6.
3 Manera en que las enzimas provocan que las sustancias reaccionen
 Las enzimas hacen que ciertas reacciones ocurran mucho ms
rpido de lo que ocurriran por s solas.
 Conexiones con Temperatura 2.5, pH 2.6, Estructura de las
protenas 3.5, Desnaturalizacin 3.6.
Cmo funcionan las enzimas
Se requeriran varios siglos para que el azcar se des-
compusiera en dixido de carbono y agua por s solo; sin
embargo, esa misma conversin se realiza en pocos segun-
dos dentro de una clula humana. Esto se debe a la pre-
sencia de enzimas, las cuales son catalizadores o molculas
que hacen que las reacciones qumicas procedan mucho
ms rpido que por s solas. La mayora de las enzimas son
protenas, aunque algunas son ARN.
La mayora de las enzimas no son consumidas ni se
modican al participar en una reaccin y pueden traba-
jar en ella una y otra vez. Cada tipo de enzima reconoce
y altera reactivos especcos o sustratos. Por ejemplo, la
enzima trombina escinde un enlace peptdico especco en
la protena llamada bringeno.
Las cadenas de polipptidos de las enzimas estn ple-
gadas formando uno o ms sitios activos. Estos sitios son
sitios en los cuales se enlazan los sustratos y donde se efec-
tan las reacciones (gura 6.10). El sitio activo tiene forma,
tamao, polaridad y carga complementarios al sustrato.
Esa adaptacin es el motivo por el cual la enzima acta
slo con sustratos especcos.
sitio activo reactivo(s)
enzima producto(s)
A La hexocinasa es una enzima que une
grupos fosfato con la glucosa y otros az-
cares con ayuda del ATP.
B Una glucosa y un fosfato se C La glucosa unida al fosfato.
encuentran en el sitio activo de El producto de esta reaccin,
la hexocinasa, el microentorno glucosa-6-fosfato, se muestra
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que alienta estas molculas a saliendo del sitio activo.
reaccionar.
Figura 6.10 Sitio activo de una enzima.
98 UNIDAD I LOS PRINCIPIOS DE LA VIDA CELULAR
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estado de transicin
Energa de activacin en
ausencia de la enzima Energa de
activacin con
energa libre
reactivos enzima presente
productos
tiempo
Figura 6.11 Animada Una enzima aumenta la velocidad de
una reaccin reduciendo su energa de activacin. Investiga: Es
energnica o exergnica esta reaccin? Respuesta: exergnica
La energa de activacin se asemeja a una colina que
debe ser escalada por reactivos para llegar al lado de los
productos. Al hablar de energa de activacin, en realidad
nos referimos a la energa necesaria para romper los enlaces
de los reactivos. Dependiendo de la reaccin, dicha energa
puede obligar a que los sustratos se acerquen, redistribuir
su carga, o causar algn otro cambio. El cambio produce
un estado de transicin, en el cual los enlaces del sustrato
alcanzan su punto de ruptura y la reaccin comienza a darse
espontneamente para formar productos. Las enzimas per-
miten que se alcance el estado de transicin reduciendo la
energa de activacin (gura 6.11). Para ello recurre a cuatro
mecanismos, que funcionan solos o en combinacin.
Ayuda para que los sustratos se unan A medida que las
molculas de sustrato estn ms cerca unas de otras, tienen
ms probabilidades de reaccionar. El enlace con un sitio
activo es tan ecaz como llevar a los sustratos 10 millones
de veces ms cerca uno de otro.
Orientacin de sustratos en posiciones que favorecen
la reaccin Por s solos, los sustratos chocan en sentido
aleatorio. En contraste, cuando se enlazan con un sitio ac-
tivo, los sustratos se posicionan alineados adecuadamente
para la reaccin.
Introduccin de adaptacin entre enzima y sustrato
Por el modelo de adaptacin inducida, el sustrato no es
totalmente complementario con el sitio activo. La enzima
restringe al sustrato, alargndolo o apretndolo en una
forma que a menudo permite que termine cerca de un
grupo reactivo u otra molcula. Al obligar al sustrato a
adaptarse al sitio activo, la enzima favorece el estado de
transicin.
Expulsin de molculas de agua El metabolismo ocurre
en lquidos acuosos, pero las molculas de agua pueden
interferir en ciertas reacciones. Los sitios activos de algu-
nas enzimas repelan el agua, mantenindola alejada de las
reacciones.
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 tirosinasa
Efectos de la temperatura, el pH y la salinidad normal

