Вы находитесь на странице: 1из 12

BIOLOGA - TEMA D

PROTENAS Y ENZIMAS

BLOQUE A

DESARROLLO DEL TEMA

PROTENAS
(Soluto Biolgico ms abundante)
I. IMPORTANCIA BIOLGICA D. Hormonal
A. Estructural y flexibilidad
INSULINA Hgado
(Protena)

COLGENO SANGRE
Glucgeno (90%)
PROTENAS
Glucosa
ELASTINA

Insulina: proten a que dism inu ye la


TENDN concentraccin de glucosa en la sangre,
evitando la DIABETES.
B. Inmunolgica
E . Enzimticas
Reacciones bioqumicas:

A+B C+D 30 horas


Sustratos ENZIMAS Productos
(protenas)

A+B C+D
Sustratos (Biocatalizadores) Productos

II. HISTORIA
C. Motilidad

William Comming Rose


descubre el aminocido
treonina
Actina, Miosina
1935

SAN MARCOS SEMESTRAL 2014-III 1 BIOLOGA TEMA D


PROTENAS Y ENZIMAS
Exigimos ms!
IV. AMINOCIDO (AA)
A. Estructura

Linus Pauling y Robert Corey


proponen la estructura alfa
hlice para la queratina aa aa aa aa aa aa

1950 POLIMERO
H R
O
Aminoacido (aa)
H N C C
OH
Max Pertuz y Jhon Ken Drew H
reportan por primera vez Grupo Amino
Grupo Carboxilo
la estructura de la (L)
(cido)
hemoglobina y la mioglobina
AMINOCIDO (aa)
- Asimtricos
- Anfteros : cido y Base
1960 - Zwitterion : Equilibrio

B. Tipos
En la naturaleza existen ms de 300 tipos pero en
los seres vivos hay 20 tipos de las cuales 10 son
esenciales, porque no lo podemos sintetizar y que
necesariamente lo tenemos que ingerir en la dieta,
1965 Arginina, fenilalanina, Histidina, Isoleucna, Leucina,
Lisina, metionina, Treonina, Triptfano y Valina.

V. PPTIDOS
III. DEFINICIN Son molculas constituidas por dos o ms aminocidos
Son biomolculas orgnicas cuaternarias (C, H, O, N,),
unidas por enlaces peptdicos.
siendo el "N" el biolemento caracterstico.
ENLACE PEPTDICO
Nota:
aa aa aa aa aa aa aa
Las protenas son las biomolculas orgnicas y los 1 2 10 11 100 101 n
solutos biolgicos ms abundantes.
OLIGOPEPTIDO
POLIPEPTIDO
P R O T E N A
Qumicamente M > 10,000

Se define como polmero de aminocidos (monmero).


VI. CLASIFICACIN
Existen diversos criterios para clasificar a las protenas,
entre ellos hacemos mencin de los ms comunes:
Hgado A. Por su composicin
ENLACE PEPTDICO Simples: cuando estn formados, constituidas
solo por aminocidos.
MONMERO

aa aa aa aa aa aa

AminoAcido
POLIMERO

SAN MARCOS SEMESTRAL 2014-III 2 BIOLOGA TEMA D


PROTENAS Y ENZIMAS
Exigimos ms!
Conjugadas: formados por aminocidos y VII. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE
adems presen ta o tro s co mpo nentes LAS PROTENAS
denominados GRUPO PROSTTICOS. A. Estructura primaria
Es la secuencia lineal de los aminocidos y est
HEMOGLOBINA INSULINA GLUCOPROTENA
estabilizada por el enlace PEPTDICO. Ejemplo:
aa aa aa aa aa aa Hemoglobina S(Hb S).
Fe Zn
aa aa aa aa aa aa

GRUPO PROSTTICO LIPOPROTENA ENLACE PEPTDICO


Bioelementos aa aa
Glcidos
Lpidos, etc aa1 aa2 aa3 aa 4 aa n
aa aa

B. Por su forma
Fibrosas: Presentan forma de fibra (alargada) y B. Estructura secundaria
son insolubles en el agua. Es la disposicin en el espacio de la estructura
Colgeno : Matriz del tejido conjuntivo primaria y est estabilizada por los puentes de
Queratina : Piel, pelo, ua, cuernos, plumas hidrgeno (enlaces dbiles).
Elastina : Tendones y vasos sanguneos
Fibroina : Seda, tela de araa
Fibrina : Cogulos sanguneos

HOJA PLEGADA
(FIBRONA)
HELICE
(QUERATINA)
Globulares: Presentan forma globular (esfrica)
y son solubles en el agua.
Anticuerpos : Defensa del organismo,reacciones
C. Estructura terciaria
contra el antgeno
Enzimas : Catalizan las reacciones Es la disposicin en el espacio de las estructuras
bioqumicas acelerndolos secundarias y est estabilizada fundamentalmente
Histonas : Constituyentes de la cromatina por puentes o enlaces DISULFUROS (enlaces
Interferones : Protenas antivirales covalentes), debido a la presencia de azufre (S)
Hemoglobina: Transporta el oxigeno (O2) en los aminicidos cisteina y metionina.

CISTEINA

S
CISTEINA
N
H
O
PUENTE DE
HIDRGENO

Nota:
Recuerda las funciones de las siguientes protenas:
Colgeno, Queratina, Enzima, Histona, Interferon.

SAN MARCOS SEMESTRAL 2014-III 3 BIOLOGA TEMA D


PROTENAS Y ENZIMAS
Exigimos ms!

D. Estructura cuaternaria VIII. DESNATURALIZACIN DE PROTENAS


Es la disposicin o relacin en el espacio de las Es la prdida de la funcin biolgica de las protenas
estructuras terciarias (monomero) y est estabilizada debido a cambios en el P.H. o temperatura, es decir
por enlaces dbiles como: puente de hidrgeno, la protena se inactiva porque pierde su estructura
fuerza de Van Der Waals, etc.
cuaternaria, terciaria y secundaria, menos la PRIMARIA.

HEM (Fe)
GLOBINA

HEMOGLOBINA

ENLACES DBILES
- Puente de H
- Fuerza de Vander Waals
- Enlace dipolo - dipolo
- Enlace Hidrofbico

(CAMBIOS EN pH O TEMPERATURA)

DESNATURALIZACIN
CUATERNARIA
ESTRUCTURA
GLOBINA

ESTRUCTURA
TERCIARIA

OH
ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA
SH OH
- OH
HEM (Fe)

SH

-
OH
+

AUTOEVALUACIN

1. Una subunidad proteica es: D) Un oligopptido con menos de 20 aminocidos.


A ) Una protena que slo presenta estructura secun- E) Una fraccin peptdica que se separa de una cade-
daria. na polipeptdica mayor.
B) Una cadena polipeptdica que forma parte de una
protena oligomrica. 2. Para formar la estructura secundaria de las prote-
C) La asociacin de una alfa hlice con una hoja beta nas la cadena polipeptdica se pliega y se forman
plegada. enlaces:

SAN MARCOS SEMESTRAL 2014-III 4 BIOLOGA TEMA D


PROTENAS Y ENZIMAS
Exigimos ms!
A) S-S (disulfuro) 10. Dos molculas qumicamente similares son:
B) Interacciones hidrofbicas A ) Celulosa, lignina B) Colgeno, glucgeno
C) Fuerzas de Van der Walls C) Albmina, casena D) Insulina, progesterona
D) Peptdico E) Sales biliares, cutina
E) Puentes de hidrgeno
11. Las uas, plumas y cuernos estn constituidos princi-
3. Una deficiencia de nitrgeno en el suelo hara difcil a palmente por:
una planta fabricar: A ) Triglicridos B) Glcidos
A ) Celulosa C) Ceras D) Protenas
B) Sacarosa E) Polisacridos
C) cidos grasos
12. Cuando se forman puentes de hidrgeno en una ca-
D) Glucosas
dena polipeptdica produciendo un apilamiento helicoidal
E) Protenas
estable, la protena adquiere una estructura de tipo:
A ) Secundaria, en hlice alfa
4. Las protenas pueden ser desnaturalizadas por agen-
B) Primaria, en hoja beta plegada
tes fsicos, qumicos o mecnicos provocando:
C) Secundaria, en hlice beta
A ) La ruptura de los enlaces peptdicos.
D) Terciaria, de tipo globular
B) El desplegamiento de la protena.
E) Cuaternaria, oligomrica
C) La hidrlisis de los enlaces disulfuro.
D) El cambio de la estructura plegada en helicoidal. 13. Si una mezcla acuosa de protenas es sometida a una
E) El cambio del grupo funcional R en ciertos elevada temperatura ocurrir:
aminocidos A ) Ruptura de los enlaces peptdicos
B) Prdida de la estructura plegada
5. La unin de dos aminocidos constituye un: C) Desprendimiento de agua
A) Nucletido D) Incremento de las funciones
B) Polipptido E) Variaciones de pH
C) Enlace puente de hidrgeno
D) Dipptido 14. Respecto a la desnaturalizacin de las protenas, sea-
E) Triglicrido le verdadero (V) o falso (F) en las siguientes proposi-
ciones:
6. El elemento relacionado con la protena encargada de ( ) Genera cambio en la estructura pero no en la
transportar oxgeno en la sangre es: funcin de la protena
A ) Calcio B) Magnesio ( ) Slo afecta la estructura terciaria de la protena
C) Hierro D) Carbono ( ) Implica la rotura de enlaces disulfuro y puentes
E) Hidrgeno de hidrgeno
( ) El calor es un agente desnaturalizador
7. Una enzima puede reutilizarse porque: A ) FFVF B) VVFF
A ) Es especfica para un tipo de sustrato C) FVVF D) FFVV
B) Disminuye la energa de activacin de la reaccin E) VFFV
C) No se modifica al catalizar una reaccin
15. Seale verdadero (V) o falso (F) segn corresponda a
D) Su naturaleza es mayormente proteica
la desnaturalizacin de las protenas.
E) Acelera la reaccin qumica
( ) Cambia la estructura primaria al nivel aminoacdico
( ) Ocurre la rotura de enlaces peptdicos
8. El poder cataltico de las enzimas se refiere a que: ( ) La protena pierde su funcin
A ) Pueden ser reutilizadas ( ) Se da cuando se rompen puentes disulfuros, puen-
B) Aceleran las reacciones metablicas tes de hidrgeno
C) Son termolbiles A ) VFVF B) VVVF
D) Tienen un pH especfico C) VVFF D) FFVV
E) Son altamente especficos E) FFFF

9. Una propiedad de las enzimas es: 16. La estructura que se forma por dos o ms porciones
A ) Actan principalmente en reacciones de degrada- de una cadena polipeptdica en orientacin paralela
cin que son unidas mediante puentes de hidrgeno, se
B) Tienen alta resistencia a temperaturas elevadas llama:
C) Pueden actuar con mltiples sustratos A ) Hoja beta plegada B) Globular
D) Se unen al sitio activo del sustrato C) Polipptido D) Alfa hlice
E) Una vez terminada la reaccin, se pueden reutilizar E) Terciaria

SAN MARCOS SEMESTRAL 2014-III 5 BIOLOGA TEMA D


PROTENAS Y ENZIMAS
Exigimos ms!
17. Una protena con estructura cuaternaria se caracteriza 19. Las enzimas:
por: A ) Aceleran la velocidad de las reacciones celulares
A ) Carecer de estructura primaria B) Todas son apoenzimas
B) Tener una secuencia de aminocidos repetida cua- C) Siempre necesitan de un cofactor
tro veces D) Solamente participan en las clulas eucariotas
E) Son reutilizadas de manera indefinida
C) Formar una estructura de varias subunidades
D) Presentar dos tipos de estructura secundaria 20. En relacin a las enzimas, indique verdadero (V) o fal-
E) No poseer puentes de hidrgeno so (F) en las siguientes proposiciones:
( ) Aceleran las reacciones qumicas aumentando la
18. Cul de las siguientes molculas tiene enlace peptdico? energa de activacin
A ) Colesterol ( ) Utilizan cofactores inicos metlicos en algunas
reacciones
B) Vitamina liposoluble
( ) Son termoestables
C) Colgeno ( ) Todas requieren de pH neutro
D) Celulosa A ) FFVV B) FVVV C) FVFF
E) Quitina D) VVVV E) VVFF

CUADRO RESUMEN

SAN MARCOS SEMESTRAL 2014-III 6 BIOLOGA TEMA D


PROTENAS Y ENZIMAS
Exigimos ms!
BLOQUE B
DESARROLLO DEL TEMA
ENZIMAS (FERMENTOS)
TERMINA: ..................... ASA
I. IMPORTANCIA BIOLGICA
Facilitan la transformacin qumica de las sustancias.
Se utilizan en la industria para la FERMENTACIN, como
las uvas que al fermentarse se convierten en cachina,
vinagre, vino, etc.
Algunas de las enzimas se utilizan en el diagnstico de
tumores cancergenos, como la FOSFATASA CIDA
(enzima) en el diagnstico de tumores cancergenos a la
prstata.

