Trabajo Práctico de Biología NM #3 - Experimentos Enzimáticos

Jeremy Israel Palma Carbo
gmd956 (050252 -0009)
Trabajo prctico de Biologa NM #3
Experimentos enzimticos
Tema: Investigacin experimental de un factor que afecte la actividad enzimtica.
Objetivos
Diferenciar los cambios (aumento /disminucin) del proceso enzimtico de la catalasa
a diferentes temperaturas (15-20 C/40 C) en varias muestras con el perxido de
hidrogeno (sustrato) y determinar si se desnaturaliza la enzima o no.
Analizar las funciones y estructuras de las enzimas.
Describir como la temperatura afecta a la actividad enzimtica de la catalasa y en
algunos casos llegar a desnaturalizarla.
Variables
Independiente
o Temperatura de la enzima
o Tiempo
Dependiente
o Aumento o disminucin del proceso enzimtico
o Desnaturalizacin.
Controlada
o Temperatura
o Concentracin de las muestras (pollo y papa)
o Concentracin del perxido de hidrogeno 2 2 (sustrato)
Hiptesis
El proceso de la catalasa se ver ms influenciada con el aumento en su temperatura
(40 ) a diferencia de una temperatura normal (15-20C).
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Marco terico
Las enzimas
Las enzimas son protenas globulares que actan como biocatalizadores, cuya funcin
es acelerar la velocidad de las reacciones qumicas que se producen en el organismo y que
son necesarias para mantener su actividad biolgica, lo cual realizan al disminuir la energa
de activacin. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una
reaccin qumica. Al disminuir la energa de activacin, se incrementa la velocidad de la
reaccin. Las reacciones catalizadas por enzimas ocurren a velocidades 1010 a 1014 veces
ms rpidas que las no catalizadas.
Las enzimas estn en el centro de cada proceso bioqumico. Actuando en secuencias
organizadas catalizan cientos de reacciones consecutivas mediante las que se degradan
nutrientes, se conserva y transforma la energa qumica y se fabrican las macromolculas
biolgicas a partir de precursores sencillos. Con la excepcin de un pequeo grupo de
molculas de ARN cataltico todas las enzimas son protenas. Su actividad cataltica depende
de la integridad de su conformacin proteica nativa.
Las sustancias que las enzimas convierten en productos mediante estas reacciones se
denominan sustratos. Una ecuacin general para una reaccin enzimtica es:

, se necesitan muchas enzimas diferentes porque cada una solo
cataliza una reaccin bioqumica y en las clulas tiene lugar miles de reacciones, casi todas
las cuales deben ser catalizadas. Esta propiedad se denomina especificidad enzima-sustrato y
constituye una diferencia importante entre las enzimas y los catalizadores no biolgicos,
como los metales que se utilizan en los convertidores catalticos de los vehculos.
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Para poder explicar la especificidad enzima-sustrato (ES), debemos analizar primero
el mecanismo por el que las enzimas aceleran las reacciones (actividad enzimtica): el
sustrato o los sustratos se unen a un rea especial en la superficie de la enzima llamada sitio
activo. Las formas y las propiedades qumicas del sitio activo y el sustrato encajan
mutuamente. Esto permite al sustrato unirse al sitio activo, pero no a otras sustancias. Los
sustratos (S) se convierten en productos (P) mientras estn unidos al sitio activo y estos
productos son despus liberados, dejando al sitio activo libre para catalizar otra reaccin.
Una molcula de sustrato solo se puede unir al sitio activo si se encuentra muy cerca de l. La
funcin de una molcula de sustrato y un sitio activo se conoce como colisin (movimiento
de molculas en lquidos). En la mayora de las reacciones, los sustratos estn disueltos en el
agua alrededor de la enzima. Tanto los sustratos como las enzimas pueden moverse, aunque
la mayora de las molculas de sustrato son ms pequeas que la enzima, por lo que su
movimiento es ms rpido. Las colisiones entre las molculas de sustrato y el sitio activo
ocurren debido a los movimientos aleatorios de ambos (S y E).
En resumen, las propiedades de las enzimas son:
Catalizadores orgnicos
Energa de activacin
Formacin de un complejo enzima-sustrato
Especificidad
Estructura de una enzima
Como toda protena, las enzimas estn formadas por una gran cantidad de aminocidos,
que cumplen funciones diferenciadas. Entre stos tenemos los no esenciales, estructurales, de
unin y catalticos.
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Los aminocidos no esenciales pueden ser reemplazados, y en algunos casos
eliminados sin una prdida significativa en la funcin o conformacin de una enzima.
Los aminocidos estructurales son vitales para la conformacin de la enzima, forman
su esqueleto.
Los aminocidos de unin participan en la asociacin entre la enzima y el sustrato.
Los aminocidos catalticos participan activamente en la transformacin del sustrato.
Regulacin de la actividad enzimtica
Como ocurre con toda protena, la actividad de una enzima depende de factores tales
como la temperatura, el grado de acidez o pH, la concentracin del sustrato o de la enzima.
En este trabajo se intenta reflejar como el calor es un factor que acelera la actividad
enzimtica de la catalasa. Si se eleva a una temperatura mayor de la ptima (40 C) se puede
llegar a desnaturalizar la enzima.
Desnaturalizacin: Cuando las protenas se desnaturalizacin pierden su nivel
terciario de organizacin y, consecuentemente, dejan de funcionar.
Factor temperatura:
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada
10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas
por enzimas siguen esta ley general.
Sin embargo, cuando las enzimas se calientan, sus enlaces vibran ms y aumentan las
posibilidades de que se rompan. Cuando se rompen los enlaces de enzima, cambia la
estructura de esta, incluido el sitio activo. Este cambio de es permanente y se
denomina desnaturalizacin.
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Cuando una molcula enzimtica se desnaturaliza, ya no es capaz de catalizar
reacciones. Cuantas ms molculas enzimticas se desnaturalizan en una solucin,
ms disminuye la actividad enzimtica. Con el tiempo se interrumpe toda la actividad,
una vez que la enzima ha sido completamente desnaturalizada. Por tanto, los
aumentos de temperatura producen a la vez un incremento y una disminucin de la
actividad enzimtica.
Catalasa
La catalasa es una enzima antioxidante comn que es producida naturalmente en casi todos
los organismos vivos. Las reacciones en la catlisis son importantes para la vida: ayudan a
descomponer el perxido de hidrgeno - un agente oxidante poderoso y daino - en oxgeno
y agua, previniendo la acumulacin de burbujas de dixido de carbono en la sangre.
La catalasa es una enzima muy potente: una molcula de catalasa puede descomponer
millones de molculas de perxido de hidrgeno en oxgeno y agua. Tambin usa el perxido
de hidrgeno para oxidar las toxinas potencialmente dainas del cuerpo, como el
formaldehdo, el cido frmico, alcohol y fenol.
Funcin celular
La catalasa se encuentra constantemente en la batalla contra el efecto de los radicales
libres sobre el cuerpo (el oxgeno es crucial para la vida, sin embargo, cuando usamos el
oxgeno, nuestros cuerpos producen constantemente radicales libres, los cuales son molculas
o tomos qumicamente inestables). Transforma los radicales de superxido dainos en
perxido de hidrgeno, que luego se descompone en oxgeno y agua. La catalasa se encuentra
ampliamente distribuida en el organismo humano, aunque su actividad vara en dependencia
del tejido; sta resulta ms elevada en el hgado y los riones, ms baja en el tejido conectivo
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y los epitelios, y prcticamente nula en el tejido nervioso. A nivel celular se localiza en las
mitocondrias y los peroxisomas, excepto en los eritrocitos, donde se encuentra en el citosol.
Otras funciones de la catalasa son:
La catalasa se usa ampliamente en la industria alimentaria. sta remueve el perxido
de hidrgeno de la leche, ayudando as a la produccin de quesos. La catalasa evita
que la comida se oxide, por lo que es posible su uso para envoltorios de comida.
La catalasa a veces se usa para desinfectar los lentes de contacto. Actualmente, la
catalasa se usa en la industria esttica, en varios tratamientos de mascarillas, ya que
ayuda a la oxigenacin celular en las capas superiores de la epidermis.
Metodologa de la prctica
En la regulacin de la actividad enzimtica explicada en el marco terico, se
mencion que en este trabajo se intenta reflejar como el calor es un factor que acelera la
actividad enzimtica de la catalasa y tener en cuenta que si se eleva a una temperatura mayor
de la ptima (40 C) se puede llegar a desnaturalizar la enzima. Sabiendo que la catalasa es
una enzima que se encuentra en las clulas de los tejidos animales y vegetales donde la
funcin de esta enzima en los tejidos es necesaria porque durante el metabolismo celular, se
forma una molcula txica que es el perxido de hidrgeno, H2O2 (agua oxigenada). Esta
enzima, la catalasa, lo descompone en agua y oxgeno, por lo que se soluciona el problema.
En esta prctica se intenta recrear ese medio en el que, durante el metabolismo celular de
algunos alimentos (pollo y papa) que tienen un alto grado de antioxidantes se forma la toxina
de H2O2 y la catalasa la descompone en H y O, pero en este caso se le agregara esta toxina
(agua oxigenada) para poder ver cmo la catalasa de las muestras a diferentes temperaturas
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responde ante el contacto con el perxido de hidrogeno y lo descompone en H y O; adems
se la pesar para ver los cambios debido a que la reaccin de la catalasa descompondr el
H2O2, por lo que la muestra absorber parte de ese H lquido y sobre todo se observar si la
temperatura ptima (40C) acelero la actividad enzimtica llegando al punto de
desnaturalizarla. (Grafico # 1)
Materiales de laboratorio Materiales para la prctica
Un bistur o chuchillo 6 recipientes de 60ml
Una balanza electrnica ( 0.5 g.) 1 tetera elctrica
2 vasos precipitados de 500-1000 Perxido de hidrogeno 200 ml
ml ( 0.1 ml.) 2 trozos de pollo (2,5 gr. -1,9 gr.)
2 vasos precipitados de 100-150 m 2 trozos de papa (4,2 gr. - 4,0gr.)
( 0.1 ml.) 2 trozos de guineo (3,2 gr. -3,2gr.)
Nota: Los 4 vasos precipitados se utilizarn continuamente luego de realizar la prctica
con cada muestra (pollo y papa) por lo que no se necesita uno para cada una.
Procedimiento
Muestra #1: Pollo (40 C/15-20 C)
1. Se coge un trozo de pollo y se la pesa con la balanza electrnica (4,3 gr.) (Fig. 3) se
corta con ayuda de un bistur este trozo en dos ya que queremos dos muestras para
someterlas a distintas temperaturas (Fig. 4), las nuevas muestras (2,4/1,9 gr.) se
colorar dentro de uno de los recipientes de 60ml cada una. (Fig. 5)
2. Antes de seguir, se enciende la tetera para que vaya calentando el agua que se le
colocara luego (40 C).
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3. En los dos vasos precipitados de 100-150 ml se deja medido cierta cantidad de
perxido de hidrogeno (30 ml.) para luego verterla en nuestra muestra. (Fig. 6)
4. En uno de los vasos precipitados de 500-1000 ml. Se verter agua de la llave
(15-20 C) y en el otro se colocara el agua anteriormente calentada. (Fig. 7)
5. Listo ya todo se procede a colocar en ambas muestras nuestro sustrato (H2O2)
(Fig. 8), a partir de aqu nuestro factor de temperatura har lo suyo colocando una de
las muestran en el vaso precipitado con agua caliente y el otro en el agua de la llave.
6. Se dejara reposar 5 min cada muestra, se anotaran los cambios de peso y observar si se
dio la actividad enzimtica ms rpido (caliente o normal). (Anexo 1)
(Fig. 5)
(Fig. 3) (Fig. 4)
(Fig. 8)
(Fig. 6) (Fig. 7)
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Muestra #2: Papa (40 C/15-20 C)
1. Se coge un trozo de papa y la pesamos con la balanza electrnica (11,9 gr.) (Fig. 9)
cortamos con ayuda de un bistur este trozo en dos ya que queremos dos muestras para
someterlas a distintas temperaturas, las nuevas muestras (4,2/ 4,0 gr.) la colocaremos
dentro de uno de los recipientes de 60ml cada una.
2. Antes de seguir, prendemos la tetera para que vaya calentando el agua que se le
colocara luego (40 C).
3. En los dos vasos precipitados de 100-150 ml dejamos medido cierta cantidad de
perxido de hidrogeno (30 ml.) para luego verterla en nuestra muestra.
4. En uno de los vasos precipitados de 500-1000 ml. verteremos agua de la llave
(15-20 C) y en el otro se colocara el agua anteriormente calentada.
5. Listo ya todo procedemos a colocar en ambas muestras nuestro sustrato (H2O2)
(Fig. 10), a partir de aqu nuestro factor de temperatura har lo suyo colocando una de
las muestran en el vaso precipitado con agua caliente y el otro en el agua de la llave.
(Fig. 11)
6. Dejaremos reposar 5 min cada muestra, anotaremos los cambios de peso y observar si
se dio la actividad enzimtica ms rpido (caliente o normal). (Anexo 2)
(Fig. 9) (Fig. 10)
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(Fig. 11)
Tabulacin de datos obtenidos
Tabla #1
Muestra #1: Cambios del peso del pollo en gr. (40 C/15-20 C) en los 5 min. (Grafico #2)
Variable Peso de la muestra Peso de la muestra