actividad enzimtica
Agregar energa en forma de calor aumenta la energa libre
por esto, en parte, el movimiento molecular aumenta con tirosinasa
la temperatura (seccin 2.5). A medida que la energa libre sensible a
de los reactivos es mayor, la reaccin se encuentra ms cer- la temperatura
ca de su energa de activacin. De este modo, la velocidad
de una reaccin enzimtica de manera tpica aumenta con
la temperatura, pero slo hasta determinado punto. Las
enzimas se desnaturalizan por arriba de una temperatura 20C (68F) 30C (86F) 40C (104F)
caracterstica. Despus, la velocidad de reaccin desciende
Figura 6.12 La enzima tirosinasa participa en la produccin de melanina, pig-
marcadamente mientras que la forma de la enzima cambia mento negro en las clulas de la piel. Normalmente la actividad de la tirosinasa
y deja de funcionar (gura 6.12). Por ejemplo, una enzima aumenta con la temperatura entre 20C y 40C. Las mutaciones provocan que la
de 42C, afecta a muchas de las enzimas del cuerpo, es por actividad de tirosinasa descienda mucho a temperaturas normales del cuerpo. La
esto que este tipo de ebre es tan peligroso. mutacin de los gatos siameses, la inactiva en las partes ms clidas del cuerpo del
gato, el cual presenta menos melanina en esos sitios y por lo tanto, piel ms clara.
La tolerancia de las enzimas al pH es variable. En el
cuerpo humano la mayora de las enzimas funcionan mejor
con un pH de 6 y 8. Por ejemplo, la molcula de hexocinasa
de la gura 6.10 es ms activa en reas del intestino delgado glucgeno
fosforilasa
donde el pH es cercano a 8. Algunas enzimas, como la pep-

actividad enzimtica
sina, funcionan fuera del rango tpico de pH. La pepsina tripsina
slo funciona en lquido estomacal, donde descompone las
protenas de los alimentos. Este lquido es muy cido, con
pepsina
un pH cercano a 2 (gura 6.13).
La actividad de una enzima tambin depende de la can-
tidad de sal en el lquido circundante. El exceso o escasez
de sal interere con la formacin de puentes de hidrgeno 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11
que mantienen a la enzima en forma tridimensional. a pH

Ayuda de cofactores
Los cofactores son tomos o molculas (distintas de las pro-
tenas) que pueden asociarse con enzimas necesarias para
su funcionamiento. Algunos de ellos son iones metlicos.
Los cofactores orgnicos se llaman coenzimas. Casi todas
las vitaminas son coenzimas o precursores de ellas.
Emplearemos la enzima llamada catalasa como ejemplo
del funcionamiento de los cofactores. Igual que la hemo-
globina (seccin 3.6), la catalasa tiene cuatro grupos hemo.
El tomo de hierro en el centro de cada grupo hemo es un b
cofactor. El hierro, como otros tomos metlicos, afecta a
los electrones de las molculas cercanas. La catalasa fun- Figura 6.13 Las enzimas y el pH. (a) Manera en que los valores de pH afectan a
ciona manteniendo una molcula de sustrato cerca de uno tres enzimas. (b) Plantas carnvoras del gnero Nepenthes que crecen en hbitats
pobres en nitrgeno. Secretan cidos y enzimas que digieren protenas a manera de
de sus tomos de hierro, el cual jala los electrones del sus-
lquido en una hoja modicada en forma de copa. Estas enzimas liberan nitrgeno
trato llevndolo al estado de transicin. para presas pequeas, como los insectos, que son atrados por el olor del lquido y
La catalasa es un antioxidante, es decir, neutraliza los se ahogan en l. Una de estas enzimas similar a la pepsina funciona mejor a pH 2.6.
radicales libres, los cuales son tomos o molculas que pre-
sentan uno o ms electrones desapareados. Estos peligrosos
residuos de las reacciones metablicas atacan la estructura Para repasar en casa
de las molculas biolgicas. Los radicales libres se acumu- Cmo funcionan las enzimas?
lan cuando envejecemos, en parte porque el cuerpo fabrica  Las enzimas aumentan considerablemente las velocidades de reaccio-
menos molculas de catalasa. nes especcas. Cuando un sustrato se enlaza con el sitio activo de una
enzima alcanza su estado de transicin, en el cual los enlaces del sustrato
Algunas enzimas estn enlazadas fuertemente con una
alcanzan el punto de ruptura.
enzima. Otros, como NAD+ y NADP+, pueden difundirse

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con libertad por el citoplasma. A diferencia de las enzi-
mas, muchas coenzimas se modican en el curso de una
reaccin.
 Cada enzima funciona mejor a ciertas temperaturas, pH y concentracin
de sal.
 Los cofactores se asocian con las enzimas y ayudan a su funcionamiento.

CAPTULO 6 REGLAS BSICAS DEL METABOLISMO 99

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