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Aminoácidos

Son moléculas orgánicas que como indica su nombre contienen al menos un grupo amino (-NH2) y otro ácido carboxílico. La existencia de dos grupos, uno básico y otro ácido, les confiere dos características esenciales para su función:

  • a) Cuando están libres son sustancias anfóteras,

es decir, pueden comportarse como ácidos y como

bases.

  • b) Son bifuncionales y, por tanto, pueden unirse

para formar polímeros o cadenas polipeptídicas de longitud variable.

Aminoácidos Son moléculas orgánicas que como indica su nombre contienen al menos un grupo amino (-NH2)

Todos los aminoácidos proteicos tienen los grupos amino y carboxilo sobre un mismo carbono (el Cα) que, a su vez, completa sus cuatro sustituyentes con un átomo de H y un radical orgánico que constituye la llamada cadena lateral. Así, de los cuatro sustituyentes sobre ese Cα, sólo la cadena lateral es específica para cada uno de ellos. De acuerdo con las propiedades y la naturaleza química de esta cadena, los aminoácidos se suelen dividir en cuatro grupos:

1) Hidrófobos o de cadena apolar: tienen cadenas laterales de naturaleza básicamente hidrocarbonada, o contienen algún otro elemento químico (un átomo de S o N) en un grupo que es compatible con el mantenimiento de la apolaridad. Ej: Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (leu), Triptófano (Trp), Isoleucina (Ile), Metionina (Met), Prolina (Pro), Fenilalanina (Phe).

2) Polares con carga neutra: poseen en sus cadenas laterales grupos hidrofílicos que aumentan su solubilidad. Ej: Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteina (Cys), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln), Tirosina (Tyr).

3) Aniónicos o ácidos: tienen en su cadena lateral un segundo grupo carboxilo que les confiere una carga negativa y características ácidas. Ej:

Aspartato o ácido aspártico (Asp), Glutamato o ácido glutámico (Glu).

4) Catiónicos o básicos: existe en su cadena lateral un grupo nitrogenado que les confiere una carga positiva y características básicas. Ej:

Histidina (His), Arginina (Arg), Lisina (Lys).

Abreviatura de los aminoácidos proteicos y estructura de sus cadenas laterales

Aminoácidos Son moléculas orgánicas que como indica su nombre contienen al menos un grupo amino (-NH2)

Aminoácidos proteicos minoritarios

Además de los 20 aminoácidos proteicos descritos, existen en algunas proteínas particulares otros aminoácidos relacionados con los anteriores, que contienen modificaciones estructurales que las adaptan para cumplir mejor la función fisiológica

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que desempeñan en el organismo donde se encuentran. Entre estas modificaciones las más abundantes, ordenadas por orden alfabético y en función de su naturaleza química, son:

Acetilaciones: Se producen sobre el grupo amino. Son frecuentes en la cadena lateral de las lisinas existentes en las histonas, formando acetilisina.

Carboxilaciones: La más importante da lugar al ácido γ-carboxiglutámico, que forma parte de varios factores proteicos de la coagulación sanguínea y de las proteínas del esmalte.

Ciclaciones: La más común es la que se produce entre el grupo amino y el carboxilo de la cadena lateral del ácido glutámico, produciendo ácido piroglutámico, presente en el inicio de muchas proteínas con función protectora.

Desaminaciones de la cadena lateral de lisina,

para dar lugar a lisinal (también llamado al-lisina), que posee un grupo aldehído en la cadena lateral y

puede formar enlaces entrecruzamiento.

covalentes de

Dimerizaciones: El ejemplo más representativo es la cistina, formada por la unión mediante un puente disulfuro de dos cisteínas, a través de sus grupos tioles. La cistina se forma espontáneamente, tanto en estado libre, como formando parte de las proteínas. Los puentes disulfuro son esenciales en cientos de proteínas para el mantenimiento de las estructuras terciaria y cuaternaria.

Fosforilaciones: Se producen esterificando con fosfato un hidroxilo de la cadena lateral del aminoácido, lo que da lugar a derivados como fosfoserina, fosfotreonina y fosfotirosina. Las fosforilaciones suelen ser reversibles y constituyen uno de los procesos más comunes para regular la actividad de enzimas, factores de crecimiento, receptores celulares, la transcripción de genes, entre otros.

Hidroxilaciones: Las más frecuentes son las que se dan en las posiciones 3 y 4 de la prolina, dando lugar a hidroxiprolinas, muy frecuentes en el colágeno.

Metilaciones: Se producen sobre el N de cadenas

laterales,

como

es

el

caso

de

la

1-

y

la

3-

metilhistidina y las ε-metilisinas. Son frecuentes en las proteínas musculares.

