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estomago. Esto lo advirti Beaumont cuando observo en un paciente (Alexis St. Martin) en
1820 como se licuaban trozos de carne y otras proteinas en el estomago de este individuo.
La mayor parte de las proteinas se digeria en el estomago por accion de la enzima proteolitica
pepsina al pH acido (1.5 a 2.0) del jugo gastrico y se convertia en peptidos menores; la
pepsina no es una enzima altamente especifica e hidroliza en forma preferencial los enlaces
constituidos por el grupo amino de los aminoacidos aromaticos, triptofano, fenilalanina y
tirosina. En los sustratos proteinicos naturales, la pepsina, una endopeptidasa, rompe otras
uniones peptidicas similares a las de los aminoacidos aromaticos, a una velocidad
relativamente elevada, por ejemplo Leu-Glu, Leu-Val, Val-Cis. Las uniones receptoras de la
pepsina no deben estar adyacentes a un carboxilo libre o un grupo -amino. Si bien la pepsina
degrada las proteinas en polipptidos de longitud variable, pueden liberarse algunos peptidos
de cadena corta e incluso aminoacidos libres, sobre todo la tirosina.
Las clulas principales de la mucosa gastrica no segregan pepsina; mas bien esta se segrega
como un cimogeno, el pepsinogeno. Este ultimo se convierte en una enzima activa por la
acidez del jugo gastrico y tambin de manera autolitica por la misma enzima.
El pH optimo para la actividad de la pepsina es de 1.5 a 2.2, segun sea el sustrato. Una
pequena cantidad de pepsinogeno se segrega al liquido del tejido gstrico y se desplaza por
el plasma sanguineo hasta el rinon, donde se elimina como uropepsinogeno. Esta puede
detectarse y mostrar datos de la funcion gastrica, con cierto valor en la digestion de proteinas.
Algunos datos muestran la posible existencia de dos formas de pepsina, una segregada por
las clulas principales y otra por las piloricas; la variacion se halla en la actividad a diferentes
pH.
Por consiguiente, la digestion gastrica de proteinas
es incompleta y produce en particular peptidos grandes
a partir de un numero limitado de proteinas; con
posterioridad pasa al intestino delgado donde estas
terminan de digerirse y absorberse.
DIGESTIN PANCRETICA
El jugo pancreatico contiene varias proteinas importantes,
entre ellas tripsina, quimiotripsina, elastasa y dos carbopeptidasas.
La tripsina y la quimiotripsina se secretan
en forma de cimogenos y tripsinogeno; por su parte, del
quimiotripsinogeno existen dos formas, A y B. El quimiotripsinogeno
A se cristaliza y se ha estudiado de forma un
poco mas amplia que el B. El quimiotripsinogeno se convierte
en tripsina a traves de una enterocinasa, segregada
por la mucosa intestinal. Este agente se ha senalado como
un simple activador y tiene tambien actividades enzimaticas.
Asimismo, el tripsinogeno puede autoactivarse de
modo autocatalitico, es decir, tan pronto se forma cierta
cantidad de tripsina esta convierte a la fraccion restante
del cimogeno en la enzima.
El pH optimo para esta enzima es de 8 a 9. Dichas
enzimas actuan sobre las proteinas y peptidos mayores,
hasta conformar peptidos de cadena media, variable y
aminoacidos libres. La tripsina es mas efectiva sobre las
proteinas parcialmente digeridas. En realidad, digiere al
colageno, ovoalbumina, globulinas sericas y hemoglobina
en forma muy lenta, a menos que se hayan desnaturalizado
con anterioridad. Sin embargo, la tripsina degrada ciertas
proteinas (histonas y protaminas) que no puede digerir
la pepsina. La union peptidica hidrolizada por la tripsina
es la que contiene al grupo carboxilo de lisina y arginina,
es decir, que existe una carga positiva en el grupo
lateral inmediatamente adyacente al punto hidrolizado
INTRODUCCIN
Los veinte aminocidos (aa) que se requieren para la sntesis proteica incluyen algunos
cuyas cadenas carbonadas no se pueden sintetizar en el cuerpo (denominados aa
esenciales) y otros, cuyos esqueletos carbonados pueden ser sintetizados en el organismo
a partir de intermediarios comunes del metabolismo (aa no esenciales).
Los aa esenciales para los humanos incluyen: leucina, isoleucina, valina, lisina, treonina,
triptfano, fenilalanina, metionina e histidina. La tirosina y cistena se denominan aa
semiesenciales porque solo pueden ser sintetizados a partir de aa precursores esenciales
(fenilalanina y metionina, respectivamente). En determinadas situaciones estos aa
semiesenciales se convierten en esenciales (por ejemplo, en la fenilcetonuria y en la
homocistinuria). Las enfermedades del metabolismo de los aa, en general, se producen
por defectos en su catabolismo y dan lugar al acumulo de sustancias toxicas que afectan
a distintos rganos. Las caractersticas clnicas de un defecto enzimtico derivan de la
toxicidad de los metabolitos acumulados, de la deficiencia del producto final y de la
severidad del dficit enzimtico. El tratamiento diettico de los errores congnitos del
metabolismo de las protenas tendr como objetivo:
1. Limitar la ingesta de aquel o aquellos aa cuya va metablica este afectada, hasta un
requerimiento mnimo que asegure un adecuado crecimiento y desarrollo.
2. Suplementar la dieta con aquel o aquellos aa que no se sintetizan.
3. Aumentar la ingesta calrica para conseguir un ahorro proteico mximo y evitar que
las protenas se empleen como fuente energtica. Por ello, es muy importante evitar los
ayunos prolongados. Estas necesidades energticas se cubrirn con alimentos naturales
con bajo o nulo contenido proteico, alimentos manufacturados de bajo contenido
proteico (pasta, pan, galletas especiales) y con suplementos energticos a base de
polmeros de glucosa y/o grasas.
4. Aumentar en lo posible la proporcin de protenas naturales de alto valor biolgico
(PNAVB): legumbres, leche y derivados, carne y pescado, huevo.
5. Vigilar los posibles dficit de vitaminas, minerales y oligoelementos secundarios a una
ingesta proteica limitada y suplementar estos micronutrientes si es necesario.
6. En ocasiones es necesario complementar el aporte proteico con preparados especiales
para cada enfermedad, que contienen todos los aa excepto el o los que estn afectados.
Estos preparados no deben ser utilizados como nica fuente proteica en situaciones de
descompensacin, pues se convierten en una fuente nitrogenada toxica.
FENILCETONURIA
Consideraciones generales
La fenilalanina (Phe) es un aa esencial que por accin de la fenilalanina hidroxilasa
(PAH) se metaboliza a tirosina. Esta reaccin requiere como cofactor la
tetrahidrobiopterina (BH4). Esta, a su vez, se regenera por accin de una enzima, la
dihidrobiopterina reductasa (DHPR). (Figura 15.1).