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Protena

Molcula biolgica formada por cadenas lineales de aminocidos

Representacin de la estructura tridimensional digitalizada de la mioglobina. La animacin

corresponde a la transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.

Las protenas (del francs: protine, y este del griego' , proteios, prominente, de primera
calidad)[1] o prtidos[2] son biomolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos.

Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples
(holoproteidos), formadas solo por aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminocidos acompaados de sustancias diversas, y protenas
derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores. Las
protenas son necesarias para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80 % del
protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus funciones biorreguladoras (forman
parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son protenas).[3]

Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y
diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre las que destacan:

Contrctil (actina y miosina)

Enzimtica (Ej.: sacarasa y pepsina)

Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena (Ej.: colgeno)

Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un tampn qumico)

Inmunolgica (anticuerpos)

Produccin de costras (Ej.: fibrina)

Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibringeno)

Transduccin de seales (Ej.: rodopsina).

Las protenas estn formadas por aminocidos. Las protenas de todos los seres vivos estn
determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos
de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas
tiene una clula, un tejido y un organismo.

Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las
codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas
expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Bioqumica Editar

Los prtidos o protenas son biopolmeros formados por un gran nmero de unidades estructurales
simples repetitivas (monmeros) denominadas aminocidos, unidas por enlaces peptdicos. Debido a
su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre
dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms
pequeas. Muchas protenas presentan carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello
pueden considerarse ionmeros.

Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos relativamente simples,
de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de la
macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes
y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden
participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena.

Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y casi todas poseen tambin
azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa,
por trmino medio, 16 % de la masa total de la molcula; es decir, cada 6,25 g de protena contienen
1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a
partir de la medicin de N de la misma.

La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de la
informacin suministrada por los genes.

Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el grupo
carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de
aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo
gentico. Aunque este cdigo gentico especfica los 20 aminocidos "estndar" ms la
selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces
modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional
en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas
para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables.

Sntesis Editar

Biosntesis Editar

Artculo principal: Biosntesis proteica

Las protenas se ensamblan a partir de sus aminocidos utilizando la informacin codificada en los
genes. Cada protena tiene su propia secuencia de aminocidos que est especificada por la
secuencia de nucletidos del gen que la codifica. El cdigo gentico est formado por un conjunto de
tri-nucletidos denominados codones. Cada codn (combinacin de tres nucletidos) designa un
aminocido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el cdigo para la metionina. Como el ADN
contiene cuatro nucletidos distintos, el nmero total de codones posibles es 64; por lo tanto, existe
cierta redundancia en el cdigo gentico, estando algunos aminocidos codificados por ms de un
codn. Los genes codificados en el ADN se transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante
protenas como la ARN polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-
ARNm (tambin conocido como trnscrito primario) utilizando varias formas de modificacin post-
transcripcional para formar ARNm maduros, que se utilizan como molde para la sntesis de protenas
en el ribosoma. En los procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede
unirse al ribosoma despus de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario, los eucariotas
sintetizan el ARNm en el ncleo celular y lo translocan a travs de la envoltura nuclear hasta el
citoplasma donde se realiza la sntesis proteica. La tasa de sntesis proteica es mayor en procariotas
que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminocidos por segundo.[4]

El proceso de sintetizar una protena a partir de un molde de ARNm se denomina traduccin. El

ARNm se carga en el ribosoma y se lee, tres nucletidos cada vez, emparejando cada codn con su
anticodn complementario localizado en una molcula de ARN de transferencia que lleva el
aminocido correspondiente al codn que reconoce. La enzima aminoacil ARNt sintetasa "carga" las
molculas de ARN de transferencia (ARNt) con los aminocidos correctos. El polipptido creciente se
denomina cadena naciente. Las protenas se biosintetizan siempre del extremo N-terminal al extremo
C-terminal.

