BIOQUIMICA

APORTE INDIVIDUAL

TIEMPO 1

PRESENTADO A:

GOLDA MEYER TORRES VARGAS

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA-UNAD.

TECNOLOGIA EN REGENCIA DE FARMACIA

TIEMPO 1 REVISIN CONCEPTUAL, ACTIVIDAD INDIVIDUAL

Aminocidos y protenas
1-El estudiante har una revisin sobre la estructura bsica de los
aminocidos y describir en tres prrafos las principales caracterstica
qumicas.

Estructura bsica de los aminocidos

La estructura general de un alfa-aminocido se establece por la presencia de un

carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino
(verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

Principales caractersticas de los Aminocidos

Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado

punto de fusin habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con
actividad ptica y con un comportamiento anftero.

La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz

polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra
del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales
diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrgiros (+) si
desvan el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvan
hacia la izquierda.

El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos

son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es
bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la
vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico
conocido como zwitterin.

El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual

nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La
solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico.

2-Realizar un cuadro o tabla de tres columnas (columna uno el nombre aa, la

segunda columna estructura qumica aa y la tercera columna caracterstica
aa), y clasificar las 20 alfa -aminocidos que se encuentran presentes en las
protenas, de acuerdo la con la carga elctrica o sin ella de su cadena lateral
o grupo R, distinguiendo la naturaleza polar o no polar.

Clasificacin:

a) Aminocidos con grupo R no polar (alifticos y aromticos).

NOMBRE ESTRUCTURA QUIMICA CARACTERISTICA

La fenilalanina es un aminocido (abreviado
frecuentemente como Phe o F). Se encuentra en las
protenas como L-fenilalanina (LFA), siendo uno de los
Fenilalanina
10 aminocidos esenciales para el ser humano. La
fenilalanina est presente tambin en muchos
psicoactivos.
El triptfano (abreviado como Trp o W) es un
aminocido esencial en la nutricin humana. Es uno
de los 20 aminocidos incluidos en el cdigo gentico
(codn UGG). Se clasifica entre los aminocidos
apolares, tambin llamados hidrfobos. Es esencial
Triptfano
para promover la liberacin del neurotransmisor
serotonina, involucrado en la regulacin del sueo y el
placer. Su punto isoelctrico se ubica a pH=5.89. La
ansiedad, el insomnio y el estrs se benefician de un
mejor equilibrio gracias al triptfano.
Alanina (Ala o A) es uno de los aminocidos que
forman las protenas de los seres vivos. Es codificada
por los codones GCU, GCC, GCA y GCG. Es el
aminocido ms pequeo despus de la glicina y se
clasifica como hidrfobico.
La alanina es un aminocido no esencial para el ser
Alanina humano pero es de gran importancia. Existe en dos
distintos enantimeros - L-alanina y D-alanina. La L-
alanina es uno de los 20 aminocidos ms
ampliamente usados en biosntesis de protena, detrs
de la leucina, encontrndose en un 7,8 % de las
estructuras primarias, en una muestra de 1.150
protenas.
La prolina (Pro, P) es uno de los aminocidos que
forman las protenas de los seres vivos. En el ARN
mensajero est codificada como CCU, CCC, CCA o
CCG. Se forma directamente a partir de la cadena
pentacarbonada del cido glutmico, y por tanto no es
Prolina un aminocido esencial.
Es una molcula hidrfoba. Su masa molar es 115,13
g/mol.
La prolina est involucrada en la produccin del
colgeno. Est tambin relacionada con la reparacin
y mantenimiento de los msculos y huesos.
 La leucina (abreviada Leu o L) es uno de los veinte
aminocidos que utilizan las clulas para sintetizar
protenas. Est codificada en el ARN mensajero como
Leucina
UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena
lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo).
Es uno de los aminocidos esenciales.
La valina (abreviada Val o V) es uno de los veinte
aminocidos codificados por el ADN en la Tierra, cuya
frmula qumica es HO2CCH(NH2)CH(CH3)2. En el
ARN mensajero, est codificada por GUA, GUG, GUU
o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los
Valina
aminocidos esenciales. Forma parte integral del tejido
muscular, puede ser usado para conseguir energa por
los msculos en ejercitacin, posibilita un balance de
nitrgeno positivo e interviene en el metabolismo
muscular y en la reparacin de tejidos

La metionina (abreviada como Met o M) es un

aminocido con la frmula qumica HO2CCH (NH2)
Metionina
CH2CH2SCH3. Este aminocido esencial est
clasificado como no polar.