Hipermodificaciones: En este grupo incluimos

cualquier otra modificación. Destacan las hormonas tiroideas (triyodotironina y tiroxina, o T3

y T4), que son dímeros yodados

de la tirosina,

presentes en la tiroglobulina, y la desmosina

e

isodesmosina, que son aminoácidos derivados de la condensación de cuatro moléculas de lisina, encontradas en la elastina y alguna otra proteína

de las articulaciones y los tendones.

Aminoácidos no proteicos

Son aquellos que no se incorporan a la proteína pero desempeñan otras funciones específicas en el metabolismo celular. Se clasifican en:

α-aminoácidos: frecuentemente relacionados con el metabolismo de los proteicos, participan en la síntesis o degradación de las proteínas, son intermediarios del ciclo de la urea.

β-aminoácidos: el más común es la β-alanina que forma parte del ácido pantoténico, el cual es una vitamina.

γ-aminoácidos: es el ácido γ-aminobutírico

(GABA), existente en el sistema nervioso, donde

funciona como

neurotransmisor inhibitorio.

Aminoácidos esenciales

Son todos aquellos aminoácidos que deben obtenerse mediante el consumo de alimentos en una cantidad regular, ya que el organismo no puede sintetizarlos a partir de otras sustancias. Estos son: Treonina, metionina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, lisina, arginina e histidina.

Aminoácidos no esenciales

Son aquellos que pueden ser sintetizados en el organismo a partir de otras sustancias. Estos son:

Tirosina, serina, alanina, ácido aspártico, asparagina, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina y prolina.

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Enlace peptídico

Desde el punto de vista químico, el enlace peptídico es un enlace amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro, con liberación de una molécula de agua. En esta condensación se forma un péptido. La unión de dos aminoácidos origina un dipéptido, pero, la formación de nuevos enlaces peptídicos con otros aminoácidos dado el carácter bifuncional de éstos, da lugar sucesivamente a tripéptidos, oligopéptidos, polipéptidos y proteínas.

Péptidos

Son

polímeros

formados

por

100

o

menos

aminoácidos

unidos

por

enlaces

peptídicos

o

amídicos.

Formación

del

enlace

peptídico

entre

2

aminoácidos como consecuencia de una reacción

de deshidratación:

Enlace peptídico Desde el punto de vista químico, el enlace peptídico es un enlace amida entre

Péptidos de importancia biológica

A) El glutatión (abreviado, GSH) es el tripéptido γ- glutamil-cisteinil-glicina. Es ubicuo y mantiene las condiciones reductoras en el citoplasma celular, por su capacidad de dimerización a la forma oxidada, mediante la formación de un puente disulfuro y una cistina entre las 2 cisteínas.

B)

Las

encefalinas,

Met-encefalina

y

Leu-

encefalina son dos pentapéptidos que difieren sólo

en el aminoácido carboxilo terminal.

Son

neuropéptidos

cerebrales

y

tienen

propiedades

analgésicas,

por

lo

que

forman

parte

de

los

péptidos opiáceos

 

C) La vasopresina

y

la

oxitocina

son dos

nonapéptidos

hormonales

de

estructuras

muy

semejantes, que

se

forman

en

la

pituitaria o

hipófisis posterior y regulan, respectivamente, la reabsorción renal de agua y la secreción de leche.

D) Otros oligopéptidos mayores son la α-MSH (hormona estimulante de melanocitos: 14 aminoácidos) o la ACTH (corticotropina: 39 aminoácidos). Éstos y otros péptidos se forman por hidrólisis parcial de un precursor polipeptídico común, la pro-opiomelanocortina (POMC). Son factores de crecimiento o diferenciación celulares.

Proteínas

Son

polímeros

formados

por

100

o

más

aminoácidos

unidos

por

enlaces

peptídicos

o

amídicos.

Clasificación de las proteínas por su función biológica

1) Estructurales: forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Ej: Colágeno y queratina.

2) Catalíticas: permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas. Ej: Lipasa.

3) Hormonales: se sintetizan en un tipo particular de células, pero su acción la ejercen en otro tipo. Ej: la insulina.

4) De defensa: protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas).

5) De transporte: transportan sustancias como el oxígeno en el caso de la hemoglobina.

6) Factores de crecimiento: estimulan la velocidad de crecimiento y la división celular. Ej: la hormona de crecimiento.

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7) Contráctiles: son capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o tejidos que constituyan de desplazarse o contraerse. Ej:

la actina.

8) Receptoras: encargadas de combinarse con una sustancia específica.

9) De transferencia de electrones: encargadas del transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía.

Clasificación por su solubilidad

1) Albúminas: solubles en agua y soluciones salinas. Ej: albúmina de huevo.

2) Globulinas: insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.

3) Histonas: solubles en agua y ácidos diluidos. 4) Escleroproteínas: insolubles en la mayoría de los solventes. Ej: colágeno y queratina.

Organización de las proteínas Nivel secuencia:

-Estructura primaria (unidimensional): viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y en el orden en que están enlazados.

7) Contráctiles : son capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o

Nivel conformación:

-Estructura secundaria (bidimensional): Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.

7) Contráctiles : son capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o

-Estructura terciaria (tridimensional): Es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio.

7) Contráctiles : son capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o

Nivel asociación:

-Estructura cuaternaria: es el nivel que afecta a la disposición de varias cadenas polipeptídicas en el espacio. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir, aquellas proteínas que constan de más de una cadena polipeptídica.

-Estructura quinaria: es la asociación supramolecular de cadenas polipeptídicas de orden superior.
-Estructura
quinaria:
es
la
asociación
supramolecular
de
cadenas
polipeptídicas
de
orden superior.

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Desnaturalización de las proteínas

La desnaturalización proteica consiste en la pérdida de la configuración espacial característica, que es la que tienen en estado nativo, es decir, la determinada por las condiciones celulares, adoptando una configuración al azar lo que conlleva a una pérdida de la función biológica.

En la desnaturalización se alteran los enlaces que estabilizan las estructuras secundarias, terciaria y cuaternaria, con lo que cambian los plegamientos propios de la molécula que adopta una conformación al azar.

Entre

los

factores

que

pueden

provocar

la

desnaturalización proteica se encuentran las variaciones de presión y temperatura, agentes físicos y las variaciones de pH, así como los

cambios en concentración salina o determinados agentes químicos como por ejemplo la urea.

Enzimas

Son proteínas producidas por las células vivas, que actúan como catalizadores biológicos organizada y regularmente acelerando las reacciones químicas.

Características generales de las enzimas

-La mayoría de las enzimas son de origen proteico.

-Como todo catalizador, las enzimas son agentes que afectan la velocidad de una reacción química, sin participar como reactantes y sin aparecer en los productos finales de la reacción.

-Se requieren en cantidades mínimas. -Alta especificidad. Una enzima generalmente cataliza una sola reacción. -Pueden ser regulables o alostéricos.

-Son susceptibles de ser inhibidas al disminuir o

abolir

su

actividad

por

medio

de diversas

sustancias.

 

-Modifican la estructura química del sustrato, según el tipo de reacción que catalicen.

-Pueden ser capaces de intercambiar diferentes tipos de energía.

Sitio activo de una enzima

Es la región específica de la enzima que se une con el sustrato.

Características:

-Tamaño: es relativamente pequeño, cuando se compara con el resto de la enzima, ya que está constituido por una región que contiene pocos aminoácidos.

-Forma: el sitio activo tiene forma tridimensional.

-Unión: el sustrato se une a la enzima por fuerzas relativamente débiles.

-Interacción: al interactuar el sitio activo con el sustrato, se forma un complejo muy compacto.

-Especificidad: un sustrato debe tener una forma, tamaño y carga característicos para interactuar en el sitio activo.

Desnaturalización de las proteínas La desnaturalización proteica consiste en la pérdida de la configuración espacial característica,

Coenzimas o cofactores

Muchas enzimas son proteínas conjugadas, que contienen algún componente de naturaleza no proteica, al que se denomina cofactor. El cofactor suele ser esencial para la catálisis enzimática, y junto a la parte proteica de la enzima o apoenzima, constituye la holoenzima. La naturaleza química de los cofactores es variada: pueden ser iones metálicos (como las metaloenzimas), o moléculas orgánicas, llamadas coenzimas

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Catálisis enzimática vs catálisis ordinaria Las enzimas están sujetas a las mismas leyes de la naturaleza

Catálisis enzimática vs catálisis ordinaria

Las enzimas están sujetas a las mismas leyes de la naturaleza que gobiernan a otras sustancias; sin embargo, aquellas difieren de la catálisis química ordinaria en varios aspectos importantes:

-Gran capacidad de reacción: un millón de veces mayor que la catálisis ordinaria.

-Condiciones específicas de reacción: las enzimas trabajan en condiciones normales de temperatura y presión.

-Especificidad:

las

enzimas

“reconocen”

a sus

sustratos.

-Capacidad de regulación: la actividad catalítica de muchas enzimas varía a la concentración de sustancias diferentes al sustrato.

