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Bioqumica

La bioqumica es la ciencia que estudia los seres vivientes, aplicando las tcnicas y los principios
fundamentales de la qumica al anlisis de los fenmenos biolgicos.
Bases de la bioqumica: fisicoqumica y la qumica, inorgnica y orgnica.
Ciencias que se relacionan con la bioqumica: Inmunologa, farmacologa, toxicologa, patologa,
microbiologa, zoologa, fisiologa, medicina.
Divisin de la bioqumica en reas: R= Biologa celular, biologa molecular y gentica molecular.
Qumica estructural: Componentes de la materia viva y las relaciones de la funcin biolgica con la
estructura qumica
Bioqumica Gentica: la qumica de los procesos y las sustancias que almacenan y transmiten la
informacin biolgica.
La gentica molecular al igual que la bioqumica postula que todos los fenmenos biolgicos
pueden explicarse en trminos moleculares, pues son la manifestacin de sucesos, o cambios
qumicos, que ocurren en las molculas presentes en las clulas o en los tejidos o un rgano.
Qumica Fisiolgica: Estudio del organismo intacto, o de sus tejidos y rganos que lo integran, en sus
aspectos qumicos.
El estudio sistematizado de la bioqumica comprende Composicin qumica de la clula, tejidos y
lquidos, metabolismo, nutricin y homeostasis.
Bioqumica del cuerpo
Conocer cmo y de qu elementos se compone el cuerpo humano es algo fundamental para
comprender su funcionamiento, sus mecanismos fisiolgicos y la forma en que su estructura
interacta. Se estima que un 96% de nuestro organismo se compone por 4 elementos en particular
como son: carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. El 4% restante se compone por otros y bien
podramos decir que el 99% del cuerpo est compuesto por seis elementos. (Carbono, hidrgeno,
oxgeno, nitrgeno, fosfato y azufre) (CHONPS). Para ser exactos se compone de: 65% oxigeno, 3%
nitrgeno, 18% carbono y 10% hidrogeno. Los tejidos y clulas del cuerpo estn formados por
sustancias inorgnicas y orgnicas, es decir en las que interviene el carbono. Entre las primeras
predominan el agua y los minerales, que en general existen en forma de iones: por ejemplo, el ion
sodio Na+, el fosfato, el cloruro etc. As como tambin existe una cantidad importante de agua,
cerca de 70%, adems de los slidos, que constituyen 30%; stos, a su vez, estn formados por
protenas, lpidos, carbohidratos y otras sustancias orgnicas y minerales.

HOMEOSTASIS
Muchas de las reacciones de los organismos vivos tienen por objeto contrarrestar las alteraciones del
medio ambiente; de esta manera, en el interior del organismo slo se producen cambios mnimos.
Cualquier modificacin de temperatura, concentracin de sales, de acidez, etc., es compensada
por una serie de mecanismos que tratan de regresar el sistema al estado previo.
Estos fenmenos de regulacin recibieron de Cannon el nombre de homeostasis, caracterizada sino
por la tendencia hacia el equilibrio a travs del control de los cambios. La coordinacin de los
diferentes tejidos del cuerpo humano est a cargo de dos grandes sistemas: el de conduccin
elctrica, mediado por los nervios, y el qumico, mediado por las hormonas.

AGUA Y PH
El agua constituye el 65 % de nuestro cuerpo, es un tetraedro irregular debido a los 2 pares de no
compartidos.
El ngulo entre los hidrgenos del agua es de 105 y no el ideal de 109.5 ya que permite que sea un
enlace dbil que puede fragmentarse y permita que las molculas se aadan.
El Ph se trata de una unidad de medida de alcalinidad o acidez de una solucin, ms
especficamente el pH mide la cantidad de iones de hidrgeno que contiene una solucin
determinada, el significado de sus sigla son, potencial de hidrogeniones, el pH se ha convertido en
una forma prctica de de manejar cifras de alcalinidad, en lugar de otros mtodos un poca ms
complicados.
El pH se mide en una escala de 0 a 14 en donde la mitad sea el nmero 7 es equilibrado, menos de
7 es un cido y mayor a 7 es una base o alcalino.
Los amortiguadores que mantienen un pH constante son: Fosfato, bicarbonato y protenas; y lo
hacen a travs de aceptacin o liberacin de protones para resistir un cambio de pH.
El pH de la boca es de 6.7 y se considera cido

ENZIMAS
Las enzimas se definen como catalizadores biolgicos de naturaleza protenica.
Las enzimas son el medio por el cual los organismos canalizan el flujo de energa y materia. Las
reacciones catalizadas por enzimas suelen ocurrir en lapsos que van de los microsegundos a los
milisegundos
Caractersticas de las enzimas
Aumentan las velocidades de reaccin
Obedecen las leyes de la termodinmica (p. ej., no tienen efecto sobre los valores de Keq)
Catalizan las reacciones directas y las inversas de las reacciones reversibles
Presentes usualmente en bajas concentraciones porque no son consumidas por las
reacciones
Controladas mediante mecanismos regulatorios
El estado de transicin de los sustratos reactivos se une en los sitios activos de la enzima
No modifican el equilibrio de la reaccin, slo acortan el tiempo para alcanzar el equilibrio.
El efecto acelerador de las enzimas se debe a su capacidad para disminuir la energa de
activacin y facilitar la unin de las sustancias reaccionantes en la posicin adecuada para llevar a
cabo la reaccin.
CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS
En funcin de su accin cataltica especfica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Clase 2: TRANSFERASAS
Clase 3: HIDROLASAS
Clase 4: LIASAS
Clase 5: ISOMERASAS
Clase 6: LIGASAS

OXIDORREDUCTASAS: Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir, transferencia de


hidrgeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro. Ejemplos son la succinato
deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.
TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del hidrgeno) de un
sustrato a otro. Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reaccin representada en la
Figura:

glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato


HIDROLASAS: Catalizan las reacciones de hidrlisis:

A-B + H2O------- AH + B-OH


Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin:

Lactosa + agua---------- glucosa + galactosa


LIASAS: Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A-B-------- A + B
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin:
cido acetoactico--------- CO2 + acetona
ISOMERASAS: Catalizan la interconversin de ismeros:

A------------ B
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las
reacciones representadas en la tabla inferior:

LIGASAS: Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de un nucletido


trifosfato (ATP, GTP, etc.). Un ejemplo es la piruvato carboxilasa.

