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AMPc
Boiquimica de Harper edicion 10, David W. martin ,JR, Peter K. Granner, Victor W.
Rodwell, Daryl K. Granner 1986
alfa (a)
beta (b)
gamma (g).
En su estado inactivo ests protenas enlazan GDP, pero cuando este nucletido es intercambiado
por una molcula de GTP, la protena pasa a su estado activo. 11.1
La subunidad a posee actividad GTPasa y cuando la protena se activa (al enlazarse el GTP) se
disocia del dmero bg. Tanto la subunidad a como la subunidad g anclan a la protena G a la
membrana a travs de cidos grasos.
Tipos de Proteina G:
El Glucagon al unirse al receptor, el receptor interacciona con una protena Gs cercana. Al unirse la
Gs al receptor, el GDP se disocia y se sustituye por GTP, separndose la subunidad a del complejo
bg. La subunidad a activada interacciona con la adenilato ciclasa y la estimula.
La adenilato ciclasa cataliza entonces la sntesis de AMPc y PPi a partir de Mg+2-ATP
las molculas de AMPc formadas difunden al citoplasma, donde se unen a una protena quinasa
dependiente de AMPc (Protena quinasa A) y la activan.
La protena quinasa A (PKA) es un tetrmero constituido por dos subunidades reguladoras y dos
subunidades catalticas; al unirse el AMPc (modulador alostrico positivo) a las subunidades
reguladoras, stas se separan de las subunidades catalticas dejando expuesto el sitio activo de
las mismas.
La protena quinasa A activa (es decir, las subunidades catalticas), fosforila protenas en residuos
de serina (Ser) y treonina (Thr) y, de esta forma, altera la actividad cataltica de enzimas
reguladoras clave.
La adenilato ciclasa permanece activa mientras que interacciona con a-GTP, pero una vez
hidrolizado el GTP a GDP + Pi (por medio de la actividad GTPasa intrnseca de la subunidad a) a-
GDP se separa de la adenilato ciclasa y se vuelve a asociar con el dmero bg.
el AMPc es rpidamente hidrolizado a AMP lineal (5AMP) por la fosfodiesterasa de AMPc (PDE)
las protenas fosforiladas por la actividad quinasa de la Protena quinasa A, son desfosforiladas por
accin de protenas fosfatasas. 11.1