NIVELES ESTRUCTURALES DE

PROTENAS
Pilar Cano
 Estructura primaria
Secuencia de aminocidos

Estructura secundaria
Plegamiento bsico de la cadena debido a enlaces de
hidrgeno entre grupos -CO- y -NH- de la unin
peptdica: hlices, lminas y giros

Estructura Terciaria
Estructura tridimensional de las protenas

Estructura cuaternaria
Asociacin de distintas subunidades, siendo cada una
un polipptido.
 2-20 aminocidos= Oligopptidos

20-100 aminocidos= Polipptidos

PROTENA compuesta por:

uno polipptico (MONOMRICA)
varios polipptidos (OLIGOMRICA). Cuando est formada por varios polipptidos, cada
polipptido sera una subunidad de la protena.

Los aminocidos que forman parte del pptido o protena y el orden en el que estn
ensamblados constituyen la secuencia.

Cada protena tiene una secuencia de aminocidos especfica.

La secuencia de un polipptido es lo que conocemos como ESTRUCTURA PRIMARIA:
polmeros lineales formados por la unin del grupo a-carboxilo de un aminocido con el
grupo a-amino de otro aminocido.
Los aminocidos se unen por enlace covalente con liberacin de agua: Enlace peptdico o
enlace amida

Condensacin
Hidrlisis H20
Una cadena peptdica tiene direccionalidad:
La secuencia de un pptido empieza a nombrarse a partir del extremo amino
En un pptido, se considera como aminocido principal al que est situado en el extremo carboxilo
Seril- glicil- Tirosil- Alanil- leucina
 En una cadena peptdica los tomos estn
dispuestos en zig-zag .
Los grupos R se disponen alternativamente a
uno y otro lado de la cadena principal.
Responsables de las propiedades qumicas del
pptido.

Unidad peptdica rgida y plana

La cadena proteica slo puede girar por sus Ca,
nunca por el enlace peptdico.

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 Estructura primaria
Secuencia de aminocidos

Estructura secundaria
Plegamiento bsico de la cadena debido a enlaces de
hidrgeno entre grupos -CO- y -NH- de la unin
peptdica: hlices, lminas y giros

Estructura Terciaria
Estructura tridimensional de las protenas

Estructura cuaternaria
Asociacin de distintas subunidades, siendo cada una
un polipptido.
La estructura secundaria es el
plegamiento que adopta una cadena
peptdica.

Es una estructura repetitiva y regular.

Se estabiliza mediante enlaces no

covalentes: puentes de H entre los
enlaces peptdicos.

Se distinguen dos tipos principales de

estructura secundaria:

Hlice alfa

Hoja plegada b
 Hlice alfa

Las cadenas laterales de los aminocidos que componen la estructura se orientan hacia fuera,
adoptando una disposicin helicoidal.

El grupo CO de cada aminocido forma un puente de hidrgeno con el grupo NH del aminocido que
est situado cuatro residuos ms all en la secuencia. Por tanto, salvo en el caso de los aminocidos que
estn cerca de los extremos de una hlice a, todos los grupo CO y NH de la cadena principal estn
formando puentes de hidrgeno.

Prcticamente todas las hlices a que se encuentran en las protenas son dextrgivas.
2002 by Griffiths et al. ; All text material 2010 by Steven M. Carr
 Hlice alfa

Se estabiliza por:

Interacciones inicas. Aminocidos con cadenas laterales con carga+ y aminocidos con carga
prximos.

Interacciones hidrofbicas. Aminocidos con grupos aromticos prximos.

Aminocidos pequeos o sin carga.

No todos los aminocidos se pueden acomodar fcilmente en una hlice a:

Las ramificaciones en el carbono b, como

en el caso de valina, treonina e isoleucina,
tienden a desestabilizar las hlices por
impedimentos estricos (no podran ir
seguidos varios AA voluminosos)

Los aminocidos serina, aspartato y

asparagina tambin tienden a interrumpir las
hlices a porque sus cadenas laterales
presentan donadores y aceptores de puentes
de hidrogeno que estn muy cerca de la
cadena principal, de modo que pueden
competir con los grupos NH y CO de la cadena
principal.

La prolina tambin interrumpe las hlices

porque carece de un grupo NH y porque su
anillo le impide acomodarse en una hlice a.

Repulsin electrosttica entre aminocidos

cargados
Hoja plegada b
La hoja b se compone de dos o ms cadenas polipeptdicas denominadas hebras b.

Cada hebra b se encuentra casi totalmente extendida y la distancia entre amiocidos adyacentes es de
aproximadamente 3,5,muy distinta de la distancia que hay a lo largo de una hlice a, que es de 1,5 .