PARTES DE LAS ENZIMAS


Consta de los siguientes:
Sustrato y producto.
El sustrato es la molcula sobre la que acta la enzima y cuya transformacin est condicionada
por ella.
El producto es la molcula resultante de la accin de la enzima sobre el o los sustratos; a menudo se
obtienen varios productos como resultado de las reacciones catalizadas por las enzimas.
Holoenzima, apoenzima y coenzima.
La estructura formada por la apoenzima y la coenzima es la holoenzima.
La apoenzima es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteica, peso molecular elevado, no
dializable y termolbil; las hay desde peso molecular bajo, 12 000 a 24 000, con una sola cadena
polipeptdica (ribonucleasa, papana, tripsina, pepsina, etc.), hasta protenas oligomricas de gran
complejidad.
Existe otra parte del sistema enzimtico, con peso molecular bajo (por lo tanto dializable),
termostable y no proteica, adherida de manera ms o menos laxa a la apoenzima, llamada grupo
prosttico, si est muy ntimamente ligada a la apoenzima, o coenzima cuando la unin es dbil y
se separan fcilmente. Los grupos prostticos o las coenzimas actan cediendo y recibiendo
alternativamente parte de los productos de la reaccin, como sucede de manera tpica con los
hidrgenos en las reacciones de xido-reduccin. La mayora de las coenzimas son formas
modificadas de las vitaminas.
Proenzimas. Ciertas enzimas son sintetizadas como precursores no funcionales, denominados
proenzimas o zimgenos, y suelen activarse a travs de la eliminacin de un fragmento peptdico
de su molcula, como el caso del pepsingeno gstrico, convertible en la enzima pepsina al perder
un fragmento peptdico de 44 aminocidos.
Isoenzimas. En muchos tejidos existen diversas y mltiples formas moleculares (estructuralmente
distintas) de una enzima, denominadas isoenzimas, responsables de catalizar la misma reaccin. Las
isoenzimas difieren en su composicin de aminocidos, es decir, sus diferencias estn determinadas
genticamente. Dichas diferencias se reconocen en el laboratorio por la respuesta a inhibidores, la
velocidad de migracin electrofortica, etc.
ACTIVADORES, INHIBIDORES Y MODULADORES
Los tres tipos modifican la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Los activadores son iones que aceleran la velocidad de una reaccin, y a menudo son
indispensables para realizar la accin enzimtica. Con frecuencia son cationes, especialmente
Mg2+, Mn2+, Ca2+, K +. En ocasiones los iones activadores se unen a la apoenzima, pero es ms
comn su combinacin con
el sustrato o la coenzima.
Los inhibidores son sustancias que disminuyen la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas. Su estudio se hace en la seccin de cintica enzimtica.
Los moduladores son molculas que actan sobre enzimas oligomricas con caractersticas de
cooperatividad funcional, que influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimticas; son
positivos si estimulan la velocidad de la reaccin y negativos si la inLa cintica enzimtica es el
estudio cuantitativo de la catlisis de las enzimas. Los estudios cinticos miden las velocidades de
reaccin y la afinidad de las enzimas por los sustratos y por los inhibidores. La cintica proporciona
tambin conocimientos sobre los mecanismos de las reacciones. , proporciona informacin sobre las
velocidades de reaccin y tambin ayuda a comprender las fuerzas que regulan las vas
metablicas.
Ejemplo de algunas enzimas de la cavidad bucal
Amilasa
Catalasa
Musina
Lisozima
Gelatinasa
Lipasa

CINETICA ENZIMATICA
La cintica enzimtica es el estudio cuantitativo de la catlisis de las enzimas. Los estudios cinticos
miden las velocidades de reaccin y la afinidad de las enzimas por los sustratos y por los inhibidores.
La cintica proporciona tambin conocimientos sobre los mecanismos de las reacciones. ,
proporciona informacin sobre las velocidades de reaccin y tambin ayuda a comprender las
fuerzas que regulan las vas metablicas.
Las enzimas son catalizadores. Los catalizadores modifican la velocidad de una reaccin
debido a que proveen una va de reaccin alternativa que requiere menos energa de
activacin que la reaccin sin catalizar
La velocidad de una reaccin bioqumica se define como el cambio de la concentracin
de un reactivo o producto por unidad de tiempo.

Cmo actan las enzimas?


La sustancia sobre la que acta la enzima (sustrato), se une a una regin concreta de la enzima
(centro activo).
Un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el
sustrato.
Un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo
de la reaccin.

Formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin:


Modelo de la Cerradura y la llave (Emil Fischer, 1890): modelo que explica que la
especificidad enzimtica es una propiedad de las enzimas
Cada enzima se une a un solo tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el sustrato poseen
estructuras complementarias. La forma global del sustrato y su distribucin de carga le permiten
entrar e interactuar con el sitio activo de la enzima

Modelo del Ajuste Inducido (Daniel Koshland, 1958): variante moderna del modelo de
llave y cerradura
En este modelo, el sustrato no se ajusta con precisin a un sitio activo rgido. En vez de ello, las
interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato modifican la estructura tridimensional
del sitio activo, adecuando la forma de ste a la del sustrato en su conformacin de estado de
transicin.

