1. Qu es una enzima, coenzima, isoenzima?

ENZIMA: Es una protena que cataliza las reacciones bioqumicas del

metabolismo. Actan sobre las molculas conocidas como sustratos y permiten el
desarrollo de los diversos procesos celulares.

COENZIMA: Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas no proteicas que

transportan grupos qumicos entre enzimas. Estas molculas son sustratos de las
enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimtica. son
componentes no proticos que se enlazan estrechamente a las enzimas, tales
como los centros hierro-azufre, la flavina o los grupos hemo. Normalmente sufren
reacciones de oxidacin, reduccin y transferencia de grupos qumicos. Las
coenzimas sufren las transformaciones qumicas necesarias para la catlisis
enzimtica evitando que la enzima las sufra. De este modo la enzima queda
intacta y puede llevar a cabo otro ciclo de reacciones simplemente cambiando la
coenzima.

ISOENZIMA: Formas diversas de una misma enzima que catalizan la misma

reaccin, con los mismos requerimientos, pero con propiedades cinticas y
fisicoqumicas diferentes.

2. Cul es el papel de las enzimas con respecto a la energa de activacin?

Todas las reacciones tienen una "barrera energtica" llamada ENERGIA DE
ACTIVACION (EA) la cual es la cantidad de energa que se requiere para romper
los enlaces qumicos existentes e iniciar la reaccin (que es la formacin de
nuevos enlaces). En un sistema cataltico enzimtico, las enzimas cumplen con el
papel de reducir la energa de activacin. Esto quiere decir que permiten que los
sustratos (as se llaman a las sustancias reaccionantes) puedan reaccionar sin
necesidad de que tengan una alta energa cintica. esto se logra porque las
enzimas tienen una superficie en la que los sustratos pueden entrar y reaccionar.
esta superficie se llama SITIO ACTIVO de la enzima. Cabe mencionar que el sitio
activo de cada enzima es muy especifico; reconoce a solo un tipo de sustratos, lo
que quiere decir que hay una enzima distinta para cada reaccin llevada a cabo en
los seres vivos. BIEN, Cuando los sustratos entran al sitio activo se hallan muy
juntos, y la configuracin 3D de la enzima cambia y los obliga a reaccionar.
Despus de reaccionar, los sustratos se convierten en PRODUCTOS, los cuales
ya no encajan con el sitio activo de la enzima puesto que son distintos a los
sustratos originales de la enzima. Esto provoca que salgan de la enzima y asi es
cada ciclo de la enzima.

3. Por qu las enzimas no se expresan en mg/ml o en mmol/litro

frecuentemente?
Dado que la estructura de la mayora de las enzimas es esencialmente proteica,
por lo tanto, qumicamente igual y se encuentran en los medios biolgicos a
concentraciones muy pequeas, es prcticamente imposible establecer un
procedimiento qumico sencillo para medir la concentracin enzimtica. Por esta
 razn, tratndose de molculas que realizan determinada actividad, con su
sustrato especfico, se puede medir mejor la actividad de la enzima, que su
concentracin. En todos los casos, siendo la enzima casi imperecedera, la medida
de la actividad se debe establece por unidad de tiempo (1UI=1umol de producto
formado por minuto o 1umol de sustrato desaparecido por minuto). 1katal, es la
unidad de medida establecida por el Sistema Internacional de Unidades y es igual
a 1 mol de sustrato por segundo.

4. Cmo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de reaccin? Mencione

ejemplos:

- XIDO REDUCTASAS: Aquellas que transfieren electrones de un sustrato a

otro, oxidando a uno para reducir al otro. Se les denomina corrientemente
deshidrogenasas y estn ligadas a klos fenmenos respiratorios celulares.
- TRANSFERASAS: Aquellas que transfieren un grupo funcional como metilo,
acilo, fosfato etc. De un sustrato a otro. Las transaminasas estn dedicadas a
transferir un grupo amino de un aminocido a un cetoacido, uniendo el
metabolismo de carbohidratos con el de protenas.
- HIDROLASAS: Las que rompen un sustrato con la introduccin de una
molecula de agua. Las enzimas de la digestin de los alimentos son un buen
ejemplo de hidrolasas, tanto para digerir protenas como para roper molculas
de almidn o de triglicridos.
- LIASAS: Aquellas enzimas que rompen sustratos sin introducir molculas de
agua. La aldolasa de la gliclisis es un ejemplo.
- LIGASAS: Aquellas que unen dos sustratos directamente.
- ISOMERASAS: Transforman un ismero en otro. Permiten las
transformaciones de azcares entre s.