Clasificación de las enzimas

1-Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxido- reducción. Se conocen como deshidrogenasas, pero algunas de ellas reciben el nombre de oxidasas, peroxidasas, oxigenasas.

2-Transferasas: catalizan reacciones transferencia de grupos de una molécula a otra.

de

3-Hidrolasas: catalizan hidrólisis (rotura de enlaces por adición de agua). Son una clase especial de transferasas, el agua le sirve como receptor del grupo transferido.

4-Liasas: catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica, no oxidante o la lisis de un sustrato en reacciones que generan o rompen un doble enlace.

5-Isomerasas:

catalizan

reacciones

de

isomerización. Por tener un solo sustrato y un solo

producto

son

las

reacciones

enzimáticas

más

sencillas.

6-Ligasas: catalizan la ligadura o unión de 2 sustratos en reacciones sintéticas que requieren el ingreso de energía química potencial (por lo general de ATP).

Inhibición enzimática

Se denominan activadores e inhibidores aquellas moléculas capaces de unirse a una enzima, y aumentar o disminuir su actividad, respectivamente. Atendiendo al modo de unión a la enzima, los inhibidores se clasifican en dos grupos:

los irreversibles, que se unen a la enzima por enlaces covalentes y la inactivan permanentemente, y los reversibles, que lo hacen mediante enlaces no covalentes y en condiciones adecuadas pueden ser desplazados de la proteína, que recupera sus características cinéticas nativas.

Reversibles:

-Competitivos:

tienen

estructura

semejante al

sustrato y son reconocidos por el sitio activo de la

enzima, y al ocupar este, verdadero sustrato.

impiden la unión del

Catálisis enzimática vs catálisis ordinaria Las enzimas están sujetas a las mismas leyes de la naturaleza

-No competitivos: se unen a la enzima en un lugar diferente del sitio activo, pueden combinarse con la enzima libre o con el complejo enzima-sustrato, inhiben la actividad catalítica de la enzima pero no su capacidad de unirse al sustrato.

Catálisis enzimática vs catálisis ordinaria Las enzimas están sujetas a las mismas leyes de la naturaleza

-Acompetitivos: se unen al complejo enzima- sustrato, formando un complejo enzima-sustrato-

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inhibidor, catalíticamente inactivo, pero carecen de afinidad por la enzima libre.

Irreversibles: ciertas sustancias (comúnmente fármacos) inhiben a las enzimas de forma irreversible, bien sea fijándose permanentemente de manera covalente o desnaturalizándolas.

Regulación de la actividad enzimática

Además de acelerar las reacciones en

que

participan, las enzimas permiten regular su velocidad para adaptarla a las necesidades metabólicas del organismo. Esta regulación puede ejercerse por varios mecanismos.

1-Inhibición por

producto:

el

producto

de la

reacción inhibe su propia formación

2-Variación de la

cantidad

de

enzima: va

acompañada de la biosíntesis

“de

novo”

de

enzimas, puede considerarse como una regulación

a largo plazo

3-Modificación covalente: la actividad de una enzima puede cambiar drásticamente por la unión covalente de algunos grupos específicos, tales como fosfato, adenilato o acetato.

4-Interacción proteína-proteína: la especificidad de una enzima se modifica por la unión no covalente de una proteína reguladora de la enzima.

5-Regulación alostérica: una enzima alostérica es una enzima cuya actividad se modifica por la unión no covalente de un efector o modulador de bajo peso molecular. Por regla general la molécula moduladora se une a la enzima en un sitio diferente del sitio activo. El modulador puede tener un efecto positivo o negativo sobre la actividad enzimática. Algunas enzimas alostéricas interactúan con uno o más moduladores positivos y uno o más moduladores negativos simultáneamente, y cada modulador se une a la enzima en su propio centro específico. Un caso especial de regulación alostérica es la inhibición por feed-back (retroalimentación). En esta forma común de inhibición enzimática, el producto final de una ruta metabólica actúa como inhibidor de la primera enzima de la secuencia de reacciones que componen la ruta, así disminuye su propia formación. Todas las enzimas alostéricas

conocidas

contienen

varias

subunidades.

Se

caracterizan por

la

existencia

de

una

cooperatividad entre los diferentes sitios de unión

del sustrato.

En otras palabras,

la

unión de

una

molécula de sustrato afecta las propiedades de

unión

de los otros sitios. Hay 3 tipos de enzimas

alostéricas:

-Enzimas homotrópicas: En ellas el mismo sustrato es el inhibidor.

-Enzimas heterotrópicas: Cuando el modulador es diferente del sustrato.

-Enzimas mezcla o homotrópicas-heterotrópicas:

Cuando el sustrato es uno de los 2 o más moduladores que afectan a la enzima.

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