Una hoja b se forma mediante la unin a travs de puentes de hidrgeno de dos o ms hebras b situadas
cerca una de otra.
 Hoja plegada b

En una hoja b, las cadena adyacentes pueden estar orientadas en sentidos opuestos (hoja b antiparalela)
o en la misma direccin (hoja b paralela).

El patrn de formacin de puentes de hidrgeno es distinto segn se trate de una hoja paralela o
antiparalela: La hoja b antiparalela es ms estable.
Hoja plegada b

En las representaciones esquemtica, las

hebras b se dibujan normalmente como
flechas anchas que apuntan en la direccin
del extremo carboxilo terminal para indicar el
tipo de hoja b que estn formando-paralela-
antiparalela.

En una hoja b pueden juntarse muchas

hebras, normalmente 4 5 pero pueden
llegar a ser 10 ms.

Estas hojas b pueden ser totalmente

antiparalelas, totalmente paralelas o mixtas.
 Estructura primaria
Secuencia de aminocidos

Estructura secundaria
Plegamiento bsico de la cadena debido a enlaces de
hidrgeno entre grupos -CO- y -NH- de la unin
peptdica: hlices, lminas y giros

Estructura Terciaria
Estructura tridimensional de las protenas

Estructura cuaternaria
Asociacin de distintas subunidades, siendo cada una
un polipptido.
La estructura terciaria, es un plegamiento tridimensional compacto

La cadena peptdica se pliega de modo que sus cadena polipeptdica de modo que sus cadena laterales
hidrfbicas se recluyen en el interior y sus cadena polares, cargadas, se disponen sobre la superficie.

Este nivel de estructura es el resultado de las interacciones entre los grupos R de la cadena peptdica.

Puentes disulfuro (enlace covalente)

Atracciones electrostticas
Puentes de hidrgeno
Interacciones hidrofbicas

La estructura terciaria es la responsable directa de la funcin de las protenas, ya que la disposicin

espacial de los distintos grupos funcionales de la protena es la que determina su interaccin con los
diversos ligandos. Por lo tanto, la prdida de la estructura terciaria suele ocasionar la prdida de la
funcin biolgica= DESNATURALIZACIN
Las protenas se pliegan con regiones estructuras secundarias Alfa y Beta

Otras protenas se pliegan de manera diferente:

Algunas protenas como la seda, contienen nicamente estructura secundaria Beta.
Otros, como mioglobina, contienen nicamente hlices Alfa.
Tipos de estructura terciaria:
Protenas fibrilares

En general, insolubles en agua.

La estructura primaria se caracteriza

por la repeticin ordenada de algunos
aminocidos.

Constan mayoritariamente de un solo

tipo de estructura secundaria.

Resistentes a la tensin mecnica y

de ah su funcin estructural: conexin,
proteccin y soporte.

Principales protenas de la piel, tejido

conjuntivo y de las fibras animales
(pelo,seda).
Protenas globulares

Forma ms esfrica y compacta.

Ms abundante.

Solubles en agua.

Contiene varios tipos de estructura secundaria

en la misma molcula.

Pueden unir ligandos o tener grupos prostticos

(ej. Hemo).

Gran diversidad funcional:

Enzimas
Receptores celulares
Hormonas peptdicas
Inmunoglobulinas
Protenas de transporte: Mioglobina.
 Estructura primaria
Secuencia de aminocidos

Estructura secundaria
Plegamiento bsico de la cadena debido a enlaces de
hidrgeno entre grupos -CO- y -NH- de la unin
peptdica: hlices, lminas y giros

Estructura Terciaria
Estructura tridimensional de las protenas

Estructura cuaternaria
Asociacin de distintas subunidades, siendo cada una
un polipptido.
La estructura cuaternatia: en su estado funcional, muchas protenas estn formadas por
ms de una cadena polipeptdica (protenas oligomricas). En este tipo de protenas, cada
cadena polipeptdica se denomina subunidad.

Las interacciones entre las subunidades de

protenas que presentan estructura cuaternaria
son las interacciones dbiles: puentes de
hidrgeno, enlaces inicos e interacciones de
van der Waals.

En algunos casos, como en las

inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se
mantiene mediante puentes disulfuro.
Estructura nativa: la que adopta una protena en presencia del disolvente acuoso y que la permite llevar a cabo su
funcin.

Desnaturalizacin: prdida total o parcial de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria o cuaternaria),
quedando la cadena polipeptdica reducida a un polmero sin una estructura tridimensional fija, pero que conserva la
estructura primaria.
Disminucin drstica de la solubilidad de la protena, acompaada frecuentemente de precipitacin.
Prdida de todas sus funciones biolgicas.

Agentes fsicos: temperatura, radiacin ultravioleta

Agentes qumicos: Detergentes, disolventes orgnicos como etanol i acetona, cambios en el pH o en la fuerza inica.

Renaturalizacin: Recuperacin de la conformacin nativa tras la retirada de agentes desnaturalizantes.