De esta forma, se consigue la estructura primaria de la protena, es decir, su secuencia de

aminocidos. Ahora sta debe plegarse de la forma adecuada para llegar a su estructura nativa, la
que desempea la funcin. Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A, postul su hiptesis que
dice que toda la informacin necesaria para el plegamiento se encuentra contenida enteramente en
la estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal sugiriese la existencia de una paradoja a
la que se conoce como la paradoja de Levinthal: si una protena se pliega explorando al azar todas las
conformaciones posibles necesitara un tiempo mayor que la edad del propio Universo. Dado que las
protenas se pliegan en un tiempo razonable y de forma espntanea, se ha resuelto esta paradoja
indicando que las protenas no prueban todas las conformaciones posibles, sino que eligen una va de
plegamiento especfica con un nmero de pasos finitos, es decir, se reduce el hiperespacio potencial
de plegamiento. Tambin cabe mencionar la existencia de chaperonas moleculares, protenas que
ayudan a otras a plegarse con gasto energtico (ATP).[5]

El tamao de la protena sintetizada puede medirse por el nmero de aminocidos que contiene y
por su masa molecular total, que normalmente se expresa en daltons (Da) (sinnimo de unidad de
masa atmica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las protenas de la levadura
tienen en promedio 466 aminocidos y una masa de 53 kDa. Las protenas ms largas que se conocen
son las titinas, un componente de el sarcmero muscular, con una masa molecular de casi 3.000 kDa
y una longitud total de casi 27 000 aminocidos.[6]

Sntesis qumica Editar

Mediante una familia de mtodos denominados de sntesis peptdica es posible sintentizar

qumicamente protenas pequeas. Estos mtodos dependen de tcnicas de sntesis orgnica como la
ligacin para producir pptidos en gran cantidad.[7] La sntesis qumica permite introducir
aminocidos no naturales en la cadena polipeptdica, como por ejemplo amino cidos con sondas
fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales.[8] Estos mtodos son tiles para utilizarse en
laboratorios de bioqumica y biologa celular, no tanto para aplicaciones comerciales. La sntesis
qumica es ineficiente para polipptidos de ms de 300 aminocidos, y las protenas sintetizadas
puede que no adopten fcilmente su estructura tridimensional nativa. La mayor parte de los mtodos
de sntesis qumica proceden del extremo C-terminal al extremo N-terminal, en direccin contraria
por tanto a la reaccin biolgica.[9]

Proteoma

Funciones

Estructura

Propiedades de las protenas Editar

Cinco son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran la funcin de las
protenas:

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a

su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como bases
(aceptando electrones).

Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las

protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa.

Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura
primaria.

Estabilidad: La protena debe ser estable en el medio donde desempee su funcin. Para ello, la
mayora de protenas acuosas crean un ncleo hidrofbico empaquetado. Est relacionado con su
vida media y el recambio proteico.

Solubilidad: Es necesario solvatar la protena, lo cual se consigue exponiendo residuos de similar

grado de polaridad al medio en la superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces
fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.

Existen otra serie de propiedades secundarias asociadas a sus caractersticas qumicas:

Desnaturalizacin Editar

Artculo principal: Desnaturalizacin de protenas

Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin,

agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse
reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen
la conformacin globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo,
la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas, las cuales tienden
a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan. Adems, sus propiedades
biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado
no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales.

Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no afecta a los

enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena
recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin.
Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la
casena, la precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o
la fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.[12]

Determinacin de la estabilidad proteica

Clasificacin

Nutricin Editar

Alimentos proteicos.

Fuentes de protenas Editar

Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos, cereales,
verduras y productos lcteos tales como queso o yogur. Tanto las fuentes protenas animales como
los vegetales poseen los 20 aminocidos necesarios para la alimentacin humana.

Calidad proteica Editar

Las diferentes protenas tienen diferentes niveles de familia biolgica para el cuerpo humano.
Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilizacin y retencin de protenas en
humanos. stos incluyen valor biolgico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto)
y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA
mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos mtodos examinan qu protenas son ms
eficientemente usadas por el organismo. En general, stos concluyeron que las protenas animales
que contienen todos los aminocidos esenciales (leche, huevos, carne) y la protena de soya son las
ms valiosas para el organismo.

Reacciones de reconocimiento Editar

Reaccin de Biuret

El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre en medio alcalino, este
reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin de un complejo de coordinacin
entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma parte de los
enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin rojo-violeta.
Reaccin de los aminocidos azufrados

Se pone de manifiesto por la formacin de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta
reaccin en la separacin mediante un lcali, del azufre de los aminocidos, el cual al reaccionar con
una solucin de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.

Reaccin de Millon

Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina. Las protenas se
precipitan por accin de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que
se vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reaccin xantoproteica

Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina o fenilalanina, con las
cuales el cido ntrico forma compuestos nitrados amarillos.

