Aspartato aminotransferasa

La aspartato aminotransferasa (AST) (EC 2.6.1.1), tambin llamada glutamato-

oxalacetato transaminasa (GOT) es una enzima aminotransferasa o
transaminasa, que cataliza la transferencia del grupo amino del aspartato al -
cetoglutarato.

Ilustracin 1. La estructura cristalina de la aspartato aminotransferasa (ASPAT) a

partir de Corynebacterium glutamicum ATCC 13032

Grupo: es una enzima del grupo de las transaminasas.

Localizacin principal: mitocondrias y citoplasma de las clulas hepticas,

miocardio, musculo esqueltico y rin.

Cofactor: Piridoxal fosfato (PP).

Reaccin que cataliza:

Aspartato + -cetoglutarato Oxalacetato + Glutamato

Mtodo de determinacin: Suele utilizarse un mtodo ultravioleta cintico

enzimtico con NADH como sustrato. Se mide la disminucin de absorbancia a
340 nm. La reaccin se realiza a pH=7.4

Aspartato + -cetoglutarato Oxalacetato + L-Glutamato

Oxalacetato + NADH +H+ Malato + NAD+

En una lesin hstica leve provoca el aumento de la actividad de la AST

citoplasmtica; el traumatismo grave causa tambin el incremento en el suero
de la AST mitocondrial. Presente en el plasma, la AST solo se encuentra en la
orina en caso de lesin renal. Existen altas concentraciones de la enzima en el
corazn, hgado, musculo esqueltico, riones, pncreas, y su actividad
plasmtica aumenta 6-8 horas despus de un infarto de miocardio (con un pico
mximo a las 24-36 horas). Otros trastornos capaces de provocar aumentos
en la actividad de la AST plasmtica son:

Tabla 1. Estados que causan la elevacin de la actividad de la AST.

Estado Aumento de concentracin

Hepatitis viral, hepatitis toxica y otras 3-50 o incluso 10 x
enfermedades necrticas del hgado.
Mononucleosis infecciosa Hasta 20x
Colestasis intraheptica. Hasta 20 x
Distrofia muscular. Hasta 8x
Dermatomiositis Hasta 8x
Carcinoma primario de hgado. 5-10 x
Carcinoma metastsico de hgado. 5-10x
Pancreatitis aguda. 2-5x
Lesiones musculares por 2-5x
aplastamiento.
Gangrena. 2-5 x
Enfermedad hemoltica. 2-5 x
Embolia pulmonar. 2-3 x
Posingestin de alcohol. Leve aumento
Delirium tremens Leve aumento
Medicamentos (opiceos, salicilatos, Leve aumento
ampicilina).

La aspartato aminotransferasa en Homo sapiens.

Cataliza la transaminacin irreversible del metabolito L-triptfano y L-

quinurenina para formar cido quinurnico (KA). Juega un papel clave en el
metabolismo de aminocidos. Importante para el intercambio de metabolitos
entre la mitocondria y citosol. Facilita la captacin celular de cidos grasos
libres de cadena larga.

Biosntesis de L-glutamato a partir de L-aspartato o L-cistena. Importante

regulador de los niveles de glutamato, el principal neurotransmisor excitatorio
del sistema nervioso central de los vertebrados. Acta como un agente de
barrido de glutamato en la neuroproteccin cerebral. La actividad de la
aspartato aminotransferasa interviene en la sntesis heptica de glucosa
durante el desarrollo y en glyceroneogenesis adipocito. El uso de L-cistena
como sustrato, regula los niveles de mercaptopiruvato, una importante fuente
de sulfuro de hidrgeno. Mercaptopiruvato se convierte en H 2 S a travs de la
accin de sulfurtransferase 3-mercaptopiruvato (3MST). El sulfuro de hidrgeno
es un importante modulador sinptica y neuroprotector en el cerebro.
L-aspartato + 2-oxoglutarato = oxaloacetato + L-glutamato.

L-quinurenina + 2-oxoglutarato = 4- (2-aminofenil) -2,4-dioxobutanoato de

metilo + L-glutamato.

Estructura.
Secuencia.

