Act 4: Leccin Evaluativa Unidad 1: se cierra el 30 de marzo

Los aminocidos son las unidades fundamentales de las protenas; la funcin

biolgica de una protena depende de su composicin y conformacin de tales
unidades. En el organismo tambin se les encuentra en forma individual
participando en el metabolismo, por ejemplo a pH fisiolgico (7.4), el triptfano est
implicado en el crecimiento y en la produccin hormonal. Si por alguna razn, es
modificado el pH de 7.4 a 5.9, este aminocido llegar a estar en la forma de in
Zwitterion, en este estado, el balance de cargas elctricas es igual a cero. Se
deduce que para conservar la funcin biolgica, este aminocido tiene que:

Tener su grupo carboxilo protonado y su grupo amino desprotonado: COOH / NH2

Tener su grupo carboxilo disociado y su grupo amino desprotonado: COO- / NH2

Tener su grupo carboxilo disociado y su grupo amino protonado: COO- / NH3

Tener su grupo carboxilo y su grupo amino protonado: COOH / NH3+

Cul de las siguientes estructuras estarala arginina cuando el pH y el valor de pKa son
igual a 9.04:

Cul de las siguientes estructuras estara la arginina en forma de ion Zwitterion.

La grfica de la opcin B.
La grfica de la opcin D.
La grfica de la opcin C.
La grfica de la opcin A.

El punto Isoelctrico de la Arginina es de 10.76. En la grfica se analiza el

comportamiento de ste aminocidos frente a cambios de pH: 2.17, 9.04, 12,48.
Entre que especies qumicas y a que pHs (pKas) se determina el pI del
aminocido?

Entre las grfica A y D, con Pkas (pH) de 9.04 y 12.48

Entre las grfica A y C, con Pkas (pH) de 9.04 y 12.48

Entre las grfica B y D, con Pkas (pH) de 9.04 y 12.48

Entre las grfica B y C, con Pkas (pH) de 9.04 y 12.48

El pI del siguiente pptido: Arg-Cys-Phe-Tyr-Tre es:

8.18

8.62

6.80

2.71

La estructura secundaria de tipo beta-lmina en protenas se caracteriza por:

Presentar unidades de repeticin de 6.5 a 7.0 Amstrongs, es decir, la distancia que

hay entre los puentes de hidrgenos intermoleculares.

Presentar unidades de repeticin de 5.1 a 5.4 Amstrongs, es decir, la distancia que

hay entre los puentes de hidrgenos intermoleculares.

Presentar puentes de hidrgeno entre el hidrgeno del grupo amino y el oxgeno del
grupo carboxilo que forman el enlace peptdico, entre dos o varias cadenas
polipeptdicas, las cuales pueden ir de forma paralela o antiparalelas.

Presentar puentes de hidrgeno entre el nitrgeno del amino y el oxgeno del grupo
carboxilo que forman el enlace peptdico, entre dos o varias cadenas polipeptdicas,
las cuales pueden ir de forma paralela o antiparalelas.

La estructura secundaria de tipo alfa- hlice se caracteriza por:

Presentar unidades de repeticin de 5.1 a 5.4 Amstrongs, es decir, la distancia que

hay entre los puentes de hidrgenos intermoleculares.

Presentar unidades de repeticin de 5.1 a 5.4 Amstrongs, es decir, la distancia que

hay entre los puentes de hidrgenos intramoleculares.

Presentar unidades de repeticin de 5.1 a 5.4 Amstrongs, es decir, la distancia que

hay entre los puentes de hidrgenos intermoleculares.

Presentar puentes de hidrgeno entre el hidrgeno del grupo amino y el oxgeno del
grupo carboxilo que forman el enlace peptdico, entre una cadena polipeptdica

En la hidrlisis de - Glicerotosfato con fosfatasa

intestinal (pH 9,2 a 37C), se determin el efecto de la
concentracin de sustrato sobre la actividad
enzimtica. La determinacin del fsforo resultante a
los 20 minutos de hidrlisis se realiz
colorimtricamente obtenindose los datos de la tabla:
La velocidad mxima (nano moles/min) de la cintica de la fosfatasa intestinal
obtenida por el mtodo de Lineweaver-Burk se puede encontrar en un rango de:

50 nm/min

500 nm/min

5Expo+8 nm/min

0.05 nm/min

EL valor de Km (micro moles/mil). de la cintica de la

fosfatasa intestinal obtenida por el mtodo de
Lineweaver-Burk se puede encontrar en un rango de:

100 micro moles/mil

1Exp-5 micro moles/mil

0.10 micro moles/mil

10 micro moles/mil

La correspondiente interpretacin del valor de Km como constante de

disociacin y de velocidad en la cintica de la fosfatasa intestinal es:

Hay una alta afinidad de la enzima por el sustrato ya que Km= 1Exp-5 moles.

La direccin de la reaccin va hacia K2.

La direccin de la reaccin va hacia K1

 Hay una baja afinidad de la enzima por el sustrato ya que Km= 1Exp-5 moles

Este tipo de tems consta de dos proposiciones as: una Afirmacin y una Razn, unidas
por la palabra PORQUE. Usted debe examinar la veracidad de cada proposicin y la
relacin terica que las une:

la correspondiente interpretacin del valor de Vmax de la cintica de la fosfatasa intestinal

relaciona que por minuto se obtiene 50 nm de producto PORQUE la velocidad mxima es
aquella que se obtiene cuando todos los sitios activos de la enzima estn saturados con
sustrato.

la afirmacin es VERDADERA, pero la razn es una proposicin FALSA

la afirmacin y la razn son VERDADERAS y la razn es una explicacin CORRECTA

de la afirmacin

la afirmacin es FALSA, pero la razn es una proposicin VERDADERA

La afirmacin y la razn son VERDADERAS, pero la razn NO es una explicacin

CORRECTA de la afirmacin.

La velocidad mxima ( moles/min). de la cintica de la Penicilinasa obtenida por

el mtodo de Lineweaver-Burk se puede encontrar en un rango de:

1Expo3 moles /min

0.01Expo9 moles/min

1.0 moles/min

1Expo 9 moles /min

EL valor de Km (moles) de la cintica de la Penicilinasa obtenida por el mtodo

de Lineweaver-Burk se puede encontrar en un rango de:

8Exp-5 moles
0.8Exp5 moles

0.8Exp-5 moles

8Expo5 moles