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CINETICA ENZIMATICA
Retencin qumica:
Unin covalente: La unin covalente de una enzima a un soporte es quiz el mtodo de
inmovilizacin ms interesante desde el punto de vista industrial. La metodologa de la
unin covalente se basa en la activacin de grupos qumicos del soporte para que
reaccionen con nuclefilos de las protenas. De entre los 20 aminocidos diferentes que
se encuentran en la estructura de las enzimas, los ms empleados para la formacin de
enlaces con el soporte son principalmente la lisina, la cistena, la tirosina y la histidina, y
en menor medida la metionina, el triptfano, la arginina y el cido asprtico y glutmico. El
resto de aminocidos, debido a su carcter hidrfobo, no se encuentran expuestos hacia
el exterior de la superficie proteica, y no pueden intervenir en la unin covalente.
Adsorcin: En la adsorcin, la enzima se une a un soporte sin funcionalizar mediante
interacciones inicas, fuerzas de Van der Waals y por puentes de hidrgeno.Los
principales actores que influyen en la adsorcin son:
pH del medio
fuerza ionica
dimetro poroso
presencia de iones
reticulado: consiste en uso de reactivos bifuncionales que originan uniones
intermoleculares entre las molculas de enzima. Como reactivos bifuncionales se pueden
emplear dialdehdos, diiminosteres, diisocianatos, sales de bisdiazonio e, incluso,
diaminas si estn activadas con carbodiimida. El resultado del reticulado son enzimas con
enlaces intermoleculares irreversibles capaces de resistir condiciones extremas de pH y
temperatura.