Los citocromos son protenas que desempean una funcin vital en el transporte

de energa qumica en todas las clulas vivas. Las clulas animales obtienen la
energa de los alimentos mediante un proceso llamado respiracin aerbica; las
plantas capturan la energa de la luz solar por medio de la fotosntesis. Los
citocromos intervienen en los dos procesos.
Se trata de metaloporfirinas (protenas que tienen un anillo compuesto de
4 pirroles, llamado porfirina, que encierra un tomo metlico por enlaces
coordinados), del tipo hemo, es decir, es el hierro, cuyo estado de oxidacin vara
de +3 a +2, el que forma parte del anillo. El tomo metlico es el que da al
citocromo el color oscuro caracterstico. Hay tres grandes tipos de citocromos
llamados a, b y c, clasificados en funcin del espectro de absorcin y del tipo de
grupo hemo.

Citocromo b

Citocromo c

Citocromo a

Citocromo f

Citocromo P450
Los citocromos estn incorporados en la membrana celular de las bacterias y en
las membranas internas de las mitocondrias (orgnulos presentes en las clulas
animales y vegetales) y de los cloroplastos (que slo se encuentran en las clulas
vegetales). Durante la respiracin y la fotosntesis, las molculas de citocromo
aceptan y liberan alternativamente electrones, que pasan a otro citocromo en una
cadena de reacciones qumicas llamada transferencia de electrones, que funciona
con liberacin de energa. Esta energa se almacena en forma de trifosfato de
adenosina (ATP). Cuando la clula necesita energa, la toma de sus reservas de
ATP.

CITOCROMO b
Es la subunidad principal de los complejos transmembrana b6f y bc1 que forman
parte de la cadena respiratoria de eucariotas y procariotas aerbios.
Funcin
En las mitocondrias de los eucariotas y en los procariotas aerbicos, el citocromo
b es un componente del complejo III de la cadena respiratoria , tambin conocido
como complejo bc1 o ubiquinol-citocromo c reductasa. En los cloroplastos y
cianobacterias, existe una protena anloga llamada citocromo b6, un componente
de la plastoquinona-plastociann reductasa , tambin conocida como complejo b6f.
Estos complejos se encuentran involucrados en el transporte de electrones y la
generacin de ATP y por lo tanto juegan un rol vital en las clulas.
Estructura
Los citocromos b/b6 son protenas integrales de membrana de aproximadamente
400 restos de aminocidos que probablemente comprenden 8 segmentos
transmembrana. En plantas y cianobacterias, el citocromo b6 se encuentra
formado por dos subunidades codificadas por los genes petB y petD. Los
citocromos b/b6 poseen dos grupos hemo unidos en forma no covalente,
conocidos como b562 y b566. Se ha postulado que los ligandos de los tomos de
hierro en estos grupos hemo son cuatro residuos de histidina altamente
conservados.
Utilidad en filogentica
La regin del ADN mitocondrial que codifica para el citocromo b es comnmente
utilizada para determinar las relaciones filogenticas entre organismos sobre la
base de la variabilidad de su secuencia. Es considerada la ms til para
determinar relaciones entre familias y gneros. Los estudios comparativos que
involucran al citocromo b han resultado en nuevos esquemas de clasificacin y
han sido utilizados para asignar las nuevas descripciones de especies a los
gneros conocidos, como as tambin para profundizar la comprensin de las
relaciones evolutivas.

Citocromo c

Es una protena pequea, que funciona como transportador

electrnico mitocondrial entre los complejos respiratorios III y IV. Se trata de una
protena monomrica, es decir con un solo polipptido; unido a esta estructura hay
un grupo prosttico constituido por un hemo C, es decir, una protoporfirina IX con
un ion de hierro coordinado.
El grupo prosttico porfirnico est unido a la protena covalentemente, a travs de
dos cistenas. El grupo prosttico aparece inmerso en el interior de la estructura,
en un entorno hidrofbico.

Localizacin

Se encuentra situado en las mitocondrias de la mayora de clulas eucariotas, en

la membrana mitocondrial interna.
Sntesis
Est codificado por el ADN nuclear y se sintetiza como un precursor que posee
una presecuencia N-terminal de 61 aminocidos. Parte de esta presecuencia es
separada por una proteasa de la matriz, cuando el polipptido se inserta en la
membrana interna; as, queda anclado con la orientacin adecuada.Incorrecto.
Funcion
En la cadena respiratoria
El "complejo III" o Complejo citocromo bc1; obtiene dos electrones desde QH
2 y se los transfiere a dos molculas decitocromo c, que es un transportador de
electrones hidrosoluble que se encuentra en el espacio intermembrana de la
mitocondria. Al mismo tiempo, transloca dos protones a travs de la membrana por
los dos electrones transportados desde el ubiquinol.
El complejo IV o Citocromo c oxidasa; capta cuatro electrones de la cuatro
molculas de citocromo c y se transfieren al oxgeno (O
2), para producir dos molculas de agua (H
2O). Al mismo tiempo se translocan cuatro protones al espacio intermembrana, por
los cuatro electrones. Adems "desaparecen" de la matriz 4 protones que forman
parte delH
2O.
En la apoptosis
Otra va de induccin de apoptosis es la va llamada mitocondrial. Las protenas
de la familia de Bcl-2 regulan la apoptosis ejerciendo su accin sobre la
mitocondria. La activacin de protenas pro-apoptticas de la familia de Bcl-2
produce un poro en la membrana externa de las mitocondrias que permite la
liberacin de numerosas protenas del espacio intermembrana; entre ellas, el
citocromo c.
El citocromo c, una vez en el citosol, activa un complejo proteico llamado
"apoptosoma", que activa directamente a la caspasa-9. Una vez que la caspasa-9
est activada, sta activa a las caspasas efectoras como la caspasa-3, lo que
desencadena las ltimas fases de la apoptosis.
Las protenas de la familia de Bcl-2 se agrupan en tres familias: la familia de las
protenas antiapoptticas (Bcl-2, Bcl-Xl, Mcl-1 y otras); la familia de protenas
proapoptticas de tipo "multidominio" (Bax y Bak) y las protenas proapoptticas
de tipo "BH3-only" (Bid, Bim, Bad y otras). Las protenas tipo multidominio pueden
producir poros por si solas en liposomas, lo que indica que probablemente son
suficientes para formar el poro mitocondrial que permite la liberacin del citocromo
c.
Como prueba de evolucin
La comparacin de la estructura primaria de una misma protena en especies
diversas tiene un enorme inters desde los puntos de vista funcional y filogentico.
Cuanto ms alejadas estn las especies analizadas en el rbol filogentico, ms
diferencias se podrn observar en la estructura primaria de protenas anlogas.
El citocromo c de humanos y chimpancs est formado por 104 aminocidos,
exactamente los mismos y en el mismo orden. El citocromo del mono Rhesus slo
difiere del de los humanos en un aminocido de los 104; el del caballo en 12
aminocidos; y el del atn en 21. El grado de similitud refleja la proximidad
del ancestro comn, lo cual permite reconstruir la filogenia de estos organismos.