Cintica de Michaelis-Menten

Uno de los modelos ms tiles en la investigacin sistemtica de las velocidades enzimticas fue
propuesto por Leonor Michaelis y Maud Menten en 1913. El modelo cintico de Michaelis-
Menten explica varios aspectos del comportamiento de muchas enzimas.
Cada enzima tiene una Km(constante de Michaelis) caracterstica para un sustrato particular
bajo condiciones especificadas. Cuando el sustrato S se une al sitio activo de una enzima E, se
forma un complejo intermedio (ES). Durante el estado de transicin el sustrato se convierte en
producto. Tras un lapso breve, el producto se disocia de la enzima:
Modelo matemtico:

Enzima y sustrato forman un complejo intermedio: ES


Michaelis y Menten introdujeron una nueva constante, Km (conocida como constante de
Michaelis):
Tambin derivaron la
ecuacin:

Esta ecuacin, conocida ahora como ecuacin de Michaelis-Menten, ha demostrado ser muy til
para definir determinados aspectos del comportamiento enzimtico
CATLISIS ENZIMTICA

La catlisis es esencial para hacer que la mayor parte de las reacciones bioqumicas de
importancia crucial se produzcan en condiciones fisiolgicas a velocidades tiles. La clula utiliza la
catlisis especfica para canalizar las sustancias hacia rutas que sean tiles, en vez de hacia
reacciones colaterales no productivas.
Un catalizador es una sustancia que aumenta la rapidez o la velocidad de una reaccin
qumica, sin verse alterada ella misma en el proceso global.
Un catalizador verdadero, aunque participa en el proceso de reaccin, no se modifica por
este
Los catalizadores modifican la velocidad de los procesos, pero no afectan a la posicin de
equilibrio de una reaccin.

La velocidad de una reaccin catalizada por un enzima depende de:


-La concentracin de molculas de sustrato [S]
-La temperatura
-La presencia de inhibidores
-pH del medio, que afecta a la conformacin (estructura espacial) de la molcula
enzimtica

Mecanismos catalticos
EFECTOS DE PROXIMIDAD Y DE TENSIN
Para que ocurra una reaccin bioqumica, el sustrato debe aproximarse mucho a los grupos
funcionales catalticos dentro del sitio activo. Adems, el sustrato debe orientarse de forma precisa
hacia los grupos catalticos.
EFECTOS ELECTROSTTICOS
La fuerza de las interacciones electrostticas es inversamente proporcional a la hidratacin de las
especies participantes. Las capas de hidratacin aumentan la distancia entre los centros de carga y
reducen la atraccin electrosttica. se piensa que a la catlisis contribuyen las interacciones
electrostticas dbiles como las que ocurren entre dipolos permanentes e inducidos tanto en el sitio
activo como en el sustrato.

CATLISIS ACIDOBSICA
Es un factor importante en las reacciones qumicas. Dado que el agua es un nuclefilo dbil, la
hidrlisis de steres es relativamente lenta en solucin neutra, pero se realiza mucho ms rpido si se
eleva el pH. Cuando el ion hidrxido ataca al tomo de carbono polarizado del grupo carbonilo, se
forma un intermediario tetradrico. Cuando ste se descompone, se transfiere un protn desde una
molcula de agua cercana. La reaccin culmina cuando se libera el alcohol. Sin embargo, la
catlisis de ion hidrxido no es prctica en los sistemas vivos.
CATLISIS COVALENTE
En algunas enzimas un grupo de cadena lateral nuclefila forma un enlace covalente inestable con
un grupo electrfilo en el sustrato. Durante el primer paso, el nuclefilo ataca al grupo carbonilo del
sustrato peptdico. Cuando se forma el enlace estrico, el enlace peptdico se rompe. Algunas otras
cadenas laterales de aminocidos pueden actuar como nuclefilos. El grupo sulfhidrilo de la
cistena y los grupos carboxilato del aspartato y del glutamato pueden realizar esta funcin.
Funcin de los aminocidos en la catlisis enzimtica
Los sitios activos de las enzimas estn recubiertos con cadenas laterales de aminocidos que estn
muy prximas como resultado del proceso de plegamiento de las protenas y que juntas crean un
microambiente propicio para la catlisis. De los 20 aminocidos presentes en las protenas (fi g. 5.2),
slo los que tienen cadenas laterales polares y con carga participan realmente en la catlisis. Estos
aminocidos (y sus grupos de cadenas laterales) son: serina, treonina y tirosina (hidroxilo); cistena
(tiol); glutamina y asparagina (amida); glutamato y aspartato (carboxilato); lisina (amina); arginina
(guanidinio), e histidina (imidazol).

