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TEMA: AMINOACIDOS

MATERIA: QUMICA III

CATEDRTICO: ING. ANTONIO DE JESUS CULEBRO ROMAN

SEMESTRE: 3

INTEGRANTES (EQUIPO 3):

DARBELIA AZUCENA CRUZ ESPINOSA

FREDY DANIEL HERNANDEZ DOMINGUUEZ

CECILIA DE JESUS CAVALLERO VAZQUEZ

DANIEL DE LA CRUZ PEREZ

YANCY OVANDO SALDAA

JANETH MARTINEZ AVILA

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INDICE

QUE SON LOS AMINOACIDOS ................................................................................................. 3

ANTECEDENTE HISTORICOS ................................................................................................... 5
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS .............................................................................. 8
AMINOACIDOS MODIFICADOS (AMINOACIDOS NO PROTEICOS Y FUNCION) ......... 14
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS ............................................................................... 15
REACCIONES DE LOS AMINOACIDOS ................................................................................. 16
PRECURSORES METABOLICOS ............................................................................................. 18
SINTESIS DE LOS AMINOACIDOS ......................................................................................... 20
CONCLUSIONES PERSONALIZADAS .................................................................................... 21
BIBLIOGRAFIA .......................................................................................................................... 22
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QUE SON LOS AMINOACIDOS

Los aminocidos son un grupo heterogneo de molculas que poseen unas caractersticas

estructurales y funcionales comunes. Existen 20 aminocidos diferentes especficos en el cdigo

gentico .aunque hay otros aminocidos menos frecuentes que se forman por modificaciones

enzimticas posteriores al proceso de traduccin. En las clulas estos 20 aminocidos se unen

mediantes enlaces covalentes formando largas cadenas de combinaciones especficas que

producen un gran nmero de protenas diferentes. El tamao puede ser variado, desde pptidos

formados por un nmero pequeo de aminocidos hasta polmeros de una elevadsima masa

molecular. La disposicin linear concreta de los aminocidos de una protena constituye su

secuencia primaria y es esta secuencia la que va a determinar su estructura tridimensional

especfica, que es fundamental para que desempee su funcin.

Adems de ser las unidades estructurales de las protenas, existen aminocidos que son

intermediarios de ciertas rutas metablicas, como las citrulinas y la ortinina en el ciclo de la urea.

Otros son precursores de muchas sustancias biolgicas que contienen nitrgeno (grupo hemo,
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nucletidos, coenzimas, hormonas, neurotransmisores).por ejemplo la catecolamina (adrenalina

noradrenalina y topamina) se sintetiza a partir de la tirosina, un aminocido, que en el cerebro y

en las glndulas suprarrenales y actan como neurotransmisores y como hormonas.1

Por lo consiguiente los aminocidos son biomolculas pequeas,(peso molecular promedio

de 135). Todos los aminocidos a-aminocidos son cido orgnicos (a-COOH) que contienen un

grupo amino (NH2) y un tomo de hidrogeno unidos al carbono a. difieren unos de otros por la

composicin qumica de sus grupos R ( cadenas laterales). Sus a-COOH y a-NH2 estn ionizados

en solucin a pH fisiolgico, con una carga negativa sobre el grupo carboxilo desprotonado y

una carga positiva sobre el grupo amino protonado. Un aminocido en su estado dipolar se

denomina zwytterion.2

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Bioqumica conceptos esenciales feduchi
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Bioqumica Frank braley armstrong
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ANTECEDENTE HISTORICOS

Los aminocidos desempean un papel central en el metabolismo celular, y los organismos

los necesitan para sintetizar la mayora de sus componentes.. Hasta la fecha, los cientficos han

descubierto ms de 500 aminocidos en la naturaleza, pero slo veintids participan en la

traduccin. En 1943, Gordon, Martin y Synge utilizaron la cromatografa de particin para

separar y estudiar los componentes de las protenas (Gordon, Martin y Synge 1943), y hubo un

gran avance que contribuy a la rpida identificacin de los veinte aminocidos en las protenas

utilizados por todos los organismos vivos. Despus de esta explosin inicial de descubrimientos,

dos aminocidos adicionales, que no son utilizados por todos los organismos, se han aadido a la

lista: selenocistena (Bock 2000) y pirrolisina (Srinivasan et al 2002.).

Aparte de su papel en las protenas que forman, los aminocidos tienen muchas funciones

biolgicas importantes. Tambin son metabolitos de energa, y muchos de ellos son nutrientes

esenciales. Los aminocidos a menudo pueden funcionar como mensajeros qumicos en la

comunicacin entre las clulas. Por ejemplo, Arvid Carlsson descubri en 1957 que la amina 3-
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hydroxytyramine (dopamina) no slo fue un precursor para la sntesis de adrenalina de la

tirosina, sino que tambin es un neurotransmisor clave.

En 1953, Miller y Urey intentaron recrear las condiciones de la Tierra primitiva. En un matraz

combinaron amonaco, hidrgeno, metano y vapor de agua, ms chispas elctricas (Miller

1953). Ellos encontraron las molculas que se formaron nuevas, e identificaron estas molculas

como once aminocidos estndar. A partir de esta observacin, se postula que los primeros

organismos probablemente surgieron en un ambiente similar al que se construy en su frasco,

rico en compuestos orgnicos, ampliamente descritos como la sopa primordial.

Jns Jakob Berzelius (17791848)

Supongo que el xido orgnico que constituye la base de la fibrina y de la albmina (y al que

hay que dar un nombre; por ejemplo, protena) est compuesto de un radical terciario combinado

con oxgeno...Parece ser la molcula primitiva o principal de la nutricin animal, que las plantas

preparan para los herbvoros y que luego stos proporcionan a los carnvoros (1835).

Gerardus Johannes Mulder (1802-1880)

La palabra protena se refera a un compuesto que estaba en el origen de sustancias muy

distintas y, por tanto, poda ser considerado como un compuesto primario (1838). Del griego:

sustancia original de la que estn hechos los seres vivos.

Hermann Emil Fischer (1852-1919)

Premio Nobel de Qumica en 1902. Descubridor del enlace peptdico

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Frederick Sanger (1918- )

Como hiptesis de trabajo asumiremos que la teora del enlace peptdico es vlida. Es decir,

que una protena est constituida por una cadena de -aminocidos unidos mediante enlaces

peptdicos a travs de sus grupos -amino y -carboxilo. A pesar de que esta teora es vlida casi

con certeza (...). Se debe recordar que todava no ha dejado de ser una hiptesis que no ha sido

definitivamente probada. Probablemente, la mejor prueba a su favor es que, desde que se

propuso en 1902, no se ha encontrado ningn hecho que la contradiga (1952).

Laurent y Gerhardt en1848 acuan el trmino aminocido para describir el carcter de

sustancias como la Gly o la Leu En casi todos los casos, el descubrimiento y caracterizacin de

los aminocidos proteicos se ajust al siguiente esquema:

Se descubre una sustancia con carcter de aminocido, muy abundante en alguna fuente

natural, y se le asigna un nombre.

Se comprueba que es idntica a alguna de las sustancias liberadas tras la hidrlisis de las

protenas.

Se intenta su formulacin elemental y estructural.

Se lleva a cabo la sntesis orgnica de la misma sustancia que haba sido obtenida a partir

de la fuente natural.
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CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

Los aminocidos se clasifican por las caractersticas de su cadena lateral. La unin covalente

de los aminocidos para formar las protenas hacen que los grupos funcionales anima y carboxilo

de todos los aminocidos, excepto el primero y el ltimo, se vea modificados debido a la

formacin del enlace peptdico. Por este motivo, en los polipeptidos la naturaleza qumica de la

cadena lateral de los aminocidos es la que se va acondicionar su solubilidad en agua, su

reactividad y el tipo de interacciones no covalentes que se pueden establecer. Las cadenas

laterales de los diferentes aminocidos pueden ser de naturaleza hidrofbica (apolar) , polar sin

carga o pueden presentar carga a determinados valores de pH.

Los aminocidos estrictamente apolares e hidrofbicos son: Ala, Val, Leu, Hile, Pro, Phe,

Trp y Meth. Todos tienen cadenas laterales alifticas, menos Phe y el Trp que, por presentar

anillos aromticos en su estructura tienen la capacidad de absorber luz ultravioleta a

determinadas longitudes de onda (alrededor de 28 nm). La prolina se caracteriza por su

estructura cclica rgida de un grupo amina secundaria que le confiere un papel esencial en la

formacin de estructuras secundarias. El aminocido Gly, que tiene un solo hidrogeno como

cadenas laterales, se suele incluir en este grupo, aunque tiene unas caractersticas especiales. La

presencia de azufre permite diferenciar dos aminocidos: Met y Cys. La Met es totalmente apolar

y es el aminocido iniciador de la sntesis de protenas (codn AUG). La Cys posee un grupo

que es dbilmente polar ya que las electronegatividades del S y del H son muy similares con

2,58 y 2,2 respectivamente. Esta leve polaridad le permite formar puentes de hidrogeno, aunque

no son tan estables como los formados por grupos ms polares, como por ejemplo el hidroxilo.

Esta caracterstica hace que la Cys pueda clasificarse dentro de los grupos de aminocido

apolares; adems, el grupo sulfhdrico es muy reactivo y su principal caracterstica es que puede
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reaccionar con otro grupo igual de otra Cys y formar puentes desulfuro, que es un enlace

covalente apolar.

Los aminocidos apolares sin carga son: Ser, Thr, Tyr, Asn, Gln. Los tres primeros tienen en

comn la presencia de un grupo hidroxilo, aunque hay que descartar el carcter aromtico de la

Tyr. La Ser es con frecuencia unos de los aminocidos fundamentales de la catlisis enzimtica,

debido a su actuacin como reactivo nucleofilo. Gln y Asn se caracteriza por la presencia de un

grupo amida que les confiere su reactividad.

Los aminocidos ionizables a pH fisiolgicos son: Glu, Asp, Lys, Arg, His. Los dos primeros

poseen un grupo carboxilo que se encuentra ionizado en su forma anicnica a pH fisiolgico ( -

COO-) y los tres ltimos poseen grupos funcionales con carcter bsico con lo que pueden

captar protones del medio adquiriendo carga positiva. Tanto la Lys como la Arg se encuentran

ionizadas a pH fisiolgico; y la His, con un grupo imidazol con un pH, de 6, solo estar cargada

en un cierto porcentaje de molculas a este pH.3

Aunque se conocen ms de 700 aminocidos distintos en la naturaleza, el grupo de 20

llamados los aminocidos estndar (o comunes) merecen una atencin especial. Los 20 son los

aminocidos codificados en la sntesis de las protenas dirigidas por el ADN y todos, excepto la

prolina se caracteriza por la forma general que se muestra donde R es una cadena literal. La

prolina tiene una cadena lateral cclica que incluye la funcin a amino

Se usan ampliamente dos formatos diferentes para abreviar el nombre de los aminocidos

naturales (o estndar) uno de estos formatos usa tres letras el otro, una. Nuestro cuerpo produce

12 de los aminocidos sales; los otro 8 se les llama aminocidos esenciales, que tenemos que

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Bioqumica concepto esenciales
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obtener en nuestra dieta, mientras que los 20 aminocidos comparten la propiedad comn de ser

a-aminocidos, sus cadenas ramificadas difieren respecto a su:

1. Tamao y forma

2. Es caractersticas electrnicas, propiedades cidos-base y capacidad de acoplarse a

enlaces inicos, enlaces covalentes, puentes de hidrogeno y fuerza de van der Waals.

Cadenas laterales no polares. La glicina (H3NCH2CO2) no tiene cadena lateral y es el

aminocido ms pequeo. Agrega longitud y flexibilidad a una cadena polipptido sin sacrificar

resistencia y sin demanda de espacio para asi mismo.

Despus de la glicina los siguientes cuatro aminocidos: alanina, valina, Lucina e isoleucina,

tiene todos grupos alquilo simple como cadenas laterales: metilo, isopropilo, isobutilo y sec-

butilo, respectivamente. Estas cadenas laterales son hidrofbicas y, aunque son electrnicamente

similares difieren en tamao y forma. La presencia de azufre en la cadena lateral de la metionina

la distingue de un grupo alquinos al hacerla ms polarizarle y ms capas de participar en las

fuerzas de dispersin.

La prolina, que tiene una cadena lateral cclica que comparte su carbono y su nitrgeno

amino, es relativamente compacta, con flexibilidad conformacional limitada. Las aminas de las

prolina, como las de una cadena de pptido, carecen de enlaces N_ H , de manera que no

pueden participar en la formacin de enlaces de hidrogeno , y la presencia de la prolina afectada

la forma de un pptido ms que la mayora de otros aminocidos. La fenilalanina y el triptfano

tienen cadenas laterales hidrofbicas del tipo -CH2AR. El triptfano es ms grande ms

polizable y menos comn en las protenas que la mayora de los otros aminocidos estndar.
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Aminocidos con cadenas laterales polares, pero no ionizada.Entre los aminocidos con

cadenas laterales polares, la serina es el menor. No es mucho ms grande que la que la alanina :

con una cadena lateral _CH2OH , participa bien en los puentes de hidrogeno y con frecuencia se

presenta en regiones de un pptido que estn compuestas de agua . la treonima tiene un grupo

metilo en lugar de uno de los hidrgenos del grupo _ CH2OH de la serina , que obstaculiza

estricamente al grupo OH y lo hace menos efectivo en la formacin de puentes de hidrogeno.

La asperagina y la glutamina son amidas. Las cadenas laterales de ambas terminan en CNH3

difieren solo por un grupo CH2 .Las funciones amida son bastante polares , e interacciones

fuertemente con molculas de agua mediante puentes de hidrogeno.

La tirosina es un p-hidroxi derivado de la fenilalanina.su grupo hidroxi fenlico lo hace un

participante eficaz en la formacin de enlaces de hidrogeno acido-base. La cistena est

relacionada con la serina excepto con la cadena lateralCH2SH y no CH2OH.la cantidad

decisteina de una protena debe ser relativamente pequea, pero su efecto sobre su forma

tridimensional es apreciable. La oxidacin de dos sinteinas convierte sus cadenas laterales en

CH2SH en un puente de disofluro CH2S-SCH2- entre ellas. Esto une entre s a dos aminocidos

que con frecuencia estn alejados, y ayuda a guiar el dobles de las protenas para tener una forma

especfica.

La esparagina y glutamina son aminas. Las cadenas laterales de ambas terminan en CNH2-

y difieren solo por un grupo CH2. Las funciones amidas son bastante polares, e interacciones

fuertemente con molculas de agua mediante puentes de hidrogeno. Al igual que la cerina la

asparagina y la glitamina se encuentran con frecuencia en las regiones de un pptico que estn en

contacto con agua.

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Aminocidos con laterales acidas. Los mapas de potencia electrosttica del cido aspatico y

del cido glutamidico son dos de los ms prominentes. Las cadenas laterales COO2H de esos

dos cido estn desprotonadas casi por completo hasta CO2 en el pH biolgico, haciendo casi

que esas especies sean las unidades ms ricas en electrones de todos los aminocidos comunes.

Su funcin ms importante es formar enlaces inicos con especies con carga positiva como

pueden ser con iones metlicos y iones de amonio.

Aminocidos con cadenas laterales especficas. Los aminocidos bsicos lisina, arginina e

istidina son lo opuesto de los aminocidos. Forman enlaces inicos con iones negativos como

fosfato. La orginina es el aminocido ms bsico; la istilina, el menos bsico.

