena de acordo com a tabba abaixo.
Protenas conjugadas Grupo prosttico Exemplo
Cromorpotenas Pigmento Hemoglobina, Hemocianina e
Citocromos
Fosfoprotenas cido Fosfrico Casena (leite)
Glicoprotenas Carboidratos Mucina (muco)
Lipoprotenas Lipdios Encontradas na menbrana
celular e no vitelo dos ovos.

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Polmeros so macromolculas formadas pela unio de vrias molculas menores denominadas
monmeros que por sua vez so molculas menores como por exemplo, os aminocidos nas protenas.
Nucleoprotenas cido nuclico Ribonucleoprotenas e
desoxirribonucleopretenas.

- Protenas Derivadas: esse tipo de protenas forman-se a partir de outras por desnaturao ou
hidrlise, pode-se citar como exemplo desse tipo de protena as proteoses e as peptonas, que so
formadas durante a digesto.
Proteoses Peptonas Polopeptdeos
Esquema1. Ordem de grandeza molecular.
Natureza das macromolculas: As macromolculas possuem tamanho entre 0,001 m a 0,2
m (m = micrmetro) de dimetro formando na gua uma soluo de dimetro entre um e cem
nanmetros (soluo coloidal), possuindo natureza anftera pois constituem o melhor sistema tampo 5 de
um organismo vivo.
Estrutura e organizao molecular de uma protena: As protenas possuem quatro nveis de
organizao molecular. So eles;
- Primrio: Esse nvel representado pela sequencia de aminocidos unidos atravs de ligaes
peptdicas.
- Secundrio: Representado por dobras na cadeia (a - hlice), que so estabilizadas por pontes de
hidrognio.
- Tercirio: Ocorre quando a protena sofre um maior grau de enrolamento e surgem, dessa forma, so
necessrias as pontes de dissulfeto para estabilizar esse enrolamento.
- Quaternrio: ocorre quando quatro cadeias polipeptdicas se associam atravs de pontes de hidrognio,
como ocorre na formao da molcula da hemoglobina (tetrmero). Como podemos observar na figura
abaixo a ilustrao dos trs primeiros nveis de organizao molecular.

Figura3. Ilustrao dos nveis de organizao molecular das protenas.

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Uma substancia tampo so solues que atenuam a variao dos valores de pH, mantendo-o
constante mesmo com adio de pequenas quantidades de cidos e bases.
A forma das protenas um fator muito importante em sua atividade, pois se ela alterada, a
protena torna-se inativa, esse processo de alterao na forma da protena denominado
desnaturao, podendo ser provocado por altas temperaturas, alteraes de pH e outros fatores.
Podemos observar na figura abaixo a alterao na forma de uma protena de estrutura molecular
terciria.

Figura 4. Alterao na forma de uma protena de nvel de estrutura molecular tercirio.

A desnaturao um processo, geralmente irreversvel, que consiste na quebra das estruturas


moleculares secundrias e tercirias de uma protena, podemos diferenciar uma protena da
outra das seguintes formas;
- Pelo numero de aminocidos: Uma protena A formada por 610 aminocidos de
determinados tipos e ordenados numa certa sequencia. Uma protena B formada pelos mesmo
tipos de aminocidos, na mesma sequencia mas contem 611 aminocidos em sua composio,
ou seja, a protena B se difere da protena A apenas por conter uma unidade a mais.
- Pelo tipo de aminocidos: uma protena C apresenta, num certo trecho de sua molcula,
aminocidos corno, valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma
protena D, formada pelo mesmo nmero de aminocidos e na mesma seqncia que a protena
C, apresenta nesse trecho os aminocidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina
e arginina. Apenas pelo fato de na protena C haver leucina no trecho de molcula considerado,
as protenas C o D so diferentes.
- Pela sequncia dos aminocidos: uma protena E formada, em determinado trecho de sua
molcula, pelos aminocidos cistena, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma
protena F formada pelos mesmos amincicidos, mas, no tracho em exame, h uma inverso
na posio de dois deles; cistena, metionina, serina, leucina, hstidina e lisina. Por causa disso,
as protenas E e F so diferentes.
- Pelo formato da molcula: as molculas proticas assumem determinados formatos , quando
os formatos de duas molculas so diferentes, elas tambm o so.
Dessa forma, Conclui-se, ento, que podendo repetir-se vontade os 20 tipos de aminocidos e,
ainda, combinando-se de vrias formas a partir das diferenas que acabamos de examinar, uma
clula pode produzir muitas protenas diferentes. Imagina-se, ento, quantas protenas podem
ser produzidas por todos os seres vivos.

2.3 Funes das Protenas:

As protenas podem ser agrupadas em vrias categorias de acordo com a sua funo. De uma
maneira geral, as protenas desempenham nos seres vivos as seguintes funes: estrutural,
enzimtica, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulao sangunea e no transporte.
Funo estrutural - participam da estrutura dos tecidos.
Exemplos:
- Colgeno: protena de alta resistncia, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e
tendes.
- Actina o Miosina: protenas contrteis, abundantes nos msculos, onde participam do
mecanismo da contrao muscular,
- Queratina: protena impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a
dessecao, a que contribui para a adaptao do animal vida terrestre.
- Albumina: protena mais abundante do sangue, relacionada com a regulao osmtica e com a
viscosidade do plasma (poro lquida do sangue),
Funo enzimtica - toda enzima uma protena. As enzimas so fundamentais como molculas
reguladoras das reaes biolgicas. Dentre as protenas com funo enzimtica podemos citar,
como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipdios em sua unidades constituintes,
como os cidos graxos e glicerol.
Funo hormonal - muitos hormnios de nosso organismo so de natureza protica.
Resumidamente, podemos caracterizar os hormnios como substncias elaboradas pelas
glndulas endcrinas e que, uma vez lanadas no sangue, vo estimular ou inibir a atividade de
certos rgos. o caso do insulina, hormnio produzido no pncreas e que se relaciona com e
manuteno da glicemia (taxa de glicose no sangue).
Funo de defesa - existem clulas no organismo capazes de "reconhecer" protenas "estranhas"
que so chamadas de antgenos. Na presena dos antgenos o organismo produz protenas de
defesa, denominados anticorpos. O anticorpo combina-se, quimicamente, com o antgeno, do
maneira a neutralizar seu efeito. A reao antgeno-anticorpo altamente especfica, o que
significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antgeno responsvel pela sua
formao. Os anticorpos so produzidos por certas clulas de corpo (como os linfcitos, um dos
tipos de glbulo branco do sangue). So protenas denominadas gamaglobulinas.
Funo nutritiva - as protenas servem como fontes de aminocidos, incluindo os essenciais
requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminocidos podem, ainda, ser oxidados como
fonte de energia no mecanismo respiratrio. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o
vitelo, material que se presta nutrio do embrio, particularmente rico em protenas.
Coagulao sangnea - vrios so os fatores da coagulao que possuem natureza protica,
como por exemplo: fibrinognio, globulina anti-hemoflica, etc...
Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, protena responsvel pelo transporte
de oxignio no sangue.