Tiempo (min) caliente en gr. ( 0.5 g.) normal en gr. ( 0.5 g.)
0 2,4 1,9
5 2,7 2,1
Tabla #2
Muestra #2: Cambios del peso de la papa en gr. (40 C/15-20 C) en los 5 min. (Grafico #3)
Variable Peso de la muestra Peso de la muestra

Tiempo (min) caliente en gr. ( 0.5 g.) normal en gr. ( 0.5 g.)
0 4,2 4
5 4,4 4,1
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Anlisis
Por los datos obtenidos de las muestras de pollo y papa que se colocaron en recipientes
diferentes con la misma cantidad de sustrato (H2O2) pero cada una con temperaturas distintas
(caliente/normal) se observ varios cambios. En todas las muestras pollo/papa en que se
calent la enzima, la catlisis enzimtica sucedi mucho ms rpido y se dio en mayor
cantidad como por ejemplo la cantidad de burbujas de oxgeno en la muestra del pollo y el
aumento del peso; ninguna enzima se calent tanto para que se diera la desnaturalizacin de
la catalasa porque la temperatura fue la ptima por otro lado en las enzimas que no se le
influy la temperatura la actividad enzimtica se dio pero, no a la misma velocidad ni en la
misma cantidad.
En todas las muestras (caliente/normal) se vio un desprendimiento de burbujas de
oxgeno que visualmente en los 3 min. que cada muestra estuvo se dio ms rpido este
cambio en las enzimas que se calentaron. Debido a que el factor de la temperatura si influye
en el aumento de la actividad enzimtica pero siempre y cuando est a una temperatura
ptima sin sobrepasarse.
Se midi el peso ya que, esto nos demuestra que la catalasa al separar el perxido de
hidrogeno en H lquido y O en burbujas, las muestras absorbieron el H liquido ms rpido en
las que la actividad enzimtica fue ms rpida y esto se dio en las muestras que se calentaron.
La cantidad de burbujas nos demuestra una aceleracin en el proceso de la catlisis
enzimtica y la variacin del peso nos demuestra que la catalasa desprendi ms rpido el H
lquido del O y la muestra absorbi en el corto tiempo ms lquido.
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Conclusin
Con los datos y las investigaciones realizadas, se puede afirmar que la enzima catalasa
presente en los tejidos del pollo y la papa, tiene una actividad enzimtica que puede ser
alterada por varios factores uno de ellos se comprob con la realizacin de esta prctica, al
elevar su temperatura (40 C) la enzima catalasa reacciona con el sustrato agua
oxigenada llevndola al punto de aumentar casi el doble veces su capacidad enzimtica
siempre y cuando el aumento de temperatura sea el ptimo ya que si se pasa este limites la
catalasa y todas las enzimas se desnaturalizan lo que ocasiona que ya no sea capaz de
catalizar reacciones, por tanto, los aumentos de temperatura producen a la vez un incremento
y una disminucin de la actividad enzimtica.
Respondiendo a la hiptesis, que mencionaba: El proceso de la catalasa se ver ms
influenciada con el aumento en su temperatura (40 C) a diferencia de una temperatura
normal (15-20C), con datos verdicos esta hiptesis si se cumpli.
Limitaciones
Al realizar esta prctica se pens en utilizar un mechero para calentar las enzimas, pero esto
podra afectarla negativamente, no tenamos un regulador de calor o un termmetro que mida
las altas temperaturas para saber hasta dnde calentarlas por ese motivo se utiliz agua
hirviendo y un termmetro convencional que creo que fue una manera prctica y eficaz ya
que no se sobrepas la cantidad de calor ptimo y se pudo obtener buenos resultados. Por otra
parte, pudieron haber existido errores de tipo visual por parte ma, y esto pudo causar
distorsiones en los resultados obtenidos.
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Anexos
(Anexo 1) Se observa el pollo despus de los 3 min. en temperaturas

caliente /normal (40 C/15-20 C) (de izquierda a derecha respectivamente)
Muestras del pollo antes y despus de ser sometida a temperatura caliente

(40 C) vista desde un microscopio a 4x (de izquierda a derecha
respectivamente)
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(Anexo 2) Se observa la papa despus de los 5 min. en temperaturas

caliente /normal (40 C/15-20 C) (de izquierda a derecha respectivamente)
Muestras de la papa antes y despus de ser sometida a temperatura caliente

(40 C) vista desde un microscopio a 4x (de izquierda a derecha
respectivamente)
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Grficos
Grafico #1: La temperatura y la actividad enzimtica.
45
40 Temperatura ptima
35
Tasa a la que aumenta la
30
Tasa de reaccin
reaccin debido al
aumento de la energia
25
cinetica de las moleculas
20 enzimaticas y de sustrato
15 Tasa a la que disminuye la

10 reaccion debido a la
desnaturalizaion de las
5 moleculas enzimaticas
0
0 10 20 30 40 50 60 70 La temp./Actv. Enzimatica
Temperatura/C
Grafico #2: Cambios del peso del pollo en gr. (40 C/15-20 C) en los 5 min.
4 4
Variacion de la muestra caliente gr.
Variacion de la muestra normal gr.
3.5 3.5
3 3
2.5 2.5
2 2
1.5 1.5
1 1
0.5 0.5
0 0
0 1 2 3 4 5 6 0 1 2 3 4 5 6
Variable en min. (40C) Variable en min. (15-20 C)
Actv. Enzimatica Actv. Enzimatica
15
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Muestra #3: Cambios del peso de la papa en gr. (40 C/15-20 C) en los 5 min.
7 7
Variacion de la muestra normalgr.

Variacion de la muestra caliente gr.
6 6
5 5
4 4
3 3
2 2
1 1
0 0
0 1 2 3 4 5 6 0 1 2 3 4 5 6
Variable en min. (40C) Variable en min. (15-20 C)
Actv. Enzimatica Actv. Enzimatica
Bibliografa
Cspedes, M. E., Hernndez Lantigua, I., & Llpiz Janer, N. (23 de Mayo de 2011). La
catalasa enzima. Obtenido de Tesis de Investigadores:
http://tesisdeinvestigadores.blogspot.com/2011/05/la-catalasa-enzima.html
Montes, L. H. (19 de Enero de 2004). Sitio Web. Obtenido de Enzimas: Relacin Estructura-
Funcin: http://www2.udec.cl/~lilherna/enzimas.html
Qumico, T. -L. (s.f.). TP - Laboratorio Qumico. Obtenido de Qu son las Enzimas?:

https://www.tplaboratorioquimico.com/quimica-general/quimica-de-los-seres-
vivos/que-son-las-enzimas.html
Writer, C. (s.f.). eHow en Espanol. Obtenido de Cul es el rol de la catalasa?:

http://www.ehowenespanol.com/rol-catalasa-sobre_105533/
CRITERIOS DE EVALUACION
COMPROMISO PERSONAL EXPLORACION ANLISIS EVALUACION COMUNICACIN TOTAL
(2 PUNTOS) (6 PUNTOS) (6 PUNTOS) (6 PUNTOS) (4 PUNTOS) (24 PUNTOS)
16

Trabajo Práctico de Biología NM #3 - Experimentos Enzimáticos

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Tema: Investigacin experimental de un factor que afecte la actividad enzimtica.

Diferenciar los cambios (aumento /disminucin) del proceso enzimtico de la catalasa

a diferentes temperaturas (15-20 C/40 C) en varias muestras con el perxido de

hidrogeno (sustrato) y determinar si se desnaturaliza la enzima o no.