Procesamiento de la secuencia: La secuencia que se muestra es procesada en

una forma madura.

Esta entrada describe 2 isoformas i producida por splicing alternativo.

Isoforma 1.

Esta isoforma ha sido elegida como la secuencia 'cannica'.

MALLHSGRVLPGIAAAFHPGLAAAASARASSWWTHVEMGPPDPILGVTEAFKRDTNSKKM
NLGVGAYRDDNGKPYVLPSVRKAEAQIAAKNLDKEYLPIGGLAEFCKASAELALGENSEV
LKSGRFVTVQTISGTGALRIGASFLQRFFKFSRDVFLPKPTWGNHTPIFRDAGMQLQGYR
YYDPKTCGFDFTGAVEDISKIPEQSVLLLHACAHNPTGVDPRPEQWKEIATVVKKRNLFA
FFDMAYQGFASGDGDKDAWAVRHFIEQGINVCLCQSYAKNMGLYGERVGAFTMVCKDADE
AKRVESQLKILIRPMYSNPPLNGARIAAAILNTPDLRKQWLQEVKVMADRIIGMRTQLVS
NLKKEGSTHNWQHITDQIGMFCFTGLKPEQVERLIKEFSIYMTKDGRISVAGVTSSNVGY
LAHAIHQVTK

Isoforma 2

La secuencia de esta isoforma difiere de la secuencia cannica de la siguiente

manera:

83-125: Falta.

AEAQIAAKNLDKEYLPIGGLAEFCKASAELALGENSEVLKSGR.
MALLHSGRVLPGIAAAFHPGLAAAASARASSWWTHVEMGPPDPILGVTEAFKRDTNSKKM
NLGVGAYRDDNGKPYVLPSVRKAEAQIAAKNLDKEYLPIGGLAEFCKASAELALGENSEV
LKSGRFVTVQTISGTGALRIGASFLQRFFKFSRDVFLPKPTWGNHTPIFRDAGMQLQGYR
YYDPKTCGFDFTGAVEDISKIPEQSVLLLHACAHNPTGVDPRPEQWKEIATVVKKRNLFA
FFDMAYQGFASGDGDKDAWAVRHFIEQGINVCLCQSYAKNMGLYGERVGAFTMVCKDADE
AKRVESQLKILIRPMYSNPPLNGARIAAAILNTPDLRKQWLQEVKVMADRIIGMRTQLVS
NLKKEGSTHNWQHITDQIGMFCFTGLKPEQVERLIKEFSIYMTKDGRISVAGVTSSNVGY
LAHAIHQVTK

Secuencia nucleotidica en homo sapiens.