METABOLISMO
Conjunto de reacciones qumicas enzimticamente catalizadas que tienen lugar en la clula.
Actividad qumica ordenada y llena de sentido cuyo objetivo es la correcta manipulacin de la
materia y la energa por parte de la clula para poder as mantener el estado vital.
El metabolismo tiene dos rutas metablicas, estas son:
Catabolismo: Aquellos procesos en los que las sustancias complejas se degradan a molculas
ms sencillas. Acompaado de la liberacin de energa
Anabolismo: Procesos relativos fundamentales a las sntesis de las molculas orgnicas
complejas. Necesitan un aporte de energa.
Hay una fase que interviene en las dos rutas y es conocida como anfibolica que es de unin entre el
catabolismo y el anabolismo. Un ejemplo es el ciclo de Krebs
El metabolismo puede ser tanto;
1)ENERGTICO: Describe la cantidad de energa que consume el cuerpo durante 24 horas adems
del metabolismo basal, por ejemplo mediante la actividad fsica y mental. Por lo tanto, el
requerimiento calrico depende de las tres fuentes de gasto, o sea: el metabolismo basal, la accin
dinmica especfica de los alimentos y el ejercicio. Las lesiones y las enfermedades aumentan el
requerimiento energtico del individuo; por ejemplo, en los enfermos operados o con fracturas su
requerimiento calrico aumenta en un 30% y ms de 100% en los casos de quemaduras graves.
2)BASAL: El metabolismo basal es la cantidad energtica que necesita el cuerpo en estado de
reposo total y a una temperatura ambiente constante para mantener las funciones vitales, tales
como la respiracin, el metabolismo, la circulacin y la temperatura corporal adecuada durante 24
horas.
Determinados factores como la constitucin fsica, el peso, la altura, la edad y el sexo influyen sobre
el metabolismo basal de cada individuo. Este depende de la relacin porcentual entre la masa
muscular y el tejido adiposo, ya que los msculos consumen ms energa que la grasa.

Calora: Es la cantidad de calor en el sistema cgs, la calora pequea o calora-gramo, es la


cantidad de calor requerida a una presin de una atmsfera para elevar la temperatura de un
gramo de agua un grado centgrado. En nutricin, es la forma en que se mide la cantidad de
energa que aportan los alimentos a nuestro organismo o tambin para medir qu energa
gastamos en una determinada actividad y se les denominan KILOCALORIAS.
Se emplean para medir la energa de los alimentos ingeridos y poder as elaborar dietas adecuadas
y acordes con el gasto energtico que podamos realizar diariamente.
En cualquier caso, las dietas por debajo de 1.200 kilocaloras estn consideradas como peligrosas,
ya que son deficientes en algunos nutrientes importantes.
CARBOHIDRATOS
Los carbohidratos, las biomolculas con ms abundancia en la naturaleza, son un vnculo directo
entre la energa solar y la energa de los enlaces qumicos de los seres vivos. La mayora de los
carbohidratos contienen carbono, hidrgeno y oxgeno en una proporcin (CH2O).
Funciones biolgicas, como fuentes de energa (p. ej., la glucosa), como elementos estructurales (p.
ej., la celulosa y la quitina en los vegetales y en los insectos, respectivamente) y como precursores
de la produccin de otras biomolculas (p. ej., aminocidos, lpidos, purinas y pirimidinas)
CLASIFICACIN
Monosacridos - Cuando ya no es posible fragmentar, por hidrlisis. (glucosa o fructosa)
Disacridos - Cuando el carbohidrato se hidroliza produciendo dos molculas de azcares
simples (lactosa o maltosa)
Oligosacridos - Compuestos que se liberan dos o ms (hasta 10) azcares simples al ser
sujetados a hidrlisis.
Polisacridos - Cuando el nmero de stos es muy grande. (almidones)
Glicosaminoglicanos - Polisacridos complejos, contienen amino- azcares y azcares cidos
Proteoglicanos y glicoprotenas - al unirse covalentemente con protenas.

PROTENAS
Q U E S O N?
Todas las protenas son polmeros, y los a-aminocidos son los monmeros que se combinan para
formarlas (M a t h e w s)
Macromolcula formada por uno o varios polipptidos (Mackee)
FUNCIONES
Las protenas desempean una enorme variedad de funciones: unas transportan y almacenan
molculas pequeas; otras constituyen gran parte de la organizacin estructural de las clulas y los
tejidos.
La contraccin muscular, la respuesta inmunitaria, funcin osmtica y la coagulacin de la sangre.
Son algunos ejemplos de sus funciones.
La funcin proteica viene determinada por la estructura proteica, la cual, a su vez, viene
determinada por las estructuras y propiedades de los diversos aminocidos que constituyen la
protena. (M a t h e w s)
CLASIFICACIN
o Forma. Fibrosas o globulares
o Resistencia al agua. Solubles o insolubles
o Segn su composicin. Simples o conjugadas
o Estructura. Primarias (secuencia lineal), secundarias (segmentos que presentan un pliegue),
terciarias (cuando un pliegue se encuentra sobre otro), cuaternarias (apariencia de nudo.

CARACTERSTICAS
Cada protena tiene un nmero y un orden definido de residuos de aminocidos. Las
protenas estn compuestas por ms de 50 aminocidos. La estructura protenica es muy sensible a
factores del entorno. Agentes fsicos y qumicos pueden perturbar la conformacin nativa de una
protena. Este proceso de desorganizacin se llama desnaturalizacin.
Condiciones desnaturalizantes.
cidos y bases fuertes Cambios en Ph
Solventes organicos
Detergentes
Agentes reductores
Concentracin Salina
Cambios de temperatura
Agresin mecnica------- Agitacin y trituracin
LPIDOS
DEFINICIN: Grupo heterogneo de sustancias presentes en los seres vivos, insolubles en agua y
extrables con solventes orgnicos.

FUNCIONES:
Actan como amortiguadores fsicos y aislantes de la temperatura corporal.
Participan en la composicin de las membranas celulares y subcelulares.
Almacenan energa.
CLASIFICACIN GENERAL DE LOS LPIDOS:
SIMPLES:
TRIACLIGLICEROLES:
grasas neutras, son steres resultantes de la unin del trialcohol glicerol.
principal reserva de energa
molculas con poco oxgeno y elevada proporcin de hidrgenos.
No necesitan agua para ser almacenadas.
CIDOS GRASOS:
son monocarboxlicos
pueden ser saturados o insaturados
COMPUESTOS: (el glicerol y el esfingol son los alcoholes presentes en ellos.)
FOSFOLPIDOS:
forman parte de la estructura de todas las membranas biolgicas.