Deficiencia de protenas Editar

Deficiencia de protenas en pases en vas de desarrollo.

La deficiencia de protena es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La

deficiencia de protena juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la
hambruna, la sobrepoblacin y otros factores incrementaron la tasa de malnutricin y deficiencia de
protenas. La deficiencia de protena puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La
malnutricin proteico calrica afecta a 500 millones de personas y ms de 10 millones
anualmente[cita requerida]. En casos severos el nmero de clulas blancas disminuye, de la misma
manera se ve reducida drsticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infeccin.

Deficiencia de protenas en pases desarrollados La deficiencia de protenas es rara en pases

desarrollados pero un pequeo nmero de personas tiene dificultad para obtener suficiente protena
debido a la pobreza. La deficiencia de protena tambin puede ocurrir en pases desarrollados en
personas que estn haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener
una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperndose de ciruga, trauma o enfermedades
pueden tener dficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus
necesidades. Una deficiencia tambin puede ocurrir si la protena consumida por una persona est
incompleta y falla en proveer todos los aminocidos esenciales.
Exceso de consumo de protenas Editar

Como el organismo es incapaz de almacenar las protenas, el exceso de protenas es digerido y

convertido en azcares o cidos grasos. El hgado retira el nitrgeno de los aminocidos, una manera
de que stos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrgeno es incorporado en la urea, la
sustancia que es excretada por los riones. Estos rganos normalmente pueden lidiar con cualquier
sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, una disminucin en la protena
frecuentemente ser prescrita.

El exceso en el consumo de protenas tambin puede causar la prdida de calcio corporal, lo cual
puede conducir a prdida de masa sea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos
vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por racin, de manera que pueden
contrarrestar el efecto de la prdida de calcio.

Algunos mdicos sospechan[quin?] que el consumo excesivo de protenas est ligado a varios
problemas:

Disfuncin heptica debido a incremento de residuos txicos.

Hiperactividad del sistema inmune.

Prdida de densidad sea; la fragilidad de los huesos se debe a que el calcio y la glutamina se filtran
de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de cidos a partir de la
dieta. Este efecto no est presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales
[los cereales son cidos como las protenas; las grasas son neutrales]) es alto.

En tales casos, el consumo de protenas es anablico para el hueso. Algunos investigadores[quin?]

piensan que un consumo excesivo de protenas produce un incremento forzado en la excrecin del
calcio. Si hay consumo excesivo de protenas, se piensa que un consumo regular de calcio sera capaz
de estabilizar, o inclusive incrementar, la captacin de calcio por el intestino delgado[cita requerida],
lo cual sera ms beneficioso en mujeres mayores[cita requerida].

Las protenas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alrgicas a ciertos alimentos. Esto
ocurre porque la estructura de cada forma de protena es ligeramente diferente. Algunas pueden
desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que otras permanecen
perfectamente seguras. Muchas personas son alrgicas a la casena (la protena en la leche), al gluten
(la protena en el trigo) y otros granos, a la protena particular encontrada en el man o aquellas
encontradas en mariscos y otras comidas marinas.
Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a ms de dos tipos
diferentes de protenas, debido a la diversidad entre los tipos de protenas o aminocidos. Aparte de
eso, las protenas ayudan a la formacin de la masa muscular.

Anlisis de protenas en alimentos Editar

Artculo principal: Anlisis de protenas en alimentos

Las protenas en los alimentos, es un parmetro de importancia desde el punto de vista econmico y
de la calidad y cualidades organolpticas y nutricionales. Debido a ello su medicin est incluida
dentro del Anlisis Qumico Proximal de los alimentos (en el cual se mide principalmente el contenido
de humedad, grasa, protena y cenizas).[14]

El clsico ensayo para medir concentracin de protenas en alimentos es el mtodo de Kjeldahl. Este
ensayo determina el nitrgeno total en una muestra. El nico componente de la mayora de los
alimentos que contiene nitrgeno son las protenas (las grasas, los carbohidratos y la fibra diettica
no contienen nitrgeno). Si la cantidad de nitrgeno es multiplicada por un factor dependiente del
tipo de protena esperada en el alimento, la cantidad total de protenas puede ser determinada. En
las etiquetas de los alimentos, la protena es expresada como el nitrgeno multiplicado por 6,25,
porque el contenido de nitrgeno promedio de las protenas es de aproximadamente 16 %. El
mtodo de Kjeldahl es usado porque es el mtodo que la AOAC International ha adoptado y por lo
tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.