La isoleucina (abreviada Ile o I)2 es uno de los

aminocidos naturales ms comunes, adems de ser
uno de los aminocidos esenciales para el ser humano
(el organismo no lo puede sintetizar). Su composicin
Isoleucina Fsica es idntica a la de la leucina, pero la colocacin
de sus tomos es ligeramente diferente, dando lugar a
propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar
(por tanto hidrofobica), un grupo sec-butilo (1-
metilpropilo).

b) Aminocidos con grupo R polar sin carga.

NOMBRE ESTRUCTURA QUIMICA CARACTERISTICA

La glutamina (abreviada Gln o Q) es uno de los 20
aminocidos que intervienen en la composicin de
las protenas y que tienen codones referentes en el
cdigo gentico; es una cadena lateral de una
amida del cido glutmico, formada mediante el
reemplazo del hidroxilo del cido glutmico con un
grupo funcional amina. Est codificada en el ARN
Glutamina mensajero como 'CAA' o 'CAG'. Se trata de un
aminocido no esencial, lo que significa que el
organismo puede sintetizarlo a partir de grupos
amino presentes en los alimentos. Se trata del
aminocido ms abundante en los msculos
humanos (llegando a casi el 60% de los
aminocidos presentes) y est muy relacionado con
el metabolismo que se realiza en el cerebro.
 La serina (abreviada Ser o S)2 es uno de los veinte
Serina aminocidos componentes de las protenas
codificados mediante el genoma.
La tirosina es uno de los 20 aminocidos que
forman las protenas. Se clasifica como un
aminocido no esencial en los mamferos ya que su
sntesis se produce a partir de la hidroxilacin de
Tirosina
otro aminocido: la fenilalanina. Esto se considera
as siempre y cuando la dieta de los mamferos
contenga un aporte adecuado de fenilalanina. Por
tanto el aminocido fenilalanina s que es esencial.
La glicina o glicocola (Gly, G) es uno de los
aminocidos que forman las protenas de los seres
vivos. En el cdigo gentico est codificada como
GGT, GGC, GGA o GGG.
Glisina Es el aminocido ms pequeo y el nico no quiral
de los 20 aminocidos presentes en la clula. Su
frmula qumica es NH2CH2COOH y su masa es
75,07. La glicina es un aminocido no esencial. Otro
nombre (antiguo) de la glicina es glicocola.
La cistena (Cys o C) es un -aminocido con la
frmula qumica HS-CH2-CHNH2-COOH. Se trata
de un aminocido no esencial, lo que significa que
puede ser sintetizado por los humanos. Los codones
que codifican a la cistena son UGU y UGC. La parte
de la cadena donde se encuentra la cistena es el
Cisteina tiol que es no polar y por esto la cistena se clasifica
normalmente como un aminocido hidrofbico. La
parte tiol de la cadena suele participar en reacciones
enzimticas, actuando como nuclefilo. El tiol es
susceptible a la oxidacin para dar lugar a puentes
disulfuros derivados de las cistena que tienen un
importante papel estructural en muchas protenas.
La asparagina, (no confundir con el mineral
esparraguina o el vegetal esprrago) (abreviada
como Asn o N) es uno de los 20 aminocidos
codificados en el cdigo gentico. Tiene un grupo
Aspargina
carboxamida como su cadena lateral o grupo
funcional. En el ser humano no es un aminocido
esencial. Los codones que la codifican son AAU y
AAC.
La treonina (abreviada Thr o T)2 es uno de los
veinte aminocido que componen las protenas; su
Treonina
cadena lateral es hidrfila. Est codificada en el
ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG.
c) Aminocidos con grupo R con carga positiva.

ESTRUCTURA CARACTERISTICA
NOMBRE
QUIMICA
La histidina es un aminocido esencial (no puede ser
fabricado por el propio organismo y debe ser ingerido en
la dieta). Es uno de los 20 aminocidos que forman parte
Histidina de las protenas codificadas genticamente. Se abrevia
como His o H. Su grupo funcional es un imidazol cargado
positivamente. Fue purificado por primera vez por
Albrecht Kossel en 1896, Alemania.
La arginina (arg o R) es uno de los 20 aminocidos que
se encuentran formando parte de las protenas. En el
Arginina tejido heptico, la arginina puede ser sintetizada en el
ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en
poblacin peditrica, como un aminocido esencial.

La lisina (abreviada Lys o K) es un aminocido

componente de las protenas sintetizadas por los seres
Lisina
vivos. Es uno de los 10 aminocidos esenciales para los
seres humanos.

d) Aminocidos con grupo R con carga negativa.

NOMBRE ESTRUCTURA QUIMICA CARACTERISTICA

El cido glutmico, o en su forma ionizada, el
glutamato (abreviado Glu o E) es uno de los 20
aminocidos que forman parte de las protenas. El
cido glutmico es crtico para la funcin celular y
no es nutriente esencial porque en el hombre
cido puede sintetizarse a partir de otros compuestos.
glutmico Pertenece al grupo de los llamados aminocidos
cidos, o con carga negativa a pH fisiolgico,
debido a que presenta un segundo grupo carboxilo
en su cadena secundaria. Sus pK son 1,9; 3,1;
10,5 para sus grupos alfa-carboxilo, gamma-
carboxilo y alfa-amino
El cido asprtico o su forma ionizada, el
aspartato (smbolos Asp y D) es uno de los veinte
aminocidos con los que las clulas forman las
protenas. En el ARN se encuentra codificado por
cido
los codones GAU o GAC. Presenta un grupo
asprtico
carboxilo (-COOH) en el extremo de la cadena
lateral. A pH fisiolgico, tiene una carga negativa
(es cido); pertenece al grupo de aminocidos con
cadenas laterales polares cargadas. No es un
 aminocido esencial ya que puede ser sintetizado
por el organismo humano.

3- Clasificacin de los aminocidos proteicos (esenciales y no esenciales) y

los principales aminocidos NO proteicos de inters en la industria de
alimentos y farmacutica. (Realice un cuadro de dos columnas, el primer con
el nombre del aa y el segundo con la descripcin)

AMINOCIDOS PROTEICOS (esenciales y no esenciales)

Los aminocidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede

sintetizar por s mismo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en
esos organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la
obtencin de los aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente
costosas. Cuando un alimento contiene protenas con todos los aminocidos
esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la
calidad de cada uno de los aminocidos contenidos no cambia.

Se llama aminocidos no esenciales a todos los aminocidos que el cuerpo los

puede sintetizar, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta.

NOMBRE DESCRIPCION
Fenilalanina Aminocido Esencial
Triptfano Aminocido Esencial
Alanina Aminocido No Esencial
Prolina Aminocido No Esencial
Leucina Aminocido Esencial
Valina Aminocido Esencial
Metionina Aminocido Esencial
Isoleucina Aminocido Esencial
Glutamina Aminocido No Esencial
Serina Aminocido No Esencial
Tirosina Aminocido No Esencial
Glisina Aminocido No Esencial
Cisteina Aminocido No Esencial
Aspargina Aminocido No Esencial
Treonina Aminocido Esencial
Histidina Aminocido Esencial
Arginina Aminocido Esencial (condicionalmente)
Lisina Aminocido Esencial
cido glutmico Aminocido No Esencial
cido asprtico Aminocido No Esencial
PRINCIPALES AMINOCIDOS NO PROTEICOS

Algunos intermediarios metablicos, as como ciertos neurotransmisores, tienen

estructura de aminocido aunque no aparecen en las protenas. Son los llamados
aminocidos no proteicos.

