Valina Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática, ramificado con grupo R isopropilo no polar

(Ruta 12). La valina, junto con la isoleucina, se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo
el mismo grupo de enzimas. Es considerado como un aminoácido esencial. Una de sus ramas está
formada por un grupo metilo. Tiene una estructura tan similar a la leucina e isoleucina que incluso se ha
comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.

Figura 5: Estructura química de la valina.

Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos comparten determinados pasos en plantas y
microorganismos y las primeras reacciones catabólicas en los mamíferos se realizan por los mismos
enzimas, luego las reacciones son diferentes y es entonces cuando se producen los diferentes productos
que van a determinar el tipo de degradación, que en el caso de la valina es glucogénica.

El compuesto insaturado derivado de la valina, el metilacrilil-CoA se hidrata y forma b-hidroxiisobutiril

CoA, éste se hidroliza de la CoA y el hidroxilo resultante se oxida a aldehido por medio de una enzima
deshidrogenasa, formándose el semialdehído metilmalónico. El aldehido se oxida por una
deshidrogenasa dependiente de NAD, formándose un tioéster. En esta reacción se produce propionil
CoA.

La valina aminotransferasa, enzima que interviene en el catabolismo de la valina, está sobre todo en
tejidos extrahepáticos, en especial en el tejido muscular.

Patologías relacionadas con la valina

Cuando estos aminoácidos se encuentran en exceso en función de la síntesis proteica, son

transaminados con a-cetoglutarato para dar lugar a a-cetoácidos ramificados. Si este primer paso no
ocurre con normalidad pueden darse algunos trastornos que en neonatos se suele manifestar como
acidosis, por ejemplo, hipervalinemia cuya causa principal es la deficiencia del complejo enzimático de la
deshidrogenasa de cetoácidos ramificados.

la valina: La leucina, junto con la valina y la isoleucina, es considerada como un aminoácido de grupo R
alifático ramificado (ver Ruta 12). Es considerado como un aminoácido esencial. Una de sus ramas está
formada por un grupo metilo. Tiene una estructura tan similar a la valina e isoleucina que incluso se ha
comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.

Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos comparten determinados pasos en plantas y
microorganismos y las primeras reacciones catabólicas en los mamíferos se realizan por los mismos
enzimas, luego las reacciones son diferentes y es entonces cuando se producen los diferentes productos
que van a determinar el tipo de degradación, que en el caso de la leucina es cetogénica.

La leucina se forma a partir por condensación del ácido a-cetoisovalérico que, junto con la acetil CoA, da
lugar a una serie de compuestos, hasta que finalmente aparece la leucina.

La leucina y la lisina son los únicos aminoácidos que no actúan como fuente de carbono para la síntesis
de glucosa, y son los únicos que son cetogénicos pero no glucogénicos.

La degradación empieza por la formación de a-cetoisocaproato y después de unas reacciones aparece el

b-metilcrotonil CoA que siguiendo la ruta de degradación se transforma en b-hidroxi-b-metilglutaril CoA
cuyo destino es ser atacado por una liasa para que aparezca acetoacetato y acetil CoA. Los productos de
la leucina son característicos de la oxidación de ácidos grasos.

Implicaciones funcionales de la leucina

Este aminoácido, junto con la isoleucina y la hormona de crecimiento, interviene en la formación y

reparación del tejido muscular.