LIPOPROTEINAS:
Grupo heterogneo de macromolculas incluidas dentro de los lpidos compuestos.
PROPIEDADES DE LOS LPIDOS:
FISICAS:
sustancias con muy poco oxgeno.
Insolubles en agua y menos densos que esta.
QUMICAS: Hidrolisis por medio de cidos o enzimas y Oxidacin.

Aminocidos
Los aminocidos son molculas orgnicas compuestas por un grupo amino-bsico (-NH2), un grupo
carboxilo (-COOH) y un tomo de hidrgeno.

PROPIEDADES CIDO-BASE Y PUNTO ISOELCTRICO


Los aminocidos son grupos ionizables que actan como cidos o bases dbiles.
En forma zwitterionica un aminocido puede actuar como cido (el grupo amino puede donar un
protn) y como base (el grupo carboxilo puede aceptar un protn); por tanto los aminocidos son
sustancias anfteras (sustancias que pueden reaccionar como cidos o como bases)
El de punto isoelctrico puede ser definido como el valor de pH al cual un aminocido tiene carga
neta 0. El pI de un aminocido coincide con la forma zwiterrionica de este, por consiguiente puede
afirmarse que un aminocido tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga
negativa a un pH por encima de su pI debido a que por debajo del pI predomina la especie
protonada (cargada positivamente) y por encima predomina la especie desprotonada (cargada
negativamente).
CLASIFICACIN
Aminocidos alifticos: Son aminocidos hidrfobos que poseen cadenas laterales alifticas. Estos
aminocidos son glicina, alanina, valina, leucina e isoleucina.
Aminocidos azufrados o hidroxilados: Son aminocidos hidrfilos con cadenas laterales dbilmente
polares. Estos aminocidos son serina, cistena, treonina y metionina.
Aminocidos aromticos: Son aminocidos que presentan un anillo aromtico en su cadena lateral.
Estos aminocidos son fenilalanina, tirosina y triptfano
Aminocidos bsicos: Son aminocidos con grupos bsicos en sus cadenas laterales y son
fuertemente polares. Estos aminocidos son histidina, lisina y arginina.
Aminocidos cidos y sus amidas: Son aminocidos con carga negativa en su cadena lateral. Estos
aminocidos son cido asprtico y cido glutmico
Las amidas tienen cadenas laterales sin carga y son polares. Estas con asparagina y glutamina.

ISOLEUCINA
- Esencial
- Funcin: formacin de hemoglobina y recuperacin de tejido muscular
- Se encuentra: carne, pescado, lentejas
TRIPTFANO
- Esencial
- Funcin: producir protena y serotonina, controlar estrs ,antidepresivos
- droga del placer
- Se encuentra: huevo amaranto y chocolate
CISTENA
- No esencial
- Funcin:higado (sntesis)
- Falta: alteraciones cardiovasculares
- Se encuentra: vegetales, huevo ,emulsin de Scott y bloqueadores solares
ALANINA
- No esencial
- Almacenada: hgado
- Funcin: transforma la glucosa
- Precursor de la caries
- Se encuentra: protenas (carne), gomitas
- Falta: debilidad muscular
CIDO GLUTMICO
- No esencial
- Previene hipoplasia
- Funcin: desecha sustancias txicas y alivia la fatiga, evitar desgaste o reforzar vainas de
mielina
- Falta: problemas de memoria
- Se encuentra: lcteos, carne y productos naturistas

TIROSINA
- No esencial
- Funcin: estimula el metabolismo y ayuda a la produccin de melanina
- Ausencia: dolores de cabeza y fatiga
- Se encuentra: vegetales y semilla

-
RUTAS METABLICAS

glucolisis
Obtencin de ATP
Inversin (gastan) Generan (ganan)
2 molculas ATP 4 molculas ATP
10 Reacciones
FASE 1: Convertir glucosa en gliceraldehdo-3-fosfato (G-3-P) y se invierten 2 ATP
1.Sntesis de glucosa-6-fosfato fosforilacin

2.Conversin isomerizacin

3.Fosforilacin de fructosa-6-fosfato

*cataliza de forma irreversible


4.Desdoblamiento de la fructosa-1,6-difosfato

5.Interconversin del gliceraldehdo-3-fosfato y la dihidroxiacetona fosfato.

FASE 2: El gliceraldehdo-3-fosfato se convierte en piruvato. Se producen cuatro molculas de ATP y


dos de NADH.
6.Oxidacin del gliceraldehdo-3-fosfato.

7.Transferencia del grupo fosfato sntesis de ATP


8.Interconversin del 3-fosfoglicerato y del 2-fosfoglicerato.

9.Deshidratacin del 2-fosfoglicerato.

10.Sntesis de piruvato.

- dos molculas de ATP por


- c/molcula de glucosa.
GLUCOGENOLISIS
Glucgeno es un conjunto de
monmeros de glucosa que
se encuentra mayormente en
el hgado y tambin en los
msculos. El glucgeno es
activado por el glucagn.

5 Reacciones continuas y 5
Enzimas
Obtencin de Glucosa
1.Pierde el grupo fosfato
La glucgeno fosforilasa cataliza la divisin fosforoltica de los enlaces 1 4 del glucgeno para dar
glucosa 1-fosfato .
Los residuos glucosilo terminales de las cadenas ms externas de la molcula de glucgeno se
eliminan de manera secuencial hasta que quedan alrededor de cuatro residuos glucosa a uno u
otro lados de una rama 1 6

2. Otra enzima glucano transferasa transfiere una unidad de trisacrido desde


una rama hacia la otra, lo que expone el punto de ramificacin 1 6.

