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7. Pptidos y Protenas
Si la amina y los grupos de cido carboxlico funcionales en los aminocidos se
enlazan para formar enlaces amido, resulta una cadena de unidades de amino-
cidos que se denomina pptido. Por convencin, el amino cido con un gru-
po amino libre se dibuja en el extremo izquierdo (el extremo N-terminal) de la
cadena peptdica, y el aminocido con un cido carboxlico libre se dibuja a la
derecha (el extremo C-terminal).
Los diez pptidos alistados en esa tabla hacen uso de los 20 amino cidos comu-
nes.Observe que la unidad C-terminal tiene la forma de una amida en algunos ca-
sos (e.g. TRH, angiotensina y oxitocina ). Cuando dos o mas cistenas estn pre-
sentes en una cadena peptdica ellas est unidas por enlaces disulfuro (e. g. oxi-
tocina Fig. 8 y endotelina); y en el caso de la insulina como ya se dijo.
La hidrlisis parcial producir una mezcla de pptidos mas cortos y algunos a.a.
Si la estructuras primarias de estos fragmento se conocen, es algunas veces
posible deducir parte o todos estos fragmentos de la estructura original tomando
ventaja de las piezas que se superponen. Por ejemplo si un heptapptido estaba
compuesto de tres glicinas, dos alaninas, una leucina y una valina, podran escri-
birse muchas combinaciones de la estructura 1ria.
Es necesario entonces, realizar un protocolo mas tecnificado que nos permita
descifrar la estructura primaria. En realidad hoy existen instrumentos comerciales
automatizados que permiten deducir la secuencia de los amino cidos en los pp-
tidos y protenas (ver Sec. 8, parte B)
Las funciones amino sobre una cadena lateral, como en lisina, puede reaccionar
con el reactivo isotiocianato, pero no dan productos tiohidantona.
Proteinas Globulares. Los miembros de esta clase ejercen papeles como regu-
ladores, de mantenimiento y catlisis en organismos vivientes. Ellas incluyen hor-
monas anticuerpos y enzimas. Se disuelven o forman suspensiones coloidales en
agua, tales protenas son generalmente mas sensibles a la temperatura y cam-
bios de pH que sus contrapartes fibrosas.
Figura 12. Conformacin de los pptidos definida por los ngulos dihedrales
A. Enrollamiento Helicoidal
El undecapptido mostrado en el diagrama de la Fig. 13a puede adoptar una
conformacin lineal en zig -zag como est dibujado.
Puede representarse tambin con un modelo bolas y varilla (Fig. 13b).
Sin embargo esta molcula prefiere asumir una conformacin helicoidal
(Fig. 13c ).
Muchas protenas se enrollan sobre una hlice que luce como una hebra sobre
un tornillo derecho con las cadenas posicionadas fuera de la hlice. Por ejem-
plo, la protena fibrosa -queratina ordenada de forma helicoidal y la mayor parte
de las protenas globulares contienes estos segmentos -hlice (Fig. 14).
http://www2.chemistry.msu.edu/faculty/reusch/VirtTxtJml/protstr1.htm#11pep
enlace amidico
La formacin del enlace amido no es fcil con los amino cidos sin embargo.
Cada a.a. tiene un grupo amino y otro carboxilo. Si se activa el carboxilo,
reaccionar con su propio amino. Si mezclamos amino cidos y se adicionan
reactivos para acoplarlos, ellos formarn cada secuencia concebible. Tambin los
a. a. tienen cadenas laterales que pueden interferir con la formacin de los en-
laces peptdicos deseados. Por lo tanto, la sntesis siempre involucra tanto reactivos
activantes para formar los enlaces peptdicos correctos y grupos protectores para
bloquear la formacin de enlaces incorrectos.
Luz Marina Jaramillo Gmez
Se han desarrollado muchos procedimientos para sinterizar pptidos, cayendo en
dos grupos principales. El mtodo clsico en solucin involucra la adicin de
reactivos a soluciones de cadenas peptdicas en crecimiento y purificacin de los
productos cuando sea requerido.
Etapa 2: Formacin del enlace amido (peptdico) para acoplar el nuevo a.a. :
tripptido
Para hacer un pptido mas grande, repita estas dos etapas para la adicin de
cada residuo de a. a. :
condensacin
Etapa 1: Desproteccin
La Fig. 19 muestra una traza estndar de una mezcla equimolar de amino cidos,
seguida por las trazas producidas del hidrolizado de una muestra de bradiquinina
humana (Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg).