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LITORAL
FACULTAD DE INGENIERA MECNICA Y CIENCIAS DE LA
PRODUCCIN
INGENIERA EN ALIMENTOS
BIOQUIMICA ALIMENTARIA
DEBATE ACADMICO
TEMA:
Modelo Michaelis-Menten.- Modelo estacionario
INTEGRANTES
Bajaa lava Karla
Balarezo Jara Tom
Jimnez lvarez Gabriela
Jimnez Gaibor Nicole
Largo Tomal Angie
Rojas Amaya Cristel
Yagual Ormaza Denisse
PROFESORA
M.Sc. Mara Fernanda Morales
FECHA
31 de Julio de 2017
TRMINO
2017-I
HIPOTESIS 1: De acuerdo a la cintica de Michaelis-Menten, la cantidad de producto
generado por unidad de tiempo est influenciado por las variaciones en las concentraciones
tanto de sustrato como de enzima.
PAPER:
Cintica Enzimtica del Bagazo de Caa para la Produccin de Glucosa Utilizando la
Enzima Trichoderma longibrachiatum
RESUMEN:
El paper propuesto estudia la hidrlisis enzimtica del bagazo de caa utilizando la enzima
Trichoderma longibrachiatum. Siguiendo la cintica de velocidad propuesta por Michaelis-
Menten, el cual para el proceso utiliza tres concentraciones distintas tanto del sustrato
bagaso (celulosa) como de la enzima (celulasa) donde posterior a esto estudia la velocidad
de aparicin de producto respecto al tiempo de acuerdo a las variables mencionadas
anteriormente.
Los datos de V0 y S0 obtenidos a concentraciones de 30, 40 y 50 mg/mL de bagazo de caa
con dosificaciones de enzima constante de 0.210, 0.420 y 0.840 mg/mL se usaron para
determinar los valores de Km y Vmax. En donde se present qu a concentracin de
sustrato de 50 mg/mL y de enzima de 0,840 mL se obtuvo la mayor concentracin de
glucosa (0.1902mg/mL).
El valor de Km tiene un valor propio para cada enzima siendo as el parmetro que la
caracteriza, por lo que este valor no tiene una variacin significativa. Km mide la afinidad
de la enzima con el sustrato, as para valore bajos, nos indica que la enzima se une con
fuerza al sustrato, saturndose rpidamente el catalizador con pequeas cantidades de
sustrato. Para este anlisis los valores de Km son muy altos (22.8 mg/mL) lo que indica que
la afinidad entre el bagazo y la enzima es baja por lo tanto las concentraciones de glucosa
obtenida no son muy altas para este estudio. Los valores de Vmax para las diferentes
dosificaciones de enzima fueron de 0.08495, 0.1034 y 0.1176 mg/mLs.
ARGUMENTOS
CINTICA DE MICHAELIS MENTEN
iguala a la constante de disociacin del complejo ES, Ks, bajo dichas condiciones. Si
toma una valor muy alto indica una dbil unin de la enzima al sustrato, mientras que
un valor elevado de esta constante, indica lo contrario.
PAPER:
Estudio de la produccin de jarabes glucosados a partir de maltodextrinas empleando dos
enzimas comerciales
Para mejorar el rendimiento del proceso de la hidrlisis del almidn con alto equivalente
de dextrosa, fueron utilizadas dos enzimas: la enzima Dextrozyme GA (DGA) que pretende
sustituir a la enzima AMG 300L (AMG). El objetivo de esta investigacin se centr en
evaluar los rendimientos y velocidades de conversin de estas enzimas en funcin de
concentraciones de enzima entre 0,188-0,75 AGU/mL y maltodextrinas entre 60-180 g/L y
tambin cuantificar el nivel de mejoramiento en la obtencin de azcares reductores a
partir de maltodextrinas.
Para el procedimiento se emplearon las enzimas AMG 300L y dextrozyme GA con 300
AGU/mL y 270 AGU/g respectivamente y de maltodextrinas, un digerido enzimtico de
almidn de maz con un 25% de azcares reductores. Lugo, se evaluaron tres niveles de
concentracin de maltodextrinas (60, 120 y 180 g/L) y tres niveles de concentracin de
enzima (0,1875; 0,375 y 0,75 AGU/mL) y como la concentracin de azcares reductores en
las maltodextrinas es del 25%, las concentraciones reales de sustrato cuando se adicionan
60, 120 y 180 g/L de maltodextrina son: 45, 90 y 135 g/L respectivamente.
CONCLUSIONES
En una reaccin catalizada por una enzima, al principio hay una determinada
concentracin de substrato en el medio de reaccin, pero conforme transcurre la
reaccin, el substrato, por la accin de la enzima, va transformndose en producto, por
lo que va disminuyendo progresivamente su concentracin y, al disminuir la
concentracin de sustrato tambin disminuye la velocidad de reaccin. Por esta razn,
para indicar la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se utiliza el trmino
velocidad inicial (V0) que indica la velocidad al principio de la reaccin, antes de que
disminuya la concentracin de substrato.
De este trabajo se puede concluir que la enzima DGA es mucho ms eficiente que la
enzima AMG 300L para la sacarificacin de maltodextrinas, dado que con la primera se
alcanzan altas velocidades de conversin con rendimientos superiores al 95%.
Este trabajo, adems de demostrar las bondades de la enzima DGA, permiti optimizar
el proceso de hidrlisis, identificando los niveles de los factores ms relevantes del
proceso, como son la carga de sustrato y de enzima, entre los cuales existe una relacin
que involucra obtener una alta velocidad de reaccin y una mxima conversin,
minimizando as el efecto de inhibicin identificado en el proceso.