II. HISTORIA III. ENERGA DE ACTIVACIN (EA)


Toda reaccin bioqumica (anablica y catablica)
requieren para iniciarse que el sustrato supere cierta
barrera de energa llamada ENERGA DE ACTIVACIN,
la que se define como la mnima cantidad de energa
qu e debem os suminis trar a un s ustrato para
transformarlo en productos.
Rx Bioqumica

SAN MARCOS SEMESTRAL 2014-III 7 BIOLOGA TEMA D


PROTENAS Y ENZIMAS
Exigimos ms!
IV. DEFINICIN D. Son extremadamente Especficos
Las enzimas son biomolculas orgnicas de naturaleza Una enzima acta sobre un determinado sustrato
proteica (son protenas), que intervienen en las reacciones y no sobre cualquier sustrato.
bioqumicas REDUCIENDO SUSTANCIALMENTE LA
ENERGA DE ACTIVACIN del sustrato sobre el cual acta;
y como consecuencia de ellos. S
CUERPO

1. Se reduce enormemente la energa a gastarse


durante el proceso. S
2. Se reduce sustancialmente el tiempo que dura el
proceso. CENTRO O
AMINOACIDOS
S
DE FIJACIN
SITIO ACTIVO E COMPLEMENTARIO
CON EL SUSTRATO
V. ESTRUCTURA ENZIMTICA
Son protenas que presentan: E. Reutilizables
A. Cuerpo: Formado por aminocidos ESTRUCTU- Terminada la reaccin no se degrada, cataliza
RALES. nuevamente otra reaccin
B. Centro o Sitio Activo: Es el lugar de la enzima
donde se une el sustrato y presenta un grupo de
F. Sensibilidad
Aminocidos que son de dos tipos:
Debido a su naturaleza proteica, las enzimas
fcilmente se desnaturalizan, perdiendo as su
1. Aminocidos de Fijacin: Reconocen o capacidad cataltica, cuando cambia la temperatura
identifican al sustrato y forma con el sustrato y el pH.
enlaces dbiles (puentes de hidrgenos).
2. Aminocidos Catalticos: Transforman el
VII.MODELOS DE ACOPLAMIENTO
sustrato en productos.
ENZIMTICO
A. Modelo Llave Cerradura (Fisher)

CUERPO




AMINOACIDOS Sostiene que el sustrato encaja en el sitio activo,

DE FIJACIN





sin que la enzima sufra modificacin alguna.

AMINOACIDOS


ESTRUCTURALES



CENTRO O




SITIO ACTIVO





AMINOACIDOS




CATALTICOS


E

S
+ S + P
ENZIMA

E E E
ENZIMA
VI. DEFINICIN (No modifica su centro activo)

A. Son Protenas
Estn formadas por aminocidos.
B. Modelo Ajuste Inducido (Koshland)
B. Son Biocatalizadores Sostiene que la enzima modifica su estructura para
Aceleran las reacciones bioqumicas, sin que la acoplarse pero al finalizar recupera su forma original.
estructura molecular de la enzima se altere, luego
se recuperan al final de la reaccin.

C. Actan en Pequeas Cantidades


+ S S + P
Las enzim as son ef icientes en c antidades
infinitesimales.
E E E
Nota: ENZIMA ENZIMA
(Modifica su centro (Su centro activo
Las enzimas son biocatalizadores protecos activo) vuelve al estado original)

SAN MARCOS SEMESTRAL 2014-III 8 BIOLOGA TEMA D


PROTENAS Y ENZIMAS
Exigimos ms!
VIII.MODO DE ACCIN ENZIMTICA IX. COFACTORES
ACTIVIDAD ENZIMTICA)
Comprende las siguientes fases:
A. Reconocimiento del Sustrato
La enzima reconoce al sustrato a travz de su
aminocido de fijacin.