3. Rompe enlaces 1,6; glucgeno queda de forma lineal (glucosa 1-P)


La hidrlisis de los enlaces 1 6 requiere la enzima desramificadora;

La accin combinada de la fosforilasa y estas otras enzimas lleva a la


desintegracin completa del glucgeno.
4.Formacin de glucosa 6-P
La reaccin catalizada por la fosfoglucomutasa es reversible, de modo que puede formarse glucosa
6-fosfato a partir de glucosa 1-fosfato.

5.Sntesis de glucosa
En hgado (y riones), no as en el msculo, la glucosa 6-fosfatasa hidroliza a la glucosa 6-fosfato, lo
que da glucosa que se exporta, y lleva a un incremento
De la concentracin de glucosa en la sangre.

1. GLUCONEOGENESIS
Es una ruta metablica anablica y se define como un proceso de formacin de glucosa nueva,
este proceso convierte 2 molculas de piruvato en una molcula de glucosa a travs de 11
reacciones metablicas y se activa cuando existen niveles bajos de azcar en la sangre, ayunos
prolongados o ejercicio intenso.
Es la formacin de molculas nuevas de glucosa a partir de precursores que no son carbohidratos,
los precursores son el lactato, el piruvato, el glicerol y determinados aminocidos. Ocurre
principalmente en el hgado y 10% en el rin, se lleva a cabo en el citoplasma de la clula. La
secuencia de este proceso es en gran medida la inversa de la glucolisis. En la gluconeognesis, que
tiene lugar cuando la concentracin sangunea de azcar es baja y est agotado el glucgeno
heptico, se invierten 7 de las 10 reacciones de la glucolisis. Tres reacciones glucoliticas irreversibles
(las reacciones catalizadas por la hexocinasa, la fosfofructoquinasa y la piruvatoquinasa) se evitan
en la gluconeognesis con reacciones catalizadas mediante enzimas diferentes (Fosfoenolpiruvato
carboxiquisasa, Fructosa 1-6 fosfatasa y Glucosa 6- fosfatasa).
Los principales sustratos que utiliza el piruvato en la gluconeogenesis son determinados aminoacidos
(que proceden de los musculos), el lactato (que se forma en los musculos y en los eritrocitos) y el
glicerol (que se produce en la degradacin de los triacilgliceroles).
La unin del glucagn (liberado por el pncreas como respuesta a glucemia baja) y/o de la
epinefrina (liberada por las glndulas suprarrenales como respuesta al estres) a sus receptores sobre
la superficie de las clulas diana inicia una cascada de reacciones que convierten el glucgeno en
glucosa- 1-fosfato y que inhiben la glucognesis. La insulina inhibe la glucogenolisis y estimula la
glucognesis.
Es muy cara energticamente pero muy esencial, se invierten 2 Piruvato + 4ATP + 2DTP + 2H + 4H2O y
se gana Glucosa + 4ADP + 2GDP + 6Pi + 2NADH.

CICLO DE
KREBS.

Ruta metablica, tanto catablico como anablico que utilizan las clulas aerbias para liberar
energa almacenada de la acetil-CoA. Esta ruta es irreversible ya que libera 30 ATP. Tambin
conocido como: Ciclo del cido ctrico o ciclo de los cidos carboxlicos. Se lleva acabo despus
de la glucolisis en el cual resultan 2 molculas de piruvato por cada molcula de glucosa por lo
tanto el ciclo de Krebs se realiza 2 veces.

Fue descrito en 1937 por Hans Adolf Krebs

Consta de 8 reacciones qumicas e intervienen 8 enzimas que oxidaran al acetato. Las enzimas
Piruvato deshidrogenasa es dependiente de ATP, la Citrato sintasa es dependiente de VB, mientras
que la alfa-cetoglutarato es dependiente de ambas, adems de ser la enzima ms importante del
ciclo.

En la membrana interna de la mitocondria las molculas precursoras se transforman en ATP a travs


de la fosforilacin oxidativa.

Reacciones
Citrato Sintasa
1. Oxalacetato Citrato
Hidroliza
Aconitasa
2. Citrato Isocitrato
Isomerizacin
Isocitrato deshidrogenasa
3. Isocitrato alfa- cetoglutarato
Oxida *Genera 1 NADH=3ATP

Alfa-cetoglutarato
4. Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa Succinil CoA
Descarboxilacin
oxidativa
5. Succinil CoA
ogenasa CoA sintetasa
Succinil
Succinato
Fosforilacin *Genera 1 GTP=ATP

Succinato deshidrogenasa
6. Succinato Fumarasa
Oxidacin
*Genera 1 FADH y NADH=
Fumarasa 5ATP
7. Fumarato Malato
Hidratacin

Malato deshidrogenasa
8. Malato Oxalacetato
Oxidacin
*Genera 1
NADH=3ATP
CICLO DE CORI
Proceso anaerbico (Glucosa-Lactato)
Consumen Ganan
4 molculas ATP 12 molculas ATP

Se lleva a cabo en: el msculo


esqueltico (se encuentra en actividad o
contrayndose) , torrente sanguneo e
hgado
El lactato producido en la gluclisis
durante el ejercicio muscular se
transporta al hgado, para volver a
sintetizar glucosa mediante
gluconeognesis. Completa el ciclo el
transporte de la glucosa de vuelta al
msculo para la sntesis de glucgeno y
su reutilizacin en la gluclisis
LIPOGNESIS

Sntesis de cidos grasos. Ocurre en CITOSOL.