As, tenemos la ORNITINA y la CITRULINA, intermediarios del ciclo de la urea; as

como HOMOCISTENA y HOMOSERINA, intermediarios de distintos procesos
metablicos. Tenemos asimismo la DOPA (DIHIDROXIFENILALANINA), precursor
metablico de la sntesis de catecolaminas, hormonas tiroideas y melanina.

Se conocen tambin entre las biomolculas los llamados w-aminocidos (omega-

aminocidos), en los que el grupo amino sustituye al ltimo carbono en lugar de
sustituir al carbono alfa-. Por ejemplo, la B-ALANINA y el G-AMINOBUTIRATO
(GABA), importante neurotransmisor inhibitorio del sistema nervioso central.

4- En la siguiente tabla encuentra las principales funciones biolgicas de las

protenas; agrega una columna y describa las significativas acciones de estas
molculas.

Las actividades de las enzimas vienen determinadas

por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez
determinada por la secuencia de aminocidos. Sin
Enzimas
Biocatlisis embargo, aunque la estructura determina la funcin,
predecir una nueva actividad enzimtica basndose
nicamente en la estructura de una protena es muy
difcil, y un problema an no resuelto.
Los anticuerpos son protenas plasmticas globulares
pesadas, tambin conocidas como inmunoglobulinas.
Los anticuerpos contribuyen a la inmunidad de tres
formas distintas: pueden impedir que los patgenos
entren en las clulas o las daen al unirse a ellas
Mecanismos de Anticuerpos.
(neutralizacin). Pueden estimular la eliminacin de
defensa.
un patgeno por los macrfagos y otras clulas
revistiendo al patgeno (opsonizacin) y pueden
desencadenar la destruccin directa del patgeno
estimulando otras respuestas inmunes como la va del
complemento (lisis).
El colgeno es una molcula proteica o protena que
Colgeno (tejido
forma fibras, las fibras colgenas. Las fibras de
Estructura. conectivo).
colgeno forman estructuras que resisten las fuerzas
de traccin.
 Actina y miosina La actina y la miosina intervienen en la contraccin de
(msculo las fibras musculares.
Contraccin.
esqueltico). La actina y la miosina son protenas existentes en el
msculo y se encargan de su contraccin y relajacin
La hemoglobina es una protena en los glbulos rojos
Hemoglobina.
Transporte. que transporta oxgeno.

La ferritina es la principal protena almacenadora de

hierro en los vertebrados y en pastos, estos ltimos la
Almacenamiento.
Ferritina. retienen en los organelos, principalmente en los
cloroplastos, que la liberan de acuerdo con las
necesidades metablicas de la planta.
Hormonas peptdicas: Estas hormonas no atraviesan
la membrana celular por causa de su estructura
qumica, por lo tanto los receptores estn en la
membrana celular. Cuando el complejo AR est
Actividad
Hormonas producido activar la adenilsiclasa (una enzima
hormonal.
peptdicas ubicada tambin en la membrana) la accin de esta
enzima sera, a su vez la de promover, a partir del
ATP, la formacin de 3':5' monofosfato de adenosina
o ms sencillamente adenilmonofosfato cclico
(AMPC).
Al llegar al cerebro ocupan los receptores del
neurotransmisor conocido como dopamina y en
Neurotransmisin. algunos casos tambin los de la serotonina. Actan
Neurolpticos.
como antagonistas bloqueando sus efectos y
producen un estado de tranquilidad e indiferencia
inmediatas
Son protenas especiales que se encuentran en el
interior y sobre la superficie de ciertas clulas del
cuerpo, incluidas las clulas mamarias. Estas
Receptores de
protenas receptoras funcionan como especies de
hormonas y
Reconocimiento. ojos y odos para las clulas, ya que reciben
neurotransmisores.
mensajes de sustancias que circulan por el torrente
sanguneo y les indican qu hacer. En otras palabras,
los receptores actan como un interruptor que activa
o desactiva una funcin particular en la clula.
Una nucleoprotena es una protena que est
estructuralmente asociada con un cido nucleico, Su
Mecanismos caracterstica fundamental es que forman complejos
genticos. Nucleoprotenas. estables con los cidos nucleicos, a diferencia de
otras protenas que slo se unen a stos de manera
transitoria, como las que intervienen en la regulacin,
sntesis y degradacin del ADN.
La albmina es una protena que se encuentra en
gran proporcin en el plasma sanguneo, siendo la
principal protena de la sangre, y una de las ms
abundantes en el ser humano, La albmina transporta
Equilibrio muchas molculas pequeas (bilirrubina, progesterona, y
electroltico. medicamentos), y tiene tambin la funcin de mantener la
Albmina.
presin sangunea ya que favorece la presin osmtica
coloidal para mantener lquidos en el torrente sanguneo y
que no pasen a los tejidos, manteniendo un equilibrio. Por
ello la concentracin de albmina en la sangre es mucho
mayor que la del sodio o cloro, a diferencia de los tejidos en
los que ocurre el contrario.
LAS ENZIMAS

1- Defina qu es la cintica enzimtica?

La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones qumicas que son

catalizadas por las enzimas. El estudio de la cintica y de la dinmica qumica de
una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo cataltico, su papel en el
metabolismo, cmo es controlada su actividad en la clula y cmo puede ser
inhibida su actividad por frmacos o venenos o potenciada por otro tipo de
molculas.

Las enzimas, en su mayora, protenas con la capacidad de manipular otras

molculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al sitio activo de
la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie
de pasos denominados mecanismo enzimtico. Algunas enzimas pueden unir
varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las
proteasas al romper una protena en dos polipptidos. En otros casos, se produce
la unin simultnea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que
es capaz de incorporar un nucletido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2).
Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos,
tambin suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de
toda la reaccin. Esta etapa limitante puede consistir en una reaccin qumica o en
un cambio conformacional de la enzima o del sustrato.

2- Explique mediante grficos y narrativa propia, qu es el sitio activo de las

enzimas?
El sitio activo de las enzimas es el lugar donde se unen las molculas (sustrato) con
las enzimas. Esta actividad tiene lugar a la catlisis.

3- Grafique y explique la relacin entre el modelo llave-cerradura o enzima

sustrato.

Las enzimas son muy especficas, como sugiri Emil Fischer en 1894. Con base a
sus resultados dedujo que ambas molculas, enzima y sustrato, poseen
complementariedad geomtrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una
en la otra, por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura",
refirindose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una
llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este
modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la
estabilizacin del estado de transicin que logran adquirir las enzimas.

Se llama modelo de la llave y cerradura al modo de accin que tienen las enzimas,
la llave representa al sustrato, es decir, la sustancia sobre la cual acta la enzima y
la cerradura representa el Sitio activo que es la entidad tridimensional que poseen
las enzimas donde ocurren las diferentes reacciones catalticas ( sntesis, oxidacin,
hidrogenacin, etc.). Antes de producirse la unin de la enzima con el sustrato "el
sitio activo adopta la forma especfica del sustrato" por eso este modelo de accin
enzimtica se llama modelo de la Llave y cerradura, luego que el sustrato es
convertido en productos de reaccin final la enzima se desprende y vuelve a actuar
nuevamente en otra reaccin cataltica.
4-Describa las variables implcitas en la cintica enzimtica.

Factores fsico-qumicos que pueden modificar la actividad enzimtica

Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse

modificada su actividad por este factor. Los rangos de temperaturas ptimos pueden
llegar a variar sustancialmente de unas enzimas a otras. Normalmente, a medida
que aumente la temperatura, una enzima ver incrementada su actividad hasta el
momento en que comience la desnaturalizacin de la misma, que dar lugar a una
reduccin progresiva de dicha actividad.

PH: el rango de pH ptimo tambin es muy variable entre diferentes enzimas. Si el

pH del medio se aleja del ptimo de la enzima, esta ver modificada su carga
elctrica al aceptar o donar protones, lo que modificar la estructura de los
aminocidos y por tanto la actividad enzimtica.

Concentracin salina: al igual que en los casos anteriormente mencionados, la

concentracin de sales del medio es crucial para una ptima actividad enzimtica.
Una elevada concentracin o una ausencia de sales en el medio pueden impedir la
actividad enzimtica, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentracin
de iones para mantener su carga y su estructura.