UNIVERSIDAD NACIONAL DE SANCRISTOBAL DE

HUAMANGA
FACULTAD DE INGENIERIA QUIMICA Y METALURGIA
ESCUELA DE FORMACION PROFESIONAL INGENIERIA AGROINDUSTRIAL.

----------------------------------------------------------------------------------------------------------
PRACTICA N 04

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

CURSO: COMPOSICION DE RODUCTOS AGROINDUSTRIALES (TA.341)

DOCENTE: ING. CHUQUI DIESTRA, Sal Ricardo

GRUPO DE PRACTICA: mircoles de 7-10 am

FECHA: Ejecucin: mircoles 10 de mayo

Entrega: mircoles 17 de mayo

INTEGRANTES: ALFARO MENDIVEL, Eda Erika

GUILLEN CARDENAS, Evelin
QUISPE ATAUCUSI, Wilder

AYACUCHO PERU
2017

I. OBJETIVOS:
Determinar las propiedades de las protenas : punto isoelctrico y desnaturalizacin
Identificar y observar una protena desnaturalizada

II. MARCO TEORICO

PROTEINAS:
Son biomolculas de gran tamao y peso molecular formadas por C, H, O, y N. Son macromolculas o
polmeros de aminocidos.

AMINOACIDOS
Son molculas orgnicas que presentan grupo amino (- NH2) y un grupo nacido carboxi8lico (- COOH).
En disolucin los aminocidos forman iones dobles denominados (Zwitteriones) debido a sus grupos
cido y base; adems, un aminocido, dependiendo del PH de la solucin, puede comportarse como
acido o como base por esta razn se les denomina anftera.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:

Estructura primaria: es la secuencia de aminocidos de la protena (en forma lineal).

Estructura secundaria: La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el

espacio. La a (alfa)-hlice Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la
estructura primaria.

La conformacin beta En esta disposicin los aminocidos no forman una hlice sino una cadena en
forma de zigza

Estructura terciaria: informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al

plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. Aparecen varios tipos de enlaces:(el
puente disulfuro, los puentes de hidrgeno, los puentes elctricos, las interacciones hidrfobas)
Estructura cuaternaria: Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de
estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

Desnaturalizacin proteica
La desnaturalizacin proteica es cualquier modificacin de la conformacin de la estructura secundaria o
terciaria, no va acompaada de la ruptura de las enlaces peptdicos. La desnaturalizacin se puede
producir por agentes fsicos, qumicos o mecnicos (temperatura pH, sales, batido, etc: la
desnaturalizacin produce cambios en las propiedades fsicas y qumicas de las protenas

Reacciones de reconocimiento

Reaccin de Biuret

El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre en medio alcalino, este
reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin de un complejo de coordinacin
entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma parte de los
enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin rojo-violeta.

Reaccin de Millon

Reconoce residuos fenlicos, es decir aquellas protenas que contengan tirosina. Las protenas se
precipitan por accin de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se
vuelve gradualmente rojo al calentar.
 Reaccin xantoproteica

Reconoce grupos aromticos, es decir aquellas protenas que contengan tirosina o fenilalanina, con las
cuales el cido ntrico forma compuestos nitrados amarillos.

PUNTO ISOELECTRICO

Todas las macromolculas de la naturaleza adquieren una carga cuando se dispersan en agua. Una
caracterstica de las protenas y otros biopolmeros es que la carga total que adquieren depende del pH
del medio.
As, todas las protenas tienen una carga neta dependiendo del pH del medio en el que se encuentren y
de los aminocidos que la componen, as como de las cargas de cualquier ligando que se encuentre
unido a la protena de forma covalente (irreversible).
En el punto isoelctrico (pI), se encuentran en el equilibrio las cargas positivas y
Negativas por lo que la protena presenta su mxima posibilidad para ser precipitada al disminuir su
solubilidad y facilitar su agregacin.

III. METODOS Y MATERIALES

I.1 MATERIALES
Tubos de ensayo.

Bao mara.

Pipetas.

Vasos de precipitado.

Albumina.

I.2 REACTIVOS
cido actico.

Acetato de sodio.

Cloruro de sodio.

Hidrxido de sodio.
 Sulfato de cobre

Dos huevos

IV. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL.