Analizar las funciones y estructuras de las enzimas.

Describir como la temperatura afecta a la actividad enzimtica de la catalasa y en

algunos casos llegar a desnaturalizarla.

o Aumento o disminucin del proceso enzimtico

o Concentracin de las muestras (pollo y papa)

o Concentracin del perxido de hidrogeno 2 2 (sustrato)

El proceso de la catalasa se ver ms influenciada con el aumento en su temperatura

(40 ) a diferencia de una temperatura normal (15-20C).

es acelerar la velocidad de las reacciones qumicas que se producen en el organismo y que

de activacin. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una

reaccin qumica. Al disminuir la energa de activacin, se incrementa la velocidad de la

ms rpidas que las no catalizadas.

Las enzimas estn en el centro de cada proceso bioqumico. Actuando en secuencias

organizadas catalizan cientos de reacciones consecutivas mediante las que se degradan

nutrientes, se conserva y transforma la energa qumica y se fabrican las macromolculas

biolgicas a partir de precursores sencillos. Con la excepcin de un pequeo grupo de

de la integridad de su conformacin proteica nativa.

Para poder explicar la especificidad enzima-sustrato (ES), debemos analizar primero

de molculas en lquidos). En la mayora de las reacciones, los sustratos estn disueltos en el

ocurren debido a los movimientos aleatorios de ambos (S y E).

En resumen, las propiedades de las enzimas son:

Formacin de un complejo enzima-sustrato

Estructura de una enzima

Los aminocidos no esenciales pueden ser reemplazados, y en algunos casos

eliminados sin una prdida significativa en la funcin o conformacin de una enzima.

Los aminocidos estructurales son vitales para la conformacin de la enzima, forman

Los aminocidos de unin participan en la asociacin entre la enzima y el sustrato.

Los aminocidos catalticos participan activamente en la transformacin del sustrato.

Regulacin de la actividad enzimtica

como la temperatura, el grado de acidez o pH, la concentracin del sustrato o de la enzima.

enzimtica de la catalasa. Si se eleva a una temperatura mayor de la ptima (40 C) se puede

llegar a desnaturalizar la enzima.

Desnaturalizacin: Cuando las protenas se desnaturalizacin pierden su nivel

terciario de organizacin y, consecuentemente, dejan de funcionar.

10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas

por enzimas siguen esta ley general.

posibilidades de que se rompan. Cuando se rompen los enlaces de enzima, cambia la

estructura de esta, incluido el sitio activo. Este cambio de es permanente y se

Cuando una molcula enzimtica se desnaturaliza, ya no es capaz de catalizar

reacciones. Cuantas ms molculas enzimticas se desnaturalizan en una solucin,

ms disminuye la actividad enzimtica. Con el tiempo se interrumpe toda la actividad,

aumentos de temperatura producen a la vez un incremento y una disminucin de la

descomponer el perxido de hidrgeno - un agente oxidante poderoso y daino - en oxgeno

y agua, previniendo la acumulacin de burbujas de dixido de carbono en la sangre.

millones de molculas de perxido de hidrgeno en oxgeno y agua. Tambin usa el perxido

formaldehdo, el cido frmico, alcohol y fenol.

La catalasa se encuentra constantemente en la batalla contra el efecto de los radicales

o tomos qumicamente inestables). Transforma los radicales de superxido dainos en

perxido de hidrgeno, que luego se descompone en oxgeno y agua. La catalasa se encuentra

ampliamente distribuida en el organismo humano, aunque su actividad vara en dependencia

mitocondrias y los peroxisomas, excepto en los eritrocitos, donde se encuentra en el citosol.

Otras funciones de la catalasa son:

La catalasa se usa ampliamente en la industria alimentaria. sta remueve el perxido

de hidrgeno de la leche, ayudando as a la produccin de quesos. La catalasa evita

La catalasa a veces se usa para desinfectar los lentes de contacto. Actualmente, la

catalasa se usa en la industria esttica, en varios tratamientos de mascarillas, ya que

ayuda a la oxigenacin celular en las capas superiores de la epidermis.

En la regulacin de la actividad enzimtica explicada en el marco terico, se

de la ptima (40 C) se puede llegar a desnaturalizar la enzima. Sabiendo que la catalasa es