S
E AMINOACIDOS DE FIJACIN
(Reconociendo)

B. Fijacin o Acoplamiento
Los aminocidos de fijacin forman con el sustrato
enlaces de Hidrgeno, formndose el complejo A. Introduccin
ENZIMASUSTRATO. La APOENZIMAS son enzimas carentes de actividad
cataltica, necesitando para ello de un activador
llamado COFACTOR; cuando el cofactor se une a la
apoenzima se forma la HOLOENZIMA quien ya posee
ENLACES DBILES
actividad cataltica.
(Puentes de Hidrgenos, fuerza B. Definicin
S Van der Waals, etc)
Un cofactor es una sustancia no proteica que activa
a la APOENZIMA.
E
X. PROENZIMAS O ZIMGENOS
Son protenas sin actividad cataltica, pero son
precursores de enzimas, para ello necesita la accin de
Nota:
un inductor, el zimgeno es fraccionado hasta enzima
Las enzimas son proteinas que termina en ... asa y
tienen centro activo activa.

C. Accin Cataltica INDUCTOR Enzimas, HCl, etc.


AMINOCIDO
Los aminocidos cataliticos. CATALTICO
Transforman el sustrato en
productos.
CENTRO
D. Liberacin de Productos PP ACTIVO
La enzima libera a los P P
E
productos y queda libre para
catalizar otra reaccin E ZIMGENO ENZIMA ACTIVA
(Reutilizables). (Protena con capacidad de
transformarse en enzima)

Frecuentemente el activador en otra enzima o tambin


el HCl, ejemplos:
P
ZIMGENO ACTIVADOR ENZIMA
P P
Amilasa Amilasa
P Cl-
Salival Inactiva Activa
E Pepsingeno HC Pepsina

E+S ES EP E+P Tripsingeno Enteroquinasa Tripsina

SAN MARCOS SEMESTRAL 2014-III 9 BIOLOGA TEMA D


PROTENAS Y ENZIMAS
Exigimos ms!
X. CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS
Las enzimas se clasifican teniendo en cuenta la reaccin
bioqumica en que participan; al respecto se distinguen
6 grupos.

A. Oxidoreductasa
Catalizan reacciones de xidoreduccin.

E. Isomerasas
Catalizan reaccin de transformacin de una
molcula en otra, que es su ismero.
B. Transferasa
Catalizan transferencia de grupos qumicos entre
molculas.

F. Ligasas
Catalizan la unin de molculas formando enlaces.
C. Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrlisis (Utilizan el agua) o
de condensacin (liberan el agua).

D. Liasas Nota:
Catalizan reacciones de ruptura o unin de Haga un c uadro com parativo entre en zim a,
molculas, es decir reacciones donde se forman o apoenzima y zimogeno
se rompen dobles enlaces.

AUTOEVALUACIN

1. Generalmente las enzimas son de naturaleza qumica: 4. Las enzimas:


A ) Glucoproteica B) Nucleotdica A ) Retardan las reacciones catalticas en la clula
C) Lipoproteca D) Proteica B) Todas son molculas glucoprotecas
E) Glucdica C) Reducen la energa de activacin en cada reaccin
D) Siempre necesitan de un cofactor
2. Las enzimas interactan de manera especfica con: E) Culminada la reaccin se disocian de sus componentes
A ) El producto
B) La energa de activacin 5. Las enzimas tambin se les conoce como:
C) El sustrato A ) Fermentos B) Coenzimas C) Cofactores
D) La energa D) Sustrato E) Activadores
E) El cofactor
6. Es conocido que algunas enzimas tienen efectos
3. Una enzima: desinflamatorios, como es el caso de:
A ) Siempre es una protena A ) La bromelina de la pia
B) Al menos presenta tres sitios activos B) La papana de los tubrculos
C) Acta con dos sustratos: orgnico e inorgnico C) La pepsina del estmago
D) Necesita ser un oligopptido D) El pepsingeno de los rumiantes
E) No reduce la energa de activacin E) La amilasa de los mureinos