Proceso de formacin de triacilgliceroles en el tejido adiposo y en el hgado, a partir de los cidos


grasos, que tambin pueden ser sintetizados en el organismo o tener origen exgeno, y glicerol,
ambos deben estar en sus formas activas, esto es, los acetil-CoA y el glicerol-3-P.

Incluye dos procesos:

1. Biosntesis de cidos grasos: Se efecta en el citoplasma a partir de acetil CoA, con el aporte
de ATP y el poder reductor del NADPH proveniente este ltimo, del ciclo de las pentosas
fosfatadas y otros sistemas generadores de este cofactor reducido.
2. Formacin del glicerol activado, en forma de glicerol-3-P, cuyo origen puede ser a partir de la
va glucoltica, por conversin de la fosfodihidroxiacetona, cuando las condiciones
metablicas de la clula son favorables al anabolismo, esto es un elevado nivel de ATP y
abundante glucosa que pueda ser transformada por esa va en el tejido adiposo.

La lipognesis se regula en el paso de la acetil CoA carboxilasa.


El citratro activa la enzima; la acetil CoA de cadena larga inhibe su actividad.
A plazo corto, la insulina activa la acetil-CoA carboxilasa por desfosforilacin y a plazo largo, por
induccin de la sntesis. El glucagn y la adrenalina tienen acciones opuestas a la insulina

Liplisis
La liplisis es una va catablica que tiene lugar en el tejido adiposo y consiste en la degradacin de
los triacilgliceroles almacenados con el fin de obtener cidos grasos y glicerol libre.
El glicerol-3-fosfato procede de la reduccin del intermediario glucoltico dihidroxiacetona fosfato,
catalizada por la glicerol fosfato deshidrogenasa o de la fosforilacin del glicerol por la glicerol
quinasa.
Sea cual sea su mecanismo de formacin del glicerol-3-fosfato sufre 2 esterificaciones sucesivas con
acil-CoA, para producir diacilglicerol-3-fosfato:

La ruta hacia los triacilgliceroles implica la eliminacin hidroltica del fosfato, seguida de una
transferencia de otro grupo acilo procedente de una acetil-CoA.

METABOLISMO DE PROTENAS
Es un proceso demasiado complejo en el que la informacin gentica codificada en los cidos
nucleicos se traduce en el alfabeto de los 20 aminocidos estndar de los polipptidos. Es el
proceso mediante el cual se componen nuevas protenas a partir de aminocidos, que se llevar a
cabo en los ribosomas.
Va a llevarse a cabo por medio de dos etapas: Transcripcin y traduccin.
La transcripcin es la etapa o: proceso biolgico por el cual se transfiere la informacin del
ADN en ARN
La traduccin es el proceso por el cual se transfiere el ARN y se codifica para generarse en
protenas.
Durante la transcripcin del ADN, el gen se utiliza como molde para generar una hebra de ARNm
con la ayuda de la enzima ARN POLIMERASA. En la fase de iniciacin, La regin promotora del gen
funciona como un sitio de reconocimiento para la unin de la ARN-POLIMERASA, produciendo que
la doble hebra de ADN se desenrolle.
LA ARN-POLIMERASA se desliza a lo largo de la hebra molde de ADN a medida que las bases
complementarias se aparean, la ARN-POLIMERASA enlaza nucletidos al extremo 3 de la molcula
de ARN en crecimiento. Una vez que la ARN-POLIMERASA alcanza la regin de terminacin del gen
y el ARN transcrito esta completado, la ARN-POLIMERASA, la hebra de ADN y el ARNm transcrito se
disocian entre s.
La hebra de ARNm transcrito primario sintetizado durante la trascripcin incluye regiones, exones
que codifican para la protena, y otras que se llaman intrones, para que esteADNpueda ser usado
en la traduccin los intrones no codificantes necesitan ser removidos y deben aadirse algunas
modificaciones.
Las protenas se sintetizan en la clula por un proceso denominado traduccin, que es un
mecanismo por medio del que una secuencia de bases de nucletidos dirige la polimerizacin de
los aminocidos y que va a requerir ATP. El cdigo gentico va a estar formado por un conjunto
estndar de codones de tres nucletidos, cada uno de los cuales especifica un determinado
aminocido. La mayor parte del trabajo qumico de la clula (de sntesis, de transporte y
metablico) se lleva a cabo con la ayuda de una clase enorme de protenas globulares.
Durante el proceso de traduccin cada aminocido es conducido al ribosoma por un ARNt
especfico. El tipo de aminocido est determinado por la secuencia del anticodn del ARNt y
ocurre de la unin de bases complementarias entre el codn del ARNm y el Anticodon del ARNt
estos incorporan veinte clases diferentes de aminocidos en las protenas. Luego de que el primer
ARNt se une al codn de iniciacin la subunidad ribosmica mayor se asocia para constituir el
complejo de traduccin. La subunidad ribosmica mayor tiene 3 regiones diferentes llamadas sitio P,
E y A Los aminocidos son conducidos hacia la hebra de ARNm por un ARNt y se aparean las bases
complementarias del codn y anticodn.
Cada anti codn de un ARNt se corresponde con un aminocido particular, el ARNt se une al sitio A
y se forma un enlace pptido entre su aminocido y el que se encuentra unido al ARNt del sitio P.
El complejo se desplaza un codn hacia la derecha y en ese momento el ARNt sin carga sale por el
sitio E.
Al sitio A llega el siguiente ARNt. La elongacin termina hasta que se llega a un codn de
terminacin. Un factor de terminacin de une al codn de terminacin en el sitio A y el poli pptido
es liberado del ARNt, el complejo entero se disocia
Las secuencias de DNA de los genes se transcriben a molculas de RNA mensajero, que a su vez, se
traducen a protenas. Solo existen cuatro clases de nucletidos en el DNA, cada uno de los cuales
se transcribe en un nucletido concreto en el RNA, y existen 20 clases de aminocidos. Se utilizan
tripletes de nucletidos (codones) para codificar cada aminocido, lo cual permite 64,
combinaciones distintas. Cuando se libera una cadena polipeptdica desde un ribosoma tras la
traduccin, su sntesis no ha terminado necesariamente. La informacin expresada en las
secuencias proteicas desempea un cometido bsico que determina el funcionamiento de las
clulas y los organismos
METABOLISMO DE LPIDOS
Los lpidos tienen una funcin nica en los organismos vivos, principalmente los sus estructuras
hidrfobas; sirven como molculas para almacenamiento de energa (triacilgliceroles). En los
animales la mayor parte de cidos grasos se obtiene de la alimentacin.
Las fases para llevar a cabo su proceso de metabolismo son:
DIGESTION, ABSORCIN, ALAMCENAMIENTO Y MOLVILIZACIN DE LOS LIPIDOS EN EL SER HUMANO
Los triacilgliceroles se ingieren, se sintetizan en el hgado o se movilizan a partir de los depsitos
existentes. Los triacilgliceroles ingeridos e hidrolizan en la luz del intestino delgado por la lipasa
pancretica y otras enzimas. Los productos de la hidrolisis adsorbidos por la mucosa intestinal se
recombinan en triacilgliceroles, que se combinan con apoproteinas para formar las lipoprotenas
denominadas quilomicrones. Este proceso solubiliza (emulsiona) los lpidos y permite su transporte a
travs de la linfa y la sangre. Los triacilgliceroles sintetizados en el hgado se combinan con otras
apoproteinas para formar lipoprotenas de muy baja densidad (VLDL) para su transporte a los tejidos
perifricos (corazn, msculo y tejido adiposo) se hidrolizan en las superficies internas de los
capilares. Los productos de la hidrolisis que llegan a las clulas se contabilizan para producir energa
o se recombinan en triacilgliceroles para almacenarse.

METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS: Es el proceso por el cual pasan los carbohidratos para ser
incorporados a nuestro organismo.
Su objetivo final es la conversin de todos los carbohidratos e GLUCOSA (Principal fuente de
energa).
El proceso consta de 5 pasos:
Digestin: Es en el momento en el que consumimos los alimentos los cuales se descomponen por
medio de la saliva, sigue en el estmago con la ayuda del cido clorhdrico y termina en el intestino
delgado. Luego una enzima del jugo pancretica la AMILASA, acta y transforma el almidn en
maltosa, enzima que despus en la pared intestinal transforma algn carbohidrato en GLUCOSA.
Estas enzimas como la maltosa, sacarosa, amilasa o lactosa transforma todos los carbohidratos en
azucares simples.
Transporte: Despus se transporta del intestino al hgado y al musculo principalmente por el torrente
sanguneo.
Almacenamiento: Los carbohidratos se almacenan en forma de GLUCOGENO en hgado y musculo.
Degradacin: Este glucgeno se degrada en la glucogenolisis para producir glucosa, est junto con
la ya producida en la pared intestinal se degradaran con la glucolisis para producir piruvato y este
pueda producir energa por medio de los ciclos de Krebs o de Cori.
Biosntesis: El piruvato producido por la glucosa se sintetizara por medio de la gluconeognesis para
producir glucgeno y repetir el ciclo.

NOTAS
El principal mecanismo regulador para la secrecin de glucagn es el nivel de glucosa en sangre. Es
decir, cuando los niveles de esta aumentan, se produce una inhibicin en la secrecin de glucagn
y un aumento en la secrecin de insulina, mientras que cuando la glucemia disminuye aumenta la
secrecin de glucagn y disminuye la de insulina respectivamente.
A nivel de carbohidratos, el glucagn:
Promueve la glucogenlisis y la neoglucognesis a partir de amino cidos en el hgado, ya
que estos dos procesos generan un aumento de los niveles de glucosa disponibles para el
organismo.
NOTAS
El Pncreas se encuentra compuesto principalmente por dos tipos de tejidos, los Acinos cuya
funcin es secretar jugos digestivos que posteriormente se volcarn en el intestino, y los Islotes de
Langerhans que a travs de su secrecin endocrina liberan insulina y glucagn hacia la sangre. Las
clulas Alfa, Beta y Delta de los islotes de Langerhans secretan glucagn, insulina y somatostatina.
La insulina es una hormona de origen proteico que ejerce determinados efectos sobre el transporte
de los metabolitos, esta hormona aumenta la permeabilidad de la membrana para facilitar el
ingreso de glucosa.
A nivel de hidratos de carbono, la insulina:
Aumenta el transporte de glucosa al interior celular produciendo una disminucin de los valores de
glucosa en sangre.
-Promueve la glucgenognesis.
-Aumenta el trabajo de algunas enzimas como la glucogenosintetasa, por lo que disminuye a su vez
la glucgenolisis.
La somatostatina tambin fue descrita como una de las hormonas del hipotlamo que se
desempeaba como factor inhibidor de STH. Esta hormona, tambin es secretada por las clulas
Delta de los islotes da Langerhans promoviendo:
-Inhibicin de la secrecin de insulina y glucagn.
-Disminucin de la motilidad del estmago, duodeno y vescula biliar.
-Disminucin de la secrecin y absorcin a nivel gastrointestinal.