Aminocidos estndar. La deshidrolanina, es un componente de una sustancia toxica

producida por una cepa de bacterias sianogenicas, y la hidroxipolina es un componente del

colgeno en el tejido conectivo.

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AMINOACIOS ESENCIALES (ESTRUCTURA QUIMICA)

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AMINOACIDOS MODIFICADOS (AMINOACIDOS NO PROTEICOS Y FUNCION)

Adems de los 20 aminocidos corrientes y de varios otros pocos frecuentes de las protenas

se conocen unos 150 aminocidos mas que se encuentra en diferentes clulas y tejidos en forma

libre o combinada pero nunca en las protenas la mayor parte de ellos son derivados de los

aminocidos hallados en las protenas pero tambin se conocen como b- r y s.

Algunos aminocidos no proteicos actan como precursores importante s o intermediarios en

el metabolismo as la b- alanina es el precursos de las vitaminas cido pantotenico la

homocisteina y homocerina son intermediarios en la metabolismo de los aminocidos las

cintrulina y la ornitina son intermediarios en la sntesis de la arginina otros aminocidos no

proteicos actan como agentes qumicos para la trasmisin de los impulsos nerviosos tal como

acurre en el cido R- amino butrico algunos aminocidos no proteicos poseen la configuracin

D por ejemplo el cidos de glutmico hallado en cantidades sustanciales en las paredes

celulares De muchas bacterias . La d- alamina halladas en las larvas o pupas de algunos insectos

y d serina que se encuentra en los gusanos de la tierra

Los hongos y las plantas superiores contienen una variedad extraordinaria de aminocidos no

proteicos algunos de los cuales poseen estructuras muy curiosas las funciones metablicas de la

mayor parte de ESTOS aminocidos de las plantas NO SE HAN COMNPRENDIDO todava

por ejemplo algunos como la canavanina el cido de dyencolico y B-cianolanina son toxicas para

otras formas de vida.

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PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

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REACCIONES DE LOS AMINOACIDOS

Las reacciones que experimentan los aminocidos son las de sus grupos funcionales ms las

asociadas con la cadena lateral. Muchas reacciones, como la acilacion del grupo amino, son

familiares.

A menudo ocurre que la acilacin se lleva acabo para el propsito de proteger el grupo

amino mediante la supresin temporal de su reactividad. Tres grupos protectores que usan

ampliamente son: benciloxicarbonilo , ter_ butoxicarbonilo y 9 fluorenilmetoxicarbonilo , que se

abrevian como Z ,BOC Y FMOC . respetivamente se han desarrollado varios reactivos.

Como los grupos protectores en la sntesis de polipeptideos , Z, BOC Y FMOC tiene

propiedades complementarias con respecto asu remocin al terminarse un paso sinttico . La

BOC se remueve por particin con cidos, el FMOC por base y el Z ya sea por participacin

con cidos o por hidrogenolisis.

Lina, como las de una cadena de pptido, carecen de enlaces N_ H , de manera que no

pueden participar en la formacin de enlaces de hidrogeno , y la presencia de la prolina afectada

la forma de un pptido ms que la mayora de otros aminocidos.

La fenilalamina y el triptfano tiene cadenas laterales hidrofobicas del tipo -CH2AR. El

triptfano es ms grande, mas polizable y menos comn en las protenas que la mayora de los

otros aminocidos estndar.

Algunas reacciones bioqumicas de los aminocidos. Adems de servir como bloques de

construccin para las protenas, los aminocidos intervienen en muchos otros procesos

bioqumicos. Almacenan energa, si bien formados menos eficientes que los carbohidratos y los
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lpidos, y son materias primas en el biosntesis de otros aminocidos, aminas alcaloides y

neurotransmisores.

Muchas de las reacciones bioqumicas de los aminocidos requiere de 57 fosfato de piridoxal

(PLP) , forma activa de las vitaminas B , como coenzimas . Antes de actuar sobre un

aminocido, el PLP usa su funcin aldehdo para formar una amina con el grupo amino de una

cadena de lisina en una protena.