SAN MARCOS SEMESTRAL 2014-III 10 BIOLOGA TEMA D


PROTENAS Y ENZIMAS
Exigimos ms!
7. Por mucho tiempo se considero que los catalizadores D) Intervenir en la sntesis de enlaces peptdicos
biolgicos solamente estaban constituidas por: E) Sintetizar protenas
A ) Cofactores
B) Protenas 14. La velocidad de la mayora de reacciones enzimticas
C) Aminocidos esenciales depende de manera particular de
D) Puentes de hidrgeno A ) La concentracin del in hidrgeno
E) Un solo sitio activo B) La concentracin del sustrato
C) La temperatura ambiente
8. La colchicina: D) La ganancia de grupos carboxilatos
A ) Desestabiliza los microtbulos del huso acromtico E) La prdida de grupos aminados
B) Dirige la formacin de las nuevas cadenas del ADN
C) Genera la formacin de las subunidades ribosmicas 15. Qu es una ribozima?
D) Une el ADN con las protenas histonas A ) Es una enzima sintetizada a nivel de los ribosomas
E) Degrada los enlaces peptdicos en la estructura B) Molcula generada por los lisosomas primarios
primaria de las protenas C) Es un polipptido generado a partir de un gen
mutante
9. Sometemos un tubo de ensayo con leche con lactasa a D) Conjunto de iones que actan como cofactores
20C y otro con la misma muestra a 50C; ambas durante E) Es un ARN con actividad cataltica
20 minutos. Indique cual es el probable resultado.
A ) A 20C, la leche mantiene su color caracterstico 16. Las enzimas
B) A 50C, la leche cambia su color hacia el azul A ) Son altamente especficas
C) A 20C, la leche pierde su color caracterstico B) No son de naturaleza proteca
D) A 50C, la leche hierve completamente C) Actan en grupo sobre cualquier sustrato
E) A 20C, la leche coagula sus sales y lpidos D) No presentan sitio activo
E) Son de naturaleza inorgnica
10. El equilibrio de funciones del organismo, desde el nivel
celular, se conoce como homeostasis; ______________ 17. La interaccin entre la enzima y su sustrato, se lleva a
fue el que acuo este trmino. cabo mediante:
A ) Walter Cannon A ) Enlaces peptdicos
B) Claude Bernard B) Enlaces puentes de hidrgeno
C) Louis Pasteur C) Enlaces fosfodister
D) A. Fersht D) Enlace N glucosdico
E) M. Hope E) Enlace hidrofbico

11. La amilasa salival degrada el almidn de los alimentos a 18. La pepsina degrada ___________ hasta ___________;
nivel de la boca, especficamente hasta a nivel del estmago.
A ) Polipptidos B) Glucosa A ) pepsingeno aminocidos
C) Oligopptidos D) Maltosas B) aminocidos pptidos
E) Celobiosa C) pptidos proteasas
D) protenas oligopptidos
12. La lipasa pancretica E) oligopptidos pptidos
A ) Colabora con la formacin del bolo alimenticio
B) Degrada por completo todas las grasas a nivel del 19. La lisozima a nivel de los ojos tiene como finalidad:
estmago A ) Fungicida B) Bactericida
C) Participa en la emulsificacin de los lpidos C) Plaguicida D) Pesticida
D) Recorre el conducto coldoco hasta el duodeno E) Tanto B y C
E) Se sintetiz a nivel de la seccin exocrina
20. Con respecto a las enzimas, es cierto que:
13. La lisozima la encontramos en la saliva y en las lgrimas A ) Todas son biocatalizadoras
cuya funcin es B) Todas son nucleoprotenas
A ) Fosforilar ADP C) Actan por encima de los 40C
B) Desestabilizar el glucoclix D) No presentan sitio activo
C) Eliminar agentes patgenos E) Actan solamente con sustrato protecos

SAN MARCOS SEMESTRAL 2014-III 11 BIOLOGA TEMA D


PROTENAS Y ENZIMAS
Exigimos ms!

CUADRO RESUMEN

ENZIMAS
(Termina .....Asa)

Protenas Biocatalizadoras

Estructura Accin Cataltica

Cuerpo Centro Activo Disminuye la E de Activacin y


aceleracin las Rx. Qumicas

E Apoenzimas Holoenzimas

Enzimas Inactivas Enzimas activas


con cofactor

SAN MARCOS SEMESTRAL 2014-III 12 BIOLOGA TEMA D

Вам также может понравиться