5. En qu casos las enzimas facilitan el diagnstico de enfermedades?

Los estudios de enzimas sirven para el diagnstico clnico de diversas
enfermedades ya que el valor de la enzima tiende a aumentar o disminuir ante
alguna enfermedad. Algunas enzimas para el diagnstico clnico serian:

Fosfatasa Alcalina:
En huesos, placenta e hgado
Disminucin en desnutricin y deficiencia de protenas
Aumento en tuberculosis, tumores seos, consolidacin sea.
TGO:
En hgado y musculo cardiaco.
Disminuye por penicilina.
Aumenta por infarto, hepatitis o traumatismo.
GGT:
En rin, hgado, pncreas e intestino
Disminuye por ingestin de algunos medicamentos.
Aumenta por alcoholismo, obesidad, insuficiencia renal, hepatitis,
tumor heptico, cirrosis.
 Amilasa
En glndulas salivales y pncreas.
Disminuye por cncer pancretico o toxemia del embarazo.
Aumenta por pancreatitis aguda, cncer de pncreas, paperas,
embarazoectpico.
Lipasa:
En hgado, estomago, intestinos y leche materna.
Disminuye por embarazo, tuberculosis, diabetes mellitus.
Aumenta por pancreatitis aguda, carcinoma pancretico y gastroenteritis.

6. Cmo es la distribucin de las enzimas a nivel celular?

Las enzimas dentro de un organismo se encuentran distribuidas en los diferentes
rganos y tejidos donde realizan su funcin especfica. Dentro de una clula,
algunas enzimas se encuentran compartamentalizadas y ordenadas; ejemplo: en
las clulas hepticas, las enzimas de la gliclisis estn localizadas en el
citoplasma, en tanto que las enzimas del ciclo de Krebs en las mitocondrias.
Dentro de la mitocondria, las enzimas del ciclo del cido ctrico se encuentran
dispuestas en forma secuencial, lo cual da al proceso ergopoytico de la clula la
mxima eficacia.

Localizacin intracelular de las principales enzimas y rutas metablicas

Citoplasma Gluclisis: ruta de las hexosa monofostato; glucognesis y
glucogenlisis:sntesis de cidos grasos; catabolismo de purinas y
pirimidinas; peptidasas; aminotransferasas; aminoacilsintetasas
Mitocondria Ciclo de los cidos tricarboxlicos; oxidacin de cidos grasos;
oxidacin de aminocidos; alargamiento de cidos grasos; sntesis
de la urea; transporte electrnico y fosforilacin oxidativa acoplada.
Lisosomas Lisozima; fosfaasa acida; hidrolasas, incluyendo proteasas,
nucleasas, glucosidasas, arilsulfatasas, lipasas, fosfolipasas y
fosfatasas.
Retculo NADH y NADPH citocromo c reductasas; oxidasas de funcin mixta
endoplasmatico relacionadas con el citocromo b, y el citocromo P450; glucosa 6-
(microsomas) fosfata-sa; nuclesido difosfatasa; esterasa, P-glucuronidasa, y
glucuroniltransferasa; rutas de sntesis de protenas; sntesis de
fosfoglicridos y triacilgliceroles, sntesis y reduccin de esteroides
Golgi Galactosil y glucosiltransferasa; condroitina sulfotransferasa; 5-
nucleotidasa; NADH-citocromo c reductasa, glucosa 6-fosfatasa
Peroxisomas Urato oxidasa; D-aminocido oxidasa; a-hidroxicido oxidasa;
catalasa; oxidacin de cidos grasos de cadena larga
Ncleo Rutas de biosntesis de DNA y RNA