TCTCTTGATTCCTAGTCTCTCGATATGGCACCTCCGTCAGTCTTTGCCGAGGTTCCGCAGGCCCAGCC
TGTCCTGGTCTTCAAGCTCACTGCCGACTTCAGGGAGGATCCGGACCCCCGCAAGGTCAACCTGGGA
GTGGGAGCATATCGCACGGATGACTGCCATCCCTGGGTTTTGCCAGTAGTGAAGAAAGTGGAGCAGA
AGATTGCTAATGACAATAGCCTAAATCACGAGTATCTGCCAATCCTGGGCCTGGCTGAGTTCCGGAGCT
GTGCTTCTCGTCTTGCCCTTGGGGATGACAGCCCAGCACTCAAGGAGAAGCGGGTAGGAGGTGTGC
AATCTTTGGGGGGAACAGGTGCACTTCGAATTGGAGCTGATTTCTTAGCGCGTTGGTACAATGGAACA
AACAACAAGAACACACCTGTCTATGTGTCCTCACCAACCTGGGAGAATCACAATGCTGTGTTTTCCGCT
GCTGGTTTTAAAGACATTCGGTCCTATCGCTACTGGGATGCAGAGAAGAGAGGATTGGACCTCCAGGG
CTTCCTGAATGATCTGGAGAATGCTCCTGAGTTCTCCATTGTTGTCCTCCACGCCTGTGCACACAACC
CAACTGGGATTGACCCAACTCCGGAGCAGTGGAAGCAGATTGCTTCTGTCATGAAGCACCGGTTTCT
GTTCCCCTTCTTTGACTCAGCCTATCAGGGCTTCGCATCTGGAAACCTGGAGAGAGATGCCTGGGCCA
TTCGCTATTTTGTGTCTGAAGGCTTCGAGTTCTTCTGTGCCCAGTCCTTCTCCAAGAACTTCGGGCTCT
ACAATGAGAGAGTCGGGAATCTGACTGTGGTTGGAAAAGAACCTGAGAGCATCCTGCAAGTCCTTTCC
CAGATGGAGAAGATCGTGCGGATTACTTGGTCCAATCCCCCCGCCCAGGGAGCACGAATTGTGGCCA
GCACCCTCTCTAACCCTGAGCTCTTTGAGGAATGGACAGGTAATGTGAAGACAATGGCTGACCGGATT
CTGACCATGAGATCTGAACTCAGGGCACGACTAGAAGCCCTCAAAACCCCTGGGACCTGGAACCACA
TCACTGATCAAATTGGCATGTTCAGCTTCACTGGGTTGAACCCCAAGCAGGTTGAGTATCTGGTCAATG
AAAAGCACATCTACCTGCTGCCAAGTGGTCGAATCAACGTGAGTGGCTTAACCACCAAAAATCTAGATT
ACGTGGCCACCTCCATCCATGAAGCAGTCACCAAAATCCAGTGAAGAAACACCACCCGTCCAGTACCA
CCAAAGTAGTTCTCTGTCATGTGTGTTCCCTGCCTGCACAAACCTACATGTACATACCATGGATTAGAGA
CACTTGCAGGACTGAAAGCTGCTCTGGTGAGGCAGCCTCTGTTTAAACCGGCCCCACATGAAGAGAA
CATCCCTTGAGACGAATTTGGAGACTGGGATTAGAGCCTTTGGAGGTCAAAGCAAATTAAGATTTTTATT
TAAGAATAAAAGAGTACTTTGATCATGAGACATAGGTATCTTGTCCCTCTCACTAAAAAGGAGTGTTGTG
TGTGGCGGCCACGTGCTTCTATGTGGTGTTTGACTCTGTACAAATTCTAGTCCCAAAGATCAAGTTGTC
TGAAGGAGCCAAAGTGTGAATGTGGGTGTCGGCTGCGGCATTAAATTCATCATCTCAACCCAGAGTGT
CTGGTCTCCCTGCTCTTTCTGCATGGTTGTGTCCCTAGTCCTAAGCTTTGGTTCTTTAGGGTGACTGTG
GTAAGAAGGATATTTAATCATGACATGCACGGACACGTACATATTTAACTGAAACAAGTTTTACCAAACA
GTATTTACTCGTGATGTGCGTAGTGCATTCTGATATTTTTGAGCCATTCTATTGTGTTCTACTTCACCTAA
AAAAATAAAATAAAAATGTTGATCAAG

[https://books.google.com.mx/books?id=nEdwNRSIGmkC&pg=SL26-
PA302&dq=AST,+GOT+(Aspartato+Aminotransferasa+O+Glutamato-
+Oxalacetato+Transaminasa)+%E2%80%93+Grupo:
+es+una+enzima+del+grupo+de+las+transaminasas&hl=es-
419&sa=X&ved=0ahUKEwjWu7zywsnQAhUF94MKHbqaArIQ6AEIGjAA#v=one
page&q=AST%2C%20GOT%20(Aspartato%20Aminotransferasa%20O
%20Glutamato-%20Oxalacetato%20Transaminasa)
%20%E2%80%93%20Grupo%3A%20es%20una%20enzima%20del%20grupo
%20de%20las%20transaminasas&f=true]

[https://books.google.com.mx/books?id=ds5zPSJ-
3RkC&pg=PA141&dq=Aspartato+aminotransferasa+AST&hl=es-
419&sa=X&ved=0ahUKEwiCi5TMzcnQAhUpi1QKHTYSBb0Q6AEIHzAB#v=one
page&q=Aspartato%20aminotransferasa%20AST&f=true]