La reacciones del LPL, unido a la enzima, une al aminocido y al LPL con un nuevo enlace

de imina.

El anillo de piridina del LPL, en especial cuando se protona , facilita varios tipos de

reacciones es el descarboxilacion. Muchas aminas bioactiva se forman por descarbixilacion de

aminocidos del LPL.

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PRECURSORES METABOLICOS

Algunos aminocidos se convierten en glucosa, otros en cuerpos cetnicos. Los siete

aminocidos que se degradan total o parcialmente a acetoacetil-CoA y/o acetil-CoA

(fenilalanina, tirosina, leucina, etc) pueden dar cuerpos cetnicos en el hgado, en donde el

acetoacetil-CoA se convierte en acetoacetato y a continuacin en acetona y b-hidroxibutirato.

Estos son los aminocidos cetogenicos. Su capacidad para producir cuerpos cetnicos es

especialmente evidente en la diabetes mellitus no controlada, en la que el hgado produce

grandes cantidades de cuerpos cetnicos, tanto a partir de cidos grasos como de los aminocidos

cetogenicos.

Los aminocidos que son degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato y/u

oxalacetona se pueden convertir en glucosa y glucgeno. Se trata de los aminocidos

glucognicos. La divisin entre los aminocidos cetogenicos y glucognicos no es absoluta;

cinco aminocidos (triptfano, fenilalanina, tirosina, treonina e isoleucina) son a la vez

cetogenicas y glucognicos. El catabolismo de los aminocidos es crtico para la supervivencia

de animales con dietas ricas en protenas o durante la inanicin. La leucina es un aminocido

exclusivamente cetogenico que es muy abundante en las protenas. Su degradacin contribuye de

manera sustancial a la cetosis en condiciones de inanicin.

Varios cofactores enzimticos tienen papeles importantes en el catabolismo de los

aminocidos. En las rutas catablicas tienen lugar diversos reordenamientos qumicos

interesantes. Las reacciones de transaminacionque requieren piridoxal fosfato. Otro tipo comn

de reaccionen el catabolismo de los aminocidos es la transferencia de grupos monocarbonados,

en que intervienen normalmente uno de los tres cofactores siguientes: biotina, tetrahidrofolato s-
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adenosil metionica. estos cofactores transfieren grupos monocarbonado en diferentes estados de

oxidacin: la biotina transfiere carbono en su forma ms oxidada, CO2; el tetrahidrofolato

transfiere grupos monocarbonado en estados de oxidacin intermedios y algunas veces como

grupo metilo y la S-adenosilmetionina transfiere grupos metilo, que constituye el estado ms

reducido del carbono. Estos dos ltimos cofactores son especialmente importantes en el

metabolismo de los aminocidos y nucletidos.

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SINTESIS DE LOS AMINOACIDOS

Las mezclas recemicas de aminocidos se producen a partir de cada uno de los tres mtodos

descritos.

La obtencin ptica activos requieren ya sea la resolucin de la mezclas racemica o la

sntesis enantioselectiva. La resolucin es menos eficiente y ms cosrosa debido a que el proceso

se desperdicia la mitad del material de partida. la resolucin no es necesaria si se lleva a cabo

una sntesis eniantioselectiva

Knowles : desarrollo un procedimiento para lograr la hidrogenacin asimtrica y luego utilizo

ese procedimiento para la sntesis eniantioselectiva de la Ldopa

Esta tcnica emplea un catalizador quiral y puede utilizarse para preparar aminocidos con

exceso enantiomero muy alto. Muchos de los catalizadores quirales que se han desarrollado

contienen un tomo de rutenio (RU) que forma un complejo con un ligando quiral , como el

BINAP.
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CONCLUSIONES PERSONALIZADAS
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BIBLIOGRAFIA

https://cajalesygalileos.wordpress.com/2012/10/01/la-evolucion-de-los-aminoacidos-aprender-

ciencias-en-scitable/

http://www.bbm1.ucm.es/public_html/divul/HistoriadeProteinas.pdf