Digestin de protenas Editar

La digestin de las protenas se inicia tpicamente en el estmago, cuando el pepsingeno es

convertido a pepsina por la accin del cido clorhdrico, y contina por la accin de la tripsina y la
quimotripsina en el intestino. Las protenas de la dieta son degradadas a pptidos cada vez ms
pequeos, y stos hasta aminocidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio
gastrointestinal. La tasa de absorcin de los aminocidos individuales es altamente dependiente de la
fuente de protenas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminocidos en humanos difiere entre
la protena de la soja y la protena de la leche[15] y entre protenas de la leche individuales, como
beta-lactoglobulina y casena.[16] Para las protenas de la leche, aproximadamente el 50 % de la
protena ingerida se absorbe en el estmago o el yeyuno, y el 90 % se ha absorbido ya cuando los
alimentos ingeridos alcanzan el leon.[17]

Adems de su rol en la sntesis de protenas, los aminocidos tambin son una importante fuente
nutricional de nitrgeno. Las protenas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocaloras
por gramo, mientras que los lpidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminocidos
pueden ser convertidos en glucosa a travs de un proceso llamado gluconeognesis.
Cronologa del estudio de las protenas[18] Editar

En 1838, el nombre "Protena"(del griego proteios, "primero") fue sugerido por Jns Jacob Berzelius
para la sustancia compleja rica en nitrgeno hallada en las clulas de todos los animales y vegetales.

1819-1904 se descubren la mayor parte de los 20 aminocidos comunes en las protenas.

1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza por primera vez y pone nombre a la hemoglobina.

1894 Hermann Emil Fischer propone una analoga "llave y cerradura" para las interacciones enzima-
sustrato.

1897, Buchner y Buchner demostraron que los extractos exentos de clulas de levadura pueden
fermentar la sacarosa para formar dixido de carbono y etanol, por lo tanto sentaron las bases de la
enzimologa.

1926 James Batcheller Sumner cristaliz ureasa en forma pura, y demostr que las protenas pueden
tener actividad cataltica de enzimas. Svedberg desarroll la primera centrifugadora analtica y la
utiliz para calcular el peso molecular de la hemoglobina.

1933 Arne Wilhelm Kaurin Tiselius introdujo la electroforesis para separar a las protenas en solucin.

1934 Bernal y Crowfoot prepararon los primeros patrones detallados de una protena por difraccin
de rayos X, obteniendo a partir de cristales de la enzima pepsina.

1942 Archer John Porter Martin y Richard L. M. Synge desarrollaron la cromatografa, una tcnica que
ahora se utiliza para separar protenas.

1951 Linus Carl Pauling Y Robert Corey propusieron la estructura de una conformacin helicoidal de
una cadena de aminocidos-la "hlice" -y la estructura de la "lmina" , las cuales fueron halladas
posteriormente en muchas protenas.

1955 Frederick Sanger determina por primera vez la secuencia de aminocidos de una protena
(insulina).

1956 Vernon Ingram produjo la primera huella proteica y demostr que la diferencia entre la
hemoglobina de la anemia falciforme y la hemoglobina normal se debe al cambio de un solo
aminocido.

1960 John Kendrew describi la primera estructura tridimensional detallada de una protena (la
mioglobina del esperma de la ballena) con una resolucin de 0,2 nm, y Perutz propuso una estructura
de resolucin mucho ms baja para la hemoglobina.

1963 Monod, Jacob y Changeux reconocieron que muchas enzimas se regulan por medio de cambios
alostricos en su conformacin.
1969 Levinthal propone la pardoja sobre el plegamiento que se conoce con su nombre, Paradoja de
Levinthal.

1972 Christian B. Anfinsen recibe el Nobel de Qumica por sus trabajos con la ribonucleasa, lo que le
llev a proponer su famosa hiptesis sobre el plegamiento.

1995 Marc R. Wilkins acu el trmino (Proteoma) a la totalidad de protenas presentes en una
clula.

Vase tambin

Referencias

Bibliografa

Enlaces externos

ltima edicin hace 5 das por PatruBOT

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