2.1 DETERMINACION DEL PUNTO ISOELECTRICO

Preparamos soluciones de pH distintos mezclando cido actico y acetato de sodio en las

siguientes proporciones.

pH CH3COONa 0.1M (ml) CH3COOH 0.1 M (ml)

3.6 0.4 4.6
3.8 0.6 4.4
4.0 0.9 4.1
4.2 1.3 3.7
4.4 1.95 3.05
4.6 2.45 2.55
4.8 3.0 2.0
5.0 3.5 1.5
5.2 3.95 1.05
5.4 4.1 0.9
5.6 4.5 0.5

Cada proporcin lo preparamos en un tubo de ensayo luego agitamos para mezclarlo y despus
agregamos 2 ml de solucin de albumina de huevo.
OBSERVACION
El primer tubo pH=3.6, el segundo tubo de pH =3.8 y el tercer
tubo de pH=4 son la mezcla con 2ml de albumina. Al
momento de mezclarlo observamos que hay una formacin
de precipitado.

El cuarto tubo pH=4.2, el quinto tubo de pH =4.4 y el

sexto tubo de pH=4.6 son la mezcla con 2ml de
albumina. Al momento de mezclarlo observamos que
hay una formacin de precipitado pero en la sexta es
menos.
 El sptimo tubo pH=4.8, el octavo tubo de pH =5 y el noveno
tubo de pH=5.2 son la mezcla con 2ml de albumina. Al
momento de mezclarlo observamos que hay una formacin
de precipitado pero en la novena es menos que en los
dems.

El dcimo tubo pH=5.4 y el onceavo tubo de pH =5.6 son la mezcla con

2ml de albumina. Al momento de mezclarlo observamos que hay una
formacin de precipitado pero en pequea cantidad.

NOTA:

El punto isoelctrico fue el los tubos 1,2,3,4 y 5 por que la solubilidad de la sustancia es casi nula por el
pH que presenta.

2.2 DESNATURALIZACION DE LA ALBUMINA.

Colocamos la muestra de albumina en dos tubos de ensayo.

Al primer tubo de ensayo agregamos 5 ml de cloruro de sodio y agitamos.

Luego llevamos los dos tubos a bao mara, cuando el segundo tubo estuvo caliente
agregamos 5 ml de cloruro de sodio y agitamos.

Despus continuamos calentando por 10 min y luego enfriamos.

Luego efectuamos el examen de Biuret a las dos muestras.

OBSERVACION
 este tubo de ensayo contiene 2 ml de solucin de albumina ms 2 ml de
fehling A y observamos que este se torna de un color azul, esto indica
que hay presencia de protenas.

Este tubo de ensayo contiene 2 ml de solucin de albumina ms 2

ml de fehling A y observamos que este se torna de un color azul no
tan intenso, esto indica que hay poca presencia de protenas.

V. DISCUSIONES

En las reacciones donde se obtuvo precipitacin se debi a un cambio en el estado fsico de la protena,
mientras que en las coagulaciones se ha producido un cambio en el estado fsico y en la estructura
qumica por eso es irreversible.

La desnaturalizacin de protenas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albminas en
agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y lquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca,
formando una masa slida intercomunicada. Esa misma desnaturalizacin puede producirse a travs de
una desnaturalizacin qumica, por ejemplo volcndola en un recipiente con acetona.

VI. CONCLUSIONES

Determinamos las propiedades de las protenas: punto isoelctrico (que fue en los tubos 1, 2, 3,4 y
5) y desnaturalizacin de la protena.
Identificamos y observamos una protena desnaturalizada.
VII. CUESTIONARIO

1. Qu utilidad tiene la determinacin del punto isoelctrico, desde el punto de vista de la

aplicacin tecnolgica o nutricional de las protenas?

La extraccin de protena a partir de residuos agroindustriales, surge como una alternativa de

aprovechamiento y desarrollo de nuevos productos. Para esto, es fundamental conocer su punto
isoelctrico, pH en el cual la protena presenta su mnima solubilidad y por tanto precipita.
2. Investigue cuales son los puntos isoelctricas de las siguientes protenas: casena, albumina,
globulina (glicina en soja)
El punto isoelctrico (pI) promedio de la casena es de 4,6.

El punto isoelctrico de la albmina de huevo esta alrededor de pH 4.7

El punto isoelctrico de la globulina de alrededor de 4,8.

VIII. BIBLIOGRAFIA

https://es.scribd.com/doc/16795607/Informe-N%C2%BA4-laboratorio-de-bioquimicaI
file:///E:/COMPOSICION/proteinas/Practica3FQB.pdf
http://aulasvirtuales2.uruguayeduca.edu.uy/pluginfile.php/30334/mod_resource/content/1/Practica3F
QB.pdf
http://www.food-info